Journal of mucopolysaccharidosis and rare diseases
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제5권1호
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pp.34-38
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2021
Prader-Willi syndrome is a complicated genetic disorder caused by a mutation on chromosome 15q11-13. The disease results in morbid obesity due to hyperphagia, growth disturbance, multiple endocrine problems from hypopituitarism, developmental delay, and cognitive or behavioral problems. Recombinant human growth hormone has been used to improve body composition and muscle mass, which plays a main role in treating patients with Prader-Willi syndrome. We describe previous studies showing the efficacy and safety of growth hormone treatment in children with Prader-Willi syndrome and provide treatment guidelines. Growth hormone therapy could be beneficial for children with Prader-Willi syndrome and improve their quality of life.
인간성장 호르몬은 191개의 아미노산으로 구성된 펩타이드 호르몬의 일종으로 사람의 뇌하수체에서 분비된다. 본연구의 목적은 저렴한 가격의 재조합 성장호르몬을 안정적으로 공급함은 물론 부작용을 최대한으로 줄이는데 있다. 효모에서의 성장호르몬 재조합 과정은 유전자조작과 이에따른 정제기술의 확립을 시작으로 물리 화학적 또는 생물학적 물성 연구, 다양한 전임상 시험 및 임상 시험의 단계를 수행한 후, 인허가 과정을 거쳐서 완료되었다. 다양한 실험 결과에 의하면 당소에서 재조합 기술로 생산한 고순도의 인간성장 호르몬은 안정된 물성을 보유하고 있을 뿐만아니라 전임상 시험 결과 인체 투여용량의 수십배의 고용량을 투여하여도 별다른 독성 증상을 관찰할 수 없었으며, 임상 시험에서도 대상 환아의 신장이 지속적으로 성장하는 등 만족할 만한 결과를 보여 주었다.
연어과 어류인 열목어 재조합 생식선자극호르몬(r-mtFSH 또는 r-mtLH) 투여에 따른 암컷 뱀장어(Anguilla japonica)의 성성숙 유도 효과를 조사하였다. 양식산 암컷 뱀장어를 해수에 적응시킨 후 매주 복강에 재조합 호르몬을 농도별(0.1, 1, 10 ${\mu}g/m{\ell}$/fish)로 10주 반복 주사하였다. 매주 증체중을 측정하였고, 생식소중량지수 [GSI;(생식소중량/체중량$\times$100]와 혈중 성호르몬 농도 변화를 조사하였다. 그 결과, 모든 실험군에서 GSI는 서서히 감소하는 경향을 나타내었다. 또한, 대조구에서 혈중 testosterone (T)과 estradiol-17$\beta$(E2)는 유의적인 증가를 보이지 않았지만, 재조합 호르몬을 투여한 실험군에서 투여2주와 4주 후에 T와 E2 농도가 증가하였다. 또한, mt-rFSH(1, 10 ${\mu}g/m{\ell}$/fish) 또는 mt-rLH(0.1, 1, 10 ${\mu}g/m{\ell}$/fish)을 투여한 실험군에서는 난경이 대조구에 비해 유의하게 증가하였다. 이러한 결과는 열목어 재조합 생식선자극호르몬이 암컷 뱀장어의 초기 난성숙 발달을 유도함을 시사한다.
Isolation and cloning of seven-band grouper (Epinephelus septemfasciatus) growth hormone cDNA from pituitary gland revealed an open reading frame of 612 bp coding for a pre-growth hormone of 204 amino acids with a 17 amino acid putative signal peptide. Deduced amino acid sequence showed that there was one possible N-glycosylation site at $Asn^{l84}$ and four cysteine residues $(Cys^{52},\;Cys^{160},\;Cys^{177},\;Cys^{185})$ on t e same positions as in some other species where they were involved in the stabilization of the tertiary structure. The seven-band grouper growth hormone (sbgGH) presented a $99.5\%$ amino acid sequence identity with the growth hormone of Epinephelus coioides and contained the conserved hormone domain region. Comparison of growth hormone sequences from evolutionarily diverse species revealed 25 amino acid residues conserved in jawless fishes to modern mammals. It also revealed an evolutionary trend to retain the same polypeptide sequence even in the distantly related animals while allowing alterations to occur in polypeptides of the closely related species. In order to create a recombinant system to produce high levels of the growth hormone, it was expressed in Escherichia coli (BL21) cells. The gel analysis revealed theoretically expected molecular weights for both mature and pre-sbgGHs.
대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
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pp.230.3-231
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2003
The therapeutic use of protein pharmaceuticals produced by recombinant DNA technology is increasing in recent decades. In order to investigate the quality of recombinant proteins, it is important to identify and assign the impurities produced in the process of recombination or in storage conditions. Capillary Electrophoresis is emerging technology exhibiting high sensitivity, selectivity and speed and may be most powerful tools for this application. In this study, human growth hormone (hGH) has been analyzed by various mode of capillary electrophoresis such as capillary zone electrophoresis (CZE), capillary gel electrophoresis (CGE), and capillary isoelectric focusing (cIEF) to indicate the chemically or biologically oriented variants and the degraded fragments. (omitted)
A cDNA, encoding the human growth hormone (hGH), was synthesized based on the known 191 amino acid sequence. Its codon usage was optimized for a high level expression in Escherichia coli. Unique restriction sites were incorporated throughout the gene to facilitate mutagenesis in further studies. To minimize an initiation translation problem, a 624-bp cassette that contained a ribosome binding site and a start codon were fused to the hGH-coding sequence that was flanked between the EcoRI and HindIII sites. The whole fragment was synthesized by an overlapped extension of eight long synthetic oligonucleotides. The four-short duplexes of DNA, which were first formed by annealing and filling-in with a Klenow fragment, were assembled to form a complete hGH gene. The hGH was cloned and expressed successfully using a pET17b plasmid that contained the T7 promoter. Recombinant hGH yielded as much as 20% of the total cellular proteins. However, the majority of the protein was in the form of insoluble inclusion bodies. N-terminal amino acid sequencing also showed that the hGH produced in E. coli contained formyl-methionine. This study provides a useful model for synthesis of the gene of interest and production of recombinant proteins in E. coli.
The general and some other pharmacological actions of growth hormone without N-terminal methionine(rhGH) were investigated in animals. The hormone had no influences on the central nervous system and on body temperature at a high oral dose of 40 IU/kg in animals. It had neither analgesic nor antiepileptic actions at the high doses. In the isolated ileum and trachea of guinea-pig and isolated stomach fundus and uterus of rat, it showed neither contractive nor relaxing effects at a concentration of $1{\times}10^{-3}\;IU/ml$ in bath, and no inhibitory action at a dose of $1{\times}10^{-3}\;IU/ml$ against the contractions produced by histamine ($5{\times}10^{-5}\;g/ml$), serotonin($1{\times}10^{-5}\;g/ml$), acetylcholine($1{\times}10^{-5}\;g/ml$) and oxytocin($5{\times}10^{-3}\;IU/ml$). Furthermore, the intravenous injection of 20 IU/kg rhGH had no influences on the normal blood pressure and respiration in rabbits. These negative results in pharmacological profile are thought that the hormone may not elicit serious side effects. On the other hand, the rhGH exhibited a weak inhibitory action of glucose tolerance in normal rats, significantly lowered the blood glucose contents in adrenalectomized rats 20 min after i.v. administration of 80 IU/kg, and showed a significant inhibitory effect on in vitro glycerol release in epinephrine-stimulated epididymal fat pad segments of rats.
Park, Hyo Young;Lee, Min Young;Jeong, Hyo Young;Rho, Yong Sook;Song, Sang Jin;Choi, Bum-Chae
Clinical and Experimental Reproductive Medicine
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제42권2호
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pp.62-66
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2015
Objective: To evaluate the effect of a gonadotropin-releasing hormone (GnRH) antagonist protocol using corifollitropin alfa in women undergoing assisted reproduction. Methods: Six hundred and eighty-six in vitro fertilization-embryo transfer (IVF)/ intracytoplasmic sperm injection (ICSI) cycles were analyzed. In 113 cycles, folliculogenesis was induced with corifollitropin alfa and recombinant follicle stimulating hormone (rFSH), and premature luteinizing hormone (LH) surges were prevented with a GnRH antagonist. In the control group (573 cycles), premature LH surges were prevented with GnRH agonist injection from the midluteal phase of the preceding cycle, and ovarian stimulation was started with rFSH. The treatment duration, quality of oocytes and embryos, number of embryo transfer (ET) cancelled cycles, risk of ovarian hyperstimulation syndrome (OHSS), and the chemical pregnancy rate were evaluated in the two ovarian stimulation protocols. Results: There were no significant differences in age and infertility factors between treatment groups. The treatment duration was shorter in the corifollitropin alfa group than in the control group. Although not statistically significant, the mean numbers of matured (86.8% vs. 85.1%) and fertilized oocytes (84.2% vs. 83.1%), good embryos (62.4% vs. 60.3%), and chemical pregnancy rates (47.2% vs. 46.8%) were slightly higher in the corifollitropin alfa group than in the control group. In contrast, rates of ET cancelled cycles and the OHSS risk were slightly lower in the corifollitropin alfa group (6.2% and 2.7%) than in the control group (8.2% and 3.5%), although these differences were also not statistically significant. Conclusion: Although no significant differences were observed, the use of corifollitropin alfa seems to offer some advantages to patients because of its short treatment duration, safety, lower ET cancellation rate and reduced risk of OHSS.
Bovine somatotropin(bST) or bovine growth hormone (bGH) is a protein of 191 amino acids produced by the anterior pituitary gland of cattle. Recombinant bovine somatotropin(rbST) is biosynthetic versions of the naturally occurring pituitary hormone in cows. The use of rbST in dairy cows promises to improve the efficiency of milk production around the world. Using recombinant DNA technology, bST can now be produced in commercial quantities. The recombinant bST(rbST) is biologically identical to the found in the bovine pituitary. Milk from rbST-treated cows has been found to have the same nutritional value and composition as milk from untreated cows. In November of 1993, rbST finally was approved by the FDA, nearly 10 years after filing a licence applica-tion. rbST has been one of the most extensively studied animal drug products to be reviewed by the agency. Three scientific facts will help to reassure the public about the safety of the milk suppy.: 1. rbST has no biological activity in humans when indigested orally or when given by intramuscular injection. 2. Insulin-like growth factor 1(IGF-1) is not orally active. Any changes in IGF-1 levels in milk are well within normal variation and are lower than those reported in human milk. 3. All cow's milk contains bST, and no significant change in bST levels in milk occurs as a result of giving cows supplemental bST. Based on the scientific evidence, the public can be confident that milk and meat from rbST-treated cows is safe to consumers.
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