• Proceeding of EDISON Challenge
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• 2016.03a
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• pp.96-101
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• 2016

대부분의 단백질-리간드 도킹 프로그램에서 리간드의 구조 유연성은 리간드의 회전 가능한 torsion angle들을 샘플링 하는데 국한된다. 따라서 도킹에 사용되는 초기 리간드 구조의 결합길이, 결합각, ring 구조 등에 따라 단백질-리간드 도킹의 성공여부가 달라질 수 있다. 실제 단백질-리간드 도킹 프로그램을 이용하여 단백질-리간드 상호작용을 연구하는 경우, 리간드의 구조를 임의의 구조 데이터베이스로부터 얻거나 다양한 리간드 3차원 구조 생성 프로그램 등을 이용하여 생성하게 된다. 따라서 리간드의 초기 구조가 단백질-리간드 도킹 프로그램의 성능에 어떤 영향을 주는지 살펴보는 것은 실제 단백질-리간드 도킹을 활용하는 경우에 단백질-리간드 도킹 프로그램의 성능이 어떨 것인지 알아볼 수 있다는 점에서 매우 중요하다. 본 연구에서는 리간드 분자의 초기 구조가 단백질-리간드 도킹에 미치는 영향을 알아보기 위해 30개의 단백질-리간드 복합체 표적에 대해 리간드의 초기 구조를 다양하게 생성하여 GalaxyDock으로 단백질-리간드 복합체 구조를 예측하였다. 도킹을 위한 리간드 분자를 만들 때 Ring library에서 여러 가능한 ring의 conformation을 가져오는 방법으로 리간드의 구조를 다양하게 만들었으며, 도킹 결과 한 가지 모델만 사용했을 때에 비해 도킹의 성공률이 70%에서 80%로 10% 증가한 것을 확인하였다. 또한 특히 구조적으로 유연한 ring이 리간드에 있는 경우 초기 구조가 도킹의 성공률에 큰 영향을 미치는 것을 확인할 수 있었다.

• Bioinformatics and Biosystems
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• v.1 no.2
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• pp.103-108
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• 2006

Computational prediction of protein-ligand binding has been widely used as a tool to discover lead compounds fur new drugs. Prediction accuracy is determined in part by the scoring function used in docking calculations. Diverse scoring functions are available, and these can be classified into force-field based, empirical, and knowledge-based functions depending upon the basic assumptions made in development. Among these, force-field based functions consider physical interactions the most in detail. However, the force-field based functions have the drawback of not including the entropic effect while considering only the energy contribution such as dispersion or electrostatic forces. In this article, a method to take into account of the entropic effect using the colony energy is suggested when force-field based scoring functions is used by extracting conformational information obtained from the pre-existing docking program. An improved result for decoy discrimination is illustrated when the method is applied to the DOCK scoring function, and this implies that more accurate docking calculation is possible.

• KIPS Transactions on Software and Data Engineering
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• v.8 no.10
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• pp.421-426
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• 2019

In this paper, we propose a method to visualize the geometric features of the contact region between proteins in a protein complex. When proteins or ligands are represented as curved surfaces with irregularities, the property that the two surfaces contact each other without intersections is called shape compatibility. Protein-Protein or Protein-Ligand docking researches have shown that shape complementarity, chemical properties, and entropy play an important role in finding contact regions. Usually, after finding a region with high shape complementarity, we can predict the contact region by using residual polarity and hydrophobicity of amino acids belonging to this region. In the research for predicting the contact region, it is necessary to investigate the geometrical features of the contact region in known protein complexes. For this purpose, it is essential to visualize the geometric features of the molecular surface. In this paper, we propose a method to find the contact region, and visualize the geometric features of it as normal vectors and mean curvatures of the protein complex.