• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제11권6호
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• pp.1066-1070
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• 2001

The PhyA gene, encoding myo-inositol hexakisphosphate phosphohydrolase in Aspergillus niger var. awamori (wild-type), was cloned and sequenced. The cDNA was overexpressed by a multicopy gene expression system in Pichia pastoris KM71. Recombinant, wild-type and commercial phytase from Aspergilus ficuum NRRL 3135 (Natuphos) were purified. The PhyA gene of Aspergillus niger var awamori showed perfect homology to the phytase of Aspergillus ficcum and $97\%$ homology to A. niger var awamori (L02421). Wild-type phytase was highly glycosylated and more thermostable than the other two, while deglycosylated farms of three phytases showed identical molecular weight, 507 kDa. After heating at $80^{\circ}C$, wild-type, commercial, and recombinant phytases retained $57\%, 32%,\;and\;8\%$ of their original activities, respectively. In conclusion, glycosylation plays a key role in the thermostability of phytase and its enzymatic characterization.

• 한국균학회지
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• 제12권1호
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• pp.21-26
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• 1984

Aspergillus awamori를 전분이 함유된 Czapek-Dox배지에서 한천평판배지, 액체배지 방법으로 배양하고, glucoamylase의 생성을 glucose oxidase로서 추구하였다. 전분을 함유한 Czapek-Dox 한천배지상의 포도당의 존재와 그 함량은 glucose oxidase을 사용하여 정성, 정량 할 수 있었다. 따라서 많은 종류의 glucoamylase 생성균주를 신속하고 간편하게 검색하는 방법을 확립하였다. 정치배양은 포도당량은 많았으나, 진탕배양은 반대로 포도당 양은 적었다. 그러나 진탕배양에서 포도당이 성장과 대사에 조속히 활용 되는것 같았다. Cellulose acetate판을 이용한 전기영동법과 2% 전분용액을 사용하여 glucoamylase를 동정할 수 있었으며, 이때 glucose oxidase를 사용함으로서 확인이 쉽게 되었다. 전분 당화균의 강력 균주의 검색선발에 있어서 위의 결과를 활용할 것을 제의한다.