• Title/Summary/Keyword: 단백질 약물

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HBV-X 단백질과 간세포 단백질간의 상호작용

  • 윤영대;김민재;김학대;이현숙;허윤실
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1993.04a
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    • pp.64-64
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    • 1993
  • 당해년도에는 HBV-X와 결합하는 상대 단백질을 탐색하는 것이 주목적이다. 이 목적으로 1) 우선 생물학적 활성을 보유하는 X-단백질을 E. coil system에서 다량으로 생산하는 공정을 확립하였으며 2) 이 X-단백질을 labelling한 후 Probe로 사용하여 liver cell내에 존재하는 43Kd, 48Kd, 55Kd, 100Kd의 단백질이 HBV-X에 결합하는 것을 확인하였으며 3) liver cell expression library를 screening하여 HBV-X와 결합하는 단백질을 coding하는 유전자를 cloning하여 현재 각 clone들을 규명하고 있는 중이다. 4) 또한 암억제 유전자 산물인 p53과 X-단백질과의 상호작용을 발견하였다. 이러한 결과는 X-단백질이 간암의 발생에 작용하는 기작을 설명할 수 있는 중요한 발견이다.

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Pairwise Neural Networks for Predicting Compound-Protein Interaction (약물-표적 단백질 연관관계 예측모델을 위한 쌍 기반 뉴럴네트워크)

  • Lee, Munhwan;Kim, Eunghee;Kim, Hong-Gee
    • Korean Journal of Cognitive Science
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    • v.28 no.4
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    • pp.299-314
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    • 2017
  • Predicting compound-protein interactions in-silico is significant for the drug discovery. In this paper, we propose an scalable machine learning model to predict compound-protein interaction. The key idea of this scalable machine learning model is the architecture of pairwise neural network model and feature embedding method from the raw data, especially for protein. This method automatically extracts the features without additional knowledge of compound and protein. Also, the pairwise architecture elevate the expressiveness and compact dimension of feature by preventing biased learning from occurring due to the dimension and type of features. Through the 5-fold cross validation results on large scale database show that pairwise neural network improves the performance of predicting compound-protein interaction compared to previous prediction models.

신기능 소염 단백질 분해효소 개발에 관한 연구

  • 노현모
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1993.04a
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    • pp.57-57
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    • 1993
  • 단백질 분해효소는 염증주변에 축적된 파괴조직이나 변성단백질등을 분해하여 염증, 특히 만성염증의 순환을 정상화함으로써 소염제로서 사용되어 왔으며 현재, Chymotrypsin, Trypsin, Promelain, Papain, Serrathiopeptidase, Pronase 등이 소염효소제로써 사용되고 있다. 이들은 주로 미생물 배양액에서 통상적인 방법으로 정제하여 사용하며, 유전자 재조합기술을 사용하여 재조합 균주에서 생산할 경우 그 생산성을 증대시킬수 있을 것이라 기대된다.

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Drug-Drug interaction predicting deep learning model using CTET protein of drugs (CTET Protein 을 사용한 Drug-Drug interaction 예측 Deep Learning Model)

  • Seo, Jiwon;Ko, Younhee
    • Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
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    • 2022.11a
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    • pp.63-65
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    • 2022
  • DDI(Drug-Drug Interaction)는 병원에서 발생하는 약물이상반응의 30%를 유발하는 부작용이지만, 현실적으로 모든 약물쌍의 DDI 를 기존 in vivo, in vitro 방식으로 예측하는 것은 불가능하다. 그렇기에, 다양한 in silico 방식의 DDI 예측 모델이 연구되고 있다. 본 연구에서는, 단백질 네트워크 상에서 RWR(Random Walk with Restart) 알고리즘을 통해 약물과 직접적으로 상호작용하는 단백질과 간접적으로 상호작용하는 단백질의 정보를 사용하여 DDI 를 예측하는 모델을 개발하였다. 이 모델을 통하여 기존에 발견하지 못한 DDI 를 새롭게 발견하고, 신약 개발 시에도, 신약과 함께 복용 시 문제를 일으킬 수 있는 약물을 예측하여 약물 이상반응을 방지하고자 한다.

Effects of Hydrophilic Additives on the Release Rate of Protein Drugs (단백질 약물 방출속도에 미치는 친수성 첨가제의 영향)

  • Kwon, Young-Kwan;Kim, Ji-Hyeon;Yoo, Young-Je
    • KSBB Journal
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    • v.22 no.4
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    • pp.213-217
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    • 2007
  • It has been reported that hydrophobic additives generally decrease the release rate of protein drugs from drug delivery systems (DDS) and hydrophilic additives increase the release rate. In many cases, however, the addition of hydrophilic molecule is necessary for improving the stability of protein drugs. In the present work, the effects of hydrophilic additives on the release profiles, and micelle formation of protein drug formulations were investigated to develop a novel method for protein drug delivery. For model protein drug, bovine serum albumin (BSA) was employed and several hydrophilic additives were used in the release experiments. Hydrophilic additive D-sorbitol showed the lower release rates of BSA than other hydrophobic additives due to the gel strengthening ability of the additive and the optimum concentration of D-sorbitol was 3 w/v % for the retarded release rate. In addition, it was found that the addition of D-sorbitol was very effective for obtaining homogeneous and stable DDS. The results were discussed in terms of the micelle formation and the micelle structure, i.e., the differences in gel structure and the distribution of drugs in micelles.

자외선B를 조사한 hairless mouse 피부 단백질의 2차 전기영동과 유도된 단백질

  • 안령미
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1994.04a
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    • pp.276-276
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    • 1994
  • 지구 환경문제의 하나인 오존충의 파괴는 지구상에 분포되어있는 자외선량을 증가시키는 외에 지금까지 지상에 도달하지 않았던 단파장역의 자외선량의 증가를 초래하여, 이것에 피부암, 백내장등의 발병율 증가등의 건강 피해가 염려된다. 이들 발병기전은 아직 확실치 않으나 에너지가 큰 단파영역의 자외선에 폭로되면 세포내의 물분자의 이온화에 기인되어 발생하는 활성산소종이 막지질, 핵산. 단백질등에 산화적 손상을 가져와 이것에 돌연변이, 세포사를 초래하는 것이 그 원인의 하나라고 생각된다. 본 연구는 자외선 중 UVB의 조사로 인한 장해와 유도단백질을 찾아내어, 자외선의 유해성을 밝히는데 목적을 두었다. UVB를 농도별로 1회 hairless mouse에게 조사하여, 경시적으로 피부를 채취하여, UVB 조사로 인해 유도되는 단백질을 2차 전기영동법을 이용해 관찰하고. 유도단백질이 HSP인지를 면역염색을 통해 밝히고, 유도된 단백질을 protein sequence를 하여, 어떤 단백질인지 밝혔다.

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Studies on Protein Removing Activity of New Lens Cleaner

  • Jean Hyun;Park, Jong-Woo;Park, Kun-Hyock
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1996.04a
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    • pp.275-275
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    • 1996
  • Rudko method에 의한 단백질 제거능 시험 결과, 기존에 시판 중인 렌즈 세척제 보다 신규 처방화 된 렌즈 세척제의 단백질 제거능이 1.5배 이상 우수하였으며, 전자 주사 현미경 사진과 비교시 동일한 결과를 보임을 알 수가 있다.

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Sandwich ELISA 방법을 이용한 숙주유래 단백질의 검출

  • 성혜윤;김창민;민홍기;용군호
    • Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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    • 1994.04a
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    • pp.254-254
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    • 1994
  • 현재 국내에서 시판되고 있는 생물공학 의약품매 혼입될수 있는 숙주유래 단백질을 검출하기 위하여 숙주계로 사용되고 있는 Saccaromyces cerevisiae KCTC 1720과 Escherichis coli k12의 total protein을 분리 정제하여 토끼와 guinea pig으로부터 total protein 항체를 얻었다. 이때 토끼항체의 단백질 농도는 yeast의 경우에 4.05mg/m1, E. coli의 경우에 7.14mg/m1이었고, guinea pig의 단백질농도는 yeasat의 경우에 1.90mg/m1이었고 E. coli의 경우에 7.17mg/m1이었다. S. cerevisiae와 E. coli를 숙주로 하여 생산된 생물공학 의약품의 숙주유래 단백질을 검출하기 위하여 guinea pig항체를 96 well microptate에 흡착시키고 검체와 토끼항체의 순으로 microplate에 첨가하는 방법인 sandwich ELISA방법올 사용하였다. 이 방법을 생물공학 의약품의 숙주유래 단백질 검출에 적용한 결과 사람 성장 호르몬의 경우에는 5ng/vial 이하로 검출되었다. 또한 생물학적 제제 생물공학 제품의 경우에는, B형 간염백신제재와 인터페론 감마는 1ng/vial 이하로 검출되었고 인터페론 알파의 경우에는 25ng/vial이하로 검출되었다. 또한 이 방법은 현재 개발되어 시판되고 있는 생물공학 의약품 내에 혼입된 숙주유래 단백질을 검출하는데 쓰일 것이다.

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Influence of Albumin Glycation on the Protein Binding of Drugs (알부민 Gylcation이 약물의 단백질결합에 미치는 영향)

  • Bae Jin-Woo
    • The Korean Journal of Pharmacology
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    • v.31 no.1 s.57
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    • pp.135-140
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    • 1995
  • Glycation occurs by covalent binding between the carbonyl group of monosaccharides and the epsilon amino group of amino acid. It can alter the physiological function of proteins and causes the development of diabetic complications. In this study, the influence of glycation on protein binding of warfarin and dansylsarcosine was studied by equilibrium dialysis which was performed for 3 hours at $37^{\circ}C$ in the water bath. The high glycated albumin which contained $50{\pm}16%$ of glycated albumin bound less than natural albumin which contained $8.5{\pm}5.28%$ of glycated albumin, if drugs concentration were more than the albumin concentration. But only warfarin binding showed a significant difference of 6% (P<0.05) when the molar concentration ratio of warfarin per albumin was 3. In consideration of low therapeutic concentrations, low glycated albumin concentrations in the body, and rapid elimination of excessive free drugs, these small increaes of free warfarin concentrations by glycation of albumin are not considered as risk. factors for drug intoxication for diabetics, if renal functions are intact.

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