적변삼 표피조직의 적갈색의 침적물은 강력한 산화제에 의해서만 산화(탈색)되는 chelation power가 매우 큰 화학결합을 형성하고 있었다. CLSM으로 관찰한 결과, 적변삼 조직의바깥쪽으로 두껍게 침적물이 형성되어 있음이 확인되었으며, 조직의 형광강도를 이용하여 두께를 측정한 결과 약 120rm의 침적물이 축적되어 있음이 확인되었다. 또한 Spectrum분석 결과 적변삼 표피의 물질은 건강삼의 표피조직과는 다른 functional group을 포함하는 것으로 확인되었다. 건강삼과 적변삼의 표피조직을 강산과 강염으로 가수분해 하여도 조직에 침적되어 있는 적색의 물질은 용출되지 않았다. 적변삼과 건강삼의 표피조직과 뿌리의 각 부위별 총 페놀성화합물의 함량을 측정한 결과, 건강삼의 표피조직에서 가장 높게 나타났다. 이러한 결과는 페놀성 물질이 적변물질의 원인이 된다는 보고와 차이가 있는 것으로 페놀성 물질은 적변현상 유발의 직접적인 원인물질이 아님이 확인되었다. 따라서 인삼의 적변물질은 인삼뿌리의 유기성분(세포벽 분해산물, 세포내용물, azodicarbonamide 등)과 철이온 복합체로 추론되며, 이물질에 대한 계속적인 추적을 진행하고 있다.
회분배양과 유가배양을 이용하여 호알칼리성 Cephalosporium sp. RYM-202로부터 alkaline carboxymethyl cellulase (CMCase)와 Xylanase의 생산을 위한 배양조건에 대하여 조사하였다. 조사한 탄소기질 중에서 밀기울이 두 효소의 생산에 가장 효율적이었다. 또한 CMCase는 carboxymethyl cellulose (CMC)를 탄소기질로 첨가한 배양액에서, 반면에 xylanase의 경우에는 xylan을 기질로 하였을 때 높은 생산량을 나타냄으로서 유도기질 특이성을 보였는 바, 이 결과는 Cephalosporium sp. RYM-202에서의 CMCaee와 xylanase의 생합성이 효소 유도 수준에서 독립적으로 조절됨을 시사해 준다. 조사된 질소원 중에서는 무기질소원인 $NaNO_3$가 효소생산에 효과적이었으며, 이들 효소의 최대 생산을 위한 배양온도와 pH는 각각 $20^{\circ}C$와 9.0인 것으로 나타났다. 한편, 발효조에서의 회분배양을 통한 효소생산의 경우, 밀기울의 농도를 5%까지 증가시킴에 따라 효소생산량은 증가되었으나 catabolite repression에 의해 효소생산의 지연과 생산력의 감소를 초래하였다. 이러한 문제점은 탄소원의 간헐적 공급에 의한 유가배양을 통해서 어느 정도 해결될 수 있는 것으로 나타났으며, 밀기울의 최종농도가 5% 되게 공급된 유가배양 시 CMCase와 xylanase의 최대 효소생산량은 각각 0.39 및 9.2 units/ml 이었으며, 이는 같은 농도의 밀기울을 함유하는 회분배양 시 획득된 효소활성에 비해 각각 1.22배와 1.36배 증가된 것이다.
In this study was selected the cellulolytic microorganism and investigated optimum condition of cellulase production for the cellulosic bioethanol production. A bacterial strain Paenibacillus jamilae BRC15-1, was isolated from soil of domestic reclaimed land. For optimizing cellulase production from the selected strain, various culture parameters were investigated such as culture medium, pH (pH 4~10), temperature ($25{\sim}50^{\circ}C$) and culture time (2~72 h). As a result, P. jamilae BRC15-1 efficiently produced cellulase from cellulosic biomass under following conditions: 24 h of culture time (pH 7, $40^{\circ}C$) in manufactured media of CMC (carboxymethyl cellulose) with peptone. Optimum saccharifying condition of crude enzyme produced from P. jamilae BRC15-1 was identified on pH 6 and $40^{\circ}C$ of reaction temperature, respectively. This crude enzyme from P. jamilae BRC15-1 was used for saccharification of pretreated sweet sorghum (Sorghum bicolor var. dulciusculum Ohwi) bagasse under the optimal condition. Finally, pretreated sweet sorghum bagasse including 0.1 g of glucan was saccharified by crude enzyme of P. jamilae BRC15-1 into 2.75 mg glucose, 0.79 mg xylose and 1.12 mg arabinose.
Three conmmercial cellulases prepared from Penicillium notatum(cellulalse[K]), Trichoderma viride(cellulase[J]) and Aspergillus niger(cellulase[A]) were nalyzed with respect to their relative purity, activity and the effects of several metal ions on their activities. The activity of cellulase[K] was the strongest of all and that of cellulase[A] being the weaker. The purity of cellulalse[K] was the highest while that of cellulase[J] was the lowest. Under the assay conditions, the optimum concentrations of $Zn^{++}$ and $Mg^{++}$ ions for the activity of cellulase[K] was the highest while that of cellulase[J] was the lowest. Under the assay conditions, the optimum concentrations of $Zn^{++}$ and $Mg^{++}$ ions for the activity of cellulalse[K] was the highest while that of cellulase [A] being weaker. The purity of cellulase[K] was the highest while that of cellulase[J] was the lowest. Under the assay conditions, the optimum concentrations of $Zn^{++}$ and $MG^{++}$ ions for the activity of cellulase[K] were 2 and 7mM while those of cellulase[A] were 5 and 6 mM respectively and those of cellulase[J] were 3mM for both ions. Cellulase[K] and cellulase[J] were more strongly activated by $Zn^{++}$ than $Mg^{++}$ and cellulase[J] by $Mg^{++}$ than $Zn^{++}$. Both $Cu^{++}$ and $Mn^{++}$ ions inhibited by these metal ions. the inhibitory effects of $Mn^{++}$ ions for enzyme activities were stronger than $Cu^{++}$ ions. The Ki values of $Cu^{++}$ and $Mn^{++}$ for cellulase[K] were found to be 6.1 and 0.7mM, those of cellulase[J] were 2.6 and 0.32 mM, and those of cellulalse[A] were 2.0 and 0.2 mM respectively. Both $Cu^{++}$ and $Mn^{++}$ ions showed a pattrn of competitive inhibition of the enzyme activity. When Na-CMC was used as substrate, the Km and V values of celluase [K] were calculated to be $2.0{\times}10^{-4}mM$ and 3.43mmoles/hour, those of cellulase[J] were $2.4{\times}10^{-4}mM$ and 3.77mmoles/hour, and those of cellulase[A] were $4.0{\times}10^{-4}mM$ and 4.00mmoles/hour respectively.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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