• 한국산학기술학회논문지
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• 제19권6호
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• pp.167-175
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• 2018

천연 가스는 공기 오염 물질을 거의 배출하지 않는 깨끗한 연료입니다. 이 연구의 목적은 CNG 버스용 NGOC/LNT(천연가스산화촉매/질소산화물흡장)촉매의 메탄과 질소산화물 동시 저감에 관한 연구로 메탄과 질소산화물 저감 성능 개선과 관련하여 조촉매, washcoat 담지량, 교반 시간 및 담체 종류에 대해 주로 초점을 두었다. 더구나, 니켈은 알칼리성의 독성 산화물이고 메탄에 영향을 미치는 효과가 있기 때문에, 3 wt% 니켈이 담지된 천연가스산화촉매는 일반적으로 메탄 전환율을 통해 우수한 메탄 감소 성능을 나타낸다. 담체에 담지량이 적으면 유해 가스의 흡장량이 충분치 않고 워시 코트가 너무 많이 담지되면 담체의 셀이 막히게 되었다. 촉매의 경제적을 고려할 때 촉매에 담지되는 양은 124g/L가 적절하다. 물질마다 5시간 동안 교반된 NGOC/LNT 촉매의 200에서 550도 까지 NOx 전환율은 2시간 동안 교반된 NGOC/LNT 촉매보다 전체 온도 범위에서 10-15% 우수한 성능을 보였다. 세라믹 담체의 NGOC/LNT 촉매는 메탈 담체보다 약 20% 수준의 높은 메탄 저감 성능을 나타냈다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제18권9호
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• pp.473-479
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• 2017

환경오염과 인체의 유해성 및 지구온난화로 인하여 자동차의 파워트레인의 변화가 심화되고 있으며 전기자동차의 시장점유율이 상승하고 있다. 또한, 화석연료를 기반으로 하는 내연기관 자동차의 엄격한 배기가스규제를 충족시키기 위해 자동차와 선박용 후처리장치의 비중이 점차로 증가하고 있다. 이 연구의 목적은 CNG 버스에서 배출되는 유독성 가스를 저감하는 NGOC의 $CH_4$와 NOx 저감 능력 향상을 위하여 조촉매 $CeO_2$ 담지량에 영향을 파악하는 것이다. 3종의 천연가스산화촉매(NGOC)를 Fresh 조건과 $700^{\circ}C$ 12hr 열적 열화 조건으로 촉매를 제조한 후 유해가스 저감 성능을 평가하였다. $CeO_2$는 일반적으로 산화 환원반응성이 좋아 촉매활성에 좋다고 알려져 왔으며, 안정적인 물질인 $CH_4$와 NOx 저감 능력에 미치는 영향을 연구하는 것은 의의가 있다. 6wt% $CeO_2$가 담지된 Fresh $1Pt-3Pd-1Rh-3MgO-6CeO_2/(Al+Z)$ NGOC는 $CH_4$에 대한 선택도가 큰 Pd의 분산도가 제일 높았고 유해가스 저감 성능도 향상되었다. $700^{\circ}C$ 12hr 고온조건에서 내구성이 낮은 지지체 zeolite의 화합물 결정이 일부 파괴되면서 zeolite의 결정체인 $Al_2O_3$가 떨어져 나와 응집되었다. 6wt% $CeO_2$가 담지된 NGOC는 귀금속의 분산도 저하가 가장 작았고, $CeO_2$의 열적인 내구성으로 인하여 유해가스 저감 성능이 가장 높았다.

• 대한화학회지
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• 제5권1호
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• pp.33-37
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• 1961

We have shown that carboxy-peptidase destroys the biological activity of angiotensin octa-and deca-peptides. Since Proline occurs as the seventh amino acid from the amino end of the chain and since carboxypeptidase does not cleave proline from a peptid chain, it is evident that the heptapeptid H.asp-arg-val-tyr-ileu-his-pro.OH is formed by this hydrolysis. This peptide must then be biologically inactive. In order to determine whether the phenyl group of the C-terminal amino acid was the necessary requirement for biological activity of the octapeptide, $ala^8$ angiotensin octapeptide(amino acids of peptides numbered from amino end) was synthesized. For this synthesis the four dipeptides were prepared: carbobenzoxy-L-prolyl-L-alanine-P-nitrobenzyl-ester, m.p. $134-135^{\circ}C,$ carbobenzoxy-L-isoleucyl-imidazole benzyl-L-histidine methyl ester, m.p. $114-116^{\circ}C,$ carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosine hydrazide and carbobenzoxy B-benzyl-L-aspartyl-nitro-L-arginine. The first three dipeptides were obtained as crystalline compounds. Imidazole-benzyl-L-histidine was used in the hope that it would block the histidine imidazole against side reactions in steps subsequent to the formation of the C-terminal tetrapeptide. Also, it was through that the imidazole benzylated peptides would be easier to crystallize. This, however, was not the case. The tetrapeptide, carbobenzoxy-L-isoleucyl-L-im, benzyl-histidyl, L-prolyl-L-alanine-nitrobenzyl ester was not obtained in a crystalline form. Neither could the mono-or dihydrobromide of the tetrapeptide free base be induced to crystallize. Carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosine azide was condensed with the tetrapeptide free base to yield the protected hexapeptide; carbobenzoxy-L-valyl-L-tyrosyl-L-isoleucyl-L-im, benzyl, histidyl-L-Prolyl-L-alanine-nitrobenzyl ester. Upon removal of the carbobenzoxy group with hydrogen bromide in acetic acid an amorphous free base hexapeptide ester was obtained. This compound gave the correct C, H, N analysis and contained the six amino acids in the correct ratio. The octapeptide was obtained by condensing this hexapeptide with carbobenzoxy-B-benzyl-L-aspartyl-nitro, L-arginine using the mixed anhydride method of condensation. This amorphous product was proven to be homogenous by chromatography in two solvent systems and upon hydrolysis yielded the eight amino acids in correct ratio. The five protecting groups were removed from the octapeptide by hydrogenolysis over palladium black catalyst. Biological assay of the free peptide indicated that it possessed less than 0.1 per cent of both pressor and oxytocic activity of the phenylalanine8 angiotensin. This suggests that the phenyl group is a point of attachment between angiotensin and its biological receptor site.