• 미생물학회지
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• 제28권1호
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• pp.6-12
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• 1990

adr 아형 B형 간염바이러스의 preS2염기서열을 베타갈락토시다세 유전자에 연결시켜 클론닝한 후, 융합단백질의 형태로 대장균에서 발현시켰다. 한국인 간염환자로부터 분리된 표면항원으로 유도한 단일 클론항체 H8는 preS2에 특이성을 지니고 있으며, 상기의 융합단백질과 특이적으로결합하였다. 이 단일 클론항체는 adw2아형 preS2 융합단백질과는 단지 낮은 수준의 결합성을 보여주었는데, 이와 같은 단일클론항체 H8의 adr 아형과 adw2아형에 대한 결합성의 차이는 preS2부위의 아미노산 차이에 기인한다고볼 수 있다.

• 미생물학회지
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• 제28권1호
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• pp.13-18
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• 1990

adr아형 B형 간염바이러스의 preS2유전자 부위를lacZ 유전자의 5말단에 연결하여 preS2-$\beta$-galactosidase 융합단백질을 생성하는 플라스미드, pTSZ를 건설하였다. 갈본된 preS2 유전자의 3' 및 5발단을 결손시켜 얻은 재조합 플라스미드를 발현시킨 후 결손된 preS2를 포함하는 융합단백질의 항원성을 단일클론항체 H8을 사용하여 비교하며 보았다. 양말단에서 일정부위까지의 결손은 항원성에 영향을 미치지 않았지만 그 이상의 결손에 의하여는 항윈성이 소실됨을 볼 수 있었다. 이상의 항원성 전한부위를 DNA 염기서열 분석에 의하여 결정할 수 있었다. 그 결과 항원결정인자의 양말단은 preS2 서열 중 아미노산 전기 130-132와 140→142 사이에 각각 존재함을 알 수 있었고, 아미노산 143번의 결손은 항원성의 부분적인 감소를 초래하는 것으로 보아 항원성 결정에 보충적 역할을 한다고 생각된다. 한편 adr과 adw2아형 간의 아미노산서열의 차이가 항원결정부위 중 130, 132 및 141번 위치에 존재하며 단일를론항체 H8이 adr아형에만 특이하게 결합하는 것으로 부터, 세 잔기 중 하나 혹은 그 이상이 아형특이성에 관여한다고 추정된다.