• 한국식품영양학회지
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• 제4권2호
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• pp.161-166
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• 1991

The blocked N-terminus and N-terminal sequence of soybean B-amylase were aetermined by analyzing the acidic peptides derived on peptic digestion of the enzyme. The acidic peptides were separated from the digest on a Dowex 50$\times$2 column(1X5cm) and purified by reversed phase-high performance liquid chromatography(RP-HPLC). The major acidic peptide, PEP-1, was a heptapeptlde. The N-terminal 7 amino acid sequence of soybean B-amylase was deduced to be acetyl-Ala-Thf-Ser-Asp-Ser-Asn-Met- from the results of sequence analysis of PEP-1 and amino acid analysis of other acidic peptides.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제22권3호
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• pp.345-352
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• 2015

쌀과 히솝을 이용하여 히솝쌀음료를 가공하고자 제조특성을 조사하였다. 히솝쌀음료의 제조조건은 amylase 함량($X_1$, 1~5 mL), 당화시간($X_2$, 10~18 hr) 및 히솝 함량($X_3$, 1.0~3.0 g)으로 당화 후 당도, 황색도, 관능적 특성을 반응표면분석을 통하여 모니터링 하였다. 당화 중 당 함량이 가장 많이 생성되는 조건은 amylase 함량 4.96 mL, 당화시간 14.93 hr 및 히솝 함량 2 g에서 $9.62^{\circ}Brix$로 나타났다. 황색도인 Hunter's color b가 가장 높게 나타나는 조건은 amylase 함량 1.90 mL, 당화시간 16.64 hr 및 히솝 함량 2.51 g에서 $14.86^{\circ}Brix$로 나타났다. 색상에 대한 최대의 관능평점은 amylase 함량 4.60 mL, 당화시간 15.66 hr 및 히솝 함량 1.57 g에서 4.09로 나타났다. 향미에 대한 최대의 관능평점은 amylase 함량 3.46 mL, 당화시간 10.79 hr 및 히솝 함량 1.45 g에서 3.99로 나타났다. 맛에 대한 최대의 관능평점은 amylase 함량 3.67 mL, 당화시간 17.64 hr 및 히솝 함량 1.76 g에서 3.17로 나타났다. 소비자의 종합적인 선호도를 나타내는 전반적인 기호도는 amylase 함량 3.73 mL, 당화시간 13.66 hr 및 히솝 함량 1.85 g에서 3.61로 가장 높게 나타나 최적조건을 설정할 수 있었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제35권4호
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• pp.232-236
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• 1992

생대두를 이용한 발효장류의 개발을 위한 기초조사로서 대두의 처리조건을 찾고저 처리방법 [생콩(A), 수침탈각(B), 건열처리(C) 및 습열처리(D)]을 달리한 대두의 일반성분과 효소활성변화를 검토하였다. 그 결과 일반성분 중 수분함량은 A, D구가 B, C구 보다 $2.0{\sim}3.0%$, 조지방 함량은 A, B구가 C, D구 보다 약 2%, 조단백질 함량은 C, D구가 A, B구 보다 $1.16{\sim}1.74%$, 조섬유 함량은 A구가 B, C, D구 보다 $0.11{\sim}1.41%$ 많았으나, 회분은 B, C, D구가 A구 보다 0.49% 많았다. ${\alpha}-amylase$, ${\beta}-amylase$, protease, lipase 활성도는 생콩(A) 및 수침탈각(B) 구가 전열처리(C) 및 습열처리(D)구 보다 약 $2{\sim}5$배 이상 높았다. Trypsin inhibitor 활성도 크기는 $B(56.7{\sim}119.2%)>A(42.9{\sim}95.6%)>D(32.9{\sim}39.6%)>C(20.8{\sim}38.3%)$구 순이었다.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제1권2호
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• pp.123-129
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• 2000

Expression of the crylAcl gene of an acrystalliferous Bacillus thuringiensis strain under the control of the native or $\alpha$-amylase gene promoter was investigated. The crylAcl gene was cloned in a B. thuringiensis - E. coli shutle vector, pHT3101, undder the control of either the native promoter (pProAc) or the $\alpha$-amylase promoter from Bacillus subtilis (pAmyAc). These two recombinant plasmids were successfully expressed in B. thuringiensis subsp. kurstaki Cry B. The first transformant (ProAc/CB), harboring pProAc, expressed an about 130 kDa protein begining 24 hr after inoculations just as in the case of the wild type of B. thuringiensis subsp. kurstaki HD-73. The second pAmyAc-transformant (AmyAc/CB) began to express the gene just 6 hr after inoculation, but Western analysis showed that the activity of the $\alpha$-amylase promoter was relatively weaker than that of the native promoter. As expected, their toxicity against Plutella xylostella larvae was dependent on the amount of Cry1Acl protein expressed.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권4호
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• pp.381-387
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• 1998

The effects of culture conditions on the production of amylase expressed by Bacillus subtilis LKS88 with a cloned gene from Streptomyces albus KSM-35 were investigated. The production of amylase was increased significantly by using sodium citrate and rice hull as a carbon source. In addition, the use of a mixture of sodium citrate and rice hull (1:1) resulted in increase of enzyme production by 20-fold when compared to that of soluble starch. The soybean meal as the nitrogen source could be partially replaced with yeast extract without changing the enzyme production yield. The amylase production was also increased by adjusting initial pH to 6.0 or by adding 0.01% SDS. Maximum amylase production was observed in the medium containing 1.5% sodium cirtate, 1.5% rice hull, 0.7% soybean meal, 0.3% yeast extract, 0.66% K2HPO4, 0.05% MgSO4$.$7H2O, 0.008% CaCl2$.$2H2O, 0.01% SDS with initial pH of 6.0. The maximum yield of amylase reached 56.6 U/ml when B. subtilits LKS88 (pASA 240) was cultured at 37$^{\circ}C$ for 36 hr.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제7권6호
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• pp.417-422
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• 1997

Recombinant Bacillus subtilis LKS88[pASA240] containing the amylase gene from Streptomyces albus KSM-35 was exploited in fed-batch cultivation for mass production of maltotetraose-producing amylase. The effects of dissolved oxygen, additional organic nutrients (peptone and yeast extract) and mixed carbon sources (glucose plus soluble starch) on amylase production were examined in fed-batch operations in an effort to determine the optimum conditions for a maximum amylase productivity. Under the optimum conditions, maximum amylase activity was about 4.2 times higher than that obtained in batch cultivations, indicating that mass production of maltotetraose-producing amylase could be accomplished in fed-batch cultivation of the recombinant B. subtilis strain.

• 한국식품과학회지
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• 제24권4호
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• pp.371-375
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• 1992

Bacillus licheniformis가 분비하는 ${\alpha}-amylase$를 정제한 후 기질과 금속이온이 효소의 열안정성에 미치는 영향에 대하여 연구하였다. $Ca^{++}$ 이온 및 $B^{+++}$ 이온의 존재시에는 D-value가 7,880 sec 및 2,210 sec로 대조구에 비하여 높은 값을 보였으며 $Ca^{++}$ 이온과 $B^{+++}$ 이온이 동시에 존재할 때는 $D_{85}=24,000\;sec$로 상승효과를 보였다. $Ca^{++}$ 이온 존재시 열불활성화에 대한 활성화에너지 $({\Delta}H{\neq})$는 320.2 kJ/mol이고 $B^{+++}$ 이온의 경우에는 212.9 kJ/mol이었으며 대조구에서는 183.9 kJ/mol 이었다. 기질의 존재하에서는 ${\alpha}-amylase$는 높은 열안정성을 보였는데 30% 전분의 존재하에 $96^{\circ}C$, 30분 열처리한 결과 약 51%의 잔존역가를 검출하였으며 기질에 $Ca^{++}$ 이온을 첨가하였을 때에는 열안정성이 더욱 증가하였다.

• Journal of Oral Medicine and Pain
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• 제34권3호
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• pp.227-235
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• 2009

타액의 보호작용은 주로 타액 당단백질의 생물학적, 물리적, 구조적 성질 및 유동학적 성질과 관련이 있다. 그러므로 이상적인 타액 대체제의 개발을 위해서는 인체 타액의 생물학적 성질 뿐만 아니라 유동학적 특성을 이해하여야 한다. 본 연구의 목적은 타액 대체제가 인체 타액에 존재하는 효소의 활성에 미치는 영향을 파악하고 다양한 타액 대체제의 점도와 인체 타액의 점도를 비교하기 위해서 시행되었다. Moi-Stir, Stoppers4, MouthKote, Saliva Orthana 및 서울대학교치과병원 타액 대체제(SNU)를 사용하였으며, lysozyme 활성은 turbidimetric 법으로, peroxidase 활성은 NbsSCN 법으로, $\alpha$-amylase 활성은 maltotriose와 결합된 2-chloro-p-nitrophenol를 사용하여 시행하였다. 타액 대체제의 pH를 측정하였으며 cone-and-plate 형태의 점도계를 이용하여 다양한 전단율에서 점도를 측정하였다. 본 연구에 사용된 다양한 타액 대체제는 타액 효소 활성에 각기 다른 영향을 미쳤다. Stoppers4는 hen egg-white lysozyme, bovine lactoperoxidase (bLP) 및 $\alpha$-amylase 활성을 증가시켰고, Saliva Orthana와 SNU는 bLP 활성은 저해하였으며 $\alpha$-amylase 활성은 증가시켰다. MouthKote는 $\alpha$-amylase 활성을 저해하였으며, Moi-Stir는 bLP와 $\alpha$-amylase 활성을 저해하였다. 타액 대체제의 pH는 타액 대체제의 종류에 따라 매우 달랐다. Stoppers4, MouthKote 및 Saliva Orthana는 낮은 전단율에서는 인체 타액보다 낮은 점도를 높은 전단율에서는 인체 타액보다 높은 점도를 나타내었다. Moi-Stir와 SNU는 인체 타액보다 매우 높은 점도를 나타내었다. 결론적으로 본 연구결과는 각각의 타액 대체제는 각기 다른 생물학적 기능과 유동학적 특성을 가지고 있음을 알 수 있다. 타액 대체제의 사용은 사용하는 타액 대체제의 종류에 따라 타액 효소 활성에 각기 다른 영향을 미치고 궁극적으로는 구강건강에 다른 영향을 미칠 수 있을 것이다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제44권5호
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• pp.752-760
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• 2015

식빵반죽의 아밀로그램의 setback은 대조군이 $480.0{\pm}12.25B.U.$, M-4가 $215.0{\pm}5.00B.U.$로 maltogenic amylase의 첨가량이 증가할수록 유의적으로 감소하였다. 파리노그램 특성은 흡수율, mixing tolerance index, stability 등 대조군과 maltogenic amylase의 첨가군과 유의적인 차이는 없었다. 익스텐소그램의 RTE(resistance to extensibility)/EXT(extensibility)는 대조군과 첨가군 간에 유의적 차이는 없었으나 RTE 90분과 AUC(area under curve) 135분에서 대조군과 비교하여 유의적으로 증가하여(P<0.05) 식빵반죽에 maltogenic amylase를 사용하면 빵의 부피에 영향이 있을 것으로 판단되었다. 식빵의 texture profile analysis는 대조군과 비교하여 maltogenic amylase 첨가군의 경도가 유의적으로 낮게 나타났으며(P<0.05) M-3, M-4가 대조군과 비교하여 약 1~3일 정도 노화가 지연된 것으로 생각된다. 빵의 탄력성과 응집성은 대조구와 유의적 차이는 없었으나 점착성과 씹힘성은 유의적으로 감소하여(P<0.05) 식감 개선에 영향을 주는 것으로 나타났다. Imaging scan 결과 대조군과 비교하여 4, 5구역의 평균 기공 크기는 maltogenic amylase 첨가량이 증가할수록 유의적으로 증가하였으며(P<0.05) $0.4mm^2$ 이하의 미세기공은 maltogenic amylase의 첨가량이 증가할수록 94.90~95.70%로 대조군과 비교하여 조밀하고 일정한 기공구조를 가진 것으로 나타나, 빵의 부피는 빵 내부의 기공 수, 기공의 신장성 증가와 밀접한 관계가 있었다. 관능검사는 맛, 풍미, 조직감, 식감과 촉촉한 정도가 대조구와 비교하여 높게 나타났다. 이상의 결과로 maltogenic amylase를 식빵반죽에 첨가 시 반죽의 물성이 개선되었으며 식빵 내부구조가 조밀하고 일정한 기공구조를 형성하여 식감과 관능검사에서 우수한 결과를 나타내어 화학적 첨가물을 사용하지 않고도 식빵의 품질을 향상시킬 수 있음을 확인하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제1권4호
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• pp.256-260
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• 1991

In B. subtilis, $\alpha$-amylase synthesis is regulated by amyR located directly on the upstream of amyE. Three different amyR alleles have been reported, amyR1, amyR2 and amyR3. Strains bearing the gra-10 mutation which confers derepression for catabolite repression has GlongrightarrowA transition mutation at ＋5 of amyR1. S1 nuclease mapping demonstrated that transcription initiated at 8 bases downstream from the -10 region of putative E$\sigma^{A}$ promoter P1 in amyR1 and gra-10. In amyR2, the major transcription initiatd at the same place and the minor, 10 bases downstream from -10 of P2. The transcript from P2 contributed approximately 15-20% of total amyE mRNA. S1 nuclease protection experiment indicated that amyE mRNA levels corresponded to the rate of synthesis assumed by specific activities of $\alpha$-amylase in culture supernatants, suggesting that $\alpha$-amylase synthesis is regulated at the level of transcription.n.