• 자원환경지질
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• 제37권2호
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• pp.225-234
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• 2004

춘궁동 오층석탑(보물 제12호)의 암석학적 풍화와 훼손도를 진단하였다. 이 석탑의 정면은 N30$^{\circ}$W를 향하고 있으며, 구성암석은 안구상 편마암과 흑운모 화강암이다. 석탑을 이루는 암석은 박리와 변색이 심하고, 조암광물은 화학적 및 광물학적 풍화에 의하여 점토광물로 변질되어 있다. 석탑의 표면과 부재사이에는 지의류와 이끼류의 모근 및 포자류가 기생하고 있으며, 하단부는 이미 고등식물이 천이하고 있다. 따라서 석탑의 표면에 피복된 지의류와 불연속면에 서식하고 있는 잡초를 제거하기 위한 생화학적 처리가 요구된다. 이 석탑의 구조적 안정을 위해서는 부재사이에 틈이 없도록 재조립을 해야 하며, 삽입한 철편도 제거한 후에 석조문화재 보강용 충전제를 이용한 보존처리가 필요하다. 또한 석탑에 미치는 지면의 습도를 저감하기 위한 차수층의 설치도 고려되어야 할 것이다.

• BMB Reports
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• 제33권6호
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• pp.531-536
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• 2000

Tropomyosin (TM) is an important actin binding protein involved in regulation of muscle contraction. Unacetylated striated tropomyosin failed to bind to actin whereas unacetylated smooth tropomyosin bound well to actin. It has been demonstrated that high actin affinity of unacetylated ${\alpha}-tropomyosin$ was ascribed to the carboxyl terminal amino acid residues. In order to define the role of the carboxyl terminal residues of tropomyosin molecule on actin binding, two mutant tropomyosins were constructed. TM11 is identical to the striated tropomyosin except that the carboxyl terminal last three amino acids was replaced with $^{282}NNM^{284}$ whereas in TM14 $^{276}HA^{277}$ was substituted with smooth specific $^{276}QT^{277}$. TM11 and TM14 were overproduced in Escherichia coli and analyzed for actin affinity. The apparent binding constants (Kapp) of unacetylated tropomyosins were $2.2{\times}10^6M^{-1}$ for sm9, $1.03{\times}10^6M^{-1}$ for TM14, $0.19{\times}10^6M^{-1}$ for TM11, $>0.1{\times}10^6M^{-1}$ for striated, respectively. This result indicated that higher actin affinity of the unacetylated smooth tropomyosin was primarily attributed to the presence of QT residues in the smooth sequence. In case of the Ala-Ser (AS) dipeptide extension of the amino terminus of tropomyosin, Kapp were $21.1{\times}10^6M^{-1}$ for AS-sm9, $8.0{\times}10^6M^{-1}$ for AS-11, $4.7{\times}10^6M^{-1}$ for AS-14, $3.8{\times}10^6M^{-1}$ for AS-striated. AS-TM11 showed considerably higher actin affinity than AS-TM14, implying that interaction of Ala-Ser of the amino terminus with the carboxyl terminal residues. Since Kapp of AS-TM11 was significantly lower than that of AS-sm9, the presence of QT might be required for restoration of high actin affinity of the smooth ${\alpha}-tropomyosin$. These results suggested that the carboxyl terminal amino acid residues Glutamine275-Threonine276 are important for actin affinity of the recombinant smooth ${\alpha}-tropomyosin$, particularly of unacetylated smooth ${\alpha}-tropomyosin$.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제6권2호
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• pp.134-143
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• 2005

포유동물에서 중요한 구조단백질인 콜라겐은 다양한 조직내 단백질 조성과 사슬간 복잡한 가교결합의 존재로 인해 그 구조가 복잡하고 다양하여, 직접적으로 분석할 적당한 방법이 없었다. 본 연구에서는 간단한 전처리만으로 다수의 생체분자 시료에 대해 정확한 분자량 측정이 가능한 매트릭스 보조 레이저 탈착/이온화 비행시간 질량분석법(MALDI-TOF MS)을 이용하여 콜라겐과 조각화된 콜라겐을 분석하고 이의 아미노산 서열을 사중극자-비행시간 직렬 질량분석법(Q-TOF MS/MS)으로 확인하여, 시료 중의 콜라겐의 종류에 대한 정보를 확인하여, MALDI-TOF 질량분석을 이용한 콜라겐 분석에서 콜라겐의 종류를 쉽게 예측할 수 있는 방법을 제시하고자 하였다. 쥐의 꼬리에서 분리한 콜라겐을 SDS-PAGE로 분리한 결과 10개의 band를 얻을 수 있었는데, 같은 시료를 MALDI-TOF MS로 확인하여 각 band의 정확한 분자량을 결정할 수 있었다. SDS-PACE상의 10개의 분리된 band에 대해 각각 tryptic digestion후 MALDI-TOF 질량분석을 수행한 결과 4개의 band에서 type I 콜라겐의 $\alpha_1$-chain내의 fragment인 Gly1056-Arg1073을 확인할 수 있었고, 5개의 band에서 type I 콜라겐의 $\alpha_2$-chain내의 fragment인 Gly985-Arg1002을 확인하였다. 잔재한 콜라겐의 가교결합으로 인해 예상되는 fragment중 둘만이 확인되었지만, 확인된 fragment를 통해 적어도 7개의 band에서는 type I콜라겐이 존재함을 확인할 수 있었다. 확인된 두 콜라겐 flagment의 아미노산 서열을 Q-TOF MS/MS로 분석한 결과 MALDI-TOF MS에서의 예측과 일치함을 확인할 수 있었으며, 이를 통해 확인된 두 fragment에 의한 peak을 지문으로 하여 MALDI-TOF MS측정시에 시료내의 type I 콜라겐의 존재를 쉽게 확인할 수 있음을 볼 수 있었다.