• Journal of Microbiology
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• 제44권2호
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• pp.243-247
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• 2006

Mycobacterium sp. strain JC1 was capable of growth on benzylamine as a sole source of carbon and energy. The primary deamination of benzylamine was mediated by an inducible amine oxidase, which can also oxidize tyramine, histamine, and dopamine. Inhibitor study identified this enzyme as a copper-containing amine oxidase sensitive to semicarbazide.

• 대한의생명과학회지
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• 제12권3호
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• pp.185-190
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• 2006

Lysyl oxidase (LOX) catalyzes the lysine-derived cross-links of fibrillar collagens and elastin in the extracellular matrix. Recent molecular cloning has revealed existence of a LOX family consisting of LOX and four lysyl oxidase-like proteins (LOXL, LOXL2, LOXL3 and LOXL4). Pathological conditions associated with impaired LOX activity in several heritable and acquired disorders lead to severe structural and functional abnormalities of cardiovascular tissues, such as occlusion of coronary arteries and aneurysms, suggesting an essential role for the LOX family proteins in the maintenance of the cardiovascular system. However, the specific roles of the lysyl oxidase-like proteins in normal and pathological conditions of the cardiovascular tissues have not been established yet. Here, I report that LOXL3, a novel member of the LOX family, is predominantly expressed in the aorta, with an amine oxidase activity toward collagen and elastin, suggesting an essential role of LOXL3 in the development and maintenance of the aorta.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제45권2호
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• pp.143-148
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• 2017

메주와 된장에서 분리한 Bacillus 속 126균주를 대상으로 amine oxidase 활성을 나타낸 10균주를 분리하였다. 그 중, B. licheniformis 8MI05와 8MS03 균주는 동일한 염기서열을 가진 amine oxidase 유전자(yobN)를 보유하고 있었다. 공개된 B. licheniformis 유전체 정보를 대상으로 yobN 유전자의 보유를 검색한 결과, yobN 유전자 보유는 균주 특이적인 특성으로 확인되었다. 두 균주 모두 4종류 바이오제닉아민(cadaverine, histamine, putrescine, tyramine) 분해 활성을 나타냈고, yobN 유전자를 보유한 재조합균주에서도 바이오제닉아민 분해 활성이 확인되었다. Amine oxidase 유전자 보유 균주들은 14% NaCl 농도에서 생육 가능하였고, 균주 특이적인 protease 및 lipase 활성을 나타내었다.

• BMB Reports
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• 제36권2호
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• pp.167-172
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• 2003

The kinetics of thermal inactivation of copper-containing amine oxidase from lentil seedlings were studied in a 100 mM potassium phosphate buffer, pH 7, using putrescine as the substrate. The temperature range was between $47-60^{\circ}C$. The thermal inactivation curves were not linear at 52 and $57^{\circ}C$; three linear phases were shown. The first phase gave some information about the number of dimeric forms of the enzyme that were induced by the higher temperatures using the "conformational lock" pertaining theory to oligomeric enzyme. The "conformational lock" caused two additional dimeric forms of the enzyme when the temperature increased to $57^{\circ}C$. The second and third phases were interpreted according to a dissociative thermal inactivation model. These phases showed that lentil amine oxidase was reversibly-dissociated before the irreversible thermal inactivation. Although lentil amine oxidase is not a thermostable enzyme, its dimeric structure can form "conformational lock," conferring a structural tolerance to the enzyme against heat stress.

• 한국식품영양과학회지
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• 제12권2호
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• pp.57-61
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• 1983

실험동물(實驗動物)의 간장(肝臟)을 적출(摘出)하여 aldehyde oxidase를 정제(精製)하고, 이 정제효소(精製酵素)에 대(對)하여 생체활성(生體活性) amine인 Serotonin과 Norepinephrine이 이 효소에 미치는 영향(影響)을 관찰한 성적은 다음과 같다. 1. Aldehyde oxidase측정(測定)에 있어서 기질(基質)인 N-methylnicotinamide의 최적농도(最適濃度)는 $5{\times}10^{-4}M$이었으며 반응시간(反應時間)은 10분(分)정도이었다. 2. Serotonin과 Norepinephrine은 본(本) 효소활성(酵素活性)에 억제적으로 작용(作用)하였다. 3. Serotonin과 Norepinephrine이 본(本) 효소활성(酵素活性)을 억제시키는 것은 각각(各各) 경쟁적인 억제작용이었다.

• 한국응용과학기술학회지
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• 제37권6호
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• pp.1535-1544
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• 2020

본 연구의 목적은 3년 이상 숙성된 재래식 된장으로부터 아민 산화 효소를 생산하는 프로바이오틱 바실러스균을 분리 동정하는 것이다. 시료로부터 분리된 바이오제닉 아민(biogenic amines, BA) 생성균은 Bacillus sp. TS09, Bacillus licheniformis TS17, Bacillus subtilis TS19, Bacillus cereus TS23, Bacillus sp. TS30, Bacillus megaterium TS31, B. subtilis TS44, Bacillus coagulans TS46 및 Bacillus amyloliquefaciens TS59 등으로 동정되었다. 한편 동일한 시료로부터 분리된 B. subtilis TS04와 TS50은 인공 위액 및 담즙액에 대한 저항성, 장내 상피세포에 대한 부착능 및 BA 생성균(Bacillus sp. TS30 및 B. subtilis TS44)에 대한 박테리오신 생산 등의 프로바이오틱 활성을 나타내었다. 게다가 B. subtilis TS04와 TS50 균주가 생산한 아민 산화 효소에 의하여 카다베린, 푸트레신 및 티라민의 생성량을 감소시킬 수 있었으므로 이들은 BA 중독 위험을 낮출 수 있는 프로바이오틱스 소재로서의 활용 가치가 높을 것으로 판단된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제25권9호
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• pp.1519-1527
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• 2015

Biogenic amines in some food products present considerable toxicological risks as potential human carcinogens when consumed in excess concentrations. In this study, we investigated the degradation of the biogenic amines histamine and tyramine and the presence of genes encoding histidine and tyrosine decarboxylases and amine oxidase in Bacillus species isolated from fermented soybean food. No expression of histidine and tyrosine decarboxylase genes (hdc and tydc) were detected in the Bacillus species isolated (B. subtilis HJ0-6, B. subtilis D'J53-4, and B. idriensis RD13-10), although substantial levels of amine oxidase gene (yobN) expression were observed. We also found that the three selected strains, as non-biogenic amineproducing bacteria, were significantly able to degrade the biogenic amines histamine and tyramine. These results indicated that the selected Bacillus species could be used as a starter culture for the control of biogenic amine accumulation and degradation in food. Our study findings also provided the basis for the development of potential biological control agents against these biogenic amines for use in the food preservation and food safety sectors.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제35권5호
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• pp.1269-1274
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• 2014

Monoamine oxidases catalyze the oxidative deamination of dietary amines and amine neurotransmitters, and assist in maintaining the homeostasis of the amine neurotransmitters in the brain. Dysfunctions of these enzymes can cause neurological and behavioral disorders including Parkinson's and Alzheimer's diseases. To understand their physiological roles, efficient assay methods for monoamine oxidases are essential. Reviewed in this Perspective are the recent progress in the development of fluorescent probes for monoamine oxidases and their applications to enzyme assays in cells and tissues. It is evident that still there is strong need for a fluorescent probe with desirable substrate selectivity and photophysical properties to challenge the much unsolved issues associated with the enzymes and the diseases.

• 한국식품과학회지
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• 제31권3호
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• pp.593-599
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• 1999

Biogenic amine류는 어육의 부패과정 중 생성되는 성분으로 이를 간편하게 측정하기 위하여 diamine oxidase를 amino기가 관능기인 다공질의 Chitopearl beads에 고정화한 후 이를 충진한 효소 reactor를 제조하였다. 고정화 효소 reactor를 이용한 biogenic amine 연속계측 시스템을 사용하여 putrescine 기질에 대해 15.0 mM까지 검량곡선을 얻을 수 있었다. 이 때, biogenic amine 센서의 최대 감응도는 $35^{\circ}C$, 0.05 M 인산 완충용액(pH 7.2)을 사용한 경우 얻을 수 있었다. Biogenic amine 센서로 측정 시 방해물질로 작용할 수 있는 성분을 조사한 결과, ATP분해산물 및 TMA 등에는 거의 영향을 받지 않아 측정에 무리가 없음을 보여주었고, 0.8%까지의 식염에 대해서는 감응도가 19.2%이하로 감소하였으며 alanine과 glycine을 제외한 아미노산에 대하여 9.8% 이하의 감응도 상승을 나타내었다. 염류 및 아미노산에 의한 감응도 감소 및 증가 현상은 시료를 0.4 M perchloric acid에 의해 전처리하면 해결할 수 있었다. 여러 종류의 polyamines가 공존하는 경우 putrescine 기준으로 하여 putrescine 검량곡선의 26.7% 범위내에서 polyamines의 측정이 가능하였다. Diamine oxidase가 고정화된 Chitopearl 효소 reactor를 이용하는 경우 biogenic amines의 함량 유무를 30분 이내에 측정할 수 있었다.

• 공업화학
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• 제1권2호
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• pp.154-160
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• 1990

glucose의 농도에 따라 인슐린의 방출을 조절하기 위하여 3급 아민을 함유하는 Hydroxypropyl methacrylate 고분자막을 합성하였다. 이 막의 함수율은 수용액의 pH가 감소함에 따라 증가하였다. 인슐린의 투과도 역시 수용액의 pH가 감소함에 따라 증가하였다. 이 막에 당산화효소를 고정화시킨 acryl amine 막을 부착하여 복합막을 제조하였다. 이 막의 인슐린 투과도는 glucose의 농도가 증가함에 따라 증가하였다.