• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2005년도 생물공학의 동향(XVII)
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• pp.821-826
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• 2005

Postprandial hyperglycemia plays an important role in the development of type 2 diabetes and complications associated with the disease such micro-and macro-vascular disease. The present study investigated the effect and action mechanism of a ethanolic extract from the Schizandra chinensis(SC-E) on hypeglycemia in vivo and in vitro. In vitro, SE-E demonstrated a potent inhibitory effects on ${\alpha}-amylase$ activity ($IC_{50}$ : 4 ${\mu}g/ml$). Its inhibition on ${\alpha}-amylase$ was determined to be competitive type. Oral administration of SE-E markedly lowered plasma glucose levels in non-fasted streptozotocin induced diabetic rats (45 mg/kg BW). In addition when it was orally administrated to rats with starch (2g/kg BW), SC-E (50 and 100 mg/kg BW) significantly suppressed the increase of blood glucose levels after starch loading . These results suggest that some edible plants merit further evaluation for clinical usefulness as anti-diabetic drugs.

• Mycobiology
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• 제35권4호
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• pp.196-204
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• 2007

The growth and bioconversion potential of selected strains growing on cassava waste substrate during solid state fermentation were assessed. Rhizopus stolonifer showed the highest and the fastest utilization of starch and cellulose in the cassava waste substrate. It showed 70% starch utilization and 81% cellulose utilization within eight days. The release of reducing sugars indicating the substrate saccharification or degradation potential of the organisms reached the highest value of 406.5 mg/g by R. stolonifer on cassava waste during the eighth day of fermentation. The protein content was gradually increased (89.4 mg/g) on the eighth day of fermentation in cassava waste by R. stolonifer. The cellulase and amylase activity is higher in R. stolonifer than A. niger and P. chrysosporium. The molecular mass of purified amylase and cellulase seemed to be 75 KDal, 85 KDal respectively.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제53권3호
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• pp.244-254
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• 2020

본 연구는 선씀바귀의 항산화 및 탄수화물 소화효소 억제 효과를 평가하여 제 2형 당뇨환자에게 중요한 항산화제 및 혈당 상승 억제제로서의 가능성을 타진하고자 하였다. 선씀바귀 추출물의 총 폴리페놀, 플라보노이드 함량과 in vitro 항산화 활성 및 소화효소 저해 활성을 조사한 결과 ISE가 ISW보다 총페놀과 플라보노이드 함량이 높았고 항산화 활성 및 소화효소 저해 활성 또한 높았다. ISE의 계통분획물 중에 에틸아세테이트 분획물과 부탄올 분획물의 소화효소 저해 활성이 가장 우수하고, 추출물의 항산화활성과 탄수화물 소화효소 억제효과가 총 페놀 및 플라보노이드함량과 높은 상관성을 가지는 것으로 볼 때, ISW에 비해 상대적으로 높은 ISE의 항산화 및 소화효소 저해 활성은 페놀 화합물, 특히 플라보노이드 화합물 때문임을 알 수 있었다. 따라서 ISE와 에틸아세테이트 그리고 부탄올 분획물은 우수한 항당뇨 기능성 소재라고 판단된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제31권1호
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• pp.36-41
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• 2003

Saccharomyces cerevisiae로부터 외래 $\alpha$-amylase의 발현 및 분비를 증진시키기 위하여 여러 실험이 수행되었다. ADC1 promoter와 mouse salivary $\alpha$-amylase cDNA gene의 native signal sequence를 효모의 PRB1 promoter와 invertase leader sequence로 대치한 plasmid vector pCNN(AMY)를 제작하였다. 효모세포에서 생성된 $\alpha$-amylase의 세포외로의 분비율은 mouse o-amylase의 native signal sequence인 경우는 약 89.4%이었으며 invertase leader sequence로 치환된 경우는 96.3%로 분비효율이 증진되었다. 야생주인 K8l/pCNN(AMY)와 호흡결여변이주인 K81/pCNN(AMY)p-의 혐기적 조건하에서의 배양 결과 $\alpha$-amylase 생산량이 K8l/pCNN(AMY)보다 K81/pCNN(AMY)p-가 약 5~8배 정도 증가하였다. $\alpha$-Amylase의 생산에 있어서 배지조성에 따른 K81/pCNN(AMY)의 생산증진의 비교는 배지성분인 yeast extract와 peptone의 구성비율을 비교하였을 때 yeast extract 1%와 peptone 2%, NaCl의 경우 100 mM, 2-mercaptoethanol인 경우에는 0.015%(w/v)을 첨가하였을 때 최대 효소 활성을 나타내었고, 특히 2-mercaptoethanol인 경우에는 대조구에 비해 효소 생산량이 약 3배 정도 증진되었다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제23권1호
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• pp.80-88
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• 2016

천연색소 혼합물의 생리활성을 검증하고자 하고자 천연색소 7종에 대하여 ABTS 라디칼 소거활성과 DPPH 라디칼 소거활성, 콜레스테롤 흡착활성 및 COX-2 저해활성을 측정하였으며, 활성이 우수하였던 시료 3종(아선약, 오배자, 정향)을 선별하였다. 선정된 3종 시료의 혼합물 4종(아선약+오배자, 아선약+정향, 오배자+정향, 아선약+오배자+정향)에 대해서는 콜레스테롤 흡착활성, COX-2 저해활성, ${\alpha}$-glucosidase 및 ${\alpha}$-amylase 저해활성을 측정하였다. 천연색소 시료들은 DPPH 라디칼 소거활성에 비해 ABTS 라디칼 소거활성이 더 우수하였으며, 콜레스테롤 흡착활성은 정향이 유의적으로 높았고, COX-2 저해활성은 아카시아 분말이 유의적으로 낮았으며, 여타 시료간에는 유의적인 활성의 차이가 없었다. ${\alpha}$-Amylase 저해활성은 아선약과 오배자에서 높았으나, 혼합물들에서는 서로간에 유의적인 차이가 없었다. ${\alpha}$-Glucosidase 저해활성은 아선약 분말이 가장 높았고, 아선약이 첨가된 혼합물의 활성이 더 높았다. 이상의 결과를 종합하여 볼 때 천연색소의 생리활성은 혼합물로 조성하여 활용할 때 시너지 효과를 얻을 수 있으나, 조합되는 물질간의 상호작용에 따라 활성의 증감 정도는 상이하므로 이에 대해서는 앞으로 더 많은 연구가 필요할 것으로 생각된다.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제32권6호
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• pp.36-42
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• 2004

Inhibitors of α-amylase are important for the treatment of diabetes and obesity. Using enzyme inhibitor's activity, ethanolic extracts of 87 species in 12 families were screened and compared their inhibitory effect on α-amylase, As a results, we can find that extracts of Distylium racemosum, Acer tegmentosum, Corylapsis veitchiana, Cornus walteri and Corylapsis spicata showed higher α-amylase inhibitory activities than the others and have potential possibility of using control agents for carbohydrate-dependent disease.

• 한국양식학회지
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• 제21권3호
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• pp.190-195
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• 2008

본 연구는 Paracyclopina nana의 먹이생물로써의 우수성을 핵산과 소화효소 활성을 기준으로 넙치 Paralichthys olivaceus 자어를 대상으로 밝히기 위한 것이었다. 실험은 P. nana 단독구(C 실험구), Artemia nauplii 단독구(A 실험구) 그리고 혼합구(M 실험구)로 나누어서 실시하였다. 넙치 자어의 체장은 부화 28일째, P. nana 단독 공급구에서 높게 나타났다. 건조중량당 핵산 함량은 C, M 실험구에서 A 실험구보다 함량이 빠르게 증가하였으며, RNA/DNA ratio는 C 실험구가 M, A 실험구보다 감소 경향이 빨랐다. 이들 자어의 생존률은 실험구에 따른 차이는 없었지만, 비색소침착률은 C, M 실험구에서 낮게 나타났으며, 실험 종료 시 변태율은 C 실험구에서 가장 높게 나타났고, A 실험구에서 유의적으로 가장 낮게 나타났다. $\alpha$-amylase 활성은 모든 실험구에서 증가하는 활성의 경향을 보였다. TAP 활성은 A 실험구에서 26일째 이후 9 mU/larva의 활성으로 높게 나타났으나, 다른 실험구에서는 $5{\sim}6$ mU/larva로 증가하지 않았다. $TAP/{\alpha}-amylase$ 활성의 비에서 A 실험구는 실험기간 동안 유의적으로 변화가 없었으나, C, M 실험구는 유의적으로 낮아지는 경향을 보였다. 결과적으로 실험구들의 성장, 핵산 함량의 변태와 관련된 시기적 증감 현상, 그리고 C, M 실험구에서 지속적으로 낮아지는 $TAP/{\alpha}-amylase$ 활성비를 보았을 때, 넙치 자어의 가장 높은 성장률을 볼 수 있었던 요각류인 P. nana를 공급하는 것이 이 시기의 효과적인 사육 방법인 것으로 판단된다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제19권1호
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• pp.5-9
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• 2014

This study was designed to investigate the inhibitory effects of Polyopes lancifolia extract (PLE) on ${\alpha}$-glucosidase activity, ${\alpha}$-amylase activitiy, and postprandial hyperglycemia in streptozotocin (STZ)-induced diabetic mice. The results of this study revealed a marked inhibitory effect of PLE on ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase activities. The $IC_{50}s$ of PLE against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase were 0.20 mg/mL and 0.35 mg/mL, respectively. PLE was a more effective inhibitor of ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase activities than acarbose, the positive control. The postprandial blood glucose levels of STZ-induced diabetic mice were significantly lower in the PLE treated group than in the control group. Moreover, PLE administration was associated with a decreased area under the curve for the glucose response in diabetic mice. These results indicate that PLE may be a potent inhibitor of ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase activities and may suppress postprandial hyperglycemia.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제8권2호
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• pp.189-194
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• 2004

Amylase isozyme based three multivoltine viz., N+p, Np, N+ $p^{cho}$ and two bivoltine-D6+p, D6p syngenic lines (Syn. L) were developed from germplasm (GP) stocks Nistari (N) and D6 respectively. haemolymph isozyme pattern at pH 7.0 and 8.5 depicted a total 11 number (Am $y_{1 to 6}$ at pH 7.0 and Am $y^{l to 5}$ at pH 8.5) of native proteins (NP) of various sizes are amylase isozyme expressers. Among eleven NPs, two NPs of 770 kDa (Am $y^{6}$ at pH 7.0) and 376 kDa (Am $y^3$ at pH 8.5) are $\alpha$-amylase expressers and remaining NPs of 370, 364, 350, 329 and 274 kDa at pH 7.0 and 206, 292, 416, 725 kDa at pH 8.5 are $\beta$-amylase expressers. Accordingly, digestive juice amylase isozyme pattern at aforesaid pH also depicted a total number of 10 NPs (Am $y^{1 to 5}$) at each pH 7.0 and 8.5 are amylase expressers of which NP of 387 kDa (Am $y^4$ at pH 7.0) and 780 kDa (Am $y^{5}$ at pH 8.5) are a-amylase expresser. Remaining NPs of 338,297 ＆ 216 kDa at pH 7.0 and 370, 341, 329 ＆302 kDa at pH 8.5 are $\beta$-amylase expresser. Recurrent backcross lines (RBL) viz., N+pRBL and NpRBL were developed through introgression of high shell weight character (a multigenic trait) to be used further for congenic line (Con. L) development and to understand any association with introgressed character. Isozyme pattern in haemolymph of RBLs depicted only one $\alpha$-amylase of 770 kDa at pH 7.0 and 376 kDa at pH 8.0 with three and four respective $\beta$-amylase bands but in bivoltine lines numbers of $\beta$-amylase bands vary between 1 to 2 at aforesaid pH. Variability was also observed in digestive juice of multivolitine and its RBLs but bivoltine lines express null activity at both pH except appearance of one very week $\alpha$-amylase band D6+p at pH 8.5. Overall study suggests that not a single NP at both pH is common for expression of any band of amylase isozyme i.e., a totally different set of proteins are the amylase isozyme expresser at specific pH and no molecular factor of amylase is associated in developed RBLs which showed improvement on survival, single cocoon shell weight (SCSW) and single filament length over receptor parents.s.s.s.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권3호
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• pp.173-178
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• 1985

Ganoderma lucidum (영지)의 액체 배양물로부터 전분을 강력하게 분해하는 amylase를 조정제하여 이 효소의 기본적인 성질을 조사하였다. 이 효소의 최적작용 pH와 온도는 각각 5.5, 5$0^{\circ}C$였고 pH 및 열처리에 상당히 불안정한 효소였으며 activation energy는 7.06Kcal/mole이였다. M $n^{++}$, $Ca^{++}$ 및 C $u^{++}$에 의해서 효소활성이 증가되었으나 H $g^{++}$ A $g^{+}$에 의해서 효소활성이 저해되었으며 여러 가지 chemical reagents에 의해서는 영향을 받지 않았다. Soluble starch, amylose, amylopectin 및 glycogen에 대한 Km 치는 0.16, 0.37, 0.19 및 0.16mg/$m\ell$ 였으며 각종기질에 대한 분해능력을 조사한 결과 열처리를 받은 전분류는 분해할 수 있었으나 생전분은 그 분해속도가 느렸다. Maltose에 의해서 효소활성이 저해되었으며 maltose의 저해양상은 competitive inhibition을 나타내었다.