Nocardioides sp. J-275L이 생산하는 세포의 adenine deaminase를 황산 암모늄 분획 , DEAE- Cellulose column c chromatography, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography 및 Sephacryl S-200 superfine gel filtration 등의 파 정에 의해 5.2%의 수율로서 3889.5배로 부분정제하였으며, 본 효소의 분자량은 Sephacry] S-200 superfine gel에 의해 39, O 000 부근으로 측정되었다. 본 효소의 안정 pH와 온도는 pH7.와 $40^{\circ}C$로 나타났으며, 15%의 glycerol이 효소를 안정화시키는데 효과적이었다. 효소의 활성 최적 pH와 온도는 pH 7. 5 $40^{\circ}C$였다. 효소의 ademne에 대한 Km 값은 $7.4\times 10^{-5}$M로 측정되었으며, 검토된 punne a analogue 중에서 6-chloropurine. 2,6-diaminopurine, 6-bromopurine, 4-aminopyrazolo[3,4-dJ pyridine, 8-azaadenine 이 기질로 이용되었다. 본 효소는 0.1mM의 $Cu^{2+}, Fe^{3+}, Pb^{2+}, Hg^{2+}, Ag^{+}$ 등에 의해 활성이 크게 저해되었으며, $Pb^{2+}, Hg^{2+}, Ag^{+}$에 의해 저해된 효소의 활성은 EDTA에 의해 회복되었다. 검토된 일반적인 효소 저해제 중에서 1mM의 $\alpha$,$\alpha$'-dipyridyl, pentachlorophenol, and pCMB 등에 의해 효소의 활성 이 크게 저해되는 것으로 나타났다.
(1) 콩과 식물인 guar (Cyamopsis tetragonolobus)의 발아종자(發芽種子)에서 세 가지의 다른 다당류가수분해효소(多糖類加水分解酵素)인 ${\beta}-1$, 4-mannanase A,B,C 를 추출(抽出), 유안염석(硫安鹽析), 이온교환(交換)크로마토그래휘 및 젤여과법(濾過法)에 의하여 분리(分離), 정제(精製)하였다. (2) 이들 효소(酵素)는 작용최적(作用最適) pH, 급속이온의 영향, 분자량(分子量), ior nut mannan A에 대한 Michaelis 항수(恒數), 가수분해(加水分解)의 한도(限度) 및 생성물등(生成物等) 여러 가지 점(點)에서 다르다. (3) ${\beta}-1$, 4-Mannanase A 와 C 는 기질(基質)인 ${\beta}-1$, 4-mannanase 에 random으로 작용(作用)하여 과당류(寡糖類)를 생성(生成)하는 endo형(型) 효소(酵素)임이 밝혀졌다. 한편 ${\beta}-1$, 4-mannanase B 는 같은 기질(基質)의 비환원말단기(非還元末端基)로 부터 수차로 작용(作用)하여 단당류(單糖類)를 생성(生成)하는 exo형(型) 효소(酵素)로 추리(推理)된다. (4) Guar 종자중(種子中)의 galactomannan 인 guaran에 이들 정제효소(精製酵素)를 작용(作用)시킨 결과(結果)로부터 기질(基質)의 구조(構造) 및 guar 종자(種子)의 발아중(發芽中)에 가지는 역할(役割)과 관련시켜 논의(論議)하였다.
육상생물에 비해 활성물질의 급원으로서 이용율이 낮은 해양생물자원인 해삼(홍삼, 청삼 및 흑삼)에서 당단백질을 추출하여 그 화학성분의 조성을 규명하고 이들의 물리화학적 특성과 식이효과를 실험하였다. 일반 성분의 함량은 종류에 따라 큰 차이가 없으며, 특히 점질다당체의 주성분인 chondrotin sulfate의 함량이 2.6~3.2%를 함유하고 있다. 동결건조해삼분말에서 추출한 당단백질의 유화성과 유화안정성은 동결건조해삼분말 보다 각각 56~77%, 33~71%로 증가하였다. 당단백질은 보수력을 측정하기에 곤란할 정도로 증류수에서의 용해도가 높았으며, 동결건조해삼분말의 보수력은 913.4%(홍삼), 673.5%(청삼) 및 870.4%(흑삼)로 나타났다. 점도는 홍삼으로부터 분리한 당단백질의 점도가 제일 높았으며 청삼과 흑삼은 유사하였다. 해삼에서 분리한 당단백질의 구성아미노산은 홍삼이 청삼 및 흑삼에 비해서 전체 단백질에 차지하는 구성아미노산의 비율이 높은 편이었으며(홍삼 96%, 청삼 91.6% 및 흑삼 88.2%), 각 당단백질의 Asx와 Glx는 모두 10%이상을 차지하였고, 특히 histidine이 2% 이하의 낮은 결과를 보였다. 동결건조분말에 비해 당단백질의 valine, phenylalanine 및 lysine의 함량은 모두 약 2배 증가하였는데 비해 glycine은 약 60~70%, Arg은 약 40% 감소하였다. 동결조건해삼분말 중 청삼과 여기서 추출한 당단백질을 몇종의 단백질 식품(casein, 분유, 콩단백추출 및 오징어)에 여러 가지 비율로 첨가시켜 소화율의 저해효과를 보았을 때 casein, 분유, 콩단백질추출물의 소화율이 3.5~6%와 4.5~11.4%의 저해효과를 보았으나 오징어 단백질에 대해서는 모두 큰 저해효과가 없었다.
Kuo Lan-Sheng;Perng Yuan-Shing;Wang Eugene I-Chen;Yen Chen-Fa;Kao Tsuen-Han
한국펄프종이공학회:학술대회논문집
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한국펄프종이공학회 2006년도 PAN PACIFIC CONFERENCE vol.1
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pp.91-98
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2006
The purpose of this study is to investigate the opacity and printing strength of MG paper overlaid plywood. The printing strength of ink on MG paper can be evaluated effectively by a formula $E^{*2}=[(L^{*})^{2}+(a^{*})^{2}+(b^{*})^{2}]^{1/2}$ that we proposed. Higher E value indicates good printing strength of ink-on-paper. We also assess the real color of translucent printed MG paper with a formula CIE ${\bigtriangleup}E^{*}$ (color difference between a pile of same paper to be opaque and fancy paper laminated board). In addition, the color difference on paper surface caused by the color of wood-based board (bottom) can be evaluated by a formula of Pc. No. Generally, an acceptable appearance quality of fancy boards is ${\bigtriangleup}E^{*}$ <2.0 and small Pc.No. value. The experimental results showed that Japan-made MG papers -J1, J2 and J3 have better printing strength and gloss than that of Taiwan-made paper (T1). The reason for this was that Taiwan-made paper has poor printing strength and low gloss, which might be correlated to the fiber compositions in paper. Higher printing strength can be seen for short fiber containing handsheets when comparing to that of handsheets. Nonetheless, low-freeness sheets gives better printing strength than that of high-freeness sheets. High-opacity MG paper gives good opacifying effect to the fancy paper laminated wood-based boards. Comparing the surface color of 2 kinds of fancy paper laminated boards, paperboard T1 laminated with high-opacity fancy paper showed slight color difference. The same results can be seen for $??g/m^{2}$ handsheets. Higher-opacity Acacia and Eucalyptus bleached sulfate pulps (short fiber) gives higher opacifying effect on the plywood when comparing to Northan pine and Radiata pine sulfate pulps(long fiber). The former ones also showed small color differences when comparing the color differences between the color of fancy paper and laminated paper board. Additionally, the color of bottom plywood can't be shown through for the high-opacify surface paper adhered to. Besides, the PC No of the base paper laminated board is small as well. Apparently, we can add colorants to the binders for the manufscture of various handsheets ($30g/m^{2}$) with various pulp mix ratios to increase the opacity of paperboards to certain extents. When we using yellow and brown binders in paper laminated board, the color difference between Acacia and Eucalyptus handsheets overlaid boards decreasing to 2.0 (acceptable ${\bigtriangleup}E^{*}$ <2.0, hard to discern), but not much improvement for Northern and Radiata pines. Definitely, show-through defects can be discernible for lower opacity papers. In general, admirable printing strength of fancy paper by which glued to plywood can be made with high-opacity paper and colored binders techniques.
Cellulomonas sp. CS1-1 생성의 $\beta$-glucosidase는 cell-bound 효소이었으며, Avicelase와 Carboxymethyl-cellulase (CMCase)는 extracellular 효소로 존재함을 확인하였다. Cellobiose나 CMC 최소배지에서의 균의 생장은 cellobiose보다 glucose 첨가시에 현저히 증가하였다. Cellobiose나 CMC 최소배지에서의 $\beta$-glucosidase 생합성은 glucose 첨가로 현저히 억제되었으나, CMC 최소배지에 cellobiose를 첨가하였을 경우, glucose에 의한 억제 효과와는 반대로, 효소의 생성은 오히려 촉진되었다. 그 외의 탄소원에 관한 영향을 조사한 결과 CMC, 전분, maltose 등의 첨가도 glycerol, arabinose, xylose, trehalose의 첨가시 보다 효소의 생성이 증가되었다. 이상의 결과로 $\beta$-glucosidase 생합성은 glucose에 의하여 catabolite repression을 받았으며, cellobiose, CMC, starch등은 다른 당류보다 효소생성을 현저히 유도하였으므로, 이 효소는 inducible enzyme임을 알 수 있었다. 효소생성에 미치는 질소원을 조사한 결과는 yeast extract가 peptone이나 ammonium sulfate보다 효소생성을 증가시켰다. 효소의 특성을 조사한 결과, 50mM MgCl$_2$가 포함된 10mM potassium phosphate buffer (pH 7.0)에서 효소의 역가가 증가하였고, 최적 pH는 6.0이었고 최적온도는 42$^{\circ}C$ 이었다. p-nitrophenyl-$\beta$-D-glucoside의 농도에 대한 glucose의 Km값은 0.265mM 이었고 $\beta$-D(+)-glucose에 대한 Ki값은 9.0 mM 이었다.
갯벌은 영양염 순환과 오염물질 제거 등 환경적으로 가지는 의미가 크다. 이에 갯벌에서 아밀라아제, 셀룰라아제, 프로테아제, 리파아제를 생성하여 유기물을 분해하는 190균주를 순수분리하고 효소 활성 실험을 통해 그 중 활성이 좋은 균주를 선택하였으며 16S rRNA유전자 분석을 통해 Pseudoalteromonas sp. IC35 (KE804087)로 동정하였다. 또 무기황(S0)을 에너지원으로 하여 최소배지에서 생존 가능한 황산화 세균을 31균주를 순수 분리하고 sulfate ion을 측정하여 황산화능력이 뛰어난 세균을 16S rRNA 분석하여 Halothiobacillus neapolitanus IC_S22 (KE804088)로 동정하였다. 이렇게 분리한 균주들이 환경에서 활성을 가지는 지를 측정하기 위해 유기물 분해에 대해(대조군 M1, 접종군 M2)와 황산화능력에 대해(대조군 M3, 접종군 M4)의 microcosam 반응기를 각각 구축하였다. Pseudoalteromonas sp. IC35를 접종한 M1에서 비접종군인 M2에 비해 유기물 분해 효율이 증가되었으며 microcosm 반응기 내의 생물량도 증가됨을 확인하였다. H. neapolitanus IC_S22을 접종한 M3에서 비접종군인 M4에 비해 환원성 황($S_0$)을 산화하는 능력이 상승되었으며 real time PCR을 이용하여 pilot 내에서 세균의 생물량이 증가함에 따라 초기 sulfate ion의 양도 증가함을 확인하였다. 이번 연구를 통해 대사활성이 우수한 균주를 부가적으로 환경에 접종함으로써 기존 세균 군집에 의한 환경정화 능력을 증가 시키는 것으로 사료된다.
An edible marine red alga, Grateloupia filicina, collected from Jeju Island of Korea was hydrolyzed by cheap food-grade carbohydrases (Viscozyme, Celuclast, AMC, Termamyl, and Ultraflo) to investigate its anticoagulant activity. Among the tested enzymatic extracts of G. filicina, a Termamyl extract showed the highest anticoagulant activity. Anion-exchange chromatography on DEAE-cellulose and gel-permeation chromatography on Sepharose-4B were used to purify the active polysaccharide from the crude polysaccharide fraction of G. filicina. The purified sulfated polysaccharide (0.42 sulfate/total sugar) showed ${\sim}1,357kDa$ molecular mass and was comprised mainly of galactose(98%) and 1-2% of glucose. The sample showed potential anticoagulant activity on activated partial thromboplastin time (APTT) thrombin time (TT) assays. The purified G. filicina anticoagulant (GFA) inhibited the coagulation factor X (92%), factor II (82%), and factor VII (68%) of the coagulation cascade, and the molecular interaction (protein-polysaccharide) was highly enhanced in the presence of ATIII (antithrombin III). The dissociation constant of polysaccharide towards serine proteins decreased in the order of FXa (58.9 nM) >FIIa (74.6 nM) >FVII (109.3 nM). The low/less cytotoxicity of the polysaccharide benefits its use in the pharmaceutical industry; however, further studies that would help us to elucidate the mechanism of its activity are needed.
Xylose (glucose) isomerase was purified to homogeneity from cell-extracts of Streptomyces chibaensis J-59 via ammonium sulfate precipitation followed by chromatography on DEAE-cellulose, and gel filtration on Sephacryl S-300. The purified enzyme is a homotetramer with a native molecular mass of 180 kDa and a subunit molecular mass of 44 kDa. The amino acid N-terminal sequence of glucose isomerase from S. chibaensis J-59 was determined to be Ser-Tyr-Gln-Pro-Thr-Pro-Glu-Asp-Arg-Phe-Thr-Phe-Gly-Leu. The first 14 amino acids of the N-terminal sequence of the enzyme showed strong analogies with N-terminal sequences of glucose isomerase produced by other Streptomyces spp. The optimum pH and temperature for activity were 7.5 and 85, respectively. The purified enzyme required $Mg^{2+}$, $Co^{2+}$, and $Mn^{2+}$ for the activity, $Mg^{2+}$ being the most effective. The enzyme was not inhibited by $Ca^{2+}$, but was inhibited by $Hg^{2+}$, $Ag^+$, and $Cu^{2+}$. The $K_m$, $V_{max}$, and $k_{cat}$ values of S. chibaensis J-59 isomerase for glucose were 83 mM, 40.9 U/mg, and $1,843min^{-1}$, respectively. In the presence of $Co^{2+}$, cell-free enzymes retained 100% without loss of activities by the heat-treatment at $70^{\circ}C$ for 7 days. The enzyme retained 50% residual activity after heating at $85^{\circ}C$ for 13.5 h, at $90^{\circ}C$ for 126 min. The enzyme is more thermostable than any other glucose isomerases of Streptomyces spp.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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