Amino acids, Na, K and glutathione (GSH) in red blood cells (RBCs) and hematological indices were examined in Korean dogs. A total of seven dogs possessing RBCs with high K and high glutathione (GSH)(HK/HG) were found in 42 Korean dogs : three from Cheju dog, two from Jindo dog and two from Korean mongrel. The RBCs in Korean HK/HG dog contained abnormally high aspartate (Asp), Glu and glutamine (Gln) the same as in HK/HG RBCs from Japanese Shiba dog. Two dogs possessing RBCs with HK and low GSH (HK/LG) were found in Cheju dog, and they accumulated Asp and Gln. Thus, not only the existence of HK dog was confirmed in Korean dogs, but HK/LG dog was also found. The Asp concentration in RBCs from seven of 33 LK dogs was more than $1000{\mu}mol/lc$, the same as in variant LK RBCs with defective Glu/Asp transport (LK/GAT), while it was less than $800{\mu}mol/lc$ in normal LK RBCs. Thus, there were variant dogs having RBCs with abnormally high amino acids accumulation among HK and LK Korean dogs.
Kim, Hyun-Sic;Kim, Ji-Man;Roh, Kyung-Baeg;Lee, Hyeon-Hwa;Kim, Su-Jin;Shin, Young-Hee;Lee, Bok-Luel
BMB Reports
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제40권4호
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pp.604-609
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2007
An Asp/His catalytic site of 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase (FDH) was suggested to have a similar catalytic topology with the Asp/His catalytic site of serine proteases. Many studies supported the hypothesis that serine protease inhibitors can bind and modulate the activity of serine proteases by binding to the catalytic site of serine proteases. To explore the possibility that soybean trypsin inhibitor (SBTI) can recognize catalytic sites of FDH and can make a stable complex, we carried out an SBTI-affinity column by using rat liver homogenate. Surprisingly, the Rat FDH molecule with two typical liver proteins, carbamoyl-phosphate synthetase 1 (CPS1) and betaine homocysteine S-methyltransferase (BHMT) were co-purified to homogeneity on SBTI-coupled Sepharose and Sephacryl S-200 followed by Superdex 200 FPLC columns. These three liver-specific proteins make a protein complex with 300 kDa molecular mass on the gel-filtration column chromatography in vitro. Immuno-precipitation experiments by using anti-FDH and anti-SBTI antibodies also supported the fact that FDH binds to SBTI in vitro and in vivo. These results demonstrate that the catalytic site of rat FDH has a similar structure with those of serine proteases. Also, the SBTI-affinity column will be useful for the purification of rat liver proteins such as FDH, CPS1 and BHMT.
Aronia makgeolli was manufactured using Asp. kawachi (AK) and Asp. awamori (AA) with tannase activity, and physicochemical properties were examined during the fermentation period. The pH was decreased during the fermentation period after the first day, while the acidity increased. Reducing sugars increased highly on the first day of fermentation, and then they gradually decreased as the fermentation period elapsed. On the 7th day of fermentation, it was in the range of 0.38~0.61%. The alcohol content gradually increased during the fermentation period and it ranged from 13.4~14.2 v/v% by the 7th day of fermentation, and the alcohol content of makgeolli added with Aronia was somewhat lower than that of makgeolli prepared without aronia. The L value increased as the fermentation period elapsed, and the L value of makgeolli added with aronia increased rapidly. The a value gradually decreased, while the b value gradually increased as the fermentation period elapsed. The content of total polyphenols increased during the fermentation period of AK makgeolli. However, the AA makgeolli was not significantly increased, as compared to the initial stage of fermentation, and it was lower than that of the AK makgeolli. The radical scavenging activity of the DPPH was higher in the makgeolli added with aronia, and the antioxidant activity of AA makgeolli was higher than that of AK makgeolli. In the sensory evaluation, in the AK makgeolli, the palatability deteriorated due to the bitter taste and the astringent taste derived from the aronia. However, in the AA makgeolli, astringent taste was very weak and the sensory quality was good.
국내산 계면활성제를 이용하여 오일회수증진용 알칼리-계면활성제-폴리머(alkali-surfactant-polymer, ASP)용액을 제조하였다. 계면활성제는 현재 애경에서 사용되고 판매되어지는 리니어알킬벤젠술폰산(linear alkylbenzene sulfonic acid, LAS)과 디옥틸설포석신나트륨(dioctyl sulfosiuccinate, DOSS)을 사용하였으며 LAS와 DOSS를 1:1, 2:1의 비율로 섞어 합성계면활성제를 제조하였다. 염도는 0.8 wt.%에서 3.6 wt.%까지 변화시킨 뒤 계면활성제 용액과 오일모사로 쓰인 데칸(decane)을 섞어서 마이크로에멀젼 형성을 알아보았다. 염도가 변하면서 마이크로에멀젼 층은 증류수에서 오일로 이동하였으며 최적의 염도일 때 가용화 값을 측정하였다. 또한 표면장력 측정기를 이용하여 표면장력을 측정하였으며 Huh 방정식을 이용하여 계면장력을 측정하였다. 이후에 각각의 계면활성제 비율에 대한 마이크로에멀젼의 특성을 비교하였다.
The blocked N-terminus and N-terminal sequence of soybean B-amylase were aetermined by analyzing the acidic peptides derived on peptic digestion of the enzyme. The acidic peptides were separated from the digest on a Dowex 50$\times$2 column(1X5cm) and purified by reversed phase-high performance liquid chromatography(RP-HPLC). The major acidic peptide, PEP-1, was a heptapeptlde. The N-terminal 7 amino acid sequence of soybean B-amylase was deduced to be acetyl-Ala-Thf-Ser-Asp-Ser-Asn-Met- from the results of sequence analysis of PEP-1 and amino acid analysis of other acidic peptides.
Kim, Hee-Sik;Lee, Chang-Ho;Suh, Hyun-Hyo;Ahn, Keug-Hyun;Oh, Hee-Mock;Kwon, Gi-Seok;Yang, Ji-Won;Yoon, Byung-Dae
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제7권3호
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pp.180-188
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1997
Bacillus subtilis C9 was selected by measuring the oil film-collapsing activity and produced biosurfactant in a medium containing glucose as a sole carbon source. The biosurfactant emulsified hydrocarbons, vegetable oils and crude oil, and lowered the surface tension of culture broth to 28 dyne/cm. A biosurfactant, C9-BS produced by B. subtilis C9 was purified by ultrafiltration, extraction with chloroform and methanol, adsorption chromatography, and preparative reversed phase HPLC. Structural analyses, IR spectroscopy, FAB mass spectroscopy, amino acid composition, and NMR analyses, demonstrated that C9-BS was a lipopeptide comprising a fatty acid tail and peptide moiety. The lipophilic part consisting of $C_{14}\;or\;C_{15}$ hydroxy fatty acid was linked to the hydrophilic peptide part, which contained seven amino acids (Glu-Leu-Leu-Val-Asp-Leu-Leu) with a lactone linkage.
Protein kinase CKII is composed of two catalytic ($\alpha$ or $\alpha$') subunits and two regulatory ($\beta$) subunits. The $CKII{\beta}$ subunit is thought to mediate the tetramer formation and interact with other target proteins. However, its physiological function remains obscure. In this study, point mutants of $CKII{\beta}$ that are defective for the L41 binding were isolated by using the reverse two-hybrid system. A sequence analysis of the point mutants revealed that Asp-26, Met-52, and Met-78 of $CKII{\beta}$ are critical for L41 binding; Asn-67 (and/or Lys-139) and Met-52 are important for $CKII{\beta}$ homodimerization. Two point mutants, R75 and R83, of $CKII{\beta}$ interacted with L5, topoisomerase $II{\beta}$, and CKBBP1/SAG, but not with the wild-type $CKII{\beta}$. This indicates that $CKII{\beta}$ homodimerization is not a prerequisite for its binding to target proteins. These $CKII{\beta}$ point mutants may be useful in exploring the biochemical physiological functions of $CKII{\beta}$.
The in vitro glycosylation of pentapeptide (Arg-Lys-Asp-Val-Tyr; RKDVY) and RNase A was carried out using PNGase F (peptide-N-glycosidase F), and the results were analyzed using MALDI-TOF-MS. Aminated N,N-diretyl chitobiose was used as the sugar in the glycosylation reaction, and the amination yield of N,N'-diacetyl chitobiose was about $60\%$. To reduce the water activity and shift the reaction equilibrium to a reverse reaction, 1,4-dioxane or ethylene glycol was used as the organic solvent in the enzymatic glycosylation. A certain extent of nonenzymatic glycosylaton, known as the Maillard reaction, was also observed, which occurs on an arginine or lysine residue when the length of tie sugar residue is one or two. However, the extent of glycosylation was much higher in the enzymatic reaction, indicating that PNGase F can be effectively used to produce glycopeptides and glycoproteins in vitro.
Kim, Tae-Gyeong;Choi, Yoon-Ha;Lee, Ye-Na;Kang, Min-Ji;Seo, Go Hun;Lee, Beom Hee
Journal of Genetic Medicine
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제17권2호
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pp.92-96
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2020
Hypotonia, Ataxia, and Delayed Development Syndrome (HADDS) is an autosomal-dominant, extremely rare neurodevelopmental disorder caused by the heterozygous EBF3 gene mutation. EBF3 is located on chromosome 10q26.3 and acts as a transcription factor that regulates neurogenesis and differentiation. This syndrome is characterized by dysmorphism, cerebellar hypoplasia, urogenital anomaly, hypotonia, ataxia, intellectual deficit, and speech delay. The current report describes a 3-year-old Korean male carrying a de novo EBF3 mutation, c.589A>G (p.Asn197Asp), which was identified by whole exome sequencing. He manifested facial dysmorphism, hypotonia, strabismus, vermis hypoplasia, and urogenital anomalies, including vesicoureteral reflux, cryptorchidism, and areflexic bladder. This is the first report of a case of HADDS cause by an EBF3 mutation in the Korean population.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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