• EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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• 제3회(2014년)
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• pp.263-274
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• 2014

펩타이드 중합체의 이차 구조는 화학적, 생물학적 기능을 갖는 단백질 삼차 구조를 결정하는 중요한 구성요소이다. 이러한 단백질의 이차구조에 대한 정보는 치매, 광우병과 같은 단백질 응집관련 질병에서 응집유발 단백질의 형성과정 및 안정도와 밀접한 연관이 있다. 본 연구는 폴리알라닌을 모델 펩타이드로 선택하여, 이들의 가능한 7가지 이차구조들에 대한 구조적, 열역학적 특성을 계산화학방법을 통해 비교 분석하였다. 우선 기체상에서 7가지 구조들의 구조최적화를 통해 상대적 안정도를 비교하였고, 나아가 EDISON의 용매화 자유 에너지의 열역학적 계산방법을 통해 수용액상에서의 상대적인 안정도와 그 원인을 비교, 분석하였다. 특히, 기체상에서와 수용액상애서 폴리알라닌 이차구조들의 상대적 안정도가 바뀌는 원인에 대해, 폴리알라닌의 구조적 특징과 수소결합과의 상관관계를 통해 규명하였다. 본 연구에서 밝힌 단백질 이차 구조의 상대적 안정도 및 물과의 상관관계에 미치는 구조적, 열역학적 원인은 응집 유발 단백질에서 제시된 특정 이차 구조의 선택적 안정성에 대한 근거를 제시하며, 그 기작을 이해하는 중요한 단서를 제공한다.

• 한국방사선학회논문지
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• 제18권3호
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• pp.239-248
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• 2024

방사선치료는 고에너지를 사용함으로 인체에 부작용이 발생할 수 있다. 이에 따라 적정 선량의 설정과 발생장치에서 만들어진 방사선에 대한 신뢰도를 확보하는 것이 중요하다. EPR/알라닌 선량평가는 물 동등성, 선량 응답 선형성과 낮은 페이딩 등의 장점이 있으므로 방사선치료 장비의 품질관리에서 유용하게 사용될 것으로 생각한다. 따라서 본 연구에서는 선형가속기 6 MV 에너지를 활용하여 알라닌의 질량에 따른 EPR/알라닌 선량평가의 신호와 선량반응곡선을 비교하였다. 조사된 알라닌 선량계의 EPR 신호를 통해 선량반응곡선과 1차 회귀방정식을 제작하였다. 이를 통해 질량에 따른 신호 크기와 선량반응곡선을 비교하고 선량반응곡선 측정 불확도를 통해 신뢰도를 확인하였다. 그 결과, 질량이 커짐에 따른 EPR 신호의 크기는 64.5 mg 기준으로 약 1.3배 증가하며, 선량반응곡선의 민감도도 커지는 것을 알 수 있었다. 측정 불확도는 5.84 ~ 8.93 % (신뢰구간 약 95 %, k=2)로 평가되었다. 본 연구를 통해 선형가속기의 품질보증과 품질관리에 EPR/알라닌 선량평가 시스템이 적용 가능할 것으로 생각된다.

• 대한화학회지
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• 제54권6호
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• pp.680-686
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• 2010

인공해수에서 일어나는 구리의 부식에 대하여 알라닌, 아스파라긴, 아스파틱산, 글루타민 그리고 메티오닌의 부식억제 효과를 조사하였다. 아미노산들의 흡착은 흡착 분자들의 상호작용 때문에 Temkin의 logarithmic isotherm이 잘 적용되었으며, 부식억제 효율은 아미노산의 농도에 의존하였다.

• 대한지역사회영양학회:학술대회논문집
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• 대한지역사회영양학회 1998년도 추계학술대회 및 제3차 정기총회
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• pp.117-117
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• 1998

• 대한지역사회영양학회:학술대회논문집
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• 대한지역사회영양학회 1998년도 추계학술대회 및 제3차 정기총회
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• pp.118-118
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• 1998

• 생명과학회지
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• 제9권2호
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• pp.146-152
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• 1999

본 연구에서는 대장균 트립토판 중합효소(tryptophan synthase) $\alpha$ 소단위체의 폴딩에 있어 24번 잔기의 역할을 보고자 하였다. 24번 잔기인 트레오닌이 메티오닌, 알라닌, 세린, 류신 또는 리신으로 치환된 단백질를 대장균내에서 과량 발현시켜 수용성 구조의 양과 비수용성인 inclusion body양을 조사하였다. 그 결과 메티오닌이나 류신으로 치환된 $\alpha$ 소단위체는 트레오닌이 있는 소단위체와 마찬가지로 수용성 구조가 대부분을 차지하였다. 반면, 세린이나 알라닌 또는 리신으로 치환된 단백질들은 많은 양이 inclusion body로 발현되었다. 이 결과는 트립토판 중합효소 $\alpha$ 소단위체의 폴딩에 있어서 24번 잔기가 관여하고 있음을 제시하고 있다.

• 대한화학회지
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• 제29권1호
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• pp.31-37
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• 1985

N-아세틸-ㅣ-페닐 알라닐-ㅣ-페닐 알라닌 메틸 에스테르(APhPhMe)와 N-아세틸-ㅣ-페닐 알라닌메틸에스테르(APhMe) 그리고 N-아세틸-ㅣ- 페닐알라닐-l-알라닌메틸에스테르(APhAlMe)를 모델화합물로 사용하여 단백질 변성을 연구하였다. APhPhMe는 압력이 증가하면 물에서의 용해도가 증가하였고 APhMe는 반대로 크게 감소하였지만 APhAlMe는 측정한 온도에서 거의 변화가 없었다. APhPhMe의 부피 변화는 20, 30, 40, 50$^{\circ}C$에서 각각 -0.9, -1.47, -1.09, -1.52 ml/mole이었고 APhMe는 20, 30, 40$^{\circ}C$에서 +6.0, +7.0, +7.5 ml/mole이었지만 APhAlMe는 세 온도 모두 0에 가까왔다. 이러한 결과를 소수성 상호작용과 펩티드 결합에 의한 수소결합으로 설명하였다. 즉 펩티드 결합만 존재하거나, 비교적 큰 소수성 작용기 1개와 펩티드 결합 1개가 동시에 있을 경우에는 펩티드 결합만 존재하거나, 비교적 큰 소수성 작용기 1개와 펩티드 결합 1개가 동시에 있을 경우에는 펩티드 결합사이의 수소결합이 소수성 상호 작용보다 우세하였고, 펩티드 결합과 소수성 작용기가 동시에 1개씩 증가할때는 소수성 상호작용이 우세한 것 같다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1993년도 제2회 신약개발 연구발표회 초록집
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• pp.157-157
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• 1993

TMI는 알라닌과 글리신이 풍부한 18개의 아미노산으로 이루어져 분자량이 약 1,400Da인 물질이었으며, 가수분해 효소 처리후 억제력의 변화를 보이지 않았고, Porcine liver, spleen, testis에서 정제한 PM II에 대하여 TMI가 비상경적 억제작용을 하는 것으로 나타났으며, Ki value는 각각 300 nM, 250 nM 297 nM이었다. 그리고 돼지 간장에서 부분정제한 PM I, PM II, PM III, phospholipid methytransferase에 대한 정제된 TMI의 영향을 조사해 보면 각각 33%, 47%, 31%, 35%의 억제효과를 나타내었다.

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2001년도 추계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.161-162
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• 2001

복어는 저칼로리, 고단백질 식품으로 각종 무기질 및 비타민이 함유되어 있으며 알콜의 해독작용이 있는 사실이 증명되어 관심을 모으고 있다. 또한 복국은 시원하고 대단히 담백하여 일반인들에게 인기가 있어서 복국집이 많이 늘어나고 있다. 복국의 맛의 주체는 감칠맛 성분인 이노신산(IMP), 그리고 단맛을 내는 글리신과 알라닌등의 작용에 의한 것이다. (중략)

• 대한화학회지
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• 제63권6호
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• pp.427-434
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• 2019

단백질 폴딩 연구에 유용하도록 유비퀴틴 단백질의 페닐알라닌 45를 트립토판으로, 발린 26을 알라닌으로 변이시킨 HubWA 단백질을 모델로 삼아 소수성 상호작용이 단백질 폴딩 반응에 끼치는 영향을 탐구하였다. HubWA의 소수성 아미노산 중 14 개를 알라닌으로 치환한 변이 단백질을 제조하였고 이들 중 폴딩 연구에 적절한 4 개의 변이 단백질(V5A, I13A, V17A, I36A)을 얻어서 폴딩 반응의 진행 과정을 stopped-flow 장치로 측정하였다. 변이 단백질 V17A의 폴딩 반응은 HubWA와 마찬가지로 three-state 메커니즘을 따르며, V5A, I13A, I36A의 반응은 two-state 폴딩 메커니즘을 따르는 것으로 관찰되었다. 이는 HubWA 단백질의 폴딩 반응은 지엽적으로 구조적인 안정성을 지닌 부분이 존재하는 중간 단계가 먼저 형성된 다음 이들이 서로 퍼즐을 맞추는 것과 같은 방식으로 폴딩이 일어나는 collision-diffusion 메커니즘을 따르다가 소수성이 약한 아미노산으로 치환하였을 때 구조적인 안정성을 지닌 중간 단계가 관찰되지 않지만 폴딩 핵의 형성과 핵 주위로 native 구조가 형성되는 반응이 짝지어서 일어나는 nucleation-condensation 메커니즘으로 전환되는 것으로 해석되었다. 이러한 관찰은 단백질의 폴딩 경로는 지엽적인 구조의 안정성에 따라 서로 다른 메커니즘을 띨 수 있음을 시사한다.