한국산 초파리(Drosophila melanogaster)의 starch gel 영동상을 조사하기 위하여 춘천, 진주, 신촌(서울), 대전의 초파리 4계통을 starch gel media를 사용하여 벤드의 분포, 염색강도 및 이동도를 비교 검토한 결과는 다음과 같다. 1) 춘천, 진주, 신촌(서울)의 3계통은 벤드의 수와 분포, 염색강도, 이동도가 다 같이 심한 변이를 나타내고 있는데 반하여 대전계통은 변이가 거의 없다. 2) 이러한 전기영동상의 차이는 대전 계통의 초파리 집단이 ADH구성에 관하여 동질적(homogeneous)이고 다른 3계통의 집단은 이질적(heterogeneous)이라는 것을 암시하고 있다. 3) 전기영동상이 4계통의 초파리에서 다 같이 암$\\cdot$수에 따라 차이를 보이고 있는데 이것은 설명하기 매우 어려운 문제로서 장차 분석 검토할 필요가 있다고 본다. 4) Starch gel media가 cellulose acetate media보다 해상력이 월등하다는 것이 재확인 되고 있다. 5) Agar gel이나 acrylamide gel 같은 다른 영동 media를 써서 ADH의 전기영동 실험을 하여 starch gel media를 사용한 본 실험의 결과와 비교하는 것과 ADH에 관한 유전적 분석이 시급히 요구되는 앞으로의 과제이다.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제14권1호
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pp.37-44
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2007
A study was made of the haemolymph protein spectrum of mulberry silkworm (Bomhyx mori L.) from the first larval instar to imago. Horizontal starch gel electrophoresis was used. Sixteen races and eight F1 interracial hybrids, raised in Bulgaria, were analyzed. During the ontogenesis, a total of 17 protein bands (15 cathodic and 2 anodic) were detected. Distinct dynamics in the haemolymph protein spectrum was observed, in result of different expression during the individual development associated with the processes of growth, histolysis and histogenesis. Based on the ontogenetic dynamics found, a correspondence was assumed between some proteins detected by us using the starch gel electrophoresis and major haemolymph proteins (SP1, SP2, MHPs and Vg) detected by other authors using the polyacrilamide gel electrophoresis. Intraracial and interracial polymorphism was observed in four protein zones. The effect of four polymorphic loci with codominant and null alleles was suggested.
감자 생전분의 분해력이 강한 $\alpha$-amylase를 생산하는 Bacillus circulans F-2를 선발하고, 이 균주가 생산하는 $\alpha$-amylase를 정제하였으며, 정제효소의 polyacrylamide disc gel electrophoresis, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis 및 soluble starch에 eo한 분해산물을 검사하고 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1 조효소액을 corn starch흡착, 유안분획, Bio-Gel P-100에 의한 gel filtration 및 DE-32 column chromatography에 의하여 specific activity 50.0 u/mg protein(원 비활성의 약 23배), 수율 25. 5%의 정제효소를 얻었다. 2. 정제효소에 대하여 polyacrylamide disc gel electrophoresis를 실시한 결과 $\alpha$-amylase activity를 가지는 아주 인접된 2ro의 Band가 나타났으나, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis의 결과, polyacrylamide disc gel electrophoresis에서 나타난 2개의 Band는 charge가 약간 다른 charge isomer의 $\alpha$-amylase임을 시준하는 single band가 나타났다. 3. Polyacrylamide의 농도에 따른 2개 Band의 log mobility의 plot는 charge isomer를 가리키는 평행선을 나타내었다. 4. 두 효소단백질 Band의 작용 pattern을 알기 위하여 2개의 Band를 각각 분리하여 추출하고 soluble starch에 작용시켜 생성된 oligosaccharide의 pattern을 paper chromatography로 확인한 바 2개의 효소단백질 Band는 동일한 작용 pattern을 나타내었다. 5. Soluble starch로부터 생성되는 유일한 초기 가수분해산물은 maltohexaose이었다.
본 실험은 보리품종의 구분에 가장 적합한 전기영동법과 효소를 구명하고자 6개 보리품종(알찬보리, 수원 216호, 조풍보리, 사천 6호, 향맥, 히노데하다가)의 종실 단백질을 7.5% polyacrylamide slab gel, 2-30% polyacrylamide porosity gradient tube gel, isoelectricfocusing(pH 4-9)과 starch gel을 사용 전기영동 후 protein band pattern과 esterase, acid phosphatase, malate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase 및 leucine aminopeptidase의 동위효소 pattern을 관찰하였던 결과는 다음과 같았다. 1. 7.5% polyacrylamide slab gel에서 단백질 pattern과 2-30% polyacrylamide porosity gradient tube gel에서의 단백질과 esterase의 band pattern이 품종간 뚜렷한 차이를 보여 보리품종구분에 가장 적합하였다. 2. Acid phosphatase, malate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase 및 leucine aminopeptidase 등의 동위효소 pattern은 모든 실험한 품종이 동일한 형태를 보여 품종구분에 이용하기에는 적합하지 않았다.
유안염석과 column chromatography 및 gel여과 등으로 비활성이 45.2U/mg가 되는 정제된 Rhizopus oryzae의 생전분 분해효소를 16.2%의 수율로 얻었다. 정제효소는 전기영동상에서 그 순도가 인정되었고 분자량은 67000, Km값은 4.082mg/ml이었다. 정제효소는 $50^{\circ}C$, pH $4.0{\sim}5.0$에서 잘 작용하였으며 옥수수amylose가 가장 적합한 전분이었고 옥수수 생전분에 작용한 분해산물은 거의 glucose였다.
The hemoglobin phenotype and the gene frequencies of 44 Formosan deer(Cervus nippon) in Kyung-Gi area were examined by using cellulose acetate and starch gel electrophoresis. 1. The method of cellulose acetate electrophoresis was simplier, more clear and preserative than starch gel electrophoresis. 2. The hemoglobin phenotype was appeared 3 types as $Hb^F$$Hb^{FS}$ and $Hb^S$. The frequencies of appearance were $Hb^F$ 47.7%, $Hb^{FS}$ 47.7% and $Hb^S$ 4.5%, respectively. 3. The genetic factors of hemoglobin were observed as $Hb^F$ and $Hb^S$ and the rates of gene frequencies were 71.6% and 28.4%, respectively.
The serum albumin phenotypes and the gene frquencies of 100 Korean native goats were examined by starch gel electrohporesis. The results obtained were as follows: 1. The albumin phenotypes were classified as Alb AA, Alb AB, and Alb BB and the frequencies of appearence were 10, 12 and 78%, respectively. 2. The genetic factors of serum albumin were observed as Alb A and Alb B and the rates of gene frequencies were 16 and 84%, respectively.
Streptomyces sp. 4M-2의 생전분 분해효소를 황산 암모니움 염석과 이온교환 크로마토그라피 및 Gel 여과 등으로 비활성이 51.22 RSU/mg, 수율 4.5%로 정제할 수 있었다. 정제효소의 분자량은 102,000이었으며 생옥수수 전분에 대한 Km값은 44.44mg/m1 이었다 정제효소의 작용 최적온도는42$^{\circ}C$, pH는 5.5였고 $Ca^{2+}$와 $Ba^{2+}$의 첨가에 의해 효소활성이 증가되었다. 정제효소는 옥수수 amylose를 가장 잘 분해하고 감자전분도 비교적 잘 분해하였다. 이 효소에 의한 옥수수 생전분의 분해산물은 주로 maltose와 maltotriose였고 소량의 glucose와 oligosaccharide도 검출되었으므로 $\alpha$-amylase 계통의 효소로 추정된다.
The red cell X-protein, NADH-diaphorase 1, malic enzyme and serum arylesterase phenotypes of 50 Thai Longtail and 53 Cameroon X Thai Longtail ($F_1$) crossbred sheep were determined by horizontal starch gel electrophoresis. None of the economic traits was influenced by DIA1, ME and EsA phenotypes. However, XP phenotypes showed a highly significant association with body weight, body height, heart girth and back girth, with mean values of XP+ve phenotype greater than XP-ve. The $XP^+$ allele was associated with greater body weight, body height, heart girth and back girth.
Aspergillus niger was selected as a strain producing the potent raw starch hydorlyzing enzyme. These experiments were conducted to investigate the conditions of the glucoa- mylase production, the purification of the enzyme, some characteristics of the purified enzyme and hydrolysis rate on various raw starches such as com, rice, potato, glutinous rice, sweet potato, wheat and barley. The optimum cultural temperature and time for the enzyme production on wheat bran medium were $30^{\circ}C$ and 96hrs, respectively. The respective addition of yeast extract and nutrient broth on wheat bran medium increased slightly the enzyme production. The enzyme was purified by ammonium sulfate fractionation and DEAE-cellulose column chromatography. The specific activity of the purified enzyme was 30.7u/mg-protein and the yield of enzyme activity was 25.8%. The purified enzyme showed a single band on polyacrylamide disc gel electrophoresis and its molecular weight was estimated to be 56,000 by SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis. The isoelectric point for the purified enzyme was pH3.7. The optimum temperature and pH were $65^{\circ}C$ and pH 4.0, respectively. The purified enzyme was stable in the pH range of pH 3.0-9.5 and below $45^{\circ}C$, and its thermal stability was slightly increased by the addition of $Ca^{2+}$. The purified enzyme was activated by $Co^{2+},\;Sr^{2+},\;Mn^{2+},\;Fe^{2+},\;Cu^{2+}$. Raw rice starch, raw corn starch, raw glutinous rice starch, raw sweet potato starch, raw wheat starch and raw barley starch showed more than 90% hydrolysis rate in 48hrs incubation. Even raw potato starch, most difficult to be hydrolyzed, showed 80% hydrolysis rate. The purified enzyme was identified as glucoamylase.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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