This experiment was conducted to determine the effects of enzyme supplementation on the performance of 80 growing-finishing pigs (26.2 kg) fed diets containing either soybean or canola meal. Barley-based diets formulated using either soybean meal or canola meal were fed with or without enzyme (Allzyme Vegpro, Alltech Biotechnology Centre). Eight castrates and twelve gilts were fed each diet. Digestibility of dry matter, crude protein and gross energy was 8.0 (p=0.0001), 7.9 (p=0.0005) and 7.9 (p=0.0003) percent lower for pigs fed diets containing canola meal compared with soybean meal. Enzyme supplementation had no effect on nutrient digestibility (p>0.05). There was a significant interaction between protein source and enzyme for all three nutrients. Over the entire experimental period (26.2 to 77.9 kg), pigs fed canola meal consumed 9.4% less feed (p=0.001), gained weight 20.4% slower (p=0.001) and had a 12.9% poorer feed conversion (p=0.001) than pigs fed soybean meal. Weight gain, feed intake and feed conversion were unaffected by enzyme addition (p>0.05). Castrates gained weight 11.4% faster (p=0.001), consumed 9.3% more feed (p=0.001) and had a 2.6% better feed conversion (p=0.026) than gilts. There was a significant interaction between protein source and sex of pig for feed conversion. Pigs fed diets based on canola meal had a significantly lower carcass value index (p=0.01), lower lean yield (p=0.007) and lower lean depth over the loin (p=0.001) than pigs fed diets based on soybean meal. Enzyme addition significantly increased lean depth over the loin (p=0.01). There was a significant interaction between protein source and enzyme for carcass value index (p=0.04), estimated lean yield (p=0.05) and fat depth over the loin (p=0.05). These results confirm previous studies which have demonstrated poorer pig performance when canola meal completely replaces soybean meal in diets fed to growing-finishing pigs. In addition, the results provide little justification for the inclusion of the Vegpro enzyme in diets fed to pigs of this weight range.
The purpose of this study was that the optimal hydrolysis conditions of endo- and exo-type enzymes were selected to utilize organic cheese byproducts. Optimal substrate concentration and optimum enzyme ratio were measured by using 4 kinds of endo-type enzymes (alcalase, neutrase, protamex, and foodpro alkaline protease) and two exo-type enzymes (flavourzyme and prozyme 2000P) for whey protein hydrolysis were analyzed using liquid chromatography. As a result, the optimal endo-type enzyme through the first enzyme reaction was selected as alcalse, and as a result of the secondary enzyme reaction, flavourzme was selected as the Exo type enzyme. The concentration of whey protein substrate for optimal primary and secondary enzyme reactions was 10%. In addition, the optimum ratio of enzyme was 0.5% of alcalase and 0.2% of flavourzyme, which showed low molecular weight chromatography pattern compared to 2% of alcalase and 1% of flavourzyme hydrolyzate. Therefore, hydrolyzing the endo-type enzyme alcalase at a concentration of 0.5% for 10 hours and then hydrolyzing the exo-type enzyme flavouryme at a concentration of 0.2% for 4 hours was considered to be the optimum condition.
The stabilization of barley $\beta$-amylase(Biozyme ML, Amano) was attained by modification with periodate-oxidized soluble starch. The specific activities of modified enzyme at pH 9.7 and pH 8.0 were 42% and 92%, respectively, compared with that of native enzyme. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 2~5 and 7~12 in the presence of $\alpha$-cyclodextrin( $\alpha$ -CD) compared wish that of native enzyme. Thermal stability of the modified enzyme was increased. After treatment at 6$0^{\circ}C$ for 10min. the activity remained 8% for the enzyme modified at pH 8.0 in the presence of $\alpha$-CD, 4.5% for the native enzyme. The native enzyme and modified enzyme showed two peak in HPLC. The molecular weight of the modified enzyme was slightly increased in HPLC analysis.
A Rhizopus sp. was selected for its strong cellulolytic activity among various strains of molds found in rotting ginseng roots. Studies were made on some properties of the cellyloiytic enzyme produced by the strain. The results obtained were summarized as follows: The optimum pH of the enzyme was 4.5 and the range of its stability to the pH was 3.0 to 7.0. The optimum temperature was 5$0^{\circ}C$, while the enzyme was instantly inactivated above 6$0^{\circ}C$. Mn$^{++}$ and Co$^{++}$ ions increased enzyme activity and the metal ions were found to increased the ther-mostability of the enzyme. This enzyme was inhibited by sodium dodecyl sulfate and 2,4-dinitrophenol. This enzyme had a strong cellulolytic enzyme activity on various native cellulose given a sufficient reaction time. The addition of 0.5% saponin solution into reaction mixture increased the enzyme activity.
This experiment was carried out to optimize the condition for the enzyme production by selected strain in the basal medium, to purify the enzyme and to characterize the purified enzyme. The results obtained were as follows. 1. The optimal conditions for the $\beta$-galactosidase production were initial pH 7.0 and temperature $65^{\circ}C$. 2. Enzyme was induced by the addition of lactose and galactose, and it was intracellular enzyme. 3. The purified enzyme was obtained with the increased level of activity approximately 28.5 folds as compared with crude enzyme and the yield of 15.2% by means of DEAE-Cellulose column chromatography, Sephadex G-150 gel filtration 4. $\beta$-galactosidase from final step of purification showed a sing1e protein band on polyacrylamide gel disc electrophoresis. 5. The optimal temperature and pH of the purified enzyme were $65^{\circ}C$, pH 6.5 for the hydrolysis of lactose.
A raw starch-digesting enzyme from Streptomyces sp. 4M-2 was purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography and Sephadex G-100 gel filtration. The specific activity of the purified enzyme was 51.22 RSU/mg protein and the yield was 4.5% of the total activity of the culture broth. The purified enzyme was found to be homogeneous by polyacrylamide gel electrophoresis and its molecular weight was estimated to be about 102, 000 daltons by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, The optimal temperature and pH for the enzyme activity were 42$^{\circ}C$ and PH 5.5, respectively. The enzyme had Km, value of 44.44mg/$m\ell$ for raw corn starch. The enzyme was activated by addition of calcium and barium ions. Corn amylose was degraded by the enzyme very easily and raw potato starch was also degraded easily. Main products of the enzymatic hydrolysis of raw corn starch were analyzed to be maltose and maltotriose. The enzyme was considered as $\alpha$-amylase.
Kim, Eun-Jung;Kim, Jieun;Ahn, Jae-Woo;Kim, Yeo-Jin;Chang, Jeong Ho;Kim, Kyung-Jin
Journal of Microbiology and Biotechnology
/
v.24
no.12
/
pp.1636-1643
/
2014
3-Hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the second step in the biosynthesis of n-butanol from acetyl-CoA, in which acetoacetyl-CoA is reduced to 3-hydroxybutyryl-CoA. To understand the molecular mechanisms of n-butanol biosynthesis, we determined the crystal structure of 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase from Clostridium butyricum (CbHBD). The monomer structure of CbHBD exhibits a two-domain topology, with N- and C-terminal domains, and the dimerization of the enzyme was mostly constituted at the C-terminal domain. The mode of cofactor binding to CbHBD was elucidated by determining the crystal structure of the enzyme in complex with $NAD^+$. We also determined the enzyme's structure in complex with its acetoacetyl-CoA substrate, revealing that the adenosine diphosphate moiety was not highly stabilized compared with the remainder of the acetoacetyl-CoA molecule. Using this structural information, we performed a series of site-directed mutagenesis experiments on the enzyme, such as changing residues located near the substrate-binding site, and finally developed a highly efficient CbHBD K50A/K54A/L232Y triple mutant enzyme that exhibited approximately 5-fold higher enzyme activity than did the wild type. The increased enzyme activity of the mutant was confirmed by enzyme kinetic measurements. The highly efficient mutant enzyme should be useful for increasing the production rate of n-butanol.
The Journal of Korean Institute for Practical Engineering Education
/
v.2
no.1
/
pp.35-41
/
2010
An enzyme-catalized reaction is usually characterized by a very large increase in the rate and high specificity. Kinetics of simple enzyme-catalized reactions are often referred to as Michelis-Menten kinetics. A chemical that interferes with an enzyme's activity is called inhibitor. There are two types of enzyme inhibitions (viz. reversible and irreversible). If an inhibitor attaches to the enzyme with weak bonds, such as hydrogen bonds, the inhibition is usually reversible. Many enzyme reactions are also inhibited reversibly by their corresponding products. The rate of substrate disappearance together with the rate of product formation may be written by nonlinear differential equations. In the present study, numerical analyses of simple enzyme kinetics and inhibited enzyme kinetics are reported for the purpose of undergraduate education in engineering.
An $\alpha$-amylase (EC 3.2.1.1) was purified that catalyses the production of a high level of maltose from starch without the attendant production of glucose. The enzyme was produced extracellularly by thermophilic Streptomyces sp. that was isolated from Thailand's soil. Purification was achieved by alcohol precipiation, DEAE-Cellulose, and Gel filtration chromatographies. The purified enzyme exhibited maximum activity at pH 6-7 and $60^{\circ}C$. It had a relative molecular mass of 45 kDa, as determined by SDS-PAGE. The hydrolysis products from starch had $\alpha$-anomeric forms, as determined by $^1H$-NMR. This maltose-forming $\alpha$-amylase completely hydrolyzed the soluble starch to produce a high level of maltose, representing up to 90%. It hydrolyzed maltotetrose and maltotriose to primarily produce maltose (82% and 62%, repectively) without the attendant production of glucose. The high maltose level as a final end-product from starch and maltooligosaccharides, and the unique action pattern of this enzyme, indicate an unusual maltose-forming system. After the addition of the enzyme in the bread-baking process, the bread's volume increased and kept its softness longer than when the bread had no enzyme.
The optimal physical factors affecting enzyme production in an airlift fermenter have not been studied so far. Therefore, the physical parameters such as aeration rate, pH, and temperature affecting PLA-degrading enzyme production by Actinomadura keratinilytica strain T16-1 in a 3 l airlift fermenter were investigated. The response surface methodology (RSM) was used to optimize PLA-degrading enzyme production by implementing the central composite design. The optimal conditions for higher production of PLA-degrading enzyme were aeration rate of 0.43 vvm, pH of 6.85, and temperature at $46^{\circ}C$. Under these conditions, the model predicted a PLA-degrading activity of 254 U/ml. Verification of the optimization showed that PLA-degrading enzyme production of 257 U/ml was observed after 3 days cultivation under the optimal conditions in a 3 l airlift fermenter. The production under the optimized condition in the airlift fermenter was higher than un-optimized condition by 1.7 folds and 12 folds with un-optimized medium or condition in shake flasks. This is the first report on the optimization of environmental conditions for improvement of PLA-degrading enzyme production in a 3 l airlift fermenter by using a statistical analysis method. Moreover, the crude PLA-degrading enzyme could be adsorbed to the substrate and degraded PLA powder to produce lactic acid as degradation products. Therefore, this incident indicates that PLA-degrading enzyme produced by Actinomadura keratinilytica NBRC 104111 strain T16-1 has a potential to degrade PLA to lactic acid as a monomer and can be used for the recycle of PLA polymer.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.