• Proceeding of EDISON Challenge
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• 2014.03a
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• pp.263-274
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• 2014

펩타이드 중합체의 이차 구조는 화학적, 생물학적 기능을 갖는 단백질 삼차 구조를 결정하는 중요한 구성요소이다. 이러한 단백질의 이차구조에 대한 정보는 치매, 광우병과 같은 단백질 응집관련 질병에서 응집유발 단백질의 형성과정 및 안정도와 밀접한 연관이 있다. 본 연구는 폴리알라닌을 모델 펩타이드로 선택하여, 이들의 가능한 7가지 이차구조들에 대한 구조적, 열역학적 특성을 계산화학방법을 통해 비교 분석하였다. 우선 기체상에서 7가지 구조들의 구조최적화를 통해 상대적 안정도를 비교하였고, 나아가 EDISON의 용매화 자유 에너지의 열역학적 계산방법을 통해 수용액상에서의 상대적인 안정도와 그 원인을 비교, 분석하였다. 특히, 기체상에서와 수용액상애서 폴리알라닌 이차구조들의 상대적 안정도가 바뀌는 원인에 대해, 폴리알라닌의 구조적 특징과 수소결합과의 상관관계를 통해 규명하였다. 본 연구에서 밝힌 단백질 이차 구조의 상대적 안정도 및 물과의 상관관계에 미치는 구조적, 열역학적 원인은 응집 유발 단백질에서 제시된 특정 이차 구조의 선택적 안정성에 대한 근거를 제시하며, 그 기작을 이해하는 중요한 단서를 제공한다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2003.04a
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• pp.890-892
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• 2003

단백질 구조의 표현 방법을 정형화하고 호환성 및 상호작용성을 향상하기 위하여 단백질의 이차구조 구성요소와 그들 사이의 관계를 이용하여 단백질 구조를 기술하는 PSA가 제안되었다. 본 논문에서는 PSA에서 정의된 단백질의 이차구조 사이에 정의된 요소 중에서 네 가지의 각도관계와 다섯 가지의 거리관계를 계산하는 방법에 대하여 기술하였으며, 이를 자바로 구현하여 그 결과를 확인하였다. 본 논문에서 제안한 방법은 단백질의 이차구조 사이의 상관관계를 포함하는 PSAML 데이터로부터 단백질의 구조 및 유사성을 비교하기 위한 단백질 구조비교 시스템에서 사용할 수 있다.

• Science of Emotion and Sensibility
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• v.2 no.1
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• pp.43-52
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• 1999

정상 성인의 경우, 감성 개념의 내적 차원 구조는 쾌/불쾌 차원과 각성/수면 차원이라는 이차원 공간상에 원형으로 분포되는 양상을 보인다고 아려져 왔다. 본 연구에서는 이와 같은 이차원 구조가 얼마나 보편적이고 일관적인가를 알아보고자 했다. 이를 위해 연구 1에서는 교차타당화를 통해 이차원 구조의 안정성을 검토했으며, 연구 2에서는 다양한 성격 특질을 지닌 집단을 선발하여 22개 단어를 짝지은 231개 쌍에 대해 유사성 평정을 시비고 다차원분석법(MDS)으로 분석한 후 이를 연구 1의 대학생 집단의 결과와 비교하였다. 연구 3에서는 낮은 발달 수준에 있는 아동 및 청소년 집단을 대상으로 연구 2와 동일한 절차를 통해 분석하였다. 연구 1, 2, 3 모두 감성 개념의 이차원 구조가 동일한 것으로 나타나 매우 안정적인 구조라는 것이 입증되었으며, 다만 아동 및 청소년의 경우 1 차원의 설명량이 정상 성인 집단보다 크고 각성/수면 차원의 설명량은 더 적었다. 이러한 결과를 통해 이차원 구조의 안정성과 일반화 가능성, 제한점, 그리고 집단의 독특한 특성을 반영하는데 이 구조적 틀을 적용할 수 있는 유용성에 대해 논의하였다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2002.04a
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• pp.700-702
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• 2002

단백질 구조를 정렬하는 방법은 단백질의 모티프 또는 폴드를 찾는데 사용되고 있으며, 기능적 또는 구조적으로 연관된 단백질을 분류하는데 유용하게 사용되고 있다. 본 논문에서는 단백질 이차 구조($\alpha$-나선 구조와 $\beta$-병풍구조)를 기반으로 하는 단백질 구조 정렬 방법에 대하여 기술한다. 제안된 단백질 이차 구조 요소 기반의 정렬방법은 단백질 구조를 단백질 이차 구조 요소와 그들 사이의 관계(수소결합, 상대적 위치)를 이용하여 표현하고, 표현된 두 개의 구조를 단백질 이차 구조 요소와 그들 사이의 관계만을 이용하여 비교하는 방법으로 기존의 방법보다 빨리 정렬할 수 있다.

• Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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• 2003.10a
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• pp.114-119
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• 2003

단백질 구조를 비교하는 방법은 단백질 구조를 표현하는 기술에 따라 다양하게 존재한다. 일반적인 단백질 구조 정렬방법은 단백질 구조를 원자 또는 Residue를 기준으로 표현하고, 표현된 두 구조사이의 일치된 부분을 찾는 방법과 단백질 구조를 단백질 이차구조요소로 표현하고 표현된 두 단백질 구조를 정렬하는 방법으로 크게 구분된다. 이러한 단백질 구조 비교 방법은 단백질 구조의 유사성을 측정하는 과정에서 많은 시간을 요구할 뿐만 아니라 PDB에 저장된 데이터가 증가함에 따라 보다 많은 단백질과 비교가 요구된다. 따라서 대용량의 단백질 구조 데이터베이스를 대상으로 효율적으로 단백질의 유사 부분구조를 찾을 수 있는 방법이 필요하다. 본 논문에서는 단백질 구조 비교를 보다 빠르고 효과적으로 수행하기 위하여, 기존의 단백질 이차구조 기반의 구조 표현 방법인 PSAML을 확장하여 단백질 이차구조가 가지는 공간상의 정보를 내포한 Topology String을 생성하고 이를 이용하여 대용량의 단백질구조 데이터베이스에서 유사성이 높은 단백질 구조를 필터링하는 방법에 대하여 기술한다. Topology String은 단백질 이차구조를 하나의 문자로 기술하여 아미노산 순서와 위상학적인(공간적인) 정보를 바탕으로 단백질 구조를 표현하여, 단백질 이차구조를 이용하여 구조 비교를 수행하기 이전에 유사성이 높은 단백질 구조를 신속하게 찾아내는데 효과적으로 적용될 수 있다.

• Journal of the Korea Institute of Information and Communication Engineering
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• v.20 no.9
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• pp.1816-1821
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• 2016

Protein secondary structure is important for the study of protein evolution, structure and function of proteins which play crucial roles in most of biological processes. This paper try to effectively extract protein secondary structure information from the large protein structure database in order to predict the protein secondary structure of a query protein sequence. To find more remote homologous sequences of a query sequence in the protein database, we used PSI-BLAST which can perform gapped iterative searches and use profiles consisting of homologous protein sequences of a query protein. The secondary structures of the homologous sequences are weighed combined to the secondary structure prediction according to their relative degree of similarity to the query sequence. When homologous sequences with a neural network predictor were used, the accuracies were higher than those of current state-of-art techniques, achieving a Q3 accuracy of 92.28% and a Q8 accuracy of 88.79%.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2003.10b
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• pp.811-813
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• 2003

단백질의 기능은 단백질의 구조에 따라 결정되며, 새로운 단백질의 기능을 파악하기 위하여 이미 밝혀진 단백질의 기능과 구조를 비교하는 방법이 사용되고 있다. 단백질 구조를 비교하는 방법은 단백질 구조를 표현하는 방법에 따라 다양하게 개발되고 있으며, 보다 효과적으로 관련된 연구자들이 자신의 연구에 활용하기 위해서는 빠르고 쉽게 활용할 수 있는 인터페이스를 제공하는 도구가 필요하다. 본 논문에서는 단백질 이차구조 및 그들 사이의 관계를 이용하여 단백질 구조를 표현하는 PSAML과 이를 이용하여 표현된 단백질 구조를 비교하는 시스템인 S4E(Search Substructures of Secondary Structure Elements)에 관하여 기술한다. S4E 시스템은 단백질 이차구조와 그들 사이의 관계(각도, 거리, 길이)를 이용하여 표현된 단백질 구조를 비교하여 유사성이 높은 부분을 찾는 기능을 제공한다. 또한 S4E 시스템은 이차구조 기반의 단백질 구조 데이터베이스(PSAML 데이터베이스) 및 웹 기반 사용자 인터페이스를 제공하여 사용자가 쉽고 효과적으로 단백질 구조 비교를 할 수 있다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 1998.10c
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• pp.633-635
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• 1998

RNA 분자의 이차 구조를 예측하고 예측된 구조를 분석, 평가하기 위하여 시각화하는 작업은 RNA의 구조에 대한 연구에 있어서 가장 필수적인 과정이다. 본 논문은 이차 구조를 시각화하는 알고리즘과 이를 구현한 프로그램을 소개한다. 이 알고리즘은 vector와 vector space를 이용하여 RNA 분자의 구조 요소가 배치될 방향과 공간을 나타낸다. 구조 요소가 겹치지 않도록 배치될 방향과 공간을 효율적으로 찾기 위하여, 구조 요소를 배치하는 순서에 관한 휴리스틱과 구조 요소를 배치하는 방법에 관한 휴리스틱을 사용한다. 기존의 시각화 알고리즘이 구조요소를 순차적으로 배치하면서 겹침 현상이 발생하면, 이를 제거 하기 위하여 이미 배치한 구조 요소들을 재배치 하거나 변형하는 것에 반하여, 이 알고리즘은 사용자의 판단이나 수작업에 의존하지 않고 겹침 현상이 거의 없는 이차 구조를 효율적으로 생성한다는 점에서 기존 방법을 많이 개선하였다.

• Journal of KIISE:Computer Systems and Theory
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• v.26 no.5
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• pp.539-548
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• 1999

RNA 분자의 이차 구조를 예측하고 예측된 구조를 분석 평가하기 위하여 시각화하는 작업은 RNA의 구조에 대한 연구에 있어서 가장 필수적인 과정이다. 본 논문은 이차 구조를 시각화하고 편집하는 실용적이면서 새로운 알고리즘을 소개한다. 이 시각화 알고리즘은 벡터와 백터공간을 이용하여 RNA 분자의 구조 요소가 배치될 방향과 영역을 나타낸다. 구조 요소가 겹치지 않도록 배치될 방향ㄹ과 공간을 효율적으로 찾기위하여 구조 요소를 배치하는 순서에 관한 휴리스틱과 구조 요소를 배치하는 방법에 관한 휴리스틱을 사용한다. 이 시각화 알고리즘은 IBM PC/Windows 95 환경에서VizQFolder 라는 프로그램으로 구현되었다. 실험 결과는 VizQFolder 가 이미 배치한 구조 요소들을 재배치하거나 변형하지 않으면서 helix의 회전만으로 겹침 현상이 거의 없는 이차구조를 효율적으로 생성한다는 것을 보인다.

• Journal of the Korea Institute of Information and Communication Engineering
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• v.22 no.5
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• pp.728-733
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• 2018

Deep learning has been actively studied for predicting protein secondary structure based only on the sequence information of the amino acids constituting the protein. In this paper, we compared the performances of the convolutional neural networks of various structures to predict the protein secondary structure. To investigate the optimal depth of the layer of neural network for the prediction of protein secondary structure, the performance according to the number of layers was investigated. We also applied the structure of GoogLeNet and ResNet which constitute building blocks of many image classification methods. These methods extract various features from input data, and smooth the gradient transmission in the learning process even using the deep layer. These architectures of convolutional neural networks were modified to suit the characteristics of protein data to improve performance.