• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권2호
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• pp.92-97
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• 1988

Proteus mirabilis로부터 glutathione 분해에 관여하는 cysteinylglycine 분해효소를 정제하고 그 성질을 검토하였다. 본 균이 생산하는 cysteinylglycinase의 정제는 무세포추출액에 비해 비활성이 16배 증가하였고 0.68%의 낮은 수율을 나타내었다. Cysteinylglycinase는 (NH$_4$)$_2$SO$_4$침전과정에서 활성을 크게 손실하는 등 정제과정에서 불안정하였으며 투석중에 형성되는 불용성 침전물은 4% Triton X-100 처리에 의해 효과적으로 용해되었다. 본 효소의 일반적 성질은 pH7.3, 온도 35$^{\circ}C$에서 최대 활성을 나타내었다. 열안정성은 5$0^{\circ}C$에서 30분간 열처리에 의해 30%의 활성손실을 보였으며 pH7.0-8.0에서 안정하였다. 이 효소의 분자량은 190.000이었으며 Mn이온과 Mg이온에 의해 활성이 촉진되었고 반응액에 Mg이온을 첨가한 후 30분간 preincubation 하므로서 최대 활성을 보였다. Cysteinylglycine에 대한 Km값과 Vmax 값은 각기 1.60mM과 0.24munit/mg 이었다.