Enzymatic synthesis of sugar fatty acid esters was investigated in organic solvent using Candida rugosa lipase. To overcome sugars insolubility in organic solvent, sugar absorption procedure was done on a silica gel. The product yield was determined by using ion Chromatography, with various factors such as reaction time, enzyme fatty acid molar ratio, number of carbon in fatty acid.
산양유의 비유기간 중 연평균 유지방 함량이 3.88% 이었으며, 동절기(4.2%) 보다 하절기 (3.8%)에 낮았다. 유지방 함유율이 높을수록 총고형분 함량도 비례하여 증가하였다. 산양유 원유를 24시간 냉장저장 하는 동안에 저급 유리지방산(C4:0~C10:0)은 106% 증가하였으며 중급 및 고급 유리지방산(C12:0~C18:1)은 203%로 높은 증가율을 보였다. 균질한 시유에 원유를 첨가하여 반응할 때에 저급 유리지방산은 22% 증가되었으며 중급 및 고급 유리지방산은 199% 증가되었다. Lipase의 종류에 따른 지방분해실험에서 calf lipase는 중급 및 고급지방산 9배 보다 저급지방산은 5.6배로 증가시켰다. 그러나 Candida rugosa lipase와 Pseudomonas fluorescens lipase는 저급 유리지방산이 각각 6배와 14배 증가하고, 중급 및 고급 유리지방산은 각각 34배와 162배 증가하여 중급 및 고급지방산을 더 잘 분해하는 것으로 나타났다. 산양유의 LPL 활성이 높을수록 유리지방산 생성량도 증가되어 유의적 상관관계(r=0.5635)를 보였으며 또한 산양유 이취가 높아지는 상관관계(r=0.5777)를 보였다. 유지방 함량이 낮을수록 LPL 활성은 높아지는 유의적 역 상관관계(r=-0.4627)를 보였다. 산양유의 palmitic acid 함량이 높을 경우 산양유 이취 강도가 증가하는 유의적 상관관계(r=0.7226)를 보였다.
이상계를 이용해서 올리브유를 가수분해하는 데 있어서, 리파제의 반응동력학을 검토했다. 반응계는 Candide rugosa와 Rhizopus arrhizus 리파제를 수용액상에 녹이고 기질인 올리브유를 유기용매인 이소-옥탄에 녹여서 서로의 계면에서 효소반응이 일어나는 이상계 반응이다. 각각의 리파제에 대해서 이소-옥탄에 올리브유를 여러 농도로 녹여서 유지 분해속도를 측정함으로써 리파제의 반응 동역학을 보았다. 이상계 내에서 반응 속도 방정식은 일반 효소의 속도 방정식의 Michaelis-Menten식을 따르지 않았다. 이 결과는 이상계에서 유기용매내의 올리브유의 농도가 계면면적의 변화에 영향을 주기 때문에 비롯되는 것으로 생각된다. 그래서 올리브유의 농도가 계면면적에 영향을 주지 않는다고 가정한 식에 변형을 가해서 새로운 식을 유도했다. 이 식은 특히 올리브유가 낮은 농도에서 심하게 Michaelis-Menten 식에서 벗어나는 현상을 설명할 수 있다.
Plant steryl esters have good effects on plasma cholesterol level and are used as functional food ingredient. Conjugated linoleic acid (CLA) presents mainly in animal foods and has a good benefit and medium chain fatty acids (MCFAs) are a rapid energy source for human. In this study, we produced the ${\beta}$-sitosterol esters from CLA and MCFAs using various lipases as catalysts. Among lipases, AYS (from Candida rugosa) was the most effective for synthesis of ${\beta}$-sitosterol esters in the presence of water (24.35% conversion) or hexane (25.33% conversion). The second esterification extent was obtained by lipase AK (from Pseudomonas sp), showing 10.26% conversion in water and 15.94% conversion in hexane, respectively. The reaction condition was 1:3 molar ratio (${\beta}$-sitosterol:fatty acid, 1:3) and stirred (175 rpm) at 55$^{\circ}C$ in water bath shaker for 48h.
Using fungal (Fusarium solani f. pisi) and bacterial (Pseudomonas mendocina) cutinases, the initial hydrolysis rate of p-nitrophenyl esters was systematically estimated for a wide range of enzyme and substrate concentrations using a 96-well microplate reader. Both cutinases exhibited a high substrate specificity; i.e. a high hydrolytic activity on p-nitrophenyl butyrate (PNB), yet extremely low activity on p-nitrophenyl palmitate (PNP). When compared to the hydrolysis of PNB and PNP by other hydrolases [lipases and esterases derived from different microbial sources, such as bacteria (Pseudomonas cepacia, Psedomonas furescens, Baciilus stearothermophilus), molds (Aspeillus niger, mucor miehei), and yeasts (Candida rugosa, Candida cylindracea)], the above substrate specificity would seem to be a unique characteristic of cutinases. Secondly, the hydrolytic activity of the cutinases on PNB appeared much faster than that of the other hydrolytic enzymes mentioned above. Furthermore, the current study proved that even when the cutinases were mixed with large amounts of other hydrolases (lipases or esterases), the Initial hydrolysis rate of PNB was determined only by the cutinase concentration for each PNB concentration. This property of cutinase activity would seem to result from a higher accessibility to the substrate PNB, compared with the other hydrolytic enzymes. Accordingly, these distinct properties of cutinases may be very useful in the rapid and easy isolation of various natural cutinases with different microbial sources, each of which may provide a novel industrial application with a specific enzymatic function.
Syahmazgi, Maryam Ghodrati;Falamaki, Cavus;Lotfi, Abbas Sahebghadam
Advances in nano research
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제2권2호
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pp.89-98
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2014
A novel and simple method for the synthesis of nano-magnetite particles is disclosed. In the novel procedure, $Fe^{2+}$ is the only source of metal cation. Carboxymethylcellulose (CMC) is used as the structure directing agent. The phase analysis of the nano-particles was performed using XRD and electron diffraction techniques. Size and morphology analysis was performed using light scattering and TEM techniques. The effect of $NH_4OH$ solution (32 wt. %) at different CMC concentrations on the size distribution of the final magnetite powders is studied. An optimal base concentration exists for each CMC concentration leading to minimal agglomeration. There exists a minimum CMC concentration (0.0016 wt. %), lower than that no magnetite forms. It is shown that using the new method, it is possible to immobilize a lipase enzyme (Candida Rugosa) with immobilization efficiency larger than 98 % with a loading more than 3 times the reported value in the literature. The latter phenomenon is explained based on the agglomerate state of the nano-particles in the liquid phase.
The effect of Candida rugosa and steapsin lipase cleaning was investigated for ultrafiltration polyethersulphone membrane (30,000 dalton MWCO) fouled with the semi-synthetic type cutting oil. The experimental by the water circulator. The enzyme cleaning effect was measured with respect to temperature, cleaning time and enzyme concentration. The optimum cleaning condition for the system was 25$^{\circ}C$ and 2 hour cleaning with 1,000 unites/mL steapsin solution. The pure water flux improvement by the steapsin solution cleaning was about 17% at the optimum cleaning condition.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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