This paper compares domain combination based protein-protein interaction prediction method with domain based protein-protein interaction method. The prediction accuracy and reliability of the methods are compared using the same prediction technique and interaction data. According to the comparison, domain combination based prediction method has showed superior prediction accuracy to domain based prediction method for protein pairs with fully overlapped domains with protein pairs in learning sets. When we consider that domain combination based method has the effects of assigning a weight to each domain interaction, it implies that we can improve the prediction accuracies of currently available domain or domain combination based protein interaction prediction methods further by developing more advanced weight assignment techniques. Several significant facts revealed from the comparative studies are also described in this paper.
A putative protein encoded by Arabidopsis AtMTN3 gene, a homologue of Medicago truncatula MTN3, consists of 285 amino acid residues, and has a predicted molecular mass of 31.5 kDa and a calculated pI of 9.1. Primary amino acid sequence analyses have revealed that the protein contains seven putative transmembrane regions with N-terminus oriented to the outside of the membrane. The AtMTN3 protein shows overall 16.4% of amino acid identity with the rat GALR3 protein, known to be a G-protein-coupled receptor. The gene is present as a single copy in the Arabidopsis genome, and expressed in aerial parts but not in roots of Arabidopsis. Therefore, AtMTN3 appears not to be specifically involved in Rhizobium-induced nodule development, as was predicted for the MTN3 gene. These proteins possibly mediate signal transmission through G-protein-coupled pathways during general interactions between plants and symbiotic or pathogenic microbes.
Silk proteins from Nephila clavipes are fibrous proteins containing repetitive sequences with both crystalline and amorphous domains. In order to obtain high-level production of silk protein, the synthetic genes had 16 contiguous units of the consensus repeat sequence of the silk protein were expressed in Escherichia coli BL21(DE3) under the strong inducible T7 promoter. For production of recombinant silk protein in large amounts, pH-stat fed-batch cultures were carried out. The recombinant silk protein was produced as soluble forms in E. coli, and the recombinant silk protein content was as high as 11% of the total protein. When cells were induced at $OD_{600}$ of 60, the amount of silk protein produced was 6.49 g/L. After simple purification steps, 9.2 mg of silk protein that was more than 80% pure was obtained from a 50 mL culture, and the recovery yield was 26.3%.
G protein-coupled receptors (GPCRs) are membrane receptors; approximately 40% of drugs on the market target GPCRs. A precise understanding of the activation mechanism of GPCRs would facilitate the development of more effective and less toxic drugs. Heterotrimeric G proteins are important molecular switches in GPCR-mediated signal transduction. An agonist-activated receptor interacts with specific sites on G proteins and promotes the release of GDP from the $G{\alpha}$ subunit. Because of the important biological role of the GPCR-G protein coupling, conformational changes in the G protein upon receptor coupling have been of great interest. One of the most important questions was the interface between the GPCR and G proteins and the structural mechanism of GPCR-induced G protein activation. A number of biochemical and biophysical studies have been performed since the late 80s to address these questions; there was a significant breakthrough in 2011 when the crystal structure of a GPCR-G protein complex was solved. This review discusses the structural aspects of GPCR-G protein coupling by comparing the results of previous biochemical and biophysical studies to the GPCR-G protein crystal structure.
In E. coli, chromosomal DNA associated with proteins is condensed into an organized structure known as nucleoid. Using a nitrocellulose filter binding assay to identify proteins forming nucleoid, a 21 kDa protein was purified from E. coli. The molecular weight of the purified protein was 21 kDa on SDS-polyactylamide gel electrophoresis and 24 kDa on gel permeation chromatography. A molecular weight of 21 kDa on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis is unique among known proteins which are believed to be involved in the formation of nucleoid in E. coli. The 21 kDa protein nonspecifically binds to both double-stranded and single-stranded DNA. Sedimentation in a sucrose gradient revealed that the protein induced significant condensation of both supercoiled plasmid DNA and linear bacteriophage $\lambda$ DNA On the basis of quantitative Western-blot analysis, approximately 40,000 molecules of the protein were estimated to exist in an E. coli. The biochemical properties and cellular abundance of the 21 kDa protein suggest that this protein participates in the formation of nucleoid in E. coli.
A study of concurrent bioassay for protein quality and energy level in protein sources was rnade by determining urinary nitrogenous compounds in excreta. The carry over effect of previous feeding was eliminated by 48 h of feeding the experimental diets prior to the determination of for protein digestibility and utilizability, and energy digestibility and metabolizability at 24 h interval during 3 days. Then, protein qualities and energy levels for soybean meal, rapeseed meal and fish meal were calculated by a substitution method. Apparent protein utilization (NB/NI) was affected by the increased fecal nitrogen excretion in soybean meal and by the increased urinary nitrogen excretion in rapeseed meal and fish meal. The apparent metabolizability of energy (ME/GE) was affected by the fecal energy excretion in soybean meal and rapeseed meal and by urinary energy excretion in fishmeal. The results indicated that the concurrent bioassay of protein quality and energy levels in ingredients appears to be applicable to chickens of other age, sex, breeds and environmental conditions.
Kang, Dong Seop;Moon, Soo Young;Cho, Hwa Jin;Lee, Jong Min;Kong, In-Soo
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제27권3호
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pp.644-647
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2017
Peptidyl prolyl cis/trans isomerases (PPIases) catalyze the cis/trans isomerization of peptidyl-prolyl peptide bonds preceding prolines. We investigated the protein-protein interaction between a 22 kDa PPIase (VaFKBP22, an FK506-binding protein) and the molecular chaperone DnaK derived from Vibrio anguillarum O1 (VaDnaK) using GST pull-down assays and a bacterial two-hybrid system for in vivo and in vitro studies, respectively. Furthermore, we analyzed the three-dimensional structure of the protein-protein interaction. Based on our results, VaFKBP22 appears to act as a cochaperone of VaDnaK, and contributes to protein folding and stabilization via its peptidyl-prolyl cis/trans isomerization activity.
This study investigates the supplementing effects of milks by various heat treatment on growth performance and protein and calcium metabolism of rats. For 4 weeks, raw, LTLT-HTST-and UHT-processed milks were given to rats which fed on a calcium free, semi-synthetic diet containing 5%casein. There were no significant differences among the experimental groups in weight gain, feed efficiency ratio and the serum level of total protein and calcium. Also, no significant differences were showed in protein efficiency, nitrogen balance, apparent protein digestibiltiy and the contents of weight and calcium of the left femur as well as 2 incisors. However, the biological value of protein in the UHT-milk group was significantly higher than that of the raw-milk group. The apparent calcium digestibility and calcium balance in the UHT-milk group were higher than those in the raw-, LTLT- and HTST-milk groups. The weight of left femur in all the groups supplemented with various heat-treated milks was significantly impair the nutritive value of protein and calcium in milk. Futhermore, UHT-processing may improve the bioavailability of protein and calcium in milk.
This study was undertaken to investigate the effects of age and of the dietary protein sources & levels on urinary calcium excretion and bone metabolism in the rats. Two experiments were conducted . In experiment U, 6& 20 weeks old rats were fed 8 & 36%, casein & ffish protein diet for 5 weeks . In experiment II, 16& 52 weeks old rats were fed 40 % protein diets, protein sources were casein, fish and gluten. High-protein diet group excreted more caldium in urine than low-protein group. Urinary calcium excretion was affected by the sources of protein ; gluten group excreted more Ca, followed by fish & casein group. Total bone Ca & Ca proportion in ash were higher in 20 weeks old rats than 6 weeks old rats, but 16 & 52 weeks old rats showed no differences. bone composition showed that water proportion was high and ash proportion was low in 6 weeks old rats than in 20 weeks old rats. However, these tendencies were not observed between 16 weeks and 52 weeks old rats. And bone composition was affected by protein sources ; higher ash proportions were noted in one order of casein, fish, and gluten water proportion were lower in one same order.
The postsynaptic density (PSD), a large protein complex beneath the postsynaptic membrane, is notorious for its 'stickiness'. In order to understand the molecular composition of the PSD fraction, a 17 kDa protein band was isolated by electroelution from SDS-geis, and its partial amino acid sequence was determined from HPLC-purified tryptic peptides of the protein. Surprisingly, the amino acid sequence was identical to that of the previously reported 17 kDa isoform of the myelin basic protein (MBP), an essential protein in CNS myelin formation. Since the protein band represented ~2% of the total proteins in the 1 % n-octyl glucoside-insoluble PSD fraction, these results indicate that a significant amount of the 17 kDa isoform of MBP is tightly associated with the PSD during preparation of the PSD fraction.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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