• 한국환경성돌연변이발암원학회:학술대회논문집
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• 한국환경성돌연변이발암원학회 2004년도 춘계학술대회
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• pp.93-93
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• 2004

• 한국잠사학회:학술대회논문집
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• 한국잠사학회 2002년도 Join Meetings of Korean Society of Sericultural Science and Japanse Society of Sericultural Science
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• pp.66-66
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• 2002

No Abstract, See Full Text

• Archives of Plastic Surgery
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• 제48권5호
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• pp.511-517
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• 2021

The use of free flaps is an essential and reliable method of reconstruction in complex head and neck defects. Flap failure remains the most feared complication, the most common cause being pedicle thrombosis. Among other measures, thrombolysis is useful when manual thrombectomy has failed to restore flap perfusion, in the setting of late or established thrombosis, or in arterial thrombosis with distal clot propagation. We report a case of pedicle arterial thrombosis with distal clot propagation which occurred during reconstruction of a maxillectomy defect, and was successfully treated with thrombolysis using recombinant tissue plasminogen activator. We also review the literature regarding the use of thrombolysis in free flap surgery, and propose an algorithm for the salvage of free flaps in head and neck reconstruction.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제6권4호
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• pp.210-214
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• 1985

Urokinase, a plasminogen activator, was conjugated with dextran by the cyanogen bromide activation-coupling method. The resulting water-soluble conjugate was purified by gel permeation chromatography on Sephadex G-200. The maximal activity was obtained when the ratio of urokinase/dextran was 1/20 for the coupling. The final preparation showed 5 CTA units/mg conjugate, 300 CTA units/mg protein, 8.4 % activity retention, and 47 % protein retention. The urokinase-dextran conjugate had good thermal, pH and storage stabilities. In addition, it showed greater resistance to the inhibitory effect of human plasma than native urokinase. Also in vitro biological half-life of urokinase increased 40 times by this conjugation. In view of activity, excellent stability and increased half-life, the conjugate can be a potential fibrinolytic agent in an injectable form.

• 미생물학회지
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• 제43권4호
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• pp.298-303
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• 2007

청국장 및 기능성분이 첨가된 청국장 추출물이 가지는 항혈전 관련 활성을 검정하였다. 흰 콩(Golycine max)과 검은 쥐눈이콩(Rhynchosia nulubilis) 청국장과 여기에 각각 녹차, 쑥이 첨가되어 제조된 청국장에 대해 in vitro에서 항산화 및 아질산염 소거 활성, 혈소판응집 억제 및 fibrin 분해활성을 측정하였고, 가장 우수한 시료에 대해 in vitro에서 혈전억제능을 시험하였다. 항산화 활성에 있어서 흰콩이나 검은콩 청국장 모두 녹차의 첨가량 증가에 따라 활성이 급격이 증가하는 경향을 나타내었으며, 쑥을 첨가한 경우에는 활성 증가율이 녹차에 비해 다소 적었다. 아질산염 소거 작용은 모든 시료에서 90% 이상 매우 높았으나 기능성분 첨가에 의한 영향은 크지 않았다. 혈소판응집 억제 활성을 조사한 결과, 녹차나 쑥을 첨가함에 따라 그 활성이 상당히 증가되었다. 특히 흰콩이나 검은콩 청국장 모두 $0.3{\sim}1.0%$의 낮은 농도에서도 녹차나 쑥의 첨가량 증가에 따라 활성 이 크게 증가하였다. 청국장 추출물의 fibrin 분해활성을 plasmin unit으로 환산한 결과, 흰콩보다는 검은콩 청국장의 혈전용해 활성이 약간 좋았으나, 기능성분 첨가에 따른 활성증가는 크지 않았으며 특히 쑥을 첨가한 경우는 저농도에서 활성이 상당히 감소하다가 농도상승에 따라 활성이 약간 회복되는 현상을 나타내었다. 시험군중 in vitro 혈전억제 작용이 가장 우수한 녹차 첨가검은콩 청국장에 대해 마우스를 이용한 in vitro 혈전유발 억제능을 조사하여, 녹차를 첨가하지 않은 것에 비해 1.5배 정도 억제능이 높음을 확인하였다. 청국장은 혈전용해뿐 아니라 혈소판응집 억제 및 항산화 기능 등에 의해서 혈전을 억제하는 것으로 나타났으며, 녹차나 쑥 등 기능 성분 첨가시 소량 첨가에도 매우 향상된 혈전억제 활성을 가진 청국장 제조가 가능함을 확인하였다. 구순 봉합수술 후에 구개부 (palatal segment) 의 면적은 계속 증가하였다. 치조골 면적과 거리 항목의 증가는 후방부에서 크게 나타났다. 이러한 결과는 PNAM치료에 의한 치조골 정형효과는 주로 전방부에서 발생하며, 치조골의 성장은 구순 봉합수술 후에 후방부에서 주로 발생한다는 것을 의미한다.물실험을 통해 증명이 되었으나 인간을 대상으로 한 역학적 연구는 아직 기대만큼 명료한 결과들을 제시해주지 못하고 있다. 그러나 IARC나 EPA모두 인체발암물질로 분류하였고 다양한 건강영향에 대한 증거들이 있는 것은 분명한 만큼 다이옥신 노출을 최소화하려는 노력을 게을리 해서는 안 될 것이다.EX>-RA투여로 인해 위내에 발생한 무위산증(achlorhydria)이 위암 발생의 위험을 높일 것이라는 기존의 가설을 뒷받침하는 결론이라고 할 수 있었다. Mies van der Rohe의 제자들이나 그로부터 영향을 받은 수많은 건축가들은 이러한 저항과 비판에 직면하게 되며 새로운 사고의 시대적 요구 앞에 고뇌하게 된다. 한국에서는 1978년 Mies van der Rohe의 제자인 김종성이 미국에서 서울로 돌아와 '서울건축컨설탄트'를 설립하며 본격적으로 Miesianism의 규범적 건축론을 설파하기 시작하였다. 이른바 시카고 국제주의학파의 건축전수라고 할 수 있는데 '서울건축컨설탄트'를 통하여 배출된 김종성의 제자들은 명쾌하고도 간결한 건축해법의 경험을 토대름대로의 정체성을 갖고자 노력하였으나 결국 다원적 가치를 요구하는 시대적 흐름 속에 혼란을 겪고 있는 것 또한 사실이다. 본 연구는 Miesianism의 기원을 밝히고 그것의 실수와 오류를 밝힘과 동시에 현대의 여러 가지 건축유형들과 비교하여 봄으로써 Post-Miesianism의 실체와 그 미래에 대하여 고찰하여 보고자 한다. 미스의 유산이라고 할 수 있는 Miesianism의 요체는 첫째, Schinkel로부터 이어받은 시대정신의 사명감,

• 한국식품영양과학회지
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• 제36권7호
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• pp.889-895
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• 2007

본 연구에서는 홍삼과 청국장을 융합하여 기호도 및 기능적 특성이 강화된 홍삼청국장 개발을 위하여 홍삼엑기스와 홍삼분말 첨가량 및 첨가 방법에 따른 품질특성을 조사하였다. 홍삼엑기스를 첨가하여 청국장을 제조한 결과, 설정된 조건에서는 엑기스의 첨가량이 많을수록 점질물을 생성이 많아지고 환원당 함량과 혈전용해능도 높게 나타났다. 홍삼 제품 규격 사포닌 함량은 홍삼엑기스 4%에서 적합하게 나타났다. 또한 홍삼분말 첨가 청국장은 점질물 생성, 환원당 함량 및 혈전용해능이 엑기스 첨가 청국장과 비슷한 경향으로 나타났고 아미노태질소와 암모니아태질소 함량은 분말 첨가량이 높을수록 점점 감소하는 경향으로 나타났으며 조사포닌 함량은 분말 14% 첨가구가 홍삼성분함유 제품 제조 기준에 적합한 것으로 나타났다. 홍삼첨가 시기를 달리하여 청국장을 제조한 결과, 점질물, 아미노태질소, 암모니아태질소, 환원당 함량 및 혈전용해능은 첨가시기에 따른 차이가 크지 않았으며, 조사포닌 함량은 발효전에 첨가한 구간이 발효후에 첨가한 것보다 더 높은 함량을 나타내었다. 진세노사이드 함량은 첨가시기에 따른 차이는 크지 않았으며 $Rg_{1}$, Re, Rf, $Rh_{1}$, $Rg_{2}$, $Rb_{1}$, Rc, $Rb_{2}$, Rd 및 $Rg_{3}$가 확인되었다. 이상의 결과로 홍삼엑기스 4%를 발효전에 첨가하는 방법이 홍삼융합청국장의 품질특성이 우수하여 최적 조건으로 설정할 수 있었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권8호
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• pp.1271-1283
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• 2007

A fibrinolytic protease (PoFE) was purified from the cultured mycelia of the edible oyster mushroom Pleurotus ostreatus, using a combination of various chromatographies. The purification protocol resulted in an 876-fold purification of the enzyme, with a final yield of 6.5%. The apparent molecular mass of the purified enzyme was estimated to be 32 kDa by SDS-PAGE, fibrin-zymography, and size exclusion using FPLC. The optimal reaction pH value and temperature were pH 6.5 and $35^{\circ}C$, respectively. PoFE effectively hydrolyzed fibrinogen, preferentially digesting the $A{\alpha}$-chain and the $B{\beta}$-chain over the ${\gamma}$-chain. Enzyme activity was enhanced by the addition of $Ca^{2+},\;Zn^{2+},\;and\;Mg^{2+}$ ions. Furthermore, PoFE activity was potently inhibited by EDTA, and it was found to exhibit a higher specificity for the chromogenic substrate S-2586 for chymotrypsin, indicating that the enzyme is a chymotrypsin-like metalloprotease. The first 19 amino acid residues of the N-terminal sequence were ALRKGGAAALNIYSVGFTS, which is extremely similar to the metalloprotease purified from the fruiting body of P. ostreatus. In addition, we cloned the PoFE protein, encoding gene, and its nucleotide sequence was determined. The cDNA of cloned PoFE is 867 nucleotides long and consists of an open reading frame encoding 288 amino acid residues. Its cDNA showed a high degree of homology with PoMEP from P. ostreatus fruiting body. The mycelia of P. ostreatus may thus represent a potential source of new therapeutic agents to treat thrombosis.

• Journal of Microbiology
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• 제45권2호
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• pp.158-167
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• 2007

In this study, we have cloned a novel cDNA encoding for a papain-family cysteine protease from the Uni-ZAP XR cDNA library of the polychaete, Periserrula leucophryna. This gene was expressed in Escherichia coli using the T7 promoter system, and the protease was characterized after partial purification. First, the partial DNA fragment (498 bp) was amplified from the total RNA via RT-PCR using degenerated primers derived from the conserved region of cysteine protease. The full-length cDNA of cysteine protease (PLCP) was prepared via the screening of the Uni-ZAP XR cDNA library using the $^{32}P-labeled$ partial DNA fragment. As a result, the PLCP gene was determined to consist of a 2591 bp nucleotide sequence (CDS: 173-1024 bp) which encodes for a 283-amino acid polypeptide, which is itself composed of an 59-residue signal sequence, a 6-residue propeptide, a 218-residue mature protein, and a long 3'-noncoding region encompassing 1564 bp. The predicted molecular weights of the preproprotein and the mature protein were calculated as 31.8 kDa and 25 kDa, respectively. The results of sequence analysis and alignment revealed a significant degree of sequence similarity with other eukaryotic cysteine proteases, including the conserved catalytic triad of the $Cys^{90},\;His^{226},\;and\;Asn^{250}$ residues which characterize the C1 family of papain-like cysteine protease. The nucleotide and amino acid sequences of the novel gene were deposited into the GenBank database under the accession numbers, AY390282 and AAR27011, respectively. The results of Northern blot analysis revealed the 2.5 kb size of the transcript and ubiquitous expression throughout the entirety of the body, head, gut, and skin, which suggested that the PLCP may be grouped within the cathepsin F-like proteases. The region encoding for the mature form of the protease was then subcloned into the pT7-7 expression vector following PCR amplification using the designed primers, including the initiation and termination codons. The recombinant cysteine proteases were generated in a range of 6.3 % to 12.5 % of the total cell proteins in the E. coli BL21(DE3) strain for 8 transformants. The results of SDS-PAGE and Western blot analysis indicated that a cysteine protease of approximately 25 kDa (mature form) was generated. The optimal pH and temperature of the enzyme were determined to be approximately 9.5 and $35^{\circ}C$, respectively, thereby indicating that the cysteine protease is a member of the alkaline protease group. The evaluation of substrate specificity indicated that the purified protease was more active towards Arg-X or Lys-X and did not efficiently cleave the substrates with non-polar amino acids at the P1 site. The PLCP evidenced fibrinolytic activity on the plasminogen-free fibrin plate test.

• 생명과학회지
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• 제21권10호
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• pp.1422-1427
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• 2011

한방생약제의 항혈전 및 혈소판 응집 억제 효능을 탐색하기 위하여 하고초의 물 추출물로 혈전 용해능 활성과 혈액 응고시간 지연효과 즉 PT (prothrombin time), APTT (activated partial thromboplastin time)와 혈소판 응집억제 활성 등에 대해 항혈전 효능을 평가하였다. 혈전용해도를 측정하는 fibrin plate가 용해되어 형성된 투명환의 넓이를 측정하는 실험을 진행한 결과 혈전용해도가 농도의존적으로 효능을 나타내었다. 혈액 응고 cascade에 미치는 영향을 알아보기 위해 혈액 응고 시간 지연 및 단축 효과를 확인하고자 APTT와 PT에 미치는 영향을 조사한 결과 PT의 경우 10 mg/ml, 5 mg/ml의 경우에는 대조군보다 우수한 지연효과를 보였다. APTT의 경우에는 10 mg/ml, 5 mg/ml는 대조군과 비교하여 매우 탁월한 지연효과를 보이고, 2.5 mg/ml, 1.25 mg/ml에서도 높은 지연효과를 나타냈다. 혈소판의 응집에 따라 형성되는 두 전극 사이에 형성된 전기적 저항의 변화로 나타나는 실험을 시행한 결과 하고초의 ADP와 collagen에서 뛰어난 응집억제 활성을 보였다. 따라서 위의 항혈전 효능평가 실험결과를 볼 때 하고초를 향후에 혈전 질환의 치료제 개발에 효과적으로 이용될 수 있을 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제28권7호
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• pp.827-834
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• 2018

본 연구는 유용 미생물을 이용하여 흰점박이 꽃무지 유충을 발효시킨 분말을 수용성, 에탄올, 메탄올 용매별 추출하여 항산화 등의 실험에 임하였다. 발효 균주로는 3종의 유산균 Lactobacillus plantarum JBMI F3, Lactobacillus plantarum JBMI F5, Lactobacullus gasseri Ba9, 1종의 곰팡이 Aspergillus kawachii KCCM 32819, 1종의 효모 Saccharomyces cerevisiae KACC 93023, 1 종의 바실러스 Bacillus subtilis KACC 91157 총 6종의 유용 미생물 균주를 사용하였다. 발효 굼벵이 분말 추출물의 유효성분(총 페놀 함량 및 플라보노이드 함량)과 생리 활성 효능(DPPH 자유 라디칼 소거 활성, 환원력 실험, 혈전용해능, ${\alpha}-amylase$ 활성)을 비교 검토하였다. 총 페놀 함량 및 플라보노이드 함량은 바실러스 균주 발효 굼벵이 분말의 수용성 추출물에서 높은 수치를 나타내었다. 항산화 활성을 확인하기 위해 DPPH 자유 라디칼 소거능 및 환원력 실험을 수행한 결과, 비발효군 보다 발효군에서 우수한 항산화능을 보였고, 그 중 바실러스 균주를 이용한 발효 추출물이 긍정적인 효과를 나타내었다. 혈전 용해능에서 또한, 바실러스 균주 발효 굼벵이 추출물에서 우수한 혈전 용해능을 확인였고, 효소-기질 분해능 실험의 ${\alpha}-amylase$ 활성은 비발효군보다 발효군에서 높은 효과를 확인하였으나 발효균주간 유의적인 차이는 없었다. 따라서, 유용 미생물을 이용한 발효 굼벵이 추출물의 유용성분 및 생리활성이 강화됨을 확인하였고, 이는 건강 식품 소재로의 이용 가능성이 높다고 판단된다.