These experiments were carried out to investigate the effects of electrical stimulation(ES) and delayed chilling (DC) on the quality characteristics of Hanwoo beef. The left half carcass was treated with ES(550V, 90sec)within postmortem 30min. The electrical stimulated half carcass was subjected to chilling at 16$^{\circ}C$ for 24hr, and then stored at 2$\pm$2$^{\circ}C$ for 15days (ESDC). The right half carcass was stored at 2$\pm$2$^{\circ}C$ for 15 days (NES). ESDC showed a rapid pH fall and tended to reach to pH5.54 at postmortem 2 hrs. But, there was no consistent effect of electrical stimulation and delayed chilling on meat color, cooking loss and water holding capacity. Myofibril fragmentation index was higher than that of NES during storage. ESDC showed lower shear force value and strength consistently than NES. SDS-PAGE band patterns of myofibrils showed the rapid breakdown of troponin T and troponin I band in ESDC, compared with NES, and revealed the specific band below myosin light chain-2 pattern in ESDC.
The influence of sucrose on in vitro growth, chlorophyll content, and rubisco/rubisco activase were studied in tobacco leaves. The most pronounced effect on in vitro growth and the chlorophyll content was found at 4% sucrose. The rubisco content increased with increasing concentrations of sucrose, but a point was reached beyond which the increasing concentrations of sucrose caused an inhibition of this enzyme. The rubisco activity showed patterns of change similar to the rubisco content. These data suggest that sucrose may have an affect on the activation and induction of rubisco and that sucrose can be both a positive effector and negative effector depend on its concentration. The degree of intensity of 55 and 15 kD polypeptides, which were identified as the large and small subunit of rubisco, respectively, by SDS-PAGE analysis at 4% sucrose was significantly higher than that of other treatments, indicating that sucrose had an effect on both subunits. We subsequently examined whether the rubisco content and activity of being induced by sucrose is associated with rubisco activase. The rubisco activase content at 4% sucrose was higher than that of other treatments. A similar change pattern was also observed in the activity of rubisco activase. The intensity of two 52 and 51 kD polypeptide bands at 4% sucrose was higher than that of corresponding bands of other treatments. The stimulatory and inhibitory effects of rubisco by sucrose seemed to be caused by rubisco activase.
The aim of this study was to introduce a simple method for isolation of ${\alpha}$-lactalbumin, ${\beta}$-lactoglobulin and bovine serum albumin from cow's milk, and peptides produced by enzymatic hydrolysis of ${\alpha}$-lactalbumin, ${\beta}$-lactoglobulin and bovine serum albumin with alcalase. Whey protein were precipitated from whey by ammonium sulfate and, ${\alpha}$-lactalbumin and ${\beta}$-lactoglobulin were isolated using Hi Prep 26/60 Sephacryl S-100 column gel filtration chromatography. Bovine serum albumin and ${\beta}$-lactoglobulin were isolated by Mono-Q 5/50 GL column anion exchange chromatography of the 50% Ammonium Sulfate-supernatant. Isolated whey proteins were hydrolyzed by proteolytic alcalase. Tricine SDS-PAGE and reverse-phase HPLC analyses revealed that almost hydrolyzed all the ${\alpha}$-lactalbumin, ${\beta}$-lactoglobulin and bovine serum albumin with alcalase. Molecular weight of various peptides derived from alcalase hydrolysate were small molecular weight than 3.5 kDa.
멧누에나방(Bombyx mandarina) 난각유전자의 형질발현기구를 규명하기 위한 연구의 일환으로 각형성과정에 있어서 난각단백질의 합성과정을 분석하였다. 난각단백질의 합성과정을 여포세포의 기난관배양에 의한 in vitro합성계에 의하여 분석한 결과, 합성과정은 8단계로 나눌 수 있었으며 SDS-PAGE 분석에 의해 17개 이상의 단백질 band로 분리되었다. 멧누에 난각단백질은 합성시기에 따라 3단계로 구분되며 초기에는 비교적 고분자 성분이, 합성의 중후기에는 비교적 저분자성분이 합성되는 등 난각단백질의 합성은 시기특이적으로 조절되었다.
Kim, Da Young;Yoo, Jung Sik;Cho, Yoon Ah;Yoon, Ho Sik;Kim, Cheol-Hyun
Journal of Dairy Science and Biotechnology
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제39권1호
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pp.36-50
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2021
This study aimed to evaluate the biological potential of functional food, i.e., specific peptides obtained from the hydrolysis of milk protein, by assessing their antioxidant and antibacterial properties. For the preparation of casein hydrolysates, commercial enzymes were added to 10% casein solution in a 1:200 (w/v) ratio, and samples were collected each hour. Based on the assessment of the degree of hydrolysis (DH) of casein hydrolysates, it was observed that the concentration of all enzymatic hydrolysates increased rapidly from 30 to 40 minutes. However, no change was observed in their concentrations after 150 minutes. Protamex® and Neutrase® exhibited the highest DH when compared to other enzymes. Furthermore, SDS-PAGE was performed for analyzing the proteolytic pattern of each enzyme, except for Flavourzyme®, and peptides in the size range of 20-25 kDa were identified. Subsequently, peptides produced by two enzymes were isolated using a preparative liquid chromatography system. Overall, NF3, NF4, PF5, and PF6 showed higher antioxidant potential than other peptide fractions. Moreover, NF7 and PF3 exhibited the highest antibacterial activity. In this study, we evaluated the biological potential of novel casein-derived peptides that may find application in the food and healthcare industry.
Histochemical experiment was carry out respectively to confirm the properties of the salis (Achatina fulica and Incilaria fruhstorferi). SDS-PAGE was carried out to compare and invertigate the distribution aspects of protein patterns between the two species. Five types(A, B, F, H and I)of gland cells with four neutral mucopolysaccharide cells and one acid mucopolysaccharide cells and one acid mucopolysaccharide cell were observed in acinous of Achatina fulica, while six types were observed in acinous of Incilaria fruhstorferi: ond acid mucopolysaccharide cell(type-A) and four neutral mucopolysaccharide cells(type-B, C, D and F) and one cell that acid mucopolysaccharide is only mimbrane that surrounded granule(type-E). The results are follows:The thpe-A fland cell is commonly observed between the two species. The type-A gland cell in Achatina fulica possesses a nucleus with a developed heterdchromatin, and the cytoplasm was filled with round granules. The granules were surrounded with an uncertain boundary mimbrane and confirmed with neutral mucopolysaccharides, but is confirmed acid mucopolysaccharide in Incilaria fruhstorferi.The type-B gland cell is obwerved in the two species, too. The type-B gland cell in Achatina fulica was round shaped, and included an evenly alrge nucleus. The uncleoplasm included granules that were confirmed in the neutral mucopolysaccharides of the two species. The type-C and D gland cells exist only in Incilaria fruhstorferi, nucleoplasm was well developed heterochromatins. The type-E gland cell appears in the acinous surrounded the salivary gland of Incilaria fruhstorferi. Thdse granules appear irregular irregular shape and size and the cytoplasm is formed in alveolar. The type-F gland cells are commonly observed in the salivary glands of the two species. They are similar with the type-B gland cell, but the granular shape is comparatively small and irregular, and possess the neutral mucos granules. The type-H gland cells are mainly seen in only Achatina, and in nucleus is a well developed heterochromatin. The cytoplasm is filled with round small granules with acid mucopolysaccharide for alcianophilia observed. The type-I cell was small cell with an irregular shape and only observed in the gland cells of Achatina fulica. The heterochromatins were developed in the nucleus and the granules are not observed in cytoplasm.Secretory ducts of saliva are composed of the interlobular duct and interlobar secretory duct. In Achatina fulica the interlobular duct consists of a simple cuboidal epithelium, while the endothelium of intralobar secretory duct of Incilaria fruhstorferi consists of a simple squamous epithelium and in the cytoplasm is filled with granules(type-G secretory cell). A SDS-PAGE was carried out to confirm that the protein band pattern consist of salivary gland. In conclusions, five more bands in Achatina fulica and three bands in Incilaria fruhstorferi were confirmed in MW<29 kDa. one main band coincides comparatively with both and is between 29-45 kDa. There are four main bands in Achatina fulica and two main bands in Incilaria fruhstorferi between 45-66.5 kDa respectively. The bands in Achatina fulica seem more complex than in incilaria fruhstorferi.
Pseudomonas sp. JH1014는 세제 첨가용으로 사용 가능한 알칼리성 단백질 분해효소를 생산하는 균주로 하천수에서 분리되었다. 이 균주는 LB 배지에서는 CMCase를 생산하지 않았으나, 배지에 기질인 carboxymethyl cellulose를 첨가하면 분해효소인 CMCase의 생산이 유도되었으며, CMC 첨가에 따른 증식 양상의 변화는 없었다. CMC를 첨가한 배지로 $37^{\circ}C$에서 진탕배양 하였을 때 균의 증식은 $9{\sim}12$시간 후에 최대에 도달하였으며, 생산된 효소의 활성은 21시간 후에 최대에 도달하였다. 조효소액의 CMCase 활성 최적 pH는 6.0, 최적 온도는 $55^{\circ}C$였으며, $70^{\circ}C$에서 10분 동안 열처리한 후의 잔존활성은 70%였다. 부분 정제된 효소를 SDS-PAGE 후 활성염색한 결과 분자량이 54와 30 kDa인 두 개의 활성띠가 관찰되어, Pseudomonas sp. JH1014는 적어도 두 종류의 CMCase를 생산하는 것으로 보인다.
Processing of collagen from yellowfin tuna (Thunnus albacares) abdominal skins was optimized by response surface methodology and central composite design. The values of independent variables at optimal conditions were NaOH concentration: 0.5 N, NaOH treatment time: 36.2 hr, pepsin concentration: 1:4.9 ratio (0.245%, w/v), and digestion time: 48.1 hr, respectively. The collagen content estimated under optimal conditions was 33.1%, and the actual experimental collagen content was 32.3%. Physicochemical properties of collagen from yellowfin tuna abdominal skin were investigated by amino acids analysis, SDS-PAGE, FT-IR, viscosity and denaturation temperature. Amino acids content of the collagen was 21.0%. SDS-PAGE pattern of the collagen showed two different $\alpha$-chain (${\alpha}_1$- and ${\alpha}_2$- chain), $\beta$-component and $\gamma$-component. The spectrum of FT-IR of the collagen showed wavenumber at 3,434, 1,650, 1,542 and $1,235\;cm^{-1}$ representing the regions of amide A, I, II and III, respectively. Relative viscosity of the collagen decreased continuously on heating up to $32^{\circ}C$, and the rate of decrease was retarded in the temperature range of $35-50^{\circ}C$. Denaturation temperature (Td) of the collagen solution (0.06%, w/v) was $31^{\circ}C$ and was lower than calf skin collagen ($35^{\circ}C$).
E. tarda의 독성 비교를 위하여 일반 TSB, iron-chelate인 2,2‘-dipyridyl 첨가 TSB 및 Fe 첨가 TSB의 세 가지 조건에서 E. tarda를 배양하였다. 독성시험의 결과는 iron-chelate 첨가 시험구의 E. tarda에서 가장 낮은 독성을 나타내었다. 그리고 각각의 OMPs와 IROMPs을 분리하여 SDS-PAGE로 항원성을 비교한 결과, iron-chelate 첨가 시험구의 E. tarda IROMPs에서 68, 73 kDa 크기의 분자들이 더 많이 발현된다는 것을 확인할 수 있었다. 두 가지 vaccine 투여구 중에서 2,2‘-dipyridyl 첨가 배지로 배양한 균체로 제작한 DP-FKC 항원 투여구가 응집 항체가가 더 높게 나타났다. 면역반응의 변화를 알기 위한 응집 항체가 조사에서는 FKC 항원과 DP-FKC 항원 투여구에서 모두 대조구보다 높은 값을 나타내었고, 3주 째에 최고치를 나타내었다. ELISPOT을 이용한 항체 생성 세포 수의 검출에서도 응집 항체가와 유사한 pattern을 나타내었는데, 두 가지 vaccine 투여구에서 2주 째에 가장 많은 항체 생성 세포 수를 나타내었다. 공격실험에서는 3주 째에 FKC 항원 투여구가 50%, DP-FKC 항원 투여구에서는 80%의 생존율을 나타내었다. 전체적으로 DP-FKC 항원 투여구의 생존율이 높게 나타났다. 이상의 결과로부터 넙치에 대한 E. tarda의 vaccine으로는 현재 연구되고 있는 FKC vaccine보다 철 결핍 조건에서 배양된 균체의 항원인 DP-FKC vaccine이 동일한 조건으로 사용하였을 때 더 나은 방어력을 가진다는 것을 알 수 있었다.
정상 흰쥐의 출생 후 연령과 면역억제된 흰쥐의 감염강도에 따른 혈청 내 폐포자충(Pneumocystis carinii)에 대한 항체 형성을 관찰하고자 이 연구를 수행하였다. 폐포자충을 발현시키고 순수분리하여 수용성 항원을 만들고 이를 이용하여 전기영동과 면역이적법(Immunoblot)과 효소면역법(ELISA)을 시행하여 항체반응을 관찰하였다. SDS-PAGE에 의하여 분리된 항원의 단백 질 분획은 20-200 kDa의 범위에서 20개 이상이 관찰되었다. 이들 분획 중에서 인체 양성표준 혈청에 116 kDa 분획이 강하게, 45-55 kDa 및 100 kDa 분획이 약하게 반응하였고, 흰쥐 양성표준 혈청과는 40-45 kDa 분회과 강하게 그리고 50-55 kDa, 116, 200 kDa 분획과 약하게 반응하였다. 연령 별로 이 네 분획과의 반응을 보면 출생 5일-6주까지 양성률 50-100%이고 8주에는 0% 가 되었고, 10주 이후에는 증가하여 40주에 100%가 되었다. 폐포자충의 감염량이 증가하여 감염 강도가 IV인 흰쥐에서는 면역이적으로 측정할만큼 항체를 가진 개체가 없었다. 이러한 정상과 면역 억제된 흰쥐의 혈청반응 유형은 효소면역법에서도 확인할 수 있었다. 네 항원 분획 중 40-45 kDa에 대한 혈청반응이 각 군에서 낮게 관찰되었으나 그 생물학적 의의는 아직 평가하기 어렵다. 이 결과는 흰쥐가 출생하면 모체에서 유래한 혈청 내 항폐포자충 항체를 8주가 경과하면서 모두 소실하고 그 이후에 10주부터 40주에 이르기까지 자연감염에 의해 항체를 서서히 형성하는 것을 의미한다. 면역 억제에 의하여 흰쥐가 항체를 효과적으로 생산하지 못하게 되면 혈청 내 항체량에 반비례하여 폐포자충의 감염량이 늘어난다. 이는 항체에 의해 매개되는 체액면역이 폐포자충의 감염과 직접 관련이 있다는 증거가 된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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