We investigate the effects of cryoprotectant mixtures on the quality of sand lance surimi (SLS) during storage at $-30^{\circ}C$. We monitored freeze-induced denaturation of myofibrillar protein in SLS and examined the texture profile of SLS gel. Freeze-induced denaturation was assessed by evaluating SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity. SLS gels prepared with sorbitol or sucrose and a mixture of both as cryoprotectant. Higher concentrations of cryoprotectants resulted in significantly higher residual SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity at the same storage time (P < 0.05). Residual $Ca^{2+}$-ATPase activity of SLS prepared with sorbitol was higher than that of sucrose when cryoprotectant concentration and storage period were same. A blend of sorbitol and sucrose resulted in a stronger cryoprptective effect of SLS myofibrillar protein than did sorbitol or sucrose alone. The presence of a phosphate compound in SOP (3% sorbitol + 0.2% phosphate compound) resulted in higher SLS $Ca^{2+}$-ATPase activity than that of did 5% sorbitol. The hardness, brittleness, and elasticity values and a folding test of the SLS gels were significantly affected by cryoprotectant concentrations and the storage time. Preference scores and acceptance for texture in a sensory evaluation of the SLS gels increased with increasing sorbitol or sucrose concentration.
Lee Kang-Ho;Ryu Hong-Soo;Cho Young-Je;Jung Byung-Chun;Hong Byung-Il;Je Yoi-Kwon;Lee Goon-Ja
Fisheries and Aquatic Sciences
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v.2
no.1
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pp.12-16
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1999
Denaturation of actomyosin from the obliquely striated mantle muscle of squids (Todarodes pacificus) was studied by measuring the changes in $Ca^{2+}$-ATPase activity, relative viscosity, and solubility during frozen storage at three different temperature zones of maximum ice crystal formation $(-3^{\circ}C,\;-\;-5^{\circ}C)$, the eutectic point $(-11^{\circ}C)$, and $-20^{\circ}C$. The logarithms of $Ca^{2+}$-ATPase activity, relative viscosity and solubility of the actomyosin solutions (0.6 M KCl) and suspensions (0.05 M KCl) tended to decrease during frozen storage. The denaturation of squid actomyosin at the zone of maximum ice crystal formation significantly differed by only two degree of temperature difference between $-3^{\circ}C$ and $-5^{\circ}C$, and it (0.05 M KCl) at $-3^{\circ}C$ was less than those of other temperature. The denaturation at $-11^{\circ}C$ was more rapid than at $-5^{\circ}C$. The logarithms of $Ca^{2+}$ -ATPase activity, relative viscosity, and solubility were changed slower in the suspensions (0.05 M KCl) than the solutions (0.6 M KCl) at all experimental temperatures.
To determine the optimal level of cryoprotectant on the denaturation of pollock surimi produced in Korea, the relative cryoprotective effects of crystalline sorbitol alone and in combination with sucrose were assessed. Freeze induced protein denaturation was also studied as affected by polyphosphates and maltodextrin during frozen storage at $-25^{\circ}C$ for 16 weeks. Variables evaluated included salt extractable protein, drip loss and in vitro protein quality. The best cryoprotective effect was achieved from sucrose/sorbitol 1:1(w/w) mixture at $8\%$ with $0.2\%$ sodiumpyrophosphate and sodiumtriphosphate(1:1, w/w) in surimi by measurement of salt extractable protein and drip loss. Those cryoprotectants had little effect on surimi protein quality during frozen storage as measured by trypsin inhibitor(TI), protein digestibility and computed protein efficiency ratio(C-PER). Protein digestibility of surimi was not changed significantly by polyphosphate and maltodextrin at various levels(p<0.05), with the exception of 4 or $6\%$ sorbitol and $10\%$ sucrose alone which resulted in a higher digestibility. $8\%$ sorbitol/sucrose (5:3, w/w) treatment without polyphosphates showed the highest cryoprotective effectiveness from digestibility assay.
Biazar, Esmaeil;Kamalvand, Mahshad;Keshel, Saeed Heidari;Pourjabbar, Bahareh;Rezaei-Tavirani, Mustafa
Korean Journal of Materials Research
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v.32
no.4
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pp.186-192
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2022
Collagen is one of the most widely used biological materials in medical design. Collagen extracted from marine organisms can be a good biomaterial for tissue engineering applications due to its suitable properties. In this study, collagen is extracted from fish skin of Ctenopharyngodon Idella; then, the freeze drying method is used to design a porous scaffold. The scaffolds are modified with the chemical crosslinker N-(3-Dimethylaminopropyl)-N'-ethyl carbodiimide hydrochloride (EDC) to improve some of the overall properties. The extracted collagen samples are evaluated by various analyzes including cytotoxicity test, SDS-PAGE, FTIR, DSC, SEM, biodegradability and cell culture. The results of the SDS-PAGE study demonstrate well the protein patterns of the extracted collagen. The results show that cross-linking of collagen scaffold increases denaturation temperature and degradation time. The results of cytotoxicity show that the modified scaffolds have no toxicity. The cell adhesion study also shows that epithelial cells adhere well to the scaffold. Therefore, this method of chemical modification of collagen scaffold can improve the physical and biological properties. Overall, the modified collagen scaffold can be a promising candidate for tissue engineering applications.
Yam powders were prepared by freeze, fan, hot-air, and coal-heat drying. The viscosities of their suspensions and supernatants and the viscosity changes with addition of sugar, salt, and citric acid were investigated. Viscosity (43 mPa s) of 7.5% suspension of fan-dried yam powder was lower than that of freeze dried yam (58.1 mPa s), but much higher than that of the conventional, hot-air dried yam (17.2 mP s). Coal-heat dried yam had a viscosity of only 4.5 mPa s. The viscosity was related to the protein denaturation induced by heat and acid. Addition of sugar to yam powder increased the viscosity of the suspension but no changes were evident with salt addition. Viscosities decreased when 0.5% citric acid was added (pH 3.4-3.5).
A method to store concentrated milk in the liquid state at $-15^{\circ}C$ was developed, and quality changes during storage of milk were evaluated. Combined cryoprotectants (CCP) suitable for storing concentrated milk in the liquid state at $-15^{\circ}C$ were consisted of 17.74% sucrose, 8.87% glucose, 8.87% fructose, 2% glycerol, 0.25% sodium hexametaphosphate, 0.25% NaCl and 0.02% ascorbic acid. The amount of CCP to be added to concentrated milk to depress freezing point to $-15^{\circ}C$ was 38% by weight. Gelation due to protein denaturation was the most serious quality change during storage, which adversely affected appearance and utilization of the stored product. Gelation was observed after 3 weeks storage in the control, but it was not in milk with CCP throughout 18 weeks storage. Amount of protein precipitated increased in the control during storage, whereas there was no protein precipitated in milk with CCP. Surface color and peroxide value of the control and treatment did not change significantly during storage, and there were no marked differences between the control and treatment. These results indicated that quality of concentrated milk could be preserved, without gelation, by storing milk with CCP in the -liquid state at the frozen storage temperature. Besides, energy required for freezing preservation of milk could be significantly reduced by elimination of phase changes for freezing and thawing, and the stored product could be continuously processed for the final products without long waiting time for thawing.
Park, Jun Mo;Yoo, Hye Jung;Kim, Han Chul;Han, Geul Soon
The Korean Journal of Nuclear Medicine Technology
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v.16
no.2
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pp.139-148
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2012
Purpose : Since standard solution is the one that knows its exact concentration, the curve of the dissolution has been determined according to the amount of the solution, compared to the amount of the unknown sample. Therefore, the antigen that makes up standard materials should be made in a pure form. The configuration of the standard substance solution in the kit we use is a freeze-dried material, or made and comes as a liquid. Lyophilized reference material is used after dissolving in usually D.W. (Distilled Water), and if the antigen to use is too sensitive, reagents should be freeze-dried. Furthermore, when freeze-dried reference has to be frozen again after being dissolved, it should be kept under $-20^{\circ}C$ until the expiration date according to the reports. Since it is not expressed in the experiment if it is safe or stable to reuse the solution which was dissolved a few times, thus, this time it is tested and evaluated that the changes of the standard solution by freezing and melting several times, and its results and the effectiveness of it were compared to the solution which was kept in a fridge. Materials and Methods : Among Vitro diagnostic kits on the market made by radioimmunoassay, parathyroid hormone (PTH), adrenocorticotropic hormone (ACTH), luteinizing hormone (LH) are made of freeze-dried standard solution and all composed of the same Lot.NO. These hormones melted in D.W. and were separated into three groups. In the first group, melting and freezing were repeated, and in the second group, The solution only for one time use was put into a test tube after melting and freeze it. The third group was kept in the refrigerator. This experiment has been conducted from January to February in 2012. January to 2012. PH test was employed because ph is prone to changing depending on the change of protein. Each group of the standard solution, cpm (counter per minute), and the patient relative concentration values were compared by date, and Through the correlation coefficient and Paired t-test, the significant level of each group was analyzed. Results : ACTH, PTH, LH pH values were too subtle denaturation rather than numerical changes in the protein. In addition, when the standard solution of ACTH, PTH, LH was refrigerated, after 3 days and 7 days, there was a significant difference observed between the solution being kept in a refrigerator and a freezer within a significance level. Conclusion : Standard solution should be kept in a freezer, and being kept in a fridge, it is recommended to use the solution as soon as possible.
Effect of freezing of soybeans on instrumental and sensory textures of soybean curd was investigated. The hardness, gumminess and chewiness of soybean curd prepared with frozen soybeans were about three times as high as those prepared with unfrozen soybeans, while cohesiveness and elasticity were affected little by freezing. Sensory evaluation showed that freezing improved the quality of soybean curd. Instrumental and sensory textures of soybean curd prepared with frozen soybeans were excellent and almost same regardless of the boiling time when the soy slurry was boiled for 2.5 min or 5 min. However, the textures of soybean curd prepared with unfrozen soybeans were deteriorated by reducing the boiling time to 2.5 min. It was postulated that freezing facilitate the heat-denaturation of soyprotein to enhance aggregation of soy proteins and formation of cross-linkage between aggregate and $Ca^{++}$. Frozen soybeans resulted in soybean curd which lower fat content, while protein content of soybean curd was almost he same. Frozen soybeans gave a lower yield of soybean curd, which is supposed to be caused by the more fat loss during whey-off.
In Seong Yoon;Sang in Kang;Jin-Soo Kim;In Sang Kwon;Hyeung Jun Kim;Min Soo Heu
Korean Journal of Fisheries and Aquatic Sciences
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v.56
no.1
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pp.7-20
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2023
Boil-dried concentrate (BDC) and steam-dried concentrate (SDC) were prepared from olive flounder Paralichthys olivaceus roe using the cook-dried process, and their food functionality and in vitro bioactivity were examined. The buffer capacity of BDC and SDC was found to be stronger in the alkaline region than in the acidic region, and the buffer capacity of SDC was superior to that of BDC. The water holding capacities of these concentrates were 7.6 and 7.4 g/g protein, respectively, both of which were significantly lower than that of freeze-dried concentrate (FDC). The solubility of BDC (13.4%) and SDC (12.7%), foaming capacity of BDC (107.7%) and SDC (110.6%), and oil-in-water emulsifying activity index of BDC (7.7 m2/g) and SDC (9.7 m2/g) were all significantly lower than the corresponding values for FDC (P<0.05). The lower food functionality of BDC and SDC compared with FDC can be attributed to the high-temperature denaturation of proteins during the cook-dried process. The 2,2'-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid radical scavenging activities (IC50) of SDC (2.5 mg protein/mL) was 60.4 ㎍/mL, and the angiotensin I converting enzyme inhibitory activity was 80.9%. Olive flounder roe concentrates have good antioxidant and antihypertensive activities, and can be used as materials or ingredients in the processing of seafood and other foods to enhance protein contents and food functionality.
The processing conditions and quality of sardine surimi were examined: Raw sardine meat was separated, washed in 0.2% $NaHCO_3$ and 0.15% NaCl solution, and then dewatered by centrifuge. The dewatered sardine meat was chopped, mixed with 20% emulsion curd (soybean protein : water : refined sardine oil=1:5:2.6), 4% sorbitol, 4% sucrose, 0.2% polyphosphate and 0.1% sodium erythorbate by stone mortar. The mixed sardine meat was frozen with contact freezer, packed in carton box and then stored at $-25{\pm}2^{\circ}C$. The moisture, crude protein and lipid contents of the sardine surimi product was 73.3%, 15.0% and 6.9%, respectively. Fatty acid composition of product consisted of 28.8% of saturates, 24.3% of monoenes and 47.7% of polyenes and the major fatty acids were 16:0, 20:5, 18:1, 22:6 and 16:1. The results of changes in POV, TBA value, fatty acids, texture and sensory score of products during frozen storage showed that lipid oxidation and freeze denaturation of product could be retarded, and flavor enhanced by addition 20% emulsion curd and 0.1% sodium erythorbate. In an attempt to apply sardine surimi in producing surimi-based product, it was concluded that pollack surimi could be substituted with sardine surimi up to 40% without showing any significant changes in texture and taste of surimi-based product.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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