• 동아시아식생활학회지
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• 제16권6호
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• pp.740-746
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• 2006

The proximates, vitamin C, minerals, and fatty acids of five potato cultivars were evaluated by AOAC methods, the hydrazine method, ICP-AES, and gas chromatography, respectively. The proximate analyses; vitamin C, reducing sugar, and soluble solid contents; and mineral and fatty acid compositions were significantly different among the five cultivars. The Superior cultivar contained a higher carbohydrate content and higher Ca/P ratio and lower levels of crude protein and Na. The Atlantic cultivar contained significantly higher amount of energy, carbohydrate, reducing sugar, vitamin C, SEA, and MUFA, and significantly lower amount of minerals and PUFA. The Shepody cultivar contained significantly higher amount of carbohydrate and MUFA, and significantly lower amount of soluble solid, vitamin C, and SFA. In addition, the P, Fe, Mg, Cu, and Al levels were significantly higher in Shepody, and Zn content was significantly lower. The Jopung cultivar contained significantly higher levels of moisture and Na, and significantly lower levels of soluble content, reducing sugar, carbohydrate, crude protein, and fat. Finally, the Namsuh cultivar contained significantly higher amount of soluble solid, crude protein, K, Mg, and Al, and significantly lower amount of reducing sugar.

• 대한의생명과학회지
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• 제6권3호
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• pp.171-179
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• 2000

대부분 척추동물에서 골격근 내 filament들의 길이 조절은 근 수축 기작의 구조를 이해하는데 중요한 단서가 된다. Nebulin은 thin filament의 전체에 걸쳐있는 거대한 단백질로 골격근에만 특이적으로 존재하는 것으로 알려져 왔다. 본 연구에서는 닭의 근육과 비근육 조직에서 nebulin isoform단백질들을 확인하기 위하여 전기영동과 immunoblot의 방법을 이용하였다. 각 조직의 단백질들은 soluble과 insoluble fraction으로 분리 준비하였다. 실험결과, 닭의 근육과 비근육 조직들에서 조직 특이성을 나타내는 다양한 nebulin isoform 단백질들이 확인되었다. Nebulin은 성계의 골격근에서 500 kDa 정도의 크기로 나타났고, nebulett은 계배와 성계의 심장근에서 107 kDa 정도로 발현되었다. 그리고 계배의 비근육 조직인 뇌에서 380 kDa 정도의 거대 단백질이 확인되었다. 이 단백질은 뇌 조직의 soluble fraction에서 인지되었다. Nebulin isoform 단백질들이 서로 다른 조직에서 발현되는 양상을 보아 서로 다른 독자적인 기능을 가질 것으로 추정된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제26권11호
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• pp.1881-1890
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• 2016

Manganese superoxide dismutase (MnSOD) is a vital enzyme that protects cells from free radicals through eliminating superoxide radicals ($O^{2-}$). Hirudin, a kind of small active peptide molecule, is one of the strongest anticoagulants that can effectively cure thrombus diseases. In this study, we fused Hirudin to the C terminus of human MnSOD with the GGGGS linker to generate a novel dual-feature fusion protein, denoted as hMnSOD-Hirudin. The hMnSOD-Hirudin gene fragment was cloned into the pET15b (SmaI, CIAP) vector, forming a recombinant pET15b-hMnSOD-Hirudin plasmid, and then was transferred into Escherichia coli strain Rosetta-gami for expression. SDS-PAGE was used to detect the fusion protein, which was expected to be about 30 kDa upon IPTG induction. Furthermore, the hMnSOD-Hirudin protein was heavily detected as a soluble form in the supernatant. The purification rate observed after Ni NTA affinity chromatography was above 95%. The hMnSOD-Hirudin protein yield reached 67.25 mg per liter of bacterial culture. The identity of the purified protein was confirmed by western blotting. The hMnSOD-Hirudin protein activity assay evinced that the antioxidation activity of the hMnSOD-Hirudin protein obtained was $2,444.0{\pm}96.0U/mg$, and the anticoagulant activity of the hMnSOD-Hirudin protein was $599.0{\pm}35.0ATU/mg$. In addition, in vitro bioactivity assay showed that the hMnSOD-Hirudin protein had no or little cytotoxicity in H9c2, HK-2, and H9 (human $CD_4{^+}$, T cell) cell lines. Transwell migration assay and invasion assay showed that the hMnSOD-Hirudin protein could suppress human lung cancer 95-D cell metastasis and invasion in vitro.

• 산업식품공학
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• 제15권2호
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• pp.143-147
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• 2011

알칼리를 이용하여 탈지미강에서 단백질을 추출하기 위해 용출 pH(8, 9, 10, 11, 12) 5개 구간과 등전점 침전 pH(2, 4, 6) 3개 구간을 설정하고 각 pH 구간에서의 회수된 단백질 함량과 갈변, 전기영동 패턴 및 최종 수용성 단백질의 회수율을 비교 확인하였다. 용출 pH가 증가할수록 수용성 단백질의 회수율은 증가하였으나 동시에 갈변현상도 증가하였다. 등전점 침전 pH는 4에서 가장 많은 단백질을 회수할 수 있었다. SDS-PAGE 결과, 사용한 pH에 따라 추출된 단백질의 주요 패턴은 뚜렷한 차이가 없었으나, 높은 알칼리조건이 35 kDa 이하의 단백질 추출에 좀 더 용이하였다. 각 pH 구간별 용출 대비 수용성 단백질 회수율은 평균 31.5% 이었다. 용출 pH 11 및 침전 pH 4 구간에서 46.95%의 가장 높은 회수율을 나타냈으나 갈변이 급격히 증가하였다. 따라서 37.65%의 회수율을 나타낸 용출 pH 10 과 침전 pH 4 구간이 미강 단백질의 최적 추출조건임을 확인하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제10권1호
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• pp.85-91
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• 1981

S. aureus를 TCA로 처리(處理)하여 저분자물질(低分子物質)을 추출(抽出)한 후(後) STS법(法)에 준(準)하여 지질핵산(脂質核酸), 단백질(蛋白質) 및 잔사(殘渣)로 분획(分劃)하였다. 이와 아울러 초음파처리(超音波處理)로 균체(菌體)를 파쇄(破碎)한 후(後) 원심(遠心)침전을 SDS 및 Formamide를 사용(使用)하여 축차적(縮次的)으로 가용성(可溶性) 획분(劃分)을 추출(抽出)하고 얻어진 각(各) 획분(劃分)의 성질(性質)을 조사(調査)하였다. 그 결과(結果), 초음파(超音波)로 파쇄(破碎)한 균(菌)의 원심상징액(遠心上澄液)에서 균체(菌體) DNA의 91.3%가 검출(檢出)되었고 원심침전(遠心沈澱)으로부터는 SDS 처리(處理)에 의(依)하여 높은 비활성(比活性)(13.67unit/mg Protein)의 Malate dehydrogenase가 유지되었다. 한편, SDS 처리균(處理菌)의 원심침전물(遠心沈澱物)을 다시 열(熱) Formamide $150^{\circ}C$로 추출(抽出)하고 가용성획분(可溶性劃分) 및 잔사(殘渣)를 각각(各各) 산(酸) 가수분해(加水分解)한 후(後) Paper chromatsgraph하여 잔사(殘渣)로부터 Glucosamine을 확인(確認)하였다. 그러나 가용성획분(可溶性劃分)은 Ninhydrin반응(反應)에는 음성(陰性)이었고 환원당반응(還元糖反應)은 음성(陰性)이었다. 이상(以上)의 결과(結果)로 부터 초음파(超音波)로 파쇄(破碎)한 균체(菌體)의 원심상징액(遠心上澄液)은 주(主)로 원형질획분(原形質劃分)이며 SDS 및 Formamide에 의(依)하여 용출(溶出)되어 나온것은 각각(各各) 원형질막(原形質膜) 및 세포벽(細胞壁)의 Polysaccharide 획분(劃分)으로, Formamide 불용성분(不溶性分)은 Peptidsglycan 획분(劃分)으로 판정(判定)되었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제26권2호
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• pp.175-179
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• 1997

과실의 성숙 연화동안에 단백질의 변화에 대해 연구하고자 완숙 연화된 감과 대추에서 용해성에 따라 추출한 수용성 단백질, 염가용성 단백질 및 세포벽 단백질의 함량 변화와 각 단백질의 gel filtration chromatogram의 pattern 변화를 조사하였다. 두 과실의 수용성 단백질은 완숙감과 대추에서 각각 98.2, 117.1mg/100g-fr.wt.이었으며, 연화된 감과 대추에서는 각각 112.6, 183.4mg/100g-fr.wt.로 과실의 연화에 따라 증가하였다. 염가용성 단백질도 감의 경우 완숙감에서 51.7mg, 연시에서 133.2mg/100g-fr.wt.로 증가하였고, 대추의 경우에도 완숙·연화 대추 각각 101.8, 139.5mg/100g-fr.wt.로 현저한 증가를 보였다. 이 에 반해 세포벽 단백질 함량은 두 과실 모두 감소하였다. Gel filtration에서 연시의 수용성 단백질 chromatogram은 완숙감에 나타난 1개의 peak 이외에 다소 분자량이 작은 2개의 peak가 함께 존재 했으며 , 대추의 수용성 단백질은 완숙 대추와 연화 대추 모두 3개의 peak로 존재했다 염가용성 단백질 및 세포벽 단백질의 get filtration에서는 완숙 연화 과실에서 거의 유사한 경향의 chromatogram을 나타내었다. 또한 연좌된 감과 대추의 세포벽 단백질에서 단백질 함량이 감소하는 fraction은 수용성 및 염가웅성 단백질 분획에서 단백질 함량이 증가하는 fraction과 거의 일치하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제28권2호
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• pp.88-91
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• 1985

한국산 인삼 단백질의 생화학적 특성을 체계적으로 규명하기 위하여 단백질의 분별정량, SDS polyacrylamide gel 전기영동, pH에 의한 단백질의 용출성 및 아미노산 포성을 분석한 결과는 다음과 같다. 인삼 단백질의 분별정량은 albumin이 66.0%로 가장 많았으며 glutelin이 20.5%이었고 인삼 단백질의 pH에 의한 용출성은 pH3에서 최저를 나타내었으며 $pH6{\sim}8$에서 최고치를 나타내었고 염의 종류 및 그 농도별에 의한 추출성은 sodium염의 경우 차이가 없었다. 수용성 단백질의 침전도는 40%의 ammonium sulfate와 acetone에 의하여 96% 침전하였으며 SDS-poly-acrylamide gel 전기영동의 결과 11개의 band가 확인되었으며 수용성 단백질의 주 단백질의 분자량은 43,000이었다. 수용성 단백질의 아미노산조성은 18종류로써 arginine의 함량이 45.17%로 가장 많았으며 proline 및 cystine의 함량은 매우 낮았다.

• 대한화장품학회:학술대회논문집
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• 대한화장품학회 2003년도 IFSCC Conference Proceeding Book I
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• pp.142-160
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• 2003

Most consumers have noted hair damage following coloring treatments. Proper evaluation of hair bleaching products must be performed using quantitative assessments of hair damage, though they are difficult, because of the slight fluctuations in hair composition. In the present study, we utilized a sensitive evaluation method for hair damage and found that the amount of soluble protein fraction extracted from hair under a reducing condition, termed labile protein, dramatically increased after bleaching.(omitted)

• 한국식품과학회지
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• 제30권3호
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• pp.557-561
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• 1998

본 연구에서는 산성(pH 2.0, 3.0), 중성(pH 7.0) 및 알칼리성(pH 10.0, 12.0)영역에서 각각 추출된 SPI들의 기능성을 상호비교하였다. pH 3.0에서 추출된 SPI의 단백질함량은 93.31%로 최고값을, pH 7.0에서 추출된 SPI의 단백질함량은 73.93%로 최소값을 나타내었다. pH 3.0에서 추출된 SPI의 추출수율은 0.36%로 최소값을, pH 12.0에서 추출된 SPI의 추출수율은 47.54%로 최고값을 나타내었다. SPI의 기능성(용해도, 수분흡수력, 유지흡수력, 기포형성력, 기포안정성, 유화형성력 및 겔형성력)은 대두단백질 추출시 추출용액의 pH에 의해 크게 좌우되었다. pH 2.0과 3.0에서 추출된 SPI의 용해도는 산성영역에서 크게 나타났고 pH 3.0과 7.0에서 추출된 SPI는 중성 영역에서 높은 용해도를 보였으나 pH 2.0, 3.0, 7.0, 10.0 및 12.0에서 추출된 SPI는 모두 알칼리성 영역(pH 9.0-10.0)에서 높은 용해도를 나타내었다. pH 2.0과 pH 12.0에서 추출된 SPI의 수분흡수력, 유지흡수력, 기포형성력 및 기포안정성은 다른 pH에서 추출된 SPI보다 크게 나타났으나 유화력의 경우 추출용액의 pH가 증가할수록 유화력이 증가하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제16권4호
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• pp.306-310
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• 1987

발엽종실(廢棄種實)을 식량자원(食糧資源)에 이용(利用)하기 위한 연구(硏究)의 일환(一環)으로서 살구씨의 단백질(蛋白質) 성분(成分)을 분석(分析)한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. 살구씨의 일반성분(一般成分) 중(中) 조단백질(粗蛋白質)은 23.34%였다. 2. 염용해성(鹽溶解性) 단백질(蛋白質)의 추출률(抽出率)은 35%, 아미노산 조성(組成)은 glutamic acid가 가장 높은 함량(含量)이였고, 다음이 aspartic acid, arginine의 순이었다. 3. 살구씨 단백질(蛋白質)의 전기영동(電氣泳動) 결과(結果) 9개의 band를 나타내었고, 분획(分劃)된 주단백질(主蛋白質)의 收率(수율)은 약 40.1%였다. 4. Sephadex 200 gel 여과법에 의한 정제단백질의 분자량은 110,000이었으며, 1% SDS-poly-acrylamide gel 전기영동에 의한 subunit 주단백질(主蛋白質) 분자량(分子量)은 49,000이었다.