The selective extraction behavior of lactoferrin (Lf) from whey protein mixture was examined using reverse micelles formed by the cationic surfactant, cetyldimethylammonium bromide (CDAB). The major whey proteins, including ${\beta}$-lactoglobulin, ${\alpha}$-lactalbumin and bovine serum albumin, were solubilized from aqueous phase to organic phase while Lf was recovered in the aqueous phase. The solubilization behaviors of the proteins were manipulated by the process parameters such as the pH and salt concentration of the aqueous phase and the surfactant concentration in the organic phase. Efficient forward extraction was achieved with sodium borate buffer (50 mM, pH 9) containing 50 mM KCl and organic phase containing 100 mM CDAB. Based on SDS-PAGE and densitometry, about 96% of the initial Lf remained in the aqueous phase after forward extraction. The dialyzed Lf fully maintained its bacteriostatic activity against E. coli O157:H7.
유기용메인 이소옥탄(isooctane)에 계면활성제를 이용하여 물을 역마이셀 형태로 생성시킨 후, 이소프로필 알코올(isopropyle alcohol)에 묽힌 티타늄알코옥사이드(tetraisopropyl orthotitanate)를 가하여 가수분해 반응를 거쳐 TiO(OH)2 분말을 제조하였다. 역마이셀에 의한 TiO(OH)2 분말 제조에 미치는 공정변수들인 계면활성제의 종류, 농도, 보조계면활성제, 가수분해 반응온도, pH등이 생성된 입자의 크기, 모양, 입도분포에 미치는 영향을 규명하였다. 비이온계활성제인 Span 80을 사용하였을 경우에는 Span 80의 농도변화, 가수분해 반응온도 변화, pH변화에 무관하게 입도분포가 uninodal형태였으나, 음이온계면활성제인 Aerosol-OT(AOT)를 사용하였을 경우, binodal형태를 나타내었다. 에타올(ethanol)을 cosurfactant로 첨가한 계(AOT, 1.0CMC, isooctane+ethanol, pH2.5, 30$^{\circ}C$)로 부터 생성된 입자는 평균입경이 0.12${\mu}{\textrm}{m}$ 으로서 미세할 뿐아니라 입도분포도 매우 좁은 것을 알 수 있다. 따라서, cosurfactant의 유무가 생성 입자의 입도분포에 큰 영향을 미치는 것을 알 수 있다. FT-IR 분석으로 T1-O 결합과 Ti-OH 결합에 의한 흡수피크를 확인하였고, TGA-DTA 분석결과에 의하면 41$0^{\circ}C$ 부근의 발열피크로 부터 비정질 구조에서 anatase 구조로 결정화가 시작됨을 알 수 있었으며, 온도 상승과 더불어 결정이 성장하여 약 45$0^{\circ}C$ 정도에서 비정질상이 anatase상의 결정구조로 완전히 전이됨을 확인하였다.
CTAB/hexanol/isooctane 역미셀을 이용하여 단백질을 선택적으로 분리할 수 있는 분리조건을 밝히기 위해서 먼저 분자량과 등전점이 다른 여러 단백질의 용해와 회수에 미치는 pH, 이온의 종류 및 이온 강도, 계면활성제의 종류 등 system parameters에 대해 연구 검토하였다. pH에 따른 단백질의 용해는 등전점이 낮은 pepsin이 pH5-7 이상, 등전점이 높은 lisozyme이나 ribonuclease-a는 pH11-12 이상으로 단백질이 계면활성제의 (+)전하와 반대전하인 (-)를 띠는 등전점 이상의 pH역역에서 용해가 가능하였다.
Paraj, Aliakbar;Khanahmadi, Morteza;Karimi, Keikhosro;Taherzadeh, Mohammad J.
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제24권12호
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pp.1690-1698
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2014
Partial purification of glucoamylase from solid-state fermentation culture was, firstly, investigated by reverse micellar extraction (RME). To avoid back extraction problems, the glucoamylase was kept in the original aqueous phase, while the other undesired proteins/enzymes were moved to the reverse micellar organic phase. The individual and interaction effects of main factors (i.e., pH and NaCl concentration in the aqueous phase, and concentration of sodium bis-2-ethyl-hexyl-sulfosuccinate (AOT) in the organic phase) were studied using response surface methodology. The optimum conditions for the maximum recovery of the enzyme were pH 2.75, 100 mM NaCl, and 200 mM AOT. Furthermore, the optimum organic to aqueous volume ratio ($V_{org}/V_{aq}$) and appropriate number of sequential extraction stages were 2 and 3, respectively. Finally, 60% of the undesired enzymes including proteases and xylanases were removed from the aqueous phase, while 140% of glucoamylase activity was recovered in the aqueous phase and the purification factor of glucoamylase was found to be 3.0-fold.
Yang, Xiao hong;Wu, Qing Sheng;Ding, Ya Ping;Liu, Jin ku
Bulletin of the Korean Chemical Society
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제27권3호
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pp.377-380
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2006
The semiconductor PbS nanobelts (width 50-120 nm and length over 3 $\mu$m) were self-assembled in a simple reverse micelle solvent system containig the surfactant of polyoxyethylene (9) dodecy ether $(C_{12}E_9)$. The nanobelts synthesized were found to possess cube galena poly-crystal structure with high purity when analyzed by ED and X-ray diffraction. Significant “blue shift” from bulk material was observed on the PbS nanobelts using photoluminescence and UV-Vis spectroscopy. A mechanism involving the possible formation of nanobelts based on surfactant template was also proposed.
역미셀을 이용하여 박테리아 (Bacillus licheniformis)의 발효액으로부터 알카리성 단백질 분해효소를 분리할 때 여러가지 인자들, 즉 이온강도, pH, 계면활성제의 농도 등이 분리효율에 미치는 영향에 대하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 이온강도를 높여 주기 위하여 KCI을 사용하여 조절하였으며, 발효액의 이온강도를 높여줄수록 추출되는 효소의 양은 감소하였으며, 역추출 용액의 이온강도를 높여줄수록 역추출되는 효소의 양은 증가하였다. 계면활성제로는 sodium-di-2-ethylhexyt sulfosuce-inate (Aerosol-OT또는 AOT)를 사용하였으며, 유기상내의 계면활성제 농도를 높여줄수록 더 많은 양의 효소가 추출됨을 알 수 있다. pH는 IN HCI과 0.1N NaOH를 사용하여 조절하였고, 발효액의 pH가 5.3이었을 때 가장 많은 양의 변성되지 않은 효소가 추출되었으며, 역추출 용액의 pH가 7.5일 때 가장 많은 양의 변성되지 않은 효소가 역추출됨을 알 수 있다.
본 연구에서는 역미셀을 이용한 단백질 추출공정에서 적극적으로 활용되지 못했던 양이온 계면활성제에 의한 단백질 추출 가능성을 제시하였으며 초유로부터 IgG의 분리를 위한 반응조건을 조사하였다. IgG의 분리에 적합한 조건은 반응 수용액상의 경우 pH 8, 50 mM KCl었으며 유기용매상의 계면활성제(CDAB) 농도는 100 mM로 나타났다. 위의 조건에서는 초기시료에 존재하는 IgG의 90%이상이 회수되었으며 회수된 단백질의 93%가 IgG로 나타났다. 또한 본 연구는 기존의 역미셀을 이용한 일반적인 단백질 추출공정인 정추출 및 역추출 공정을 이용하지 않고 정추출 공정만을 이용함으로써 추출과정을 단순화하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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