• 자원환경지질
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• 제47권1호
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• pp.71-85
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• 2014

오레곤 대륙 주변부 남부 하이드레이트 릿지에서 실시한 ODP Leg 204에서 회수한 코어 Site 1249C와 Site 1251B의 유기물 기원 및 유기지화학적 특성을 규명하기 위하여 원소분석과 Rock-Eval 열분석 및 동위원소 비 분석을 실시하였다. 분석결과 Site 1249C와 Site 1251B의 유기물은 해양기원 유기물이 우세하며 이러한 결과는 퇴적물의 퇴적당시 환경이 일반적인 해양 환경이었음을 시사한다. 그러나 Rock-Eval 열분석 결과는 다른 분석결과와 반대의 결과를 나타내는데 이러한 결과는 열적으로 미성숙한 유기물이 열분석 과정에서 유기물의 특성이 제대로 반영되지 못하기 때문이다. 따라서 열분석 결과 해석은 다양한 지화학적 결과를 종합하여 해석할 필요가 있다. 코어의 유기물 기원이 동일함에도 불구하고 Site 1249C는 전 구간에서 가스 하이드레이트의 집적이 높은 반면, Site 1251B는 가스 하이드레이트가 일부 구간에서만 소량 발견되었다. 이러한 결과는 하이드레이트 정상부에 위치한 Site 1249C는 가스 하이드레이트 생성에 필요한 심부 열기원 가스가 천부 퇴적물로 이동할 수 있는 이동 통로(Horizon A, BSR2)가 존재하는 것을 시사한다. 그러나 가스 하이드레이트 집적이 미비한 분지 지역의 Site 1251B는 열기원 가스가 심부로부터 이동할 수 있는 가스 이동 통로가 제한적이고 그에 따른 가스 공급이 원활하게 이루어지지 않기 때문에 현장 퇴적물의 속성작용에 의한 생물기원 가스가 우세하여 가스 하이드레이트 생성이 제한적인 것으로 추정된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권8호
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• pp.1249-1253
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• 2007

A hyperthermostable endoglucanase from Pyrococcus horikoshii with the capability of hydrolyzing crystalline cellulose was analyzed. A protein engineering study was carried out to obtain a reduced-size mutant. Five amino acid residues at both the N- and C-terminus were found to be removable without any loss of activity or thermal stability. Site-directed mutagenesis was also performed on R102, N200, E201, H297, Y299, E342, and W377, residues possibly involved in the active center or in the recognition and binding of a cellulose substrate. The activity of the resulting mutants was considerably decreased, confirming that the mutated residues were all important for activity. A reduced-size enzyme, as active as the wild-type endoglucanase, was successfully obtained, plus the residues critical for its activity and specificity were confirmed. Consequently, an engineered enzyme with a reduced size was obtained, and the amino acids essential for activity were confirmed by site-directed mutagenesis and comparison with a known three-dimensional structure.