• 생명과학회지
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• 제13권6호
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• pp.822-828
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• 2003

본 실험은 튤립 품종 ‘Apeldoorn’과 ‘Golden Apeldoorn’의 꽃잎 발달 단계에 따른 각종 가수분해 효소 활성의 변화 및 효소 활성의 조절에 관여하는 무기성분들의 함량의 변화를 조사하였다. RNase와 peroxidase, protease의 효소활성은 초기단계로부터 꽃이 발달이 진행될수록 증가하는 경향을 보였다. Polyphenol oxidase의 경우, 꽃이 만개한 5단계에서 활성이 가장 높았으며, 이 효소가 노화가 시작되는 초기 단계에 관여하는 것으로 생각된다. 한편, Protease의 활성은 ‘Apeldoorn’과 ‘Golden Apeldoorn’의 꽃 발달동안 꽃잎 추출물에서 현저한 차이가 관찰되었다 이 결과는 protease는 튤립의 화색의 생합성에 관련성을 시사한다. 조사된 K, Mn, Zn, P의 함량은 꽃 발달 동안 점차적으로 감소하는 경향을 보인 반면, Ca, Mg, Fe의 무기성분은 초기 단계에서 꽃의 노화 단계까지 점차적으로 증가하였으며, RNase와 peroxidase, protease의 효소 활성의 변화와 같은 경향을 보였다. 이는 꽃의 발달단계동안 이들 효소와 무기성분 사이에 서로 결합력이 있다고 추측된다. 본 연구결과는 튤립 꽃의 발달단계에 따른 기초적인 생화학적 변화의 경향을 조사한 결과로서, 절화수명 연장을 위한 기초자료로 유용하게 활용될 수 있을 것이다.

• BMB Reports
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• 제39권6호
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• pp.671-676
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• 2006

The holoenzyme of protein phosphatase (PP) from tulip petals was purified by using hydrophobic interaction, anion exchange and microcystin affinity chromatography to analyze activity towards p-nitrophenyl phosphate (p-NPP). The catalytic subunit of PP was released from its endogenous regulatory subunits by ethanol precipitation and further purified. Both preparations were characterized by immunological and biochemical approaches to be PP2A. On SDS-PAGE, the final purified holoenzyme preparation showed three protein bands estimated at 38, 65, and 75 kDa while the free catalytic subunit preparation showed only the 38 kDa protein. In both preparations, the 38 kDa protein was identified immunologically as the catalytic subunit of PP2A by using a monoclonal antibody against the PP2A catalytic subunit. The final 623- and 748-fold purified holoenzyme and the free catalytic preparations, respectively, exhibited high sensitivity to inhibition by 1 nM okadaic acid when activity was measured with p-NPP. The holoenzyme displayed higher stimulation in the presence of ammonium sulfate than the free catalytic subunit did by protamine, thereby suggesting different enzymatic behaviors.