Microspheres are expected to be applied to biomedical areas such as solid-phase immunoassays, drug delivery systems, Immunomagnetic cell separation. To synthesize micro-spheres for biomedical application, "two stage shot growth method" was developed. The uniformity ratio or synthesized microspheres was always smatter than 1.05. And the surface charge density (or the number of ionizable functional groups) of the microspheres synthesized by "two stage shot growth method" was 6-13 times higher than thats of the ml crospheres synthesized by conventional seeded batch copolymerization. As a previous step for biomedical application, adsorption experiments of bovine albumin on microspheres were carried out under various conditions. The maximum adsorbed amount was obtained in the neighborhood of pH 4.5. Isoelectric point of bovine albumin Is pH 5.0, so experimental result shows that it shifted to acid area. The adsorption Isotherm was obtained, the plateau region was always reached at 2.Og/L (bulk concentration of bovine albumin ) . The effect of the kind and the amount of surface functional group was also examined.p was also examined.
Microspheres are expected to be applied to biomedical areas such as solid-phase immunoassays, drug delivery systems, immunomagnetic cell separation. To synthesize microspheres for biomedical application, "two stage shot growth method" was developed. The uniformity ratio of synthesized microspheres was always smaller than 1.05. And the surface charge density (or the number of ionizable functional groups) of the microspheres synthesized by "two stage shot growth method" was 6~13 times higher than that of the microspheres synthesized by conventional seeded batch copolymerization. As a previous step for biomedical application, adsorption experiments of bovine albumin on microspheres were carried out under various conditions. The maximum adsorbed amount was obtained in the neighborhood of pH 4.5. Isoelectric point of bovine albumin is pH 5.0, so experimental result shows that it shifted to acid area. The adsorption isotherm was obtained, the plateau region was always reached at 2.Og/L (bulk concentration of bovine albumin).The effect of the kind and the amount of surface functional group was also examined.p was also examined.
To figure out the importance of temperature on electrochemical properties in water environment, calcium carbonate, one of important substances in water chemistry, was chosen to make suspensions. The result of electrokinetic potential of calcium carbonate suspensions revealed that it tended to increase as temperature increased. In addition, electrokinetic potential was negatively increased as suspensions became more basic. Its isoelectric point was ca. 7 regardless of temperature. The adsorption of hydrogen ions on calcium carbonate particles followed endothermic reaction. This result was verified by continuously measuring pH as adding HCl solution in calcium carbonate suspension. It explained that suspensions' potential was determined by DLVO theory which calculated total interaction energy between particles. Suspensions' total interaction energy was proportional to the value of electrokinetic potential. Furthermore, total interaction energy between particles increased as suspensions' temperature was increased.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.17
no.2
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pp.189-195
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2008
The sequence of hydroxypyruvate isomerase gene was obtained in NCBI. In this study, the hydroxypyruvate isomerase gene of Bombyx.mori was identified and annotated with bioinformatics tools. The result was confirmed by RT-PCR, prokaryotic expression, mass spectrographic analysis and sub-cellular localization. The hydroxypyruvate isomerase cDNA comtains a 783bp ORF, and has 4 exons. The deduced protein has 260 amino acid residues with the predicted molecular weight of 29169.30 Da, isoelectric point of 6.10, and contains conserved PRK09997 and Hfi domains. The hydroxypyruvate isomerases of Nasonia vitripennis and Bombyx mori have a high homology. Through RTPCR analysis, we found that this transcript was present in testis, ovary, blood-lymph, fat body, midgut, silk gland and tuba Malpighii. This protein was located in cytoplasm through immunohistochemistry. We submitted the cloned gene under the accession number EU344910. The enzyme has been classified under accession number EC 5.3.1.22.
Extracellular laccase (E.C. 1.10.3.2) from the culture filtrate of Pleurotus ostreatus was purified by ammonium sulfate precipctation, protamine sulfate precipitation, DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography and Sephadex G-100 gel permeation chromatography. The molecular weight of the enzyme was estimated by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis to be 58,000 and the isoelectric point was 3.75. The optimum temperature for the enzyme was about $45^{\circ}C$ and the optimum pH was 6.5. The enzyme was found to be stable at temperature below $35^{\circ}C$ and rapidly inactivated at higher temperatures. Km values for ferulic acid, vanillic acid, dihydroxyphenylalanine (DOPA) were 48.6.$\mu$M, 0.52mM, and 2.73mM, respectively, which indicates that the enzyme has much higher affinity towards ferulic acid. The reaction products of the enzyme were separated by TLC and HPLC.
Zirconia coated NiO powders were prepared by the thermal hydrolysis of $Zro(NO_3)_2$.$6H_2O$ in a mixed solvent of alcohol and water. Amorphous zirconium hydroxide was uniformly coated on the surface of NiO powder with the thickness of 20nm. The $ZrO_2$ coating layer was crystallized to tetragonal $ZrO_2$ with the size of 40-60nm at $900^{\circ}C$. The coated NiO powder containing 15 vol% $ZrO_2$ was found to have a similar isoelectric point to that of the $ZrO_2$ The grain growth inhibition effect of the coated powders was superior to the mechanically mixed powders.
The work was initiated to investigate the electrokinetic properties of a MF membrane using streaming potential measurement when oil emulsion was separated. The original and the surface modified PP membrane were examined by using flux and streaming potentials for the characterization of fouling phenomena of the PP membrane. The membrane surface was modified by a radiation grafting technique. The streaming potentials of the PP membranes were varied the charge distribution modifying by changing the pH, ionic strength, and concentrations the surfactants in oil emulsion. The shiftness to the more positive values of isoelectric point of the PP membrane was significant especially in the presence of surfactants or the surface modification.
The main function of adipocytes in various species is to store nutrient energy in the form of triglycerides, and this function may he closely related with hormonal signaling through the plasma membrane of adipocytes. Using SDS-PAGE, two-dimensional gel electrophoresis, and a membrane biotinylation technique, we have identified a 55KDa protein (55K protein) from the plasma membrane fraction of adipocytes, with an isoelectric point (pI) of 8.1-8.3. However, this 55K protein was not observed with a two-dimensional gel electrophoresis carried out on plasma membrane fractions prepared from the liver, heart, and kidney tissues. An analysis of the 12 amino acids sequence at the N-terminal of the 55K protein showed that it has a similar sequence to that of bovine serum albumin.
The molecular weight of the purified nucleoside oxidase estimated by gel filtration column chromatography was 480,000 and the enzyme protein was composed of four nonidentical subunits (81,000, 69,000, 32,000 and 16,000). On the basis of the visible absorption spectra and the enzymatic determination of the purified enzyme, the enzyme was supposed as a hemoprotein and also a flavoprotein containing 3 moles of FAD per I mole of enzyme. The isoelectric point of the enzyme was pH 5.1. Addition of metal salts such as 1 mM SnCl$_{2}$ and PbCl$_{2}$ into an enzyme reaction solution inhibited the enzyme activity by 94 and 90%, respectively. The enzyme activity was also lost significantly by hemoenzyme inhibitors such as NaCN and NaN$_{3}$ and flavoenzyme inhibitor, acriflavine and quinacrine. The maximal nucleoside oxidase activity was observed at pH 7.0 and 55$\circ$C. The nucleoside oxidase was relatively stable in the range of pH 5.5-9.0 and below 55$\circ$C.
The $\beta$-xylosidase from Penicillium sp. FX-102 was purified by 40~80% ammonium sulfate saturation, CM-Cellulose column chromatography, Sephadex G-200 gel filtration, and isoelec- tric focusing. The optimum pH and temperature for the activity of the $\beta$-xylosidase was pH 4.5 and 50$\circ$C, respectively. The enzyme was stable at the pH range of 4.5~5.5, and at 55$\circ$C for 10 min. The molecular weight of the enzyme was estimated to be about 300,000 daltons by Sephadex G-200 gel filtration and 310,000 daltons of monomer by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Isoelectric point of the enzyme was determined to be pH 4.4. The enzyme activity was strongly inhibited by Hg$^{2+}$, Ag$^{2+}$, n-bromosuccinimide and p-chloromercuribenzoate. Xylobiose (10 mM) was completely decomposed to xylose after 8 hrs enzyme reaction with 2 units of the $\beta$-xylosidase.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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