• 한국축산식품학회지
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• 제39권2호
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• pp.229-239
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• 2019

The objectives of this study were to determine the interaction between porcine myofibrillar proteins and various gelatins (bovine hide, porcine skin, fish skin, and duck skin gelatins) and their impacts on gel properties of porcine myofibrillar proteins. Porcine myofibrillar protein was isolated from pork loin muscle (M. longissimus dorsi thoracis et lumborum). Control was prepared with only myofibrillar protein (60 mg/mL), and gelatin treatments were formulated with myofibrillar protein and each gelatin (9:1) at the same protein concentration. The myofibrillar protein-gelatin mixtures were heated from $10^{\circ}C$ to $75^{\circ}C$ ($2^{\circ}C/min$). Little to no impacts of gelatin addition on pH value and color characteristics of heat-induced myofibrillar protein gels were observed (p>0.05). The addition of gelatin slightly decreased cooking yield of heat-induced myofibrillar protein gels, but the gels showed lower centrifugal weight loss compared to control (p<0.05). The addition of gelatin significantly decreased hardness, cohesiveness, gumminess, and chewiness of heat-induced myofibrillar gels. Further, sodium dodecyl poly-acrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed no interaction between myofibrillar proteins and gelatin under non-thermal conditions. Only a slight change in the endothermic peak (probably myosin) of myofibrillar protein-gelatin mixtures was found. The results of this study show that the addition of gelatin attenuated the water-holding capacity and textural properties of heat-induced myofibrillar protein gel. Thus, it could be suggested that well-known positive impacts of gelatin on quality characteristics of processed meat products may be largely affected by the functional properties of gelatin per se, rather than its interaction with myofibrillar proteins.

• 한국식품과학회지
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• 제23권4호
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• pp.428-432
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• 1991

본 연구는 식품산업 특히 육가공산업에 돈혈액의 이용을 위하여 NaCl, pH, phosphate가 혈장단백질과 근원섬유단백질 혼합물의 기능성에 어떠한 영향을 미치는지를 규명하고자 실시하였다. 각 단백질의 용해성은 NaCl 농도($1{\sim}4%$)와 $pH(4{\sim}8)$가 증가함에 따라 증가하였다. 혼합물(plasma+myofibrillar)의 용해성, 유화활성, 유화력은 혈장단백질 보다는 낮았으나 근원섬유단백질 보다는 높았다. 혼합물과 근원섬유단백질은 NaCl 농도가 2%에서 3%로 증가할 때 gel 강도가 현저히 증가하였다. 0.3%, polyphosphate를 첨가시 근원섬유단백질의 gel 강도는 약 4배 증가하였으며, 근원섬유단백질과 혼합물의 수분손실량이 크게 감소하였다. $3{\sim}5%$ 단백질농도에서 각 단백질의 gel 강도는 서서히 증가하였으나 $5{\sim}9%$에서는 단백질농도가 증가함에 따라 gel 강도가 크게 증가하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권5호
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• pp.536-541
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• 1998

This study was carried out to investigate the changes of characteristics of myofibrillar protein for the vacuum chilled, the air frozen or the rechilled Holstein beef loin. The vacuum chilled beef was stored at 1$^{\circ}C$ and the air frozen beef was stored at -20$^{\circ}C$ for 60 days. The rechilled beef was restored for 3 days at 1$^{\circ}C$ by using the vacuum chilled or the air frozen beef. Myofibrillar protein extractability, 30,000 dalton component content and Mg-ATP ase activity for the vacuum chilled beef were higher than those of the air frozen beef. Each parameters increased significantly for the vacuum chilled beef after the 20 days storage, but there was no significant difference for the vacuum chilled beef after the 20 days storage, but there was no significant difference for the air frozen beef during the 60 days storage. By the rechilling process, myofibrillar protein extractability of the vacuum chilled and the frozen beef were not significant difference. The 30,000 dalton component of the vacuum chilled beef was showed not significant increment by rechilling, but the frozen beef was showed significant increment by rechilling. The Mg-ATPase activity of myofibrillar protein of the vacuum chilled beef was not changes by rechilling, but the frozen beef after the 20 days storage was significant increment by rechilling.

• 한국식품영양과학회지
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• 제30권4호
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• pp.574-578
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• 2001

담수어인 향어와 해수어인 방어의 white muscle과 red muscle로 부터 근원섬유단백질을 조제하여 생육 환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의 존성과 열안정성을 실험하였다. 향어와 방어 근원섬유단백질의 기질친화도와 $V_{max}$ 값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응온도 및 반응시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향어가 4$0^{\circ}C$에서도 활성증가를 나타낸 반면에 방어는 45$^{\circ}C$, 5$0^{\circ}C$와 같이 반응시간에 따른 활성증가를 나타내지 않았다. 그리고 일반적으로 향어가 방어보다 그리고 white muscle이 red muscle에 비해 높은 반응생성물을 나타내었다. 열안정성에 대한 열역학량(D value, Z value, )은 muscle 종류간 그리고 환경이 다른 어종간에 차이를 보였다. 향어와 방어 둘다 white muscle이 red muscle에 비해 안정하였으며, 향어 myofibrillar protein이 방어 myofibrillar protein보다 열에 안정한 값을 보여 환경조건이 열안정성에 차이를 줄 수 있는 것으로 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제30권3호
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• pp.349-354
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• 1997

6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.

• 한국식품과학회지
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• 제25권3호
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• pp.295-298
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• 1993

식품산업 특히 육가공산업에 돈혈액의 이용을 위하여 가열온도 가열시간 및 단백질 농도가 혈장단백질과 근원섬유단백질 혼합물의 gel 특성과 열안정성에 어떠한 영향을 미치는지를 규명하기 위하여 실시되었다. 혈장단백질과 혼합물(plasma+myofibrillar protein)의 용해성은 가열온도가 $70^{\circ}C$에서 $90^{\circ}C$로 증가함에 따라 크게 감소하였으며, 근원섬유단백질은 $40{\sim}60^{\circ}C$에서 용해성이 서서히 감소하였다. 또한 gel 강도와 혼탁도는 이 온도범위에서 크게 증가하였다. 가열온도 $75^{\circ}C$에서 가열시간이 경과함에 따라 혈장단백질과 혼합물의 용해성은 감소하였으나 gel 강도와 혼탁도는 증가하였다. 근원섬유단백질은 $75^{\circ}C$에서 가열시간이 경과함에도 용해성, 혼탁도, gel 강도의 변화가 거의 나타나지 않았다. 근원섬유단백질, 혈장단백질, 혼합물의 gel 강도는 단백질 농도가 5%에서 9%로 증가함에 따라 증가하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.151-159
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• 1997

근원섬유단백질의 이온강도에 따른 Ca-ATPase 활성, Mg-ATPase 활성 및 EDTA-ATPase 활성은 오징어와 대합에서 그 차이점이 뚜렷하였으며, activity-pH curve에서 오징어 actomyosin의 Ca-ATPase 활성은 biphasic response가 소실되었고 대합의 actomyosin은 미약한 bipasic response가 나타났다. 또한 저농도의 dioxane에 의하여 오징어의 근원섬유단백질은 급격한 활성의 감소를 보였으나 대합의 근원섬유단백질은 활성이 증가되었다. 그리고 에탄올과 메탄올은 오징어와 대합의 myosin 및 MM에 대하여 저농도에서 활성을 증가시켰다. 한편 NEM으로 근원섬유단백질을 modification시키며 10-6M 이하의 NEM 농도에서는 활성이 증가되었으나 10-5M 이상의 농도가 되면 활성의 급격한 감소가 나타났다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권2호
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• pp.110-116
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• 1994

효소적수식에 따른 정어리 myofibrillar protein의 특성변화를 연구하기 위하여 1/100량의 pepsin으로 $37^{\circ}C$. pH 1.65에서 각각 1, 4, 8, 12, 24시간 부분가수분해시킨 후 단백질의 물리화학적 및 기능적 특성을 검토하였다. 정어리 myofibrillar protein은 pepsin에 의하여 가수분해 1시간까지는 직선적으로 가수분해율이 증가되어 약 30%의 가수분해율을 나타내었고 가수분해 4시간에는 약 40%의 가수분해율을 나타내었으나, 그 이후에는 더 이상 가수분해되지 않아 가수분해 24시간에도 가수분해율은 크게 증가되지 않았다. 전기영동상은 분자량 40,000정도의 굵은 band는 큰 변화를 나타내지 않고 비교적 분자량이 큰 것으로 보이는 상층부의 몇몇 엷은 band와 분자량이 작은 하층부의 band가 가수분해가 진행되면서 소실되었다. 중간부위에 위치하는 몇몇 엷은 band는 가수분해시간이 지나면서 하나로 뭉쳐지는 듯한 경향을 나타내었다. Gel여과 pattern은 두개의 큰 peak와 세개의 작은 peak를 나타내 주고 있는데 가수분해 1시간에 작은 peak는 모두 사라지고 앞쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 작아지고 뒷쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 약간씩 뒤로 밀려가는 경항을 나타내었다. 유화활성과 유화용량은 pepsin 가수분해에 의하여 모두 감소되었으며 특히 유화용량은 가수분해 시간이 경과되면서 현저히 감소되어 가수분해 24시간에는 약 59%로 저하되었다. 유화활성은 가수분해기간중 큰 변화를 나타내지 않아 가수분해 24시간에도 약 94%의 유화활성이 유지되었다. 기포력은 크게 증가되어 가수분해 24시간에는 대조구의 1.9배나 증가되었다. 거품안 정성은 반대로 감소되어 가수분해 8시간에는 약 0.6배로 감소되었으나 그 이후에는 다시 증가되어 가수분해 24시간에는 약 0.8배로 감소율이 둔화되었다. 열응고성은 pepsin수식에 의하여 0.55 내지 0.69배로 감소되었으며 점도는 가수분해시간이 길어지면서 점차 증대되어 가수분해 24시간에는 약 1.36배 증대되었다. 흡수율은 현저히 떨어져 가수분해 1시간에 약 0.32배로 감소되었고 용해도는 현저히 커져 가수분해 1시간에 약 1.46배로 증대되었다. 그러나 그 이후에는 흡수율이나 용해도 모두 더 이상 큰 변화를 나타내지 않았다. 용해도의 pH의존성은, pH 5와 9부근에서 다소 낮은 용해도를 나타내었으며 pepsin수식에 의하여 이러한 경향은 가수분해 초기인 1시간에는 더욱 뚜렸이 나타났다가 가수분해 후기인 24시간에는 크게 둔화되는 양상을 나타내었다.

• 한국가금학회:학술대회논문집
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• 한국가금학회 2006년도 제23차 정기총회 및 학술발표회
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• pp.69-72
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• 2006

To investigate the manufacturing methods of surimi-like materials (SLM) from breast muscle of spent hen, the muscles were diced, chopped and washed with distilled water or sodium chloride solution at 0.1, 0.5 and 1% level and then washed with distilled water to extract myofibrillar protein. When used only distilled water to extract myofibrillar protein, washing was repeated 3 times followed by homogenization and centrifugation of breast muscle after each washing (CM; conventional method). Whereas, to extract myofibrillar protein using sodium chloride solution had sufficient to do 2 times washing by distilled water after 1 time washing by sodium chloride followed by homogenization and centrifugation of breast muscle after each washing (NM; new method). The both batter and cooked SLM gel from NM had significantly (p<0.05) lower redness compared with CM. Again, SDS-PAGE with sarcoplasmic protein fractions showed that the bands of phosphorylase had increased staining intensity in NM compared with CM. These results indicated that the brightness was related to sarcoplasmic protein fractions. SDS-PAGE with myofibrillar protein showed that the bands of myosin had increased staining intensity in NM compared with CM. Data implied that myofibrillar protein extraction with sodium chloride solution had the better adaptability for the breast muscle of spent hen then the commonly used distilled water method.

• 한국식품영양과학회지
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• 제9권1호
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• pp.45-50
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• 1980

우리나라에서 사육되는 오리고기로 부터 Myofibrillar protein 을 추출하여 생채 촉매인 ATPase의 활성을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. Mg- activated ATPase 활성은 이온 강도가 낮을때 활성은 증가하고 이온농도가 높으면 활성은 감소되었으며 바다오리와 사육장오리고기 사이에 차이가 있었다. 2. Myofibrillar protein 의 ATPase 활성에 EDTA의 영향은 $4.6{\mu}g$ 을 넣었을때 ATPase 활성은 오히려 증가 되었으나 $6.9{\mu}g$ 이상인때 활성이 감소되었다. 3. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Ca^{++}$ 의 영향은 $3{\mu}g$ 이상을 첨가할때 활성이 현저히 감소되었다. 4. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Mg^{++}$의 영향은$3.6{\mu}g$ 을 첨가하면서 활성은 현저히 감소되었다. 사사: 본 실험을 수행하는데 수고한 조교 임경애의 노고에 감사한다.