데옥시리보뉴클레오사이드의 평형상수를 단이론과 모멘트방법에 의해서 일정 용매 조성법 역상 고성능 액체크로마토그래피(Reversed-Phase High Performance Liquid Chromatography)를 이용하여 계산하였다. 이동상은 물을 기본으로 유기용매로서 acetonitrile과 methanol을 사용하였다. 단이론은 선형 흡착식으로부터 나온 모델로 일정한 유속으로 용매가 column의 단을 평형을 이루면서 지나간다는 가정 하에서 이루어졌다. 모멘트 방법은 실험결과로부터 얻은 peak에서 첫 번째 절대 모멘트를 구하여 평형상수를 계산하는 방법이다. 이 두가지 방법에 의한 다섯 가지의 데옥시리보뉴클레오사이드의 평형상수값은 서로 근사하였고, 용량인자를 이용하여 구한 평형상수의 값과도 비슷하였다. 평형상수는 이동상에서의 organic modifier의 양의 semi-log의 관계식으로 표리되었고 단이론에 의해 계산된 용출곡선은 실험값과 잘 일치하였다.
액체로켓 추진시스템은 액체 추진제와 액체 산화제의 화학반응을 통해 추력을 발생하는 방식으로써 우주발사체 및 인공위성을 포함한 우주비행체에 광범위하게 적용되고 있다. 일반적으로 사용되는 액체로켓 추진제로는 모노메틸하이드라진/사산화이질소, 액체수소/액체산소 및 RP-1/액체산소 조합 등이 있다. 본 연구의 목적은 액체로켓 추진제의 열화학적 반응을 수치적으로 분석함으로써, 이를 통해 궁극적으로 액체로켓엔진의 설계와 성능에 필요한 유용한 정보를 예측하고자 하는 데 있다. 이를 위해 앞서 언급한 3가지 조합의 연료와 산화제에 대하여 연소반응 후 화학평형상태에 도달했을 때 주요 요소평형반응들의 평형상수 값들을 이용해 최종 생성물의 성분과 화학조성을 계산하였고 그 결과를 이용해 단열화염온도와 로켓성능변수인 비추력을 예측하는 연구를 진행하였다.
산을 촉매로 한 물/초산용액에서의 폴리(비닐 아세테이트) 가수분해반응을 $35^{circ}C$에서, 물과 초산치 비율을 달리한 두 용액 조성에서 연구하였다. 반응시간에 따른 비닐 아세테이트(VAc)와 비닐 알코올(VA) 단량체 몰분율을 NMR로 측정하였고, 반응이 평형에 도달한 후의 화학평형상수($K_{eq}$)를 화학평형상태에서의 VAc와 VA의 몰분율을 이용하여 결정하였다. 화학평형에서의 VAc 몰분율이 0.78(${\pm}0.01$)이었을 때 $K_{ef}$는 0.76(${\pm}0.01$)이었고, VAc 몰분율이 0.57(${\pm}0.02$)일 때 0.69($\{pm}0.01$)이었다. 가수분해반응은 가성 1차 반응을 따랐으며, 반응속도상수는 $3.4{\times}10^{-6}/sec$이었다.
란탄나이드 3가 (Pr(III)와 Yb(III))와 2,2,6,6-tetramethyl-3,5-heptanedione(dipivaloylmethane) 착물들의 전기화학적 거동을 DC와 DP 그리고 CV 방법으로 조사하였다. 란탄나이드 3가 착물들 중 Pr(III)의 환원은 Ag-AgCl 전극으로 Epc = -0.13 V와 -0.80 V 그리고 Yb(III)는 -0.02 Ⅴ로 1전자이동에 의한 것임을 알았고, 1차 화학평형반응이 가역과 비가역으로 진행되는 ErCr전극과정임을 DP와 CV로부터 알았다. 평형상수 lnK는 여러 용매들로부터 얻었고, 이들 상수는 용매의 유전상수가 감소함에 따라 증가됨을 알았다. 이들 반응에서 lnK는 여러 용매에 대한 ln(1/D)을 도시하면 좋은 직선관계에 있었고, 이 때 란탄나이드의 거동은 원자번호가 증가함에 따라서 lnK가 감소하였다.
Eosin yellow는 유용한 염료나 색소로 사용되지만 유해한 독성을 가진 물질이다. 본 연구에서는 활성탄을 사용하여 eosin yellow를 흡착하는데 필요한 흡착평형과 흡착동역학에 대하여 pH, 초기농도, 접촉시간 등을 변수로 하여 조사하였다. 등온흡착평형관계를 검토한 결과 평가된 Langmuir 상수값, $R_L$=0.067-0.083과 Freundlich 상수값 $\frac{1}{n}=0.237-0.267$로부터 활성탄에 의한 eosin yellow의 흡착조작이 적절한 처리방법이 될 수 있음을 알았고, Temkin 상수값, B=1.868-2.855 J/mol과 Dubinin-Radushkevich 식 상수값, E=5.345-5.735 kJ/mol로부터 흡착공정이 물리흡착공정임을 알았다. 흡착공정에 대한 동력학적 해석을 통해 반응속도식의 적용결과는 유사이차반응속도식이 유사일차반응속도식에 비해 일치도가 높은 것으로 나타났으며, 입자내확산식에 의해 흡착공정은 경계층확산과 입자내확산의 2단계로 진행되는 것을 알았다.
Johanna, Lianna;Kim, A Ram;Jeong, Guk;Lee, Jea-Keun;Lee, Tae Yun;Lim, Jun-Heok;Won, Yong Sun
한국재료학회지
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제26권7호
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pp.382-387
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2016
Gas hydrates are crystalline solids in which gas molecules (guests) are trapped in water cavities (hosts) that are composed of hydrogen-bonded water molecules. During the formation of gas hydrates in seawater, the equilibria and kinetics are then affected by salinity. In this study, the effects of salinity on the equilibria of $CO_2$ and R134-a gas hydrates has been investigated by tracing the changes of operating temperature and pressure. Increasing the salinity by 1.75% led to a drop in the equilibrium temperature of about $2^{\circ}C$ for $CO_2$ gas hydrate and $0.38^{\circ}C$ for R-134a gas hydrate at constant equilibrium pressure; in other words, there were rises in the equilibrium pressure of about 1 bar and 0.25 bar at constant equilibrium temperature, respectively. The kinetics of gas hydrate formation have also been investigated by time-resolved in-situ Raman spectroscopy; the results demonstrate that the increase of salinity delayed the formation of both $CO_2$ and R134-a gas hydrates. Therefore, various ions in seawater can play roles of inhibitors for gas hydrate formation in terms of both equilibrium and kinetics.
중고압 하에서 $\beta$-glucosidase효소반응을 물리화학적 관점에서 연구하였다. 모델 기질 (p-nitrophenyl-${\beta}$-D-glucopyranoside)에 대한 $\beta$-glucosidase 효소의 작용에 대한 압력 효과를 실험 하였다. 즉, 압력 조건(25MPa, 50 MPa, 75 MPa, 100 MPa)과 시간 (10분, 60분, 1시간, 6시간, 24시간, 40시간)의 처리 조건에서 효소 활성도를 분광학적인 표준방법에 따라 측정하였다. 효소-기질 반응의 단계를 크게 kinetic 구간과 평형 구간으로 구분하여 물리화학적 모델을 적용하여, 정 역반응속도 상수, 평형상수, 압력에 의한 부피 감소 등을 산출하였다. 대기압에서 100MPa까지 압력이 증가할수록 효소-기질 반응의 생성물이 더 많이 형성되었으며 전형적인 kinetic 구간과 평형 구간이 나타났다. 압력, 시간, 생성물농도 등의 데이터로부터 kinetic 구간과 평형에서의 생성물 예측 모델을 완성하였다. 결론적으로 중고압 처리에 의하여 효소-기질 반응이 촉진됨을 알 수 있었고, 임의의 압력 및 시간 조건에 따른 생성물의 농도를 예측할 수 있게 되었다.
The fluorescence of norfloxacin was quenched by various nucleotides. The ratio of the fluorescence intensities in the absence and presence of nucleotide was linearly dependent on nucleotide concentration, suggesting that quenching occurred through the formation of nonfluorescent norfloxacin-nucleotide complexes. The gradient of the linear relationship represented the equilibrium constant of complex formation; it decreased with increasing temperature. The slopes of van't Hoff plots constructed from the temperature-dependent equilibrium constants were positive in all cases, indicating that complex formation was energetically favorable - i.e., exothermic, with negative Gibb's free energy. The equilibrium constant increased when triphosphate was used instead of monophosphate. It also increased when the oxygen at the $C'_2$ position of the nucleotide was removed. Both enhancements were due to entropic effects: entropy decreased when complexes with AMP or GMP formed, while it increased when norfloxacin complexed with ATP, GTP, dAMP and dGMP.
Binding of sulfaethidole to bovine serum albumin was studied by equilibrium dialysis, fluorescence probe technique, uv difference spectrophotometry and circular dichroism. Equilibrium dialysis method enabled us to estimate the total number of drug binding sites of albumin molecule. For sulfaethidole, albumin had 6 primary and 40 secondary binding sites. The primary and secondary binding constants were 0.9 * 10/sup 5/ M/sup -1/ and 0.2 * 10/sup 6/ M/sup -1/, respectivitely. 1-Anilino-8-naphthalenesulfonate (ANS) and 2-(4-hydroxylbenzeneazo)- benzoic acid (HBAB) were used as the fluorescence probe and the uv spectrophotometric probe, respectively. In fluorescence probe technique, results indicated that the number of higher affinity drug binding site of albumin was 1 and the number of lower affinity drug binding sites of albumin was 3, and the primary and secondary drug binding constants for bovine serum albumin were 2.15 * 10/sup 5/M/sup -1/ and 1.04 * 10/sup 5/ M/sup -1/, respectively. In uv difference spectrophotometry, binding sites were 3 and binding constant was 1.88 * 10/sup 5/M/sup -1/. The above spectrophotometry, binding sites were 3 and binding constant was 1.88 * 10/sup 5/M/sup -1/. The above results suggest that several different methods should be used in ompensation for insufficient information about drug binding to albumin molecule given by only one method.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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