The purpose of this study is to provide useful information which will aid in the promotion of nutritional policy in the Korean rural area which are derived from a survey of intake and source of protein in some Korean rural adults and the correlations between their protein nutrition and various nutrients, the uses of tobacco, alcohol, coffee, etc. The survey was conducted from July, 24 through July, 18, 1989. The healthy subjects were 45 males(average age 42.3, average BMI 22.1kg/m2) and 55 females (44 years, 21.2 kg/m2) residing in Sungjoo Kyun, Chulanam-Do, Korea. The subjects were examined for the anthropometric, food Intake and food habits. Their daily diets were measured by 24-hr recall method. The results can be summarized as follows : The daily mean protein intakes of male and female subjects were 9595 of RDA(66, 5g) (16. 7% of total food intake per day) and 102.3Bh of RDA(61g) (14.8% of total intake per day) respectively. The order of sources of animal protein in all subjects was fish(47.9%), meat(29.8%), milk (12%), and egg(10.3%). Among protein sources the intake frequencies of fork and chicken were higher than those of others. The protein nutrition of the subjects showed positive correlations with energy and fat, carbohydrate, fiber at the level of significance of 1%. The protein nutrition of the male subjects showed no correlation with age, BMI, uses of alcohol, coffee, medicine, but the plant protein nutrition showed a positive correlation with smoking and exercise(at 5%). And the protein nutrition of the male subjects showed no correlations with uses of tobacco, alcohol, coffee, medicine and their opinion of their present state of their health, but the age of the male subjects showed negative correlations with milk(at 1%) and egg(at 5%). In conclusion, the daily protein Intake was good and the main sources of animal protein were fishes in rural adults. The protein nutrition of the subjects showed a correlation with energy, fat, carbohydrate and in the case of female, milk and egg intakes showed the negative correlation with age.
Tau protein is one of the microtubule-associated proteins in the mammalian brain. In Alzheimer's disease, tau protein is immobilized in the somatodendritic compartment of certain nerve cells, where it forms a part of the paired helical filament (PHF). To understand the role of tau protein in the formation of PHF, a recombinant human tau protein expressed in Escherichia coli and five synthetic peptide fragments (peptide 1 to peptide 5), corresponding to the C-terminal region of tau protein, were prepared and their ability in self-assembly to form filamentous structures was examined. The recombinant human tau protein formed short rod-like structures in 0.1M MES buffer containing 1 mM $MgCI_2$, while a synthetic peptide fragment 1 containing 55 amino acid residues could assemble into a lot of long filamentous structures in water and particularly twisted helical structures in 0.1M MES buffer containing 1 mM $MgCI_2$. This suggests that the C-terminal region possesses a filament-forming ability and may be related to the formation of the helical structure by providing a powerful filament-forming driving force.
The effect of dietary protein on growth and lipid levels of plasma and liver was studied in weanling male rats fed diets differing protein sources and amino acid balance. Rats were devided into 9 experimental diets which were grouped into 3 categories ; 1) Simple protein category includes gluten-, soy protein isolate-, and casein-containing diet groups, 2) Supplemented category includes casein supplemented with methionine, soy protein isolate supplemented with methionine, and gluten supplemented with lysine and methionine, 3) Mixed protein category includes diet groups containing gluten (2/3), casein (1/3), soy protein isolate (2/3) and casein (1/3), and casein (1/3), soy protein isolate (1/3) and gluten (1/3). The experimental diets composed of 15% protein, 65.8% carbohydrate, 10% fat and 1% cholesterol. The body wt. gain and P.E.R. were greater in rats of supplemented and mixed protein groups than simple protein groups. No statistical differences were found in plasma cholesterol among gluten, soy protein isolate and casein groups. Consumption of diets supplemented with limiting amino acid to gluten or soy protein isolate reduced the plasma cholesterol level by 23.2% and 34.2% respectively. However there was no difference between casein and the supplemented casein groups. The mixed protein groups shows relatively high plasma cholesterol concentration and low liver cholesterol levels. On the other hand gluten group showed low plasma cholesterol and high liver cholesterol levels, which means body cholesterol pool may not have been changed by the dietary protein. Feeding soy protein meal and the supplemented soy protein isolate resulted in lower plasma cholesterol, plasma triglycerides, liver cholesterol and liver triglycerides levels. This hypolipidemic effect is considered to see unique to soy protein isolate. Rats in gluten and the supplemented gluten groups showed lower plasma protein levels and a tendency of fatty liver.
Kim, Byung-Oh;Shin, Sung-Seup;Yoo, Young-Hyo;Pyo, Shuk-Neung
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제10권1호
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pp.56-62
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2000
The hpa gene genetically linked to the ctxa2b gene was cloned into the pTED expression vector, and the constructed pTEDhpa/ctxa2b was transformed into Excherichia coli. The fusion protein, the adhesin fused to the cholera toxin subunit A2B (CTXA2B) subunit, was expressed to high levels as inclusion bodies in E. coli. The expressed protein was partially purified by washing the inclusion bodies with working solution containing 8M Urea and 0.1M DTT. Refolding of denatured fusion protein was carried out in the presence of glutathione redox buffer. The refolded fusion protein was purified by size exclusion chromatography. The expressed fusion protein was verified by SDS-PAGE, western blotting with antibodies to both antigenic components of adhesin and cholera toxin subunit B (CTXB), and its N-terminal amino acid sequence was analyzed. The orderly assembled fusion protein was confirmed by modified Gm1-ganglioside ELISA with Abs to adhesin. The results indicate that the purified fusion protein is an Adhesin/CTXA2B protein containing the H. pylori adhesin and $G_{m1}4-ganglioside binding activity of CTXB and the expressed fusion protein in E. coli could be easily purified by the refolding process, Its molecular weight was 168kDa as estimated by size exclusion chromatography. The Adhesin/CTXA2B protein may be used as a candidate antigen for oral immunization against H. pylori.
The generation of secretory IgA antibodies (Abs) for specific immune protection of mucosal surfaces depends on stimulation of the mucosal immune system, but this is not effectively achieved by parenteral or even oral administration of most soluble antigens. Thus, to produce a possible vaccine antigen against urinary tract infections, the uropathogenic E. coli (UPEC) adhesin was genetically coupled to the heat-labile Escherichia coli enterotoxin A2B (ltxa2b) gene and cloned into a pMAL-p2E expression vector. The chimeric construction of pMALfimH/ltxa2b was then transformed into E. coli K-12 TB1 and its nucleotide sequence was verified. The chimeric protein was then purified by applying the affinity chromatography. The purified chimeric protein was confirmed by SDS-PAGE and westem blotting using antibodies to the maltose binding protein (MBP) or the heat labile E. coli subunit B (LTXB), plus the N-terminal amino acid sequence was analyzedd. The orderly-assembled chimeric protein was confirmed by a modified $G_{M1}$-ganglioside ELISA using antibodies to adhesin. The results indicate that the purified chimeric protein was an Adhesin/LTXA2B protein containing UPEC adhesin and the $G_{M1}$-ganglioside binding activity of LTXB. thisstudy also demonstrate that peroral administration of this chimeric immunogen in mice elicited high level of secretory IgA (sIgA) and serum IgG Abs to the UPEC adhesin. The results suggest that the genetically linked LTXA2B acts as a useful mucosal adjuvant, and that adhesin/LTXA2A chimeric protein might be a potential antigen for oral immunization against UPEC.
RecA protein plans a central role in homologous recombination and DNA repair in Escherichia cofi (E. colD. The function 8nd structure of this protein are universal in prokarvotes and also conserved in eukaryotes such as yeast. The RecA-like protein with 74 lInDa in size has already been identified and purified from a fission yeast Schizosaccharomyces pombe (5. pommel (Lee, 19911. From this study it was revealed that the RecA-like protein of 5. pombe was highly inducible to various DNA damaging agents and inhibitors of nucleotide pool svnthesizins enzymes. The cellular level of the 5. pombe RecA-like protein wi,u markedly increased, upto 5- to 10-fold, by treatment with various DNA-damains agents including ultraviolet (UV) light, methyl methanesulfonate WS),4-nitroquinoline-1-oxide (4-NQO), and mitomycin-C (MMC), similar to E. cofi RecA protein. Interestingly, the protein level was also increased by inhibitors of nucleotide pool forming enzlwnes such as methotrexate (MTX) and hvdroxvurea (HU). The most effective doses for the inducibility of 4-NQO, MMS, W, MMC, MTX, and HU were 0.2 Ug/ml, 30 mM, 200 J/ma, 0.4 $\mus/ml,$ 1 Ug/ml, and 100 mM, respectively. The range of effective duration time for the inducibilitv of RecA-like protein was from 270 to 450 mins. These results suggest that the 5. pombe RecA-like protein also platys an imortant role in cellular responses to DNA damage as in E. coli system.
The complete nucleotide sequence of the cDNA clone encoding rat skeletal muscle myosin- binding protein H (MyBP-H) was determined and amino acid sequence was deduced from the nucleotide sequence (GenBank accession number AF077338). The full-length cDNA of 1782 base pairs(bp) contains a single open reading frame of 1454 bp encoding a rat MyBP-H protein of the predicted molecular mass 52.7kDa and includes the common consensus 1CA__TG' protein binding motif. The cDNA sequence of rat MyBP-H show 92%, 84% and 41% homology with those of mouse, human and chicken, respectively. The protein contains tandem internal motifs array (-FN III-Ig C2-FN III- Ig C2-) in the C-terminal region which resembles to the immunoglobulin superfamily C2 and fibronectin type III motifs. The amino acid sequence of the C-terminal Ig C2 was highly conserved among MyBPs family and other thick filament binding proteins, suggesting that the C-terminal Ig C2 might play an important role in its function. All proteins belonging to MyBP-H member contains `RKPS` sequence which is assumed to be cAMP- and cGMP-dependent protein kinase A phosphorylation site. Computer analysis of the primary sequence of rat MyBP-H predicted 11 protein kinase C (PKC)phosphorylation site, 7 casein kinase II (CK2) phosphorylation site and 4N-myristoylation site.
Park, Sun-Mi;Kim, Ji-Su;Park, Ji-Hyun;Kang, Seung-Goo;Lee, Tae Ho
IMMUNE NETWORK
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제2권3호
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pp.137-141
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2002
Among the members of the inhibitor of apoptosis (IAP) protein family, only Livin and survivin have been reported to have variant forms. We have found a variant form of c-IAP2 through the interaction with the X protein of HBV using the yeast two-hybrid system. In contrast to the wild-type c-IAP2, the variant form has two stretches of sequence in the RING domain that are repeated in the C-terminus that would disrupt the RING domain. We demonstrate that the variant form has an inhibitory effect on TNF-mediated $NF-{\kappa}B$ activation unlike the wild-type c-IAP2, which increases TNFmediated $NF-{\kappa}B$ activation. These results suggest that this variant form has different activities from the wild-type and the RING domain may be involved in the regulation of TNF-induced $NF-{\kappa}B$ activation.
The 94 KDa glucose-resulsted Protein (SH 94), one of stress Proteins, is a Ca2+-binding protein in the endoplasmic reticulum (ER). In this study, the possible effect of Ca2+ on the native conformation of grp 94 was examined. When the purified grp 94 was analyzed by Sel filtration in the presence of either EGTA or CaCl2, it was eluted with apparent molecular weight (MW) of 100 KDa in both cases. When similarly analyzed with microtome or cell Ivsate, however, srp 94 was eluted with apparent IW of 200 KDa in the presence of E6TA, while with apparent MW of 100 KDa in the presence of CaCl2, indicating possible association of grp 94 with one or more other proteins in the absence of CaCl2. Consequently, immunoprecipitation with anti-grp 94 was carried out to determine which proteins specifically interact with grp 94. It is sho%un that srp 94 may interact, in a Ca2+_dependent manner. with other proteins including BiP (grp 78) which is also a stress protein in the ER.
This study was performed to investigate the effects of dietary protein and calcium levels on calcium metabolism in eight healthy Korean adult females. The 2-day metabolic study consisted of a 2 day adaptation period and three 6-day experimental periods. Three experimental diets were low protein low calcium(LPLCa : protein 44g, Ca 422mg), higher protein low calcium(HPLCa : protein 85g, Ca 365mg), and high protein high calcium (HPHCa : protein 84g, Ca 727mg). The apparent calcium absorption was likely to be affected by the calcium intake rather than by the protein intake. Average calcium absorption rate was about 23-29% of calcium intake. The calcium balance was -21.44mg for LPCa, -25.02mg for HPLCa, and -3.22mg for HPHCa. Avergae urinary calcium excretion was 127.7mg for LPLCa, 108.6mg for HPLCa, and 215.4mg for HPHCa. Urinary calcium excretion was more closely related to the changes of calcium intake rather than of protein intake. These results seemed to be due to the interactions between the high phosphours contained in the high protein diet and the little discrepancy of protein intake levels.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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