Purpose: Dual reporter gene imaging has several advantages for more sophisticated molecular imaging studies such as gene therapy monitoring. Herein, we have constructed hepatoma cell line expressing dual reporter genes of sodium iodide symporter (NIS) and enhanced green fluorescence protein (EGFP), and the functionalities of the genes were evaluated in vivo by nuclear and optical imaging. Materials and Methods: A pRetro-PN vector was constructed after separating NIS gene from pcDNA-NIS. RSV-EGFP-WPRE fragment separated from pLNRGW was cloned into pRetro-PN vector. The final vector expressing dual reporter genes was named pRetro-PNRGW. A human hepatoma (HepG2) cells were transfected by the retrovirus containing NIS and EGFP gene (HepG2-NE). Expression of NIS gene was confirmed by RT-PCR, radioiodine uptake and efflux studies. Expression of EGFP was confirmed by RT-PCR and fluorescence microscope. The HepG2 and HepG2-NE cells were implanted in shoulder and hindlimb of nude mice, then fluorescence image, gamma camera image and I-124 microPET image were undertaken. Results: The HepG2-NE cell was successfully constructed. RT-PCR showed NIS and EGFP mRNA expression. About 50% of cells showed fluorescence. The iodine uptake of NIS-expressed cells was about 9 times higher than control. In efflux study, $T_{1/2}$ of HepG2-NE cells was 9 min. HepG2-NE xenograft showed high signal-to-background fluorescent spots and higher iodine-uptake compared to those of HepG2 xenograft. Conclusion: A hepatoma cell line expressing NIS and EGFP dual reporter genes was successfully constructed and could be used as a potential either by therapeutic gene or imaging reporter gene.
Journal of Radiopharmaceuticals and Molecular Probes
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v.8
no.2
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pp.71-76
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2022
Indigenous diagnostic dose of 131I-labeled meta-iodobenzylguanidine ([131I]mIBG) was prepared via Cu+ catalyzed isotope exchange reaction generated in situ by sodium metabisulfite for imaging of neuroblastoma tumor. [131I]mIBG was produced in overall 85-90% radiochemical yield. The average amount of radioactivity of [131I]mIBG was 2164 MBq (1998-2331MBq) with an average specific activity > 1000 MBq/mg at the end of synthesis. The radiochemical purity was ≥ 99.9% after purification through Dowex-1 × 8 ion exchange resin (100-150 mesh) at the date of preparation. The stability of [131I]mIBG at concentration 480-555 MBq/mL was > 97% at 4 ℃ after 4 days. The room temperature (25 ℃) stability of [131I]mIBG was > 98% after 24 h. Biodistribution of [131I]mIBG in patient showed uptake in salivary glands, liver, spleen and excreted though urinary bladder. Neuroendocrine medicated uptake into tumor lesion and metastatic sites were noted which strongly correlate with the morphological abnormalities of patient.
Sk Md., Nasiruzzaman;Kim, Hee-Kyung;Park, Ji-Ae;Chang, Yong-Min;Kim, Tae-Jeong
Bulletin of the Korean Chemical Society
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v.31
no.5
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pp.1177-1181
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2010
The synthesis and characterization of gold nanoparticles coated by Gd-chelate (GdL@Au) is described, where L is a conjugate of DTPA (DTPA = diethylenetriamine-N,N,N',N",N"-pentaacetic acid) and 4-aminothiophenol. These particles are obtained by the replacement of citrate from the gold nanoparticle surfaces with gadolinium chelate (GdL). The average size of GdL@Au is 12 nm with a loading of GdL reaching up to $1.4{\times}10^3$ per particles, and they demonstrate very high r1 relaxivity (${\sim}10^4mM^{-1}s^{-1}$) and the r1 relaxivity per [Gd] is as high as $10mM^{-1}s{-1}$. Here, we also describe the use of bimodality of this contrast agent (CA) as a highly efficient CT contrast agent based on gold nanoparticles (GNPs) that overcome the limitations of iodine based contrast agent. The MTT assay performed on this CAs reveals the cytotoxicity as low as that for Omniscan$^{(R)}$ in the concentration range required to obtain intensity enhancement in the in vivo MRI study.
Photoreaction of guest organic anions in layered organic-inorganic hybrid materials was investigated. The layered hybrids were synthesized by an anion-exchange reaction of $[LiAl_2(OH)_6]Cl{\cdot}yH_2O$ layered double hydroxide with aqueous (Z,Z)- and (E,E)-muconates under inert atmospheric condition, to give new organicinorganic hybrids of $[LiAl_2(OH)_6]_2[(Z,Z)-C_6H_4O_4]{\cdot}zH_2O$ and $[LiAl_2(OH)_6]_2[(E,E)-C_6H_4O_4]{\cdot}H_2O$, respectively. The basal spacings calculated by XRPD of intercalates indicate that muconate anions have almost vertical arrangements against the host $[LiAl_2(OH)_6]^+$ lattices in the interlayer of organic-inorganic hybrid materials. When UV light was irradiated on the suspension of $[LiAl_2(OH)_6]_2[(Z,Z)-C_6H_4O_4]{\cdot}zH_2O$, the (Z,Z)-muconate anions of the gallery space of hybrids were polymerized in the aqueous media while it was isomerized into more stable (E,E)-muconate in the methanollic suspension in the presence of catalytic amount of molecular iodine. All the products were characterized using elemental analysis, TGA, XRPD, FT-IR, $^1H$ NMR and $^{13}C$ CP-MAS NMR.
Park, Hyo-Nam;Kim, Young-Soo;Kim, Young-Chang;Kim, Chi-Kyung;Lim, Jai-Yun
Microbiology and Biotechnology Letters
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v.24
no.3
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pp.282-289
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1996
2,3-DHBP dioxygenase was purified from E. coli CK1092 carrying the pcbC gene, which was cloned from 4-chlorobiphenyl-degrading Pseudomonas sp. P20. Purification of this enzyme was done by acetone precipitation, DEAE- Sephadex A-25 ion exchange chromatography, and preparative gel electrophoresis. The molecular weight of subunit was 34 kDa determined by SDS-PAGE, and that of native enzyme was about 270 kDa. It suggests that this enzyme consist of eight identical subunits. This enzyme was specifically active against only 2,3-DHBP as a substrate with 18 $\mu$M of Km value, but not catechol, 3-methylcatechol, 4-methylcatechol and 4-chlorocatechol. The optimal pH and temperature of 2,3-DHBP dioxygenase were pH 8.0 and 40-60$\circ$C. The enzyme was inhibited by Cu$^{2+}$, Fe$^{2+}$ and Fe$^{3+}$ ions, and was inactivated by H$_{2}$0$_{2}$2 and EDTA. The lower concentrations of some organic solvents such as acetone and ethanol don't stabilize the activity of 2,3-DHBP dioxygenase. The enzyme was completely inactivated by adding the reagents such as N-bromosuccinimide, iodine and p- diazobenzene sulfonic acid.
Seo, Han-Kyung;Kim, Min-Woo;Jeong, Hwan-Jeong;Sohn, Myung-Hee
Nuclear Medicine and Molecular Imaging
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v.40
no.1
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pp.51-52
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2006
A 39-year-old female patient who had undergone a total thyroidectomy for a papillary thyroid carcinoma underwent a whole body scan with I-131. The I-131 scan was performed 72 hours after administering 185 MBq (5 mCi) of an I-131 solution. The anterior image of the head, neck, and upper chest showed multiple areas of increased uptake in the mediastinal area considering of functional metastasis. However, radioactivity was not evident in the image taken after removing her clothes and muffler. The image obtained after placing the muffler on the pallet showed that the radioactivity was still present. It is well known that artifacts on an I-131 scan can be produced by styling hair sputum, drooling during sleep, chewing gum, and paper or a cloth handkerchief that is contaminated with the radioactive iodine from either perspiration or saliva. This activity might be mistaken for a functional metastasis. Therefore, it is essential that an image be obtained after removing the patient's clothes. In this study, artifacts due to a contaminated muffler on the I-131 scan were found. These mimicked a functional metastasis of the mediastinal area in a patient with a papillary thyroid carcinoma.
The $\beta$-xylosidase was purified 99- fold from the culture supernatant of Pseudo onas sp. CB-33 by ammonium sulfate precipitation, PEI precipita- tion, DEAE-Sephadex column chromatography, Sephadex G-75 gel filtration chromatography and preparative disc gel electrophoresis. Molecular weight of the enzyme was estimated to be 44,000 by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme has a pH optimum for activity at 7.0 and is stable over pH 6.5-9.0. The optimal temperature of the enzyme was 45$\circ$C, and its enzymatic activity was completely inactivated at 55$\circ$C for 30 min. Km value of the enzyme for p-nitrophenyl-$\beta$-D-xylopyranoside was calculated to be 4.6 mM. The effect of various reagents on the $\beta$-xylosidase activity was investigated. The enzyme activity was completely inhibited by Hg$^{2+}$, Cu$^{2+}$ and Zn$^{2+}$. The $\beta$-xylosidase was inactivated by tryptophan-specific reagent, N-bromosuccinimide and tyrosine-specific reagent, iodine. The enzyme could degrade xylo-oligosaccharides to xylose and the enzyme was competitively inhibited by xylose. The $\beta$-xylosidase and endoxylanase from Psedomonas sp. CB-33 hydrolized xylan synergically. The purified enzyme also showed $\alpha$-L-arabinofuranosidase activity.
Background: Ginsenoside Rp1 (G-Rp1) is a novel ginsenoside derived from ginsenoside Rk1. This compound was reported to have anticancer, anti-platelet, and anti-inflammatory activities. In this study, we examined the molecular target of the antiproliferative and proapoptotic activities of G-Rp1. Methods: To examine the effects of G-Rp1, cell proliferation assays, propidium iodine staining, proteomic analysis by two-dimensional gel electrophoresis, immunoblotting analysis, and a knockdown strategy were used. Results: G-Rp1 dose-dependently suppressed the proliferation of colorectal cancer LoVo cells and increased their apoptosis. G-Rp1 markedly upregulated the protein level of apolipoprotein (Apo)-A1 in LoVo, SNU-407, DLD-1, SNU-638, AGS, KPL-4, and SK-BR-3 cells. The knockdown of Apo-A1 by its small-interfering RNA increased the levels of cleaved poly(ADP-ribose) polymerase and p53 and diminished the proliferation of LoVo cells. Conclusion: These results suggest that G-Rp1 may act as an anticancer agent by strongly inhibiting cell proliferation and enhancing apoptosis through upregulation of Apo-A1.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.27
no.1
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pp.38-45
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1998
To extract insoluble proteins and to improve funtional properties of abolished proteins, an phytase producing Aspergillus sp. SM-15 was isolated from soil. The enzyme was purified and its enzymological characteristics were investigated. Phytase production reached to maximum when the wheat bran medium containing 1% mannose, 1% yeast extract, 1% (NH4)2HPO4 and 0.2% calcium chloride was cultured for 4 days. Phytase was purified 17.1 fold and specific activity was 244.32unit/mg by a sequencial process of ammonium sulfate fraction, ion exchange chromatography and gel filtrations Pruified enzyme was confirmed as a single band by the polyacrylamide gel electro-phoresis. The molecular weight of phytase was estimated to be 46,000. The optimum pH and temperature for the phytase activity were 5.5 and 5$0^{\circ}C$. The enzyme is stable in pH 4.5~5.5, 6$0^{\circ}C$. The activity of purified enzyme was inhibited by Hg2+ whereas activited by Pb2+ and Fe2+. The activity of phytase was inhibited by the treatment with iodine. The result indicate the possible involvement of histidine at active site. Km and Vmax of the puridied phytase were 37.037mM/L and 159.87umol/min, respectively.
The systems of bromobenzene with chlorine and iodine monobromide in carbon tetrachloride have been investigated at $25^{\circ}$ by means of ultraviolet spectrophotometric measurements. The results indicate the formation of one to one molecular complexes, $C_6H_5Br{\cdot}Cl_2$ and $C_6H_5Br{\cdot}IBr$, in solution. The equilibrium constants obtained at $25^{\circ}$ for the formation of these two complexes are 0.0485 and $0.183l{\cdot}mole^{-1}$, respectively. Comparison of these results with those reported in the literature on other complexes of similar type shows that the relative stabilities of the complexes decrease in the following orders: $ICl>IBr>I_2>Br_2>Cl_2$Benzene > bromobenzene > chlorobenzene.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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