• 제목/요약/키워드: 4-glucanase

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보리 호분층에서 $(1-3)-{\beta}-glucanase{\;}$${\;}(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$${\;}GA_3$에 대한 반응 (Response of ${\beta}-Glucanases{\;}to{\;}GA_3$ in Barley Aleurone Layers)

  • 윤성일;정일민
    • 한국작물학회지
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    • 제40권2호
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    • pp.250-254
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    • 1995
  • 분리한 보리호분층을 이용하여 $(1-3)-{\beta}-glu-canase$$(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$${\;}GA_3$에 대한 반응특성을 조사하였다 $GA_3$ 처리에 의해 호분충과 배양액 내의 단백질 함량, $(1-3)-{\beta}-glucanase{\;}$${\;}(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$ 활성 등이 모두 증가하였다. 그러나 $GA_3$ 처리에 의한 효소활성 및 효소분비 증가 정도는 효소에 따라 큰 차이를 보였다. $(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$${\;}(1-3)-{\beta}-glucanase$보다 효소활성 증가 정도와 분비증가 정도 모두 컸다. 이와 같은 결과는 발아초기 $(1-3,1-4)-{\beta}-glucanase$의 중요한 생리작용과 관계가 있을 것으로 생각되었다.

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산업용 효모에서 Bacillus subtilis Endo-$\beta$-1,4-Glucanase의 생합성 및 분비 (Synthesis and Secretion of the Endo-$\beta$-l,4-Glucanase from Bacillus subtilis in Industrial Yeast Strain)

  • 박용준;이영호;백운화;강현삼
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제19권4호
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    • pp.348-355
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    • 1991
  • Bacillus subtilis의 Beta-1,4-glucanase 유전자와 Saccharomyces cerevisiae의 alcohol dehydrogenase isoenzyme I 유전자 (ADHI)의 promoter와 mouse $\alpha$-amylase의 분비신호를 연결하여 분비형 플라스미드를 구성하였으며 이를 산업용 알콜생산 효모인 Saccharomyces cerevisiae 54에 도입하여 형질전환시켰다. 한편 $\beta$-glucanase 유전자의 발현정도를 증대시키기 위해 CYC1 유전자의 전사종결신호를 부가한 후 역시 Saccharomyces cerevisiae 54에 도입하였다. 형질전체들은 carboxymethyl cellulose가 함유된 평판배지에서 $\beta$-glucanase를 분비하고 있음을 확인할 수 있었다. 전사종결 신호가 부가된 경우엔 전체역가가 2배 정도 증가하였다. 형질전환체들이 세포밖으로 분비한 효소역가는 전체의 60 정도였다.

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$\beta$-Glucanase를 이용한 보리전분 분리공정의 개발 (Development of Isolation Process of Barley Starch Using $\beta$-glucanase)

  • 서호찬
    • 한국식품조리과학회지
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    • 제15권3호
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    • pp.238-243
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    • 1999
  • 보리로부터 전분을 분리하는 공정을 개발하기 위해 blending 처리, ${eta}$-glucanase 처리 및 alkali 처리를 병행한 최적조건을 검토하였다. Blending 처리에 의한 전처리 효과를 조사한 결과 blending 처리를 6회 했을 경우에 전분수율이 29.7%로 나타냈으며 단백질 3.2%, 지방0.7%, 섬유소 0.4%, 회분 0.4%, ${eta}$-glucan 2.8%를 함유한 전분을 분리하였다 단백질과 ${eta}$-glucan의 용출효과를 조사하기 위해 $eta$-glucanase 처리의 최적조건을 검토한 결과 ${eta}$-glucanase 첨가량 60,000 unit, 맥분과 물의 양1/2, 반응온도 $45^{\circ}C$, pH6.5, 침지 6시간 때에 효과적인 용출을 보였다. 전분의 수율증대와 순도를 높이기 위해 0.2% NaOH 용액을 사용한 alkali 처리조건을 조사한 결과 침지 2시간 때에 전분함량은 ${eta}$-glucanase 처리 후의 전분함량과 비교하여 볼 때 25%가 증가한 76.7%(w/w)로 나타났으며 단백질 0.2%, ${eta}$-glucan 0.1%의 최종 전분을 분리하였다.

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Saccharomyces cerevisiae에서 Aspergillus oryzae 유래의 exo-β-1,3-glucanase (laminarinase)의 생산 최적화 (Optimization for Production of Exo-β-1,3-glucanase (Laminarinase) from Aspergillus oryzae in Saccharomyces cerevisiae)

  • 김민정;남수완;;;김성구;김연희
    • KSBB Journal
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    • 제26권5호
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    • pp.427-432
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    • 2011
  • In this study, a EXGA gene code for exo-β-1,3-glucanase from Aspergillus oryzae was overexpressed and secretory produced in Saccharomyces cerevisiae. To overexpress the β-1,3-glucanase, pGInu-exgA and pAInu-exgA plasmids having GAL10 and ADH1 promoter, respectively, and exoinulinase signal sequence (Inu s.s) were constructed and introduced in S. cerevisiae SEY2102 and 2805. The recombinant β-1,3-glucanase was successfully expressed and secreted into the medium and the β--1,3-glucanase activity in 2102/pGInu-exgA and 2102/pAInu-exgA strain were 5.01 unit/mL and 4.09 unit/mL, respectively. In the 2805/pGInu-exgA and 2805/pAInu-exgA strain, the β-1,3-glucanase activity showed 3.23 unit/mL and 3.22 unit/mL, respectively. Secretory efficiency in each strain reached 95% to 98%. Subsequently, the recombinant β1,3-glucanase was used for ethanol production. Ethanol productivity in 2102/pAInu-exgA strain was 0.83 g/L when pre-treated Laminaria japonica which has initial reducing sugar of 1.4 g/L was used as substrate. It is assumed that the polysaccharides of Laminaria japonica was effectively saccharified by recombinant β-1,3-glucanase, resulting in increase of ethanol productivity. These results suggested that recombinant β-1,3-glucanase was efficiently overexpressed and secreted in S. cerevisiae SEY2102 as host strain by using ADH1 promoter-Inu s.s system.

Cloning of a Paenibacillus sp. Endo-${\circ}$-1,4-Glucanase Gene and Its Coexpression with the Endomyces fibuliger ${\circ}$-Glucosidase Gene in Saccharomyces cerevisiae

  • KIM, HYUNJIN;JI-YOUNG YANG;HYEON-GYU LEE;JAEHO, CHA
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제11권4호
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    • pp.685-692
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    • 2001
  • A gene, Egl, from Paenibacillus sp. KCTC 8848P encoding endo-${\circ}$-1,4-glucanase was cloned and expressed in Escherichia coli. It consisted of an open reading frame of 1,191 bp for a protein that consisted of 397 amino acids with a molecular weight of 44,539 Da. The deduced amino acid sequence of the endo-${\circ}$-1,4-glucanase gene had a 94% similarity to the endo-$\beta$-1,4-glucanase of Bacillus polymyxa. The Egl gene was also expressed in Saccharomyces cerevisiae secreting Endomyces fibuliger $\beta$-glucosidase (BGL1) under the control of the alcohol dehydrogenase (ADC1) gene promoter, S. cerevisiae transformant producing both endo-${\circ}$-1,4-glucanase and ${\circ}$-glucosidase grew on carboxymethyl cellulose as the sole carbon source.

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색소기질을 이용한 Bacillus subtilis의 $\beta$-glucanase 정제 (Purification of $\beta$-glucanase from Bacillus subtilis Using Chromogenic Substrate)

  • 이성택;양진오;정안식
    • 미생물학회지
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    • 제26권3호
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    • pp.223-229
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    • 1988
  • 토양에서 분리 동정한 Bacillus subtilis K-4-3를 $\beta$-glucanase생산을 위하여 발효조를 사용한 결과 flask내 배양보다 배양 시간을 단축하였고 높은 역가의 조효소액을 얻을 수 있었다. 배양여액으로부터 균체의 $\beta$-glucanase는 색소에 접합된 변형기질을 이용하여 ammonium sulfate, fractionation Sephadex G-100 gel filtration, DEAE-Sphacel ion exchange chromotography의 순으로 정제하였으며, 정제효소는 15배로 정제되어 비활성이 25.7 unit/mg이였으며, 수율은 4.2%이였다. 본 효소의 일반적 특성을 검토한 결과 정제효소는 $50^{\circ}C$에서 최적반응을 나타내었고 그 활성은 $50^{\circ}C$에서 30분간 열처리에도 안정하였다. 효소의 최적 pH는 7.0 부근이었고 금속이온의 영향으로는 $Fe^{3+}$에 의해 강하게 저해받았고 $Li^{+1}$에 의해 약간 활성화 되였다. 분자량은 SDS 전기영동에 의해 17,000.으로 추정되었으며 monomer였다. 또한 본 효소에 의한 분해산불을 TLC로 관찰한 결과 2탄당, 3탄당 빛 4탄당으로 추정되는 분해산물을 얻을 수 았었으나 최종산물인 glucose는 얻을 수 없었다.

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치면세균막 분해효소인 $\alpha$-1,3 glucanase를 생산하는 미생물의 분리 및 효소 특성 (Isolation of $\alpha$-1,3 Glucanase from Microorganism and the Prodution of High Activity $\alpha$-1,3 Glucanase for Hydrolysis of Dental Plaque)

  • 조효상;허태련;윤정원
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제21권3호
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    • pp.263-268
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    • 1993
  • Seventeen strains were isolated from soil, cattle rumen, cereal sewage dregs, insect on agar plate containing insoluble glucan as a sole carbon source from immobilized Streptococcus mutans, which produced alpha-1,3 glucanase for lysis of dental plaque. Among these strains isolated from soil, SW-522 and SW-713 that had appeared to produce the high level of alpha-1,3 glucanase, degraded insoluble glucan from S. mutans 97.6% and 49.4%, respectively in 5 hours. The activity of crude alpha-1,3 glucanase from SW-522 was 1.3mg insoluble glucan/min.mg protein. This enzyme was entirely degraded insoluble glucan on glass tube which produced by S. mutans in TH medium with 5% sucrose.

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