• 청정기술
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• 제18권4호
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• pp.446-450
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• 2012

격막식 전해조에서 전해질(염화나트륨, 탄산칼륨 등)을 첨가시킨 수용액을 전해하여 음극에서 생산되는 강알카리성 전해수는 세정효과가 있고, 친환경적이어서 화학적 세정제의 대체물질로 검토되고 있다. 일본에서는 일부 자동차나 정밀부품업계 등에서 세정제로 사용되고 있다. 격막식 전해조를 사용하여 강알카리성전해수를 생산할 경우 필연적으로 양극에서 강산성전해수가 생성된다. 생성되는 강산성전해수는 용도를 찾지 못할 경우 배출되어 폐기되므로 결과적으로 전해수의 생산효율이 저하된다. 또한 격막의 오염으로 인하여 전해효율이 저하되는 단점이 있다. 이러한 단점을 보완하고자 전극반응실과 희석실이 일체화된 무격막 일체형 전해조를 사용하고 전해질의 조성을 변화시키면서 강알카리성전해수를 생성하였으며, 이의 물성 및 특성을 확인하였다. 격막식 전해조에서 생산된 강알카리성전해수와 일체형 전해조에서 생산된 강알카리성전해수의 물성을 비교한 결과 산화환원전위(oxidation reduction potential, ORP), 염소농도에서 차이가 관찰되었다. 계면활성력을 확인하기위한 유화시험에서도 유사한 결과를 얻었으며 이로부터 무격막 일체형 전해조에서 생산된 강알카리성 전해수는 격막식 전해조에서 생산된 강알카리성 전해수처럼 세정용도로 사용 가능함을 확인하였다. 방청력 시험에서는 격막식 전해조에서 생산된 강알카리성 전해수가 우수함을 확인하였다. 무격막 일체형 전해조에서 생산된 강알카리성 전해수는 격막식 전해조에서 생산된 강알카리성 전해수와 달리 유효염소를 함유하고 있어 살균력을 보유하고 있을 것으로 사료된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권4호
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• pp.290-296
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• 1998

Alkaline protease 생산력이 우수한 야생형인 A. oryzae val. oryzae의 핵을 순수 분리하여 영양요구성 변이주인 P. chrysogenum(T$yr^{-}$)의 원형질체에 전달하는 핵전이를 이용하여 종간잡종을 형성시킨 후 이들 형질전환체으로 부터 alkaline protease 고생산 균주를 획득하였다. 핵전이를 위한 원형질체 형성 및 재생 조건에서는 Novozym 234의 농도 1%, 삼투안정제는 0.6 M KCl, 효 소의 처리 시간은 180분 그리고 최적 pH는 5.8로 나타났다. 핵전이에 의한 형질전환의 빈도는 1.3~3.8$\times$$10^{-4}$으로 비교적 낮은 편이었으며, 유전적 안정성, conidia의 크기, DNA함량의 측정 그리고 핵염색의 결과 형질전환체의 핵형은 aneuploid로 추정되었다. 형질전환체의 alkaline protease 활성은 모균주와 비교하여 1.1~2.2배 증가하였다.다.

• 미생물학회지
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• 제40권2호
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• pp.139-146
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• 2004

일반 토양과 부엽토, 퇴비로부터 alkaline cellulase 생성이 우수한 균주를 분리한 후 형태적, 배양학적 및 생화학적 동정을 실시한 결과 호알칼리성 Bacillus sp. HSH-810 균주인 것으로 판명되었다. 분리균 Bacillus sp. HSH-810의 생육과 효소 활성은 $30^{\circ}C$와 pH 10.0에서 가장 높은 것으로 나타났다. 본 균주는 배지 중에 탄소원과 질소원, 무기염으로 1.0%의 CMC와 0.5%의 peptone, 0.02%의 $CaC1_2$, $CoC1_2$를 사용하였을 경우 최대의 alkaline cellulase생산성을 나타내었다. 효소의 최적 활성 pH와 온도는 각각 10.5와 $50^{\circ}C$였다. 이 효소는 pH 6.0-13.0과 $50^{\circ}C$의 온도에서 매우 안정하였다. 효소액에 계면활성제를 첨가하여 효소 활성을 측정한 결과, 효소액은 sodium-$\alpha$-olefin sulfonate (AOS)와 sodium dodecyl sulfonate (SDS), Tween 20, Tween 80에 대하여 안정성 이 높은 특징을 보였으나 0.1%의 linear alkyl-benzene sulfonate (LAS)를 첨가한 경우에는 효소 활성이 심하게 저해되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권5호
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• pp.427-434
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• 1998

Xanthomonas sp. YL-37 이 생산하는 alkaline protease를 정제하기 위하여 ammonium sulfate로 침전시켜 회수하여 CM-cellulose ion exchange resin column에 주입한 후 Sephadex G-100 column에 2회 통과시켜 단일효소를 얻었으며 분자량은 약 62,000 dalton으로 단일 subunit로 되어있다. 정제효소의 반응최적온도는 5$0^{\circ}C$였으며 특히 2$0^{\circ}C$에서도 최적활성의 약 40%를 유지하였다. 금속염에 대한 영향은 MnSO$_4$, MgSO$_4$, CaCl$_2$,등에 의해서 효소활성이 촉진되었으나 HgCl$_2$, ZnSO$_4$, CuSO$_4$ 등에 의해서 효소활성이 저해되었다. 본 효소는 EDTA, EGTA에 의해서 강하게 저해를 받는 것으로 보아 metal ion을 갖고 있는 metaloenzyme으로 보이며 효소에 결합된 cofactor는 $Mn^{2+}$이었으며 정제한 alkaline protease의 NH$_2$-말단 아미노산은 alanine이었다. 본 효소의 Km값은 4.0 mg/$m\ell$이 었고 Vmax는 5,500 unit/$m\ell$이었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권5호
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• pp.450-455
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• 1998

Alkaline protease를 대량생산하는 Aspergillus oryzae를 만들기 위하여 A. oryzae의 alkaline pretense 유전자 alpA를 고발현시키는 plasmid pTAalp를 제조하고 이 plasmid로 A. oryzae M-2-3 균주를 형질전환시켰다. 16개의 형질전환체를 얻어 이들의 protease생산성을 skim milk 분해에 의한 halo 형성능에 의하여 확인하였다. 또한 protease 생산성이 증가한 형질전환체는 pTAalp가 multi-copy로 염색체 안에 integration되어 있음을 Southern blot에 의하여 확인하였고, 이들의 배양액을 polyacrylamide gel전기영동에 의하여 분석한 결과, 형질전환체 No. 14에서는 전체 분비단백질의 80-90%가 alkaline protease 임을 알 수 있었다. 간장원료 분해실험의 결과 No. 14에 의한 원료분해액은 간장 양조용 대조균에 의한 분해액보다 TN이 증가하였으며 원료분해율도 1.4-1.5배로 증가되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제31권4호
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• pp.356-360
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• 1988

토양에서 분리된 Alkaline Protease생산균주는 Bacills subtilis로 동정되었다. 본 균주의 최적배양온도는 최적 배지조건에서 $35^{\circ}C$이며, 초기 배지 pH는 10.5였다. 효소역가는 Casein-Folin법으로 약 2,300 Unit/ml로 나타났다. 배양액에 일련의 정제과정을 실시한 결과 정제배수 9.2, 회수율 14%의 정제효소를 얻었으며, 분자량은 19,000이었다. 정제효소의 반응최적온도는 $70^{\circ}C$, 최적 PH는 12였다. $Fe^{++}$에 의해 활성이 저하되었으며, 또한 serine protease inhibitor인 PMSF에 의해 활성이 저해되었다. 이것으로 부터 본 효소는 활성부위에 serine을 갖는 serine protease의 일종임을 알 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제23권2호
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• pp.192-199
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• 1991

단백질 함량이 $9.12{\sim}9.78%$인 HRW-WW와 DNS-WW 밀가루의 리올로지 성질을 조사하였다. 단백질 함량이 0.33% 증가함에 따라 파리노그라프 흡수율은 HRW-WW는 1.0%, DNS-WW는 0.6% 증가하였다. 소금(1.7%)은 단백질 함량에 관계없이 흡수율을 1% 감소시켰으나, 알칼리제(0.17%)는 홉수율에 영향을 주지 않았다. 밀가루의 반죽시간 및 안정도는 단백질의 증가에 따라 또한 소금과 알칼리제의 첨가에 따라 증가하였다. 반죽의 신장도와 저항도도 단백질의 증가에 따라 증가하였으며, 일정한 단백질 함량에서 이들 지표는 HRW-WW가 높았다. 단백질 함량은 아밀로그라프의 최고점도에는 영향을 주지 않았다. 소금 또는 알칼리제의 존재에 관계없이 단백질 함량은 피라노그라프와 익스텐소그라프의 모든 지표와 정의 상관을 보였으나, 아밀로그라프의 최고점도는 소금 또는 알칼리제의 존재시 단백질 함량과 부의 상관을 보였다.

• 한국독성학회:학술대회논문집
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• 한국독성학회 2001년도 International Symposium on Signal transduction in Toxicology
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• pp.116-116
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• 2001

The alkaline Comet assay has been used with increasing popularity to investigate the level of DNA damage in terms of strand breaks and alkaline labile sites in biomonitoring studies within the last decade in western countries.(omitted)

• 미생물학회지
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• 제31권2호
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• pp.175-178
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• 1993

Alkaline .alpha.-amylase expressed in the transformant, Baciollus subtills MB809, containing alkaline amylase gene cloned from alkalophilic Bacillus sp. AL-8, was purified through for step separation processes. The purified alkaline .alpha.-amylase had molecular weight of app[roximately 59, 000 daltons on SDS-PAGE and Sephaex G-100 gel filtration. Amino acid sequence of terminal portion of the enzyme was analyzed with pure amylase eluted form the SDS-PAGE gel. N-terminal amino acid sequence of .alpha.-amylase was determined by the Edman degradation method and resulted in $NH_{2}$-ser-thr-ala-pro-ser-(ile)-lys-ala-gly-thr-(ile)-leu. For C-terminal amino acid sequencing, purified .alpha.-amylase was digested with carboxypuptidase A and B, and reverse-phase HPLC gradient elution system resulted in -thr-trp-pro-lys-COOH.

• 펄프종이기술
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• 제31권3호
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• pp.68-76
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• 1999

Coprinus cinereus 2249 producing alkaline-active cellulase was screened from 29 species of Corpinaceae and constitutively produced alkaline carboxymethyl cellulase (CMCase) and filter paper cellulase (Fpase). When cultivated at pH 9.0, 25$^{\circ}C$ and 5 days, copnnus cinereus 2249 produced higher alkaline activity on 0.5% CMC, 2% wheat bran as carbon source and 0.5% peptone, 0.05% yeast extract as nitrongen source compared with other culture conditions. The level of cellulase production was higher in the presence of wheat bran than in the presence of CMC. The optimum temperature and pH for alkaline -active cellulase activity weas 50$^{\circ}C$ and 9, 0, respectively.