• 대한화학회지
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• 제28권1호
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• pp.14-19
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• 1984

메트미오글로빈의 압력에 의한 변성의 $H_2O$와 $D_2O$에서의 차이를 pH 5.7과 pH 7.0에서 연구하였다. 메트미오글로빈은 $D_2O$에서 $H_2O$보다 더 작은 압력에서 변성하였다. 그 차이가 pH 5.7에서가 pH 7에서 보다 더 컸다. $H_2O$와 $D_2O$에서 이 안정도의 차이가 단백질에 대한 $H^+$와 $D^+$의 결합에 차이가 있기 때문이며 또한, 수소가 중수소로 바뀜에 따르는 구조 변화 때문인 것으로 사료된다.

• 대한설비공학회지:설비저널
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• 제33권7호
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• pp.9-20
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• 2004

식품 냉동은 식품에서 열을 빼앗아 식품내의 수분을 액체에서 고체로 상변화시키는 방법 즉, 식품의 온도를 저하시켜 조직내의 자유수를 병결정화 함으로써 미생물 성장과 효소 활성의 억제로 식품의 품질저하를 최대한 방지하는 데 목적을 지닌 품질보존의 수단으로 식품의 장기 보존을 위한 가장 안전한 방법 중의 하나로 알려져 있다. 이와같이 동결식품이 정확히 처리되었으면 식품 본래의 향미, 색, 조직감 및 영양가가 신선상태 그대로 유지되어야 할 것이다. 그러나 식육의 경우 냉동냉장시 드립발생, 단백질 변성 및 지방산화 등을 초래함으로써 품질이 저하하게 된다. 특히, 식육의 변성과 연관된 생화학적 반응은 -2$0^{\circ}C$ 이상의 동결온도에서도 액상으로 잔존하는 식육내에 있는 수분 때문에 일시적으로 정지되거나 감소되지만 저장기간의 경과에 따라 점차적으로 진행이 지속된다. (중략)

• 한국식물병리학회지
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• 제12권1호
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• pp.99-108
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• 1996

3종의 빙핵세균 Peudomonas syringae 8401, Pseudomonas fuorescens 8701, Erwinia herbicola 8701의 세포 외막으로부터 아무런 변성제도 사용치 않고 sucrose density gradient centrifugation, Sephacryl gel filtration chromatography, DEAE-cellulose ion exchange chromatography, non-denaturing buffer를 이용한 PAGE, electroelution, SDS-PAGE를 통해 빙핵활성 단백질을 고도로 정제할 수 있었다. P. suringae와 P. fluorescens에서는 각각 3종류(155 kD, 75 kD, 50 kD)의 빙핵활성 단백질이, E. herbicola에서는 155 kD를 제외한 2종류(75 kD, 50 kD)의 빙핵활성 단백질은 이 연구를 통해 처음 밝혀진 것으로 , 지금까지 보고된 빙핵활성 단백질(150 KD 이상)보다는 훨씬 작은 것이다. 이는 빙핵활성을 나타내는 단백질의 기본단위는 이 실험의 결과만에 의하면 최대 50 kD임을 시사한다. 이들 단백질은 그 유래된 세균의 종류나 또는 단백질 분자량의 크기에 관계없이 모두 -5.5~7.5$^{\circ}C$에서 물을 동결시키는 높은 빙핵활성을 갖고 있었다. 이는 지금까지 보고된 어느 정제단백질의 빙핵활성보다 높은 것이다. 정제된 단백질의 빙핵활성은 trypsin 처리에 의해 상실되었고, pH6~8범위에서는 안정하였으며, pH5이하, pH9이상에서는 활성을 상실하였다. 보존온도에 대한 영향은 3$0^{\circ}C$이상이 되면 점차 활성이 감소하는 경향을 보이다 37$^{\circ}C$이상에서는 활성이 완전히 상실되었다. 금속이온으로서 Hg\ulcorner이온과 SDS에 의해 활성이 상실되었으나 phosphatidylinositol의 첨가에 의해서는 활성이 약간 증가(-1$^{\circ}C$)하였다.

• 미생물학회지
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• 제27권3호
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• pp.245-249
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• 1989

Bacillus licheniforntis에서 분비된 단백질 추출물에서 ammonium sulfate fractionation과 Sephadex G-75젤 여과 크로마토그라피를 사용하여 부분 정제된 2개의 서로 다른 활성을 갖는 단백질 분해 효소를 얻었다. 단백질 분해 효소 type l은 카제인에 대해 비교적 높은 활성을 보이며 organotluoride와 EOTA에 의한 억제에 매우 민감했다 이 효소의 최적 pH는 7.5였으며 $75^{\circ}C$에서 빠르게 변성되었다. 단백질 분해효소 type II는 type I에 비해 낮은 카제인 분해 활성을 보이며 ImM PMSF와 10mM EOTA용액과 함께 $37^{\circ}C$에서 30분 간 반응시키면 역사 활성이 억제되었다 한편 이 효소 는 pH 8.0에서 최대 활성을 나타내고 $71^{\circ}C$ 에서 상대적으로 늦게 불환성화 되었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제23권2호
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• pp.308-314
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• 1994

토란에서 정제한 lectin은 적혈구 응집활성이 서로 다른 4개의 획분 (Isolectin I, II, III, IV)으로 이루어진 당단백질로서, disk 전기영동 및 densitometric pattern 상에서 I, IV는 단일한 subunit의 단백질로서, 그리고 II, III는 I, IV는 단일한 subunit의 단백질로서, 그리고 I, II는 I, IV의 fabric 단백질로서 추정되었다. 그러나, 요소 함유 disk 전기영동에서는 I은 단일의, IV는 2종류의 subunit에서, II, III은 I, IV의 subunit에서 구성된 단백질임을 알앗다. 그래서 염소함유 초점전기영동에서도 isolectin IV는 2개의 peack가 될 것이라고 예상하였으나 실제로는 1개의 peak만이 나타났다. 또한 정제 lectin은 당, 가열, pH, 변성제, 금속에 대한 적혈구 응집저해는 거의 보이지 않았으나, pepsin에 의한 부분적인 활성 변화가 관찰되었다.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
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• 제17권
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• pp.59-63
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• 1999

벼의 엽록체 small HSP의 고온 스트레스 하에서의 기능을 밝히기 위하여 Oshsp21 cDNA를 pET 발현 vector에 도입하였다. 형질전환된 대장균 배양액에 IPTG를 첨가하여 단백질 발현을 유도시킨 다음 고온 stress 하에서의 생존율을 대조구와 비교하였다. 그 결과 대조균주의 경우 $50^{\circ}C$에서의 생존율이 크게 감소하였으나 Oshsp21이 발현된 대장균의 경우 70% 이상의 생존율을 나타내었다. 또한 대장균 단백질을 $55^{\circ}C$에서 30분간 열처리한 후, 대장균 단백질을 가용성과 비가용성 단백질로 분획한 다음, 각각의 비율을 조사한 결과, 대조균주의 경우 총 단백질의 약 60%가 비가용성 단백질로 변성되었으나, Oshsp21을 발현시킨 대장균의 경우 총 단백질의 약 35%만이 비가용성 단백질로 나타났다. 이러한 결과는 벼의 엽록체 small HSP는 세포내에서 분자 chaperone으로 기능하여 고온내성을 부여할 수 있음을 나타낸다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권6호
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• pp.1191-1195
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• 1997

새우젓의 육류단백질 분해 특성을 파악하기 위하여 전기투석기를 이용하여 탈염하여 조효소액을 조제하였다. 새우젓의 염도는 전기투석 후 2% 이하로 낮아졌으며 투석 시간이 경과할수록 조효소액의 protease activity는 증가하였다. 새우젓 조효소액에 우육, 돈육, 계육 등의 육류 전근육단백질을 기질로 하여 $37^{\circ}C$에서 반응시켜 SDS-PAGE로 근원섬유 단백질의 분해양상을 측정하였다. 새우젓 조효소액은 매우 강력하게 육류단백질을 분해하였으며 가열 처리 및 비가열처리 기질 모두 원활히 분해하는 특성이 있었다. 이러한 육류 단백질 분해는 특히 가열 처리한 육류에서 더 크게 나타나 5분 이내에 거의 모든 근육 단백질 단백질의 분해가 일어났다. 가열변성된 기질을 사용하여 조효소액의 분해능을 측정하였을 때 계육의 분해가 가장 원활히 일어났으며 그 다음이 돈육, 우육의 순이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제17권6호
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• pp.500-505
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• 1985

농축우유에 냉동보호물질을 첨가하여 $-15^{\circ}C$에서 비동결 상태로 저장할 수 있는 방법을 개발하여, $-15^{\circ}C$에서 저장하면서 저장중 품질변화를 평가한 결과는 다음과 같다. 농축우유를 $-15^{\circ}C$에서 비동결 상태로 저장하는데 적합한 복합냉동보호물질은 설탕 17.74%, glucose, 8.87% fructose 8.87%, glycerol 2%, HMP 0.25%, NaCl 0.25%, ascorbic acid 0.02%로 구성되었으며, 고형분 38%인 농축우유에 냉동보호물질 38%를 첨가하는 것이 적당하였다. 저장중의 품질변화중 관능적 품질과 이용성에 가장 심각한 영향을 주는 것은 단백질 변성에 의한 gel화현상 이었다. Gel화현상은 대조구에서 3주저장 후부터 발생하였으나 냉동보호물질을 첨가한 처리구에서는 전 저장기간동안 발생하지 않았다. 우유 단백질의 저장중 변성현상을 뒷받침하는 단백질 침전량을 조사한 결과 control에서 3주 후부터 현저하게 나타났으며, 처리구에서는 저장기간동안 나타나지 않아TEk. 저장중 농축우유의 색깔변화나 과산화물가의 변화는 경미했으며, 대조구과 처리구간에 유의성있는 차이가 없었다. 이상의 결과를 종합해 보면 농축우유에 냉동보호물질을 첨가하여 냉동저장온도에서 비동결상태로 저장하면 통상적인 냉동저장방법과 같은 품질보존 효과를 얻을 수 있을 뿐만 아니라, 보통 냉동저장시에 발생하는 우유단백질의 변성에서 오는 gel화현상을 효과적으로 방지할 수 있어 저장 후 제품의 품질과 이용성을 증진 시킬 수 있었다.

• 한국수산과학회지
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• 제24권5호
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• pp.340-344
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• 1991

각종 어육의 동결 및 가열과정 중의 이화학적 품질변화의 규명하고 저온저장 및 가열조건의 확립과 장치의 설계를 위하여 필요로하는 열물성과 변성온도를 DSC를 이용 측정함으로서 다음의 결과를 얻었다. 1. 어육의 발열반응개시온도는 냉각속도가 증가할수록 강하하였으며, 활성화에너지, 엔탈피 및 엔트로피는 냉각속도의 증가와는 상반되는 경향을 보였다. 동결잠열은 냉각속도에 관계없이 거의 -정한 값을 나타내었다. 2. 어육의 동결과정 중의 자유에너지의 변화는 냉각속도와 조성성분의 영향보다는 온도에 의한 영향이 큰 것으로 나타났다. 3. 어육속의 지질 및 단백질의 변성온도는 가열속도와 상관관계를 나타내었으며, 지질의 함양이 많을수록 변성온도가 낮게 나타났다. 변성엔탈피는 각각 0.04-0.13, 0.07-0.17cal/g 값을 얻었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제18권1호
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• pp.123-130
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• 1989

방어로부터 추출한 근원섬유 현탁액을 $0^{\circ}C$(빙장), $-3.5^{\circ}C$(PF저장), $-20^{\circ}C$(동결저장)에 저장하면서 Ca-과 Mg-ATPase활성을 측정하여 근육단백질의 변성을 조사하였으며 일부는 생선을 각 온도에 일정기간 저장한 후 근원섬유를 추출하여 단백질 변성정도를 비교한 결과 추출한 근원섬유를 저장하였을 때 빙장 및 PF저장한 시료의 ATPase활성은 비슷한 수준이었으나 동결 저장한 시료에서는 현저히 낮았다. 생선을 각 온도에 1주일간 저장한 후 추출한 근원섬유의 소활성은 근원섬유를 미리 추출하여 같은 기간동안 저장한 경우에 비하여 빙장과 PF저장에서는 1.2-1.8배, 동결저장에서는 2.5-3배 정도 높은 수준을 유지하고 있었다. 근원섬유를 각 온도에 저장하였을 때의 변성속도는 Ca-의 경우가 Mg-ATPase에 비 해 2-3배 빨랐으나 생선으로 저장한 경우에는 Ca-과 Mg-ATPase간에 큰 차이를 나타내지 않았다.