• 한국식품영양학회지
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• 제12권2호
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• pp.184-190
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• 1999

Soybean protein consists of two major components $\beta$-conglycinin and glycinin which together consti-tute 70% of the total seed storage protein at maturity. $\beta$-Conglycinin is trimeric glycoprotein and for-med by the assembly of various combinations of three subunits $\alpha$,$\alpha$' and $\beta$ which have molecular weig-hts of 69,000, 72,000 and 42,000, respectively. Recently $\beta$-conglycinin was identified as powerful LDL lip-oprotein receptor activation hypercholesterolemia and major allergenic proteins. To investigate these reasons we constructed an expression system of cDNA encoding $\alpha$-subunit of $\beta$-conglycinin in Escherichia coli and purified the expressed protein. The pro-$\beta$-conglycinin synthesized in Escherichia coli BL 21 (DE3)comprised approximately 15% of the total bacterial proteins and the expressed protein are formed sol-uble and trimer such as native protein in Escherichia coli cells. The highly expressed protein was purified to homogeneity by salt precipitation with 20~40 % ammonium sulfate ion-exchange chromatography with Q-sepharose and hydrophobic column chromatography with Butyltoyopearl.

• 한국자원식물학회지
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• 제22권3호
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• pp.227-235
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• 2009

Single seeds of common buckwheat cultivar Suwon No. 1 when subjected to SDS-PAGE revealed very high polymorphism. High variation existed for protein or protein subunits with molecular weight 54-47kDa, 45-25kDa and 16-11kDa. The electrophoregram showed variation for globulin as well as other protein fractions. About 300 proteins were separated by two-dimensional electrophoresis in common buckwheat (Fagopyrum esculentum Moench.) seed. Seed maturation is a dynamic and temporally regulated phase of seed development that determines the composition of storage proteins reserves in mature seeds. Buckwheat seeds from 5, 10, 15, 20, and 25 days after pollination and matured stage were used for the analysis. This led to the establishment of high-resolution proteome reference maps, expression profiles of 48 spots. It was identified 48 proteins from MALDI-TOF/MS analysis of wild buckwheat seed storage proteins. The 48 proteins were found identical or similar to those of proteins reported in buckwheat and other plants; it is belonging to 9 major functional categories including seed storage proteins, stress/defense response, protein synthesis, photosynthesis, allergy proteins, amino acid, enzyme, metabolism, and miscellaneous. It appears that the major allergenic storage protein separated played the important role in buckwheat breeding and biochemical characterization.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제34권1호
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• pp.35-48
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• 1996

국내 우점종인 노랑털깔따구(Chironomus flaviplumus) 성충의 조항원을 제조하여 IgE 항체에 관여하는 주 항원 단백질을 찾아내고자 본 연구를 수행하였다 노랑털깔따구 성충의 조항원을 마우스에 $1{\;}\mu\textrm{g}$과 $10{\;}\mu\textrm{g}$으로 각각 3회씩 면역시킨 결과 ELISA와 PCA 반응시험에서 모두 $1{\;}\mu\textrm{g}$ 면 역군 중 9주째 얻은 혈청에서 가장 높은 깔따구-특이-IgE 항체를 얻을 수 있었다. 노랑털깔따구 성충의 조항원을 SDS-PAGE로 전기영동하여 16-18개의 단백질 구획을 얻었고 이를 chemiluminescent substrate를 이용하여 면역이적법을 시행한 결과 65 kDa에서 강한 단백질 구획이 52 35 및 25 kDa에서 약한 단백질 구획이 관찰되었다. 깔따구 조항원을 전기영동한 겔을 30개 절편으로 절단하여 추출한 각각의 단백질 분획을 P-K 피부반응검사한 결과, 65, 52 및 35 kDa 부위에서 강한 양성반응을 보여 항원성이 확인되었고, 25 kDa 부위에서는 약한 반응을 보였다. 면역이적법에서 관찰하지 못한 15 kDa 부위의 단백질에서도 높은 P-Ktiter값을 보여 15 kDa 단백질도 항원성이 있음을 알 수 있었다. 이상의 결과에서 국내 우점종인 노랑털깔따구 성충이 알레르기 질환의 원인 항원으로 작용하며 주항원 단백질은 15, 35, 52 및 65 kDa의 4개이고 이중 65 kDa 단백질이 가장 강한 allergen으로 관찰되었다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제31권1호
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• pp.67-73
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• 2013

Food allergy is defined as adverse reactions toward food mediated by aberrant immune mechanisms. Cow's milk allergy is one of the most common food allergies in childhood. This allergy is normally outgrown in the first year of life, however 15% of allergic children remain allergic. Cow's milk allergy seem to be associated with casein (${\alpha}_{s1}$-CN), ${\beta}$-lactoglobulin and whey protein. In addition to this, many other milk proteins are antigenic and capable of inducing immune responses. Various food processing affects the stability, structure and intermolecular interactions of cow milk proteins, as a result reduction the allergenic capacity. Heating, hydrolysis, chemical, proteolytic and other processes such as gamma-ray irradiation, high pressure, using probiotics treatments of milk to obtain hypoallergenic milk have been developed to reduce allergic reactions.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제48권4호
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• pp.201-206
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• 2021

우리나라는 유전자변형생물체(GMO)의 개발 및 수입 등에 관한 안전성 확보를 위하여 LMO법을 제정하였다. 이에 따라 국내에서 GMO가 식품 및 사료용으로 수입, 생산될 경우는 OECD가 제시한 '실질적 동등성' 개념에 따라 안전성 심사를 한다. 안전성 심사에는 GMO에 대한 알레르기 평가심사가 포함된다. 알레르기성 평가 방법은 OECD, FAO, WHO 등 다양한 국제기구를 통해 논의되어왔다. 주요 알레르기성 평가 방법으로는 GMO에서 새로 발현된 단백질의 물리 화학적 감수성 확인, 기존 알레르기 단백질과의 아미노산 서열 유사성 분석, 혈청 스크리닝 등이 있다. 따라서 본 연구에서는 유전자변형생물체의 알레르기성 평가를 위한 가이드라인과 관련 연구들을 소개하였다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제47권4호
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• pp.316-323
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• 2020

본 연구는 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질의 잠재적인 알레르기성 및 독성을 평가하기 위해 수행되었다. PAT 단백질의 in silico 분석에서 PAT 단백질은 알려진 알레르겐 또는 독성 단백질과 유사성을 보이지 않았다. PAT 단백질은 80개의 아미노산으로 이루어진 절편에 걸쳐 기지의 알레르겐과 35% 미만의 아미노산 서열 상동성을 보였고, 기지의 알레르겐과 연속한 8개의 아미노산에서 일치하는 서열도 확인되지 않았다. 또한 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질은 펩신 존재 하의 인공위액에서 매우 빠르게 분해되었고, GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질은 번역 후 수식(glycosylation)도 일어나지 않았음이 확인되었다. 경구투여 독성 시험에서는 체중 1 kg 당 4,000 mg 을 투여한 실험구에서도 PAT 단백질 투여 후 마우스에서 사망이나 독성 영향은 관찰되지 않았다. 이들 결과는 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질이 잠재적 알레르겐이나 독소로 작용할 가능성이 없음을 시사한다.

• 한국환경성돌연변이발암원학회:학술대회논문집
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• 한국환경성돌연변이발암원학회 2002년도 Molecular and Cellular Response to Toxic Substances
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• pp.180-180
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• 2002

• Clinical and Experimental Pediatrics
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• 제55권5호
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• pp.153-158
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• 2012

Food allergy is an important public health problem affecting 5% of infants and children in Korea. Food allergy is defined as an immune response triggered by food proteins. Food allergy is highly associated with atopic dermatitis and is one of the most common triggers of potentially fatal anaphylaxis in the community. Sensitization to food allergens can occur in the gastrointestinal tract (class 1 food allergy) or as a consequence of cross reactivity to structurally homologous inhalant allergens (class 2 food allergy). Allergenicity of food is largely determined by structural aspects, including cross-reactivity and reduced or enhanced allergenicity with cooking that convey allergenic characteristics to food. Management of food allergy currently focuses on dietary avoidance of the offending foods, prompt recognition and treatment of allergic reactions, and nutritional support. This review includes definitions and examines the prevalence and management of food allergies and the characteristics of food allergens.

• 한국독성학회:학술대회논문집
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• 한국독성학회 2002년도 Molecular and Cellular Response to Toxic Substances
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• pp.180-180
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• 2002

The potential allergenicity of the transgene products in genetically modified organisms (GMOs), has been an important issue. As a part of the risk assessment of GMOs, we investigated the physicochemical stability and the immunogenicity of food allergens to determine their allergenicity.(omitted)

• Applied Biological Chemistry
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• 제50권4호
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• pp.276-280
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• 2007

메밀은 과민한 사람에게 식품알레르기를 일으킬 수 있다. 메밀 보통종의 BW10KD 단백질은 알레르기 유발단백질중의 하나로 알려져 있다. 가공식품에 함유된 메밀성분을 검출하기 위하여 메밀의 알레르기 유발단백질인 BW10KD의 유전자에 특이적인 primer를 사용하는 Polymerase Chain Reaction(PCR) 방법을 개발하였다. BW10KD유전자의 cDNA 염기서열을 이용한 5종의 primer sets로 7종의 다른 곡류 및 두류(보리, 밀, 조, 수수, 대두, 팥, 검은콩)에 대해 PCR을 수행한 결과, 사용한 primer set 모두 메밀에만 특이적인 반응을 나타냈다. 메밀 특이적 PCR방법을 이용하여 12종의 가공식품(메밀가루, 메밀국수, 메밀묵, 밀국수, 라면, 검은깨죽, 선식, 과자, 미숫가루 및 3종류의 시리얼)을 조사한 결과 메밀가루, 메밀묵 그리고 메밀국수가 메밀 성분을 함유하고 있는 것으로 나타났다. 메밀특이적 PCR 방법은 메밀 보통종의 DNA를 1 ng까지 검출할 수 있었다. 본 PCR 방법은 식품 중에 함유된 메밀 성분을 신속 정확하게 검출하는데 활용할 수 있을 것으로 기대된다.