• Journal of Plant Biology
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• 제35권3호
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• pp.247-252
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• 1992

iso-Butanol이 엽록체의 광합성 전자전달 활성에 미치는 영향을 연구하기 위하여 암조건하에서 시금치의 엽록체에 iso-butanol을 처리한 후 대조구와 비교하여 광계 II 활성과 광계 I 활성을 조사하였으며, 또한 iso-butanol이 틸라코이드 막단백질에 미치는 영향을 알아보기 위해 전기영동으로 틸라코이드 막단백질의 변화를 조사하였다. 광계 I 활성은 iso-butanol이 저농도(1-4%)일 때는 증가하였으나 고농도(5-9%) 에서는 감소되었다. 광계 II 활성은 iso-butanol의 농도가 0.6, 0.8, 1%에서는 각각 75%, 55% 및 25%로 활성이 감소하였다. Butanol 중에서 탄소수는 같으나 OH 기의 위치가 다른 1-butanol, sec-butanol, tert-butanol, iso-butanol이 광계 II의 전자전달계에 미치는 영향을 비교해 본 결과 OH 기를 중심으로 탄소의 배열이 직선상 일 때 저해효과가 크다는 것을 알 수 있었다. iso-butanol이 1차적으로 광계 II에 미치는 억제 부위는 0.8% iso-butanol 처리구에 DPC 첨가했을 때 DCIP 환원율이 93%로 증가하는 것으로 보아 광계 II의 산화 부위임을 알 수 있다. 0.8% iso-butanol 처리구에 외부에서 망간과 칼슘을 첨가하였을 때 광계 II 활성이 각각 83%와 79%로 보호된 것으로 보아 광계 II 활성 억제는 망간의 소실과 관계 있는 것으로 생각된다. 또한 1% iso-butanol 처리한 엽록체를 20배 희석하였을 때 활성이 78%로 회복되었다. iso-Butanol은 1% 이하의 저농도에서 광계 II 활성을 감소시킨데 비해 1% iso-butanol 처리구의 틸라코이드 막단백질의 SDS-PAGE에 의한 band pattern은 대조구와 유사하며 2% 처리구에서는 52 Kd 부근에서 미세한 band pattern의 차이가 있으며 5%의 iso-butanol 처리구의 틸라코이드 막단백질의 band는 전체적으로 많이 소실되었다. 이것으로 보아 iso-butanol은 가역적으로 광계 II의 산화부위에 관여하는 단백질에 영향을 주어 $Ca^{2+}와\;Mn^{2+}$ 이온의 친화력을 저하시켜 광계 II 활성을 억제시키고 또한 알코올의 R-group의 틸라코이드 막에 침투하여 막구조를 변형시키므로 광계 I 활성이 증가하며 고농도(5-9%)에서는 비가역적으로 막구조를 변경하여 광계 I 활성이 감소한 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제27권1호
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• pp.100-121
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• 2017

이 논문은 다세포 녹색식물의 조상으로 생각되는 단세포인 수염녹두말속(Chlamydomonas) 녹조의 복잡한 유성생식 과정을 종합적으로 이해하기 위해서 기술되었다. 모델생물로 알려진 클래미도모나스 레인하르티(Chlamydomonas reinhardtii)의 유성생식 생활사는 배우자발생, 배우자 활성화, 세포융합, 접합자 성숙, 감수분열과 발아 등의 다섯 시기로 구별된다. 배우자발생은 서식지에서 질소가 결핍되어 시작된다. 그 결과, 교배형 유전자자리($MT^+$ 또는 $MT^-$)에 의해 조절된 두 가지 교배형($mt^+$ 및 $mt^-$)의 배우자들이 발생된다. 유성생식을 위한 두 번째 자극원인 청색광이 교배능력을 갖고 있지 않는 예비배우자 세포에 조사되면 교배능력을 가진 배우자로 분화된다. 배우자발생의 초기에, 두 배우자 세포들은 응집소(agglutin) 분자들을 합성한다. 즉, $mt^+$ 응집소 및 $mt^-$ 응집소는 상염색체에 있는 성응집(SAG1) 및 성접착(SAD1) 유전자들이 발현되어 각각 합성된다. 응집소들에 의해서 두 배우자 세포들의 편모가 접착되면 cAMP가 신호전달 경로를 작동시켜서 편모의 끝 부부을 활성화시킨다. cAMP의 신호에 반응하여 두 배우자들의 세포벽이 벗겨지고 2개의 편모 사이에서 각각의 교배구조(mating structure)가 발달한다. 교배구조의 원형질막에는 $mt^+$ 및 $mt^-$ 배우자-특이 융합 단백질인 Fus1 및 Hap2/Gcs1이 있다. 이 단백질들의 상호작용으로 두 교배구조가 접촉되면, 두 배우자 사이에 세포질이 연결되어 수정세관(fertilization tubule)이 발달한다. $mt^+$ 및 $mt^-$ 배우자들의 핵과 엽록체가 융합되면 2배체의 접합자가 형성된다. 그 후 배우자들의 특성은 사라지며 융합단백질들(Fus1 및 Hap2)이 분해되고 접합자-특이(zygote-specific) 유전자들이 활성화 된다. 접합자는 24시간에 걸쳐 두꺼운 세포벽을 가진 접합포자(zygospore)로 발달한다. 어린 접합자에서 교배 후 60분 이내에 $mt^-$ 엽록체 DNA와 $mt^+$ 미토콘드리아 DNA가 선택적으로 제거된다. 따라서 이 두 소기관들은 각각 $mt^-$ 미토콘드리아 DNA와 $mt^+$ 엽록체 DNA만 남아서 단친유전(uniparental inheritance)이 이루어진다. 적당한 조건이 되면 접합포자가 감수분열과 발아 과정을 거쳐 반수체 영양세포가 방출되어 새로운 세대가 다시 시작된다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제33권1호
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• pp.1-9
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• 2006

도처에 분포하는 peroxiredoxins (Prxs)은 세포 내 방어신호전달 과정에서 다양한 기능을 하는 것으로 나타났다. Prxs는 크게 typical 2-Cys Prx, atypical 2-Cys Prx와 1-Cys Prx의 세 부류로 분류되는데, 이것들은 cysteine 잔기의 수와 촉매기전에 따라 구분된다. 세 종류의 단백질 중, N-말단에 peroxidatic cysteine 잔기를 포함하는 typical 2-Cys Prx는 $H_2O_2$ 분해과정 동안 과산화물-의존적인 sulfenic acid로의 산화와 thiol-의존적 환원과정이 순환되어 일어난다. Sulfenic acid는 고농도의 $H_2O_2$와 Trx, Trx reductase와 NADPH를 포함하는 촉매 요소의 존재하에 cysteine sulfenic acid로 과산화 될 수 있다 과산화된 2-Cys Prx는 ATP 의존성 효소인 sulfiredoxin의 작용에 의해 천천히 환원된다. 세포가 강력한 산화나 열 충격 스트레스에 노출되면, 2-Cys Prx는 LMW 단백질에서 HMW complex로 구조를 변화시켜 peroxidase에서 chaperone으로 기능의 전환을 일으킨다. 2-Cys Prx의 C-말단 부분 역시 이러한 구조적 전환에 중요한 역할을 한다. 따라서, C-말단이 잘려진 단백질은 과산화가 되지 않고 단백질의 구조와 기능이 조절될 수 없다. 이러한 반응들은 활성 자리인 peroxidatic cysteine 잔기에 의해 일차적으로 유도되며, 그것은 세포에서 '$H_2O_2$ sensor' 로서 작용하다. 2-Cys Prx의 가역적인 구조와 기능 변화는 세포가 외부자극에 적응하는 수단으로 작용하며, 아마도 세포내 방어신호체계를 활성화 시키는 것으로 생각된다. 특히, chloroplast에 존재하는 식물 2-Cys Prx는 촉매반응 동안 주된 구조적인 변화를 나타내는 역동적인 단백질 구조를 가지고 있어서, 산화-환원 의존적으로 super-complex를 형성하고 가역적으로 thylakoid membrane에 부착한다.