• 제목/요약/키워드: acid-hydrolysed soybean protein

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산분해 대두 단백질로부터 분리된 Esterase 생성균의 생육 및 효소생성 특성 (Esterase Production and Culture Characteristics of Bacteria Isolated from Acid Hydrolysed Soybean Protein)

  • 오남순
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제40권6호
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    • pp.484-489
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    • 1997
  • 산분해 대두 단백질로 부터 식품 보존료인 p-hydroxybenzoic acid butyl ester를 분해하고, esterase 활성을 갖는 균주들을 분리, 동정하여 그들의 생육 및 효소 생성 특징을 조사하였다. 분리된 균주들은 전부 Baillus sp. 로 동정되었으며, specific growth rate는 균주에 따라 $0.844{\sim}1.213\;h^{-1}$였으며, esterase activity 는 Baillus sp. KB8 균주가 222 mU/ml로 대비균주인 B. subtilis ATCC6633의 21 mU/ml보다 10배 높은 활성을 보였으나 p-hydroxybenzoic acid butyl ester 분해 활성도는 $5.4{\sim}8.1\;mU/ml$로 균주에 따른 큰 차이는 볼 수 없었다. Baillus sp. KB8 균주의 배양시 NaCl 첨가는 생육을 저해시키며, esterase의 세포외 축적과 세포내 합성을 억제시키는 것으로 나타났으며, 특히 NaCl 첨가 농도의 증가는 세포외 축적을 더 억제시키는 것으로 나타났다. 플라스크 배양실험 결과 Baillus sp. KB8 균주의 효소 생성은 생육이 stationary phase 이후 점차 증가하여 배양 64시간에 420 mU/ml를 생성하였다. 온도에 대한 esterase의 활성은 $50^{\circ}C$에서 30분간 실활없이 유지되었으나 $70^{\circ}C$에서는 전부 실활되었다. $60^{\circ}C$$65^{\circ}C$ 에서의 효소 활성은 노출 시간에 따라 지수적인 실활 경향을 보여 3시간 후 $60^{\circ}C$에서 76%, $65^{\circ}C$에서는 3%의 잔존 효소활성을 보였다.

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식품단백질 효소가수분해물의 Angiotensin-I 전환효소 저해작용 (Angiotensin-I Converting Enzyme Inhibitory Activity of Enzymatic Hydrolysates of Food Proteins)

  • 염동민;노승배;이태기;김선봉;박영호
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제22권2호
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    • pp.226-233
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    • 1993
  • 효소에 의한 가수분해로 식품단백질로부터 생리활성 peptide의 생성을 밝히기 위한 연구의 일환으로 효소에 의한 단백질 가수분해물의 ACE 저해작용을 검토한 결과는 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해능은 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하다가 그 후로는 완만하게 증가하였으며, 특히 복합효소, bromelain 및 pepsin등에 의해 우수하게 나타났다. 그러나 trypsin 및 $\alpha$-chymotrypsin에 의한 egg albumin 및 casein 가수분해시에는 가수분해 8시간 이후에는 오히려 감소하는 경향을 나타내었다. 2. 단백질 가수분해물의 ACE 저해능은 첨가량의 증가와 함께 우수한 것으로 나타났으며, 가열에 대하여 비교적 안정한 것으로 나타났다. 3. 단백질 가수분해물의 아미노산 조성은 거의 유사한 것으로 나타났으며, 특히 glutamic acid의 함량이 월등히 많은 것으로 나타났다. 그러나 egg albumin 가수분해물의 경우는 glutamic acid의 함량이 적은 반면 alanine 및 cysteine의 함량이 다소 많은 것으로 나타났다 4. Gel 여과에 의한 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용은 서로 비슷한 획 분에서 나타났으며 이 때의 분자량은 1,400부근으로 나타났다. 5. Gel 여과에 의한 ACE 저해작용 획분의 아미노산 조성은 서로 다른 것으로 나타났다.

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