• 한국미생물·생명공학회지
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• 제6권1호
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• pp.1-8
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• 1978

섬유소분해효소 생산균인 Trichoderma sp. KI 7-2의 cellulase생성을 위한 탄소원으로는 순수한 섬유소보다 볏짚 보리짚 분말을 사용하는 것이 좋았으며 1% 첨가에서 심부배양한 액을 유안농도 20~60%로 떨어뜨린 침전에서만 cellulase의 활성이 나타났다. 이 조효소의 작용최적온도는 5$0^{\circ}C$, 최적 pH는 4.2였으며, 열에 대한 안정성은 5$0^{\circ}C$에서 2시간까지 100% 활성을 유지하였고 pH에 대한 안정성은 pH4~6에서 안정하였지만 pH 4이하 및 pH 6.0 이상에서는 불안정하였다. 이러한 성질의 효소를 생산하는 균주로서 볏짚 발효시키는 몇 가지 방법을 아울러 검토하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제13권3호
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• pp.193-195
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• 1970

선정된 고농도 식염내성 효모의 배양적 일반조건을 검토한 결과는 다음과 같다. (1) $T_3$와 $T_8$는 배지의 식염농도 15%에서 그리고 $T_5\;T_9,\;T_{10}\;T_{11}$ 등은 식염 5%에서 가장잘 생육하였다. (2) $T_3$와 $T_5$는 $30^{\circ}C$에서 그러고 $T_8\;T_{10}\;T_{11}$등은 $25^{\circ}C$, $T_9$은 $35^{\circ}C$에서 각각 최적 배양조건이었다. (3) 이들 효모의 모두가 $58^{\circ}C$, 10분간 처리에 있어서는 생존하였으나 $60^{\circ}C$, 10분간 처리로 사멸되었다. (4) $T_3$와 $T_8$는 pH4.0, $T_5$는 pH6.0, 기타 $T_9,\;T_{10}\;T_{11}$ 등은 pH5.0에서 각각 최적 배양조건이었다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제13권5호
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• pp.623-626
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• 1997

뽕나무는 옛날 가정에서 질긴 쇠고기를 조리할 때 사용하였다고 하였는데, 실제로 육류 조리에의 이용 가능성을 모색하기 위하여 우선 뽕나무 줄기의 속껍질에서 추출한 단백질 분해효소의 활성 및 특성을 알아 본 결과는 다음과 같다. 시료 2,800 g으로부터 조효소 분말 2.25 g을 회수하였는데, 회수율은 0.08% (wet basis)이었다. 뽕나무에서 추출한 단백질 분해효소 활성은 2,358 unit/g을 나타내었다. 효소의 특성 중 기질 특이성은 다른 단백질 기질에 대한 뽕나무에서 추출한 조효소의 효소활성을 조사해 본 결과 casein 100에 대하여 hemoglobin 44, collagen 34, egg white 20, gelatin 13의 비율로 가수분해하는 것으로 나타났다. 이 결과 뽕나무에서 추출한 조효소의 기질 특이성은 육류에 주로 함유된 단백질인 hemoglobin과 collagen을 비교적 잘 가수분해하는 것으로 나타났다. 뽕나무에서 추출한 조효소의 활성 온도는 30~6$0^{\circ}C$였고, 최적온도는 5$0^{\circ}C$로 나타났으며, 7$0^{\circ}C$ 이상의 온도에서는 그 활성이 급격히 감소하였다. 또한 pH를 달리한 역가 실험은 pH 5.0~7.0에서 안정하였고, 최적 pH는 6.0으로 관찰되어졌으며 8.0이상의 pH에서는 그 활성이 급격히 떨어졌다. 또한 뽕나무에서 추출한 조효소의 단백질 함량은 7.2%였고, specific activity는 32.75 unit/mg이었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권5호
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• pp.349-354
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• 1998

Bacillus subtillis YG-95가 생산하는 protease를 ammonium sulfate$(35{\sim}85%)$ precipitation, DEAE-separose 6B, sephadex G-100을 통해 분리, 정제하였고 정제된 효소의 특성을 조사하였다. SDS-PAGE로 확인된 효소의 분자량은 약 43 kilodalton이었다. 효소반응의 최적 pH 및 최적온도는 각각 약 pH 10.0와 $55^{\circ}C$이었으며, 효소는 $pH\;5{\sim}12$ 까지 넓은 pH범위에서 안정성을 보였고, $45^{\circ}C$까지의 온도에서 안정하였다. 본 효소는 $Fe^{3+}$와 $Al^{3+}$에 의해서 활성이 저해되었으며, 저해제 중에서는 O-Phenanthroline, PMSF, SDS에 의해서 80%이상 저해를 받았고 SPI에 대한 기질 친화도는 $K_m$은 1.28 mg/mL이었다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제31권4호
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• pp.353-362
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• 1993

Fibricola seoulensis의 성체와 피낭유충에서 acid(Acpase)와 alkaline phosphatase (AIPase)의 분포와 동위효소유형 (유형)의 변화를 추구하고자 효소조직화학적 방법과 전기영동법을 이용하여 성체에서 Acpase는 pH 5가 최적의 활성이 나타났고. 분자량이 95 kDa. 85 kDa. 73 kDa. 62 kDa인 4종류의 동위효소가 동정되었다. 피낭유충에서 A쳬ase는 활성이 약하거나 나타나지 않았고. 분자량이 62 kDa인 1종류의 동위효소가 동정되었다 성체와 피낭유충에 AIPase는 pH 8에서 최적의 활성이 나타났고, 피낭유충의 생식원기에서 강한 활성이 나타났다.

• 생명과학회지
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• 제7권3호
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• pp.228-233
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• 1997

Artemia franciscana의 cyst에서 protease를 정제하가 위해 세포를 파쇄하여 원심 분리한 후 상등액을 회수하였다. 그상등액에서 40-60% 황산암모늄을 첨가하여 침전시켜서 염을 제가한 후, Sphadex G-200 및 DEAE-Sephadex A-50 column chromatography를 하여 정제한 후 본 효소의 특성을 조사한바 그 특성은 아래와 같았다. 정제 과정을 거치는 동안, 비활성은 13.64배 증가하였고, 수율은 7%였다. 그리고 이효소는 pH 6에서는 안정하였으나, pH 8이상에서는 대부분의 활성이 실활 되었고, 최적 pH는 3.0이었다. 따라서 이 효소는 전형적인 산성 pro-tease로 판정되었다. 본 효소는 60$^{\circ}$C이상의 온도에서 대부분 실활 되었고, 최적 활성 반응 온도는 35$^{\circ}$C였다. 금속 이온의 영향을 알아본 결과, $Cu^{++}$, Z$Zn^{++}$, $Fe^{++}$가 효소의 활성을 저해하였고, 중금속 chelator인 EDTA는 반대로 효소 활성을 증가시켰다. 단백질분해효소에 특이적인저해제를 첨가하여 실험한 결과 thiol protease ingibitor인 antipain, chymostatin, leupeptin, E-64, iodoacetate등에 효과적으로 효소활성이 저해받으므로 본 효소는 acid thiol protease라 판정했다.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2004년도 제34차 추계 국제 학술대회
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• pp.316-320
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• 2004

본 연구는 풍속을 다양하게 적용하여 냉동 타조육을 해동시킨 뒤 육의 이화학적 상태 변화를 조사함으로써 타조육 본연의 품질을 유지할 수 있는 최적의 해동조건을 찾고자 실시하였다. 타조 신선육의 pH는 5.87로서 일반 원료육의 pH 범위인 $5.8{\sim}6.2$내에 있었고 해동속도가 빠를수록 타조육의 pH는 감소했다. 타조육의 thawing loss는 해동속도가 빨라질수록 감소했다. 해동속도에 따른 WHC는 대부분 신선육의 경우와 비슷했으나, 자연대류인 0.3027cm/h와 강제대류 중 0.6787cm/h의 경우에는 신선육보다 $4{\sim}7%$ 보수력이 낮게 나타났다. 해동온도에 따른 color의 변화는 조건별로 거의 차이가 나지 않았다. 또한 해동육의 경우 신선육에 비해 TBA 값이 큰 폭으로 상승했고, 특히 강제대류 중 해동 속도가 가장 느린 0.3261cm/h의 경우 가장 높았다. VBN 값은 해동속도에 상관없이 $12{\sim}13mg%$대였으며 동결육은 신선육보다 2.5배나 높은 값을 나타내었다.

• KSBB Journal
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• 제7권1호
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• pp.79-83
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• 1992

Erwinia rhapontici를 Ca-alginate에 고정화시켜 고정화 세포의 반응특성을 고찰하고, STR, PBR을 이용하여 Palatinose의 생산을 검토하였다. Free cell과 고정화 세포의 반응최적 pH는 5.5-6.0, 반응 최적온도는$30-35^{\circ}C$로 동일하였으나 고정화에 의해 pH 및 온도 범위가 보다 넓어졌고, 이때 Free cell및 고정화 세포의 겉보기 Km갑슨 각각 0.13, 0.28M이었다. STR을 이용한 Palatonose 생산시 고정화 세포의 반감기는 약 380 시간으로 낮았으나, PBR을 통해 30일까지 안정운전이 가능하였다. PBR 운전시의 운전온도 30, $33^{\circ}C$에서 Palatinose수율 및 고정화 세포의 안정성은 거의 동일한 결과를 나타내었으며 이때 PBR생산성은 약 120g/l$\cdot$h이었고, Pilot scale인 50L 까지 성공적으로 Scale up 되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제44권4호
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• pp.219-223
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• 2001

Hemoglobin(Hgb)의 효소 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 영향을 주는 기질의 농도, 가수분해도 (DH, degree of hydrolysis) 및 분리 pH의 효과 등을 조사하였으며, pilot scale에서 고농도 heme-iron을 생산하였다. 최적 반응조건(pH 10.0, $50^{\circ}C$, 5 hr)에서의 Esperase에 의한 Hgb의 DH는 $24{\sim}25%$였다. Hgb의 농도는 heme-iron의 분리에 영향을 미쳐서 Hgb의 농도가 2.5%, 5.0%, 10.0%로 증가할수록 heme-iron/peptide(heme-iron의 분리도)는 각각 47.4%, 35.6%, 21.8%로 감소하였으며, 이에 따라 농축율도 감소하였다. Hgb의 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 효율적인 pH 영역은 DH에 따라 달라졌으며, DH가 6.3%의 경우는 pH $5.0{\sim}6$에서 heme-iron/peptide의 비가 8.92%, DH가 14.5%인 경우는 pH $4.0{\sim}6.0$에서 $12.1{\sim}19.5%$였으며, DH가 24.3%인 경우는 pH $3.0{\sim}5.0$에서 $34.7{\sim}36.4%$로 가수분해도가 높을수록 고농도 heme-iron의 분리시 최적 PH 범위가 산성 영역으로 이동되었으며, 이 영역의 pH에서 peptide의 용해도 증가로 분리도가 증가되었다. 가수분해액으로부터 분리된 heme-iron의 분자량은 약 1 kDa정도로 hematin과 유사한 분리패턴을 보였다. Pilot scale로 제조한 고농도 heme-iron 제품에서의 heme-iron 함량은 27.1%, heme-iron/peptide 비는 38.7%, 생산수율은 9.3%이었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권2호
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• pp.163-167
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• 1988

Penicillium verruculosum으로부터 유도된 영양요구성 돌연변이주간의 원형질체 융합을 위한 조건을 검토하였다. 20시간 배양한 P. verruculosum의 균사체에 Novozym 234를 처리하여 원형질체를 추출할 수 있었다. 원형질체 생성 최적조건하에서의 원형질체 생성량은 각 영양요구성 변이주의 균사체 400mg 당 2.4~3.0$\times$$10^7$ 수준이었고, 재생율은 36.6~42. 4%, RMM에서의 환원율은 $10^{-7}$ 수준이었다. 원형질체 융합을 위한 PEG6000의 최적농도는 20%였고, PEG 최적처리시간은 10분, CaCl$_2$최적첨가농도는 10mM, 최적 pH는 5.5였으며, 융합 최적조건 하에서의 융합율은 1.8$\times$$10^{-3}$~3.5$\times$0$^{-3}$ 수준으로 나타났다.