• BMB Reports
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• v.28 no.1
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• pp.68-71
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• 1995

Bovine gastricsin catalyzes peptide synthesis over an optimum range of pH 4~5, resulting in satisfactory yields of methyl esters and p-nitroanilides of benzyloxycarbonyl tetra- to hexa-peptides, provided that hydrophobic amino acid residues form new peptide bonds. The effectiveness of the enzyme also depends on the nature of adjacent amino acid residues. An aspartic proteinase with a characteristic gastricsin specificity pattern would be useful for the synthesis of middle-length peptides.

• Proceedings of the Korean Society of Fisheries Technology Conference
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• 2000.05a
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• pp.82-83
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• 2000

수산 생물의 종에 따른 생물학적 다양성은 각기 독특한 성질을 갖는 다양한 효소들이 분포한다는 것을 의미하기도 한다. 이러한 이유로 다양한 효소자원으로서 수산동물의 가공 부산물 또는 폐기물로부터 소화 관련 효소(digestive enzymes)의 회수와 산업적 이용의 잠재성은 매우 크다고 할 수 있다. 수산동물의 소화 관련 효소는 pepsin(Gildberg et al., 1990;1991), chymotrypsin, trypsin(Heu et al, 1995), gastricsin(Sanchea- Chiang and Ponce, 1981) 그리고 elastase(Bjarnason et al., 1993)을 상으로 연구가 이루어지고 있다. 특히 수산동물과 같이 저온에 적응한 냉혈동물의 단백질분해효소는 육상의 온혈동물의 동종 효소보다 낮은 최적온도와 온도안정성 때문에 식품산업에 응용성이 넓다고 하겠다. 따라서 우리나라의 다양한 수산자원의 폐기물 및 가공부산물로부터 소화 관련 효소를 분리하여 식품산업에 있어서 가공보조제(processing aids)로서 이용 가능하리라 생각된다. (중략)