The effects of organophosphorus and carbamate pesticides were examined inhibition of the acetylcholinesterase activity in the chicken brain with enzyme-inhibition methods. The acetylcholinesterase activity in chicken brain determined by the Ellman method was 167 mmol/min/g protein. The optimum pH of acetycholinesterase was 8.2. $pl_{50}$ of acetycholinesterase by some organophosphorus were 3.80M of phosphorodlthioate, 4.04M of phosphorothioate, 6.33M of phosphate, and 6.60M of phosphrothiolate. pluto of acetycholinesterase by some carbamates were 5.1 OM of XMC, 5. 90M of carbofuran, 6.16M of isoprocarb, 6.30M of carbaryl, 6.47M of BPMC, and 6.77M of propoxur. pluto of carbamates selected was similar to that of phosphorothioate and phosphate organophosphates.
To clarify chemical constituents of Clematis heracleifolia, isolation and structure elucidation of the underground parts of C. heracleifolia were performed. Five compounds were isolated from $CHCl_3$ and n-BuOH soluble fraction of this plant. On the basis of spectral and physico-chemical data, the structure of isolated compounds were identified as coniferyl alcohol (1), scoparone (2), (+)-lariciresinol (3), phytosterols (4), and daucosterol (5), respectively. All compounds are isolated from this plant for the first time. To evaluate anti-acetylcholinesterase activity of the isolated compounds, compounds 1, 2, 3, and 5 were tested inhibition activity against acetylcholinesterase. Among tested compounds, daucosterol (5) showed acetylcholinesterase inhibitory activity with $IC_{50}$ value of $6.1{\mu}M$.
본 연구는 선행 연구된 삼채뿌리의 뛰어난 영양성을 토대로 기능성 식품소재로의 이용가능성을 확인하고 활용도를 높이고자 국내산 및 미얀마산 삼채뿌리의 항산화 및 생리활성을 측정하였다. 삼채뿌리의 총 폴리페놀과 총 플라보노이드 함량은 국내산 삼채뿌리가 각각 5.27 mgGAE/g, 0.35 mgQE/g, 미얀마산 삼채뿌리가 각각 4.80 mgGAE/g, 0.24 mgQE/g으로 국내산 삼채뿌리가 더 높은 함량을 나타냈다. 삼채뿌리의 항산화력을 측정한 결과 DPPH 라디칼 소거능은 미얀마산이 더 높은 활성을 보였지만, ABTS 라디칼 소거능과 $Fe^{2+}$ 킬레이팅 활성, 환원력은 국내산이 더 높은 활성을 보였다. ${\alpha}-Glucosidase$ 저해활성은 국내산의 저해활성이 미얀마산 삼채뿌리의 저해활성보다 더 높았으며 대조구인 acarbose에 비해서도 우수한 저해활성을 보였다. Acetylcholinesterase 저해 활성을 측정한 결과, 50 mg/mL 농도에서 국내산 삼채뿌리가 51.44%로 44.33%의 저해활성을 보인 미얀마산 삼채뿌리보다 더 높은 저해활성을 보였다. 본 연구를 통해 삼채뿌리 특히 국내산 삼채뿌리는 높은 항산화 활성, ${\alpha}-glucosidase$ 및 acetylcholinesterase 저해 활성을 보여 혈당조절제, 치매예방 및 개선제로써의 활용가능성이 큰 것으로 확인되었으며, 이로써 기능성 식품소재로의 활용이 증가될 것으로 판단된다. 하지만 향후 국내산 삼채의 우수성을 검증하기 위하여 여러 지역에서 재배된 삼채의 기능성 분석이 필요할 것으로 판단된다.
To screen agent for the treat-ment of Alzhimers Disease several strains of bacteria producing acetylcholinesterase inhibitor ware isolated from soil. Strain 960903 showed strong acetylcholinesteras inhibitory activity and low butyrylcholinesterse inhibitory activity. The strain 960903 was identified as Pseudomonas sp. Acetylcholinesterase inhibitor ws highly achieved in fermentation medium containing soluble starch 3.0%, glycerol 1.0%, pharmamedia 0.5%, KCI 0.3%, $CaCO_3$ 0.2%, MgS $O_4$..$7H_2$O 0.05%, $KH_2$$PO_4$ 0.05%(pH6.5) at $30^{\circ}C$ for 4 days. Acetylcholinesterase inhibitor was purified by Diaion WA-30($OH^{-}$) column charomatography and cellulose column chromatography. Acetylcholinesterase inhibi-tor showd the maximum wavelength at 205 nm and was soluble in water, acetic acid, ethanol, methanol and dime-thyl sulfoxide. The concentration of 50% inhibition($IC_{50}$) of inhibitor against acetylcholinesterase was 25$\mu\textrm{g}$/ml. The inhibitor was inactivated on heating ar $100^{\circ}C$ fro 15 min and more stable in acidic region than alkaline region.n.
The objective of this study was to evaluate the antioxidant effects and acetylcholinesterase (AChE) inhibition activity of mulberry fruit extracts prepared by hot water (MFH) and 80% ethanol (MFE). Total polyphenolic contents of MFH and MFE were $195{\pm}3.4\;mg$ gallic acid equivalents/g MFH and $185{\pm}2.8\;mg$ gallic acid equivalents/g MFE. MFH and MFE significantly quenched 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH), hydrogen peroxide dose-dependently, and showed high chelating ability and reducing power in non-cellular systems. MFH and MFE also inhibited the formation of intracellular reactive oxygen species and lipid peroxidation, and elevated intracellular glutathione (GSH) levels in RAW264.7 cells. In addition, MFH and MFE also dose-dependently suppressed AChE activity.
This study was carried out with the detection for multiresidue of the carbamate pesticide such as carbaryl and cabofuran by enzyme-inhibition method. The check time for determination of acetylcholinesterase(AChE) activity was selected at 60 sec. The AChE activity in chicken brain determined by the Ellman's method was $162{\mu}$mol/min/g protein. $I_{50}$ for AChE by carbamate pesticide with wet kit was 0.169mg/L of carbaryl and 0.089mg/L of cabofuran, respectively. The incubation time for enzyme kit with substrate kit was 30min for determination of AChE activity. Enzyme kit with substrate kit was stable at $4^{\circ}C\;and\;25^{\circ}C$ for 5 days. Limit detection concentration of carbaryl with dry kit for AChE was 0.05mg/L. The dry kit such as wet kit applied Enzyme-Inhibition(EI) method with AChE was confirmed the multi residue method to detect the carbamate pesticides.
An assay for cytochrome P450 monooxygenase activity by determination of the products of organophosphate oxidation via inhibition of acetylcholinesterase was described. Extracts from strains of Oryzaephilus surinamensis selected for resistance to chlorpyrifos-methyl (QVOS 102), fenitrothion (VOS F) and malathion (VOS 3), and a standard susceptible strain VOS 48, were incubated with an organophosphate in the presence of a NADPH-generating system and acetylcholinesterase. The degree of inhibition of the acetylchoinesterase activity was converted to manooxygenase activity using standard curves for the inhibition of acetylcholiesterase by chlorpyrifos-methyl-oxon, fenitrooxon and malaoxan. Activity was detectable in VOS 48 and was present at different increased levels with the different organophosphates in the three resistant strains, suggesting that different forms of P450 might be involved in organophosphate oxidation in these insects. The assays were carried out using crude insect homogenates and much smaller samples of insect material than the standard aldrin to dieldrin assay. It should be possible to use the method for determination of monooxygenase activity in single insert.
There is significant interest in finding new sources of acetylcholinesterase (AChE) inhibitors for use in treating Alzheimer's disease, since only a few AChE inhibitors are available for clinical use, such as galanthamine, physostigmine, and tacrine. The ethanol extract of Chrysanthemum indicum Linne flowers was analyzed and found to markedly decrease AChE activity. Acaciin and $acacetin-7-O-{\beta}-D-galactopyranoside$ were identified as the active compounds responsible for the AChE inhibition by using an activity-guided fractionation strategy. The relationship between structure and activity for five flavonoids (acaciin, $acacetin-7-O-{\beta}-D-galactopyranoside$, luteolin, and two other commercially available flavonoids, i.e., apigenin and acacetin) was also investigated, revealing that the presence of methoxy groups at C-4' in the B ring and a sugar at O-7 in ring A appear to be essential for the inhibition of AChE.
Acetylcholinesterase (AChE) activity is a potential biomarker for phenanthrene exposure in aquatic organisms. Olive flounder (Paralichthys olivaceus) were exposed to three different concentrations (0.5, 1.0 and 2.0, uM) of phenanthrene for four weeks. AChE activities in the brain, heart and eyes were documented. Inhibition of AChE activity was found significant in flounder treated with a concentration greater than $1.0 {\mu}M$ of phenanthrene. This indicates that a chronic exposure to phenanthrene induces damage in various organs (brain, heart and eyes) and changes of AChE activities might be a useful biomarker to assess the impacts induced by polycyclic aromatic hydrocarbon (PAH). Evidence from this study confirms that the measurement of AChE in the brain and eyes of flounder is a valuable tool that along with other biomarkers can maximize an ecotoxicologists' confidence in assessing the impacts of oil and PAH pollution in the aquatic environment.
Twenty four fractions by solvent extraction and/or acid precipitation from fruit body and culture broth of Inonotus obliquus were prepared, and their inhibitory effect against acetylcholinesterase (AChE) was investigated. Among these fractions, acid (1 M HCl) precipitates from cell-free culture broth and fruit body exhibited the highest inhibitory effect on AChE in vitro. Acid precipitates inhibited AChE activity in a concentration-dependant manner and $IC_{50}$ values of both acid precipitates were 0.53 mg/mL. The inhibition pattern was general non-competitive inhibition. The energetic parameters were also determined by dual substrate/temperature design. Both acid precipitates increased the values of Ea, ${\Delta}H,/;{\Delta}G$ and ${\Delta}H^{\ast}$ decreasing the value of ${\Delta}S$ for AChE. The results implied that the acid precipitates from I. obliquus increased the thermodynamic barrier, leading to the breakdown of ES complex and the formation of products as inhibitory mechanism.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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