• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2004년도 정기총회 및 제33차 춘계 학술대회
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• pp.131-134
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• 2004

EM이 돼지 사양에서 육질개선에 미치는 효과를 알아보기 위해 사양실험을 하였다. 일반적으로 사양한 돼지와 EM 축산사료첨가제와 EM 활성액을 정기적으로 급이하여 사양한 EM Pork를 도축한 후 각각의 돈육을 $4^{\circ}C$ 냉장온도와 $-18^{\circ}C$ 냉동온도에서 저장하였다. 그후 일반 돈육과 EM Pork의 일반성분 및 육질의 보존성에 관한 실험을 실시하였다. 단백질 변성에 관한 실험결과 일반 돈육을 5일간 냉동저장한 것은 3.72 mg%를 보였고 EM Pork는 3.2 mg%를 나타내 일반 돈육보다 15% 정도 단백질 변성을 지연시켰다. 또한, 일반 돈육을 5일간 냉장저장한 것은 4.9 mg%를 나타냈으나 EM Pork는 3.19 mg%를 나타내 일반 돈육보다 35% 단백질 변성 억제 효과를 보였다. 또한, 냉동 및 냉장 처리한 일반 돈육의 조단백질 함량은 각각 21.41%와 19.73%인데 비해 냉동 및 냉장 처리한 EM Pork는 각각 22.21%와 21.41%를 나타냈다. 이러한 결과는 단백질 변성과 관련된 것이라 볼 수 있다. 결론적으로 EM Pork육은 일반 돈육에 비해 단백질 변성 억제 효과가 15${\sim}$35% 정도 우수한 것으로 사료된다.

• 대한약리학회지
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• 제32권3호
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• pp.433-444
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• 1996

본 연구에서는 열충격에 의한 세포내 단백질 변성을 정량하는 방법을 소개하고 있다. Thiol compound인 diamide [azodicarboxylic acid bis (dimethylamide)]는 단백질변성시 노출된 sulfyhydryl기를 cross-link 시킨다. 정상 상태에서는 노출되지 않는 sulfyhydryl group이 변성된 단백질에서는 노출되기 때문에 diamide에 의한 cross-linking이 선택적으로 일어날 것이다. 그러므로 diamide는 변성된 단백질을 "trap"하는 작용을 할 수 있다. 본 연구진은 세포내 열충격후 고분자 단백질 응집물 (high molecular weight protein aggregate, HAA)이 나타남을 비환원 (non reducing) SDS-PAGE에서 관찰하였고 이를 gas flow counter로 scanning하여 정량하였다. 실험 결과 세포에 열충격을 가한후 diamide를 처리하면 HMA가 열충격 용량의존적으로 증가함을 관찰하였다. 이는 HMA의 양을 측정함으로써 열충격에 의하여 변성된 단백질을 정량할 수 있음을 반증한다. 열내성이 유도된 세포와 그렇지 않은 세포를 비교하였을 때 열내성이 유도된 세포에서는 열충격에 의한 HMA의 형성이 억제됨을 관찰하였다. 열충격후 정상온도에서 회복기를 주면서 시간대별로 diamide를 첨가하고 이때 형성된 HMA양을 측정하여, 단백질 원형복구의 역동성을 실험하였다. 그 결과, HMA는 열내성의 유도 여부와 상관없이 빠르게 없어짐을 알 수 있었다. 그러나 열내성이 유도된 세포에서 HSP70 단항체를 electroporation에 의하여 투여하였을 때 HMA가 현저히 증가하였고, 이는 열내성이 유도된 세포에서는 HSP70의 증가에 의하여 HMA생성이 억제되었음을 나타낸다. HSP70 항체를 이용하여 면역침전을 시행한 결과 변성된 세포내 단백질이 HSP70과 같이 침전됨이 관찰되었다. 이 결과는 HSP70 단백질이 변성된 단백질과 일시적으로 결합하여 정상 상태로 돌아가거나 복구될 수 있도록 도와줄 수 있음을 시사한다.

• 축산식품과학과 산업
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• 제5권2호
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• pp.58-69
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• 2016

건강지향의 식육, 육제품에 대한 사회적 요구에 부응하기 위해 기능성 첨가물 대체 연구로부터 원재료인 신선육과 가공공정 중 식육 단백질의 변성을 제어하고 최적화하기 위한 연구과제로써 온도체 가공/급속동결송풍냉각/저온 세절혼합 조합 기술(처리구)에 대한 유효성이 평가되었다. 그 결과 새로 제안된 조합 공정기술은 기존의 냉도체/수침냉각/세절혼합 조합(대조구)과 비교했을 때 단백질 변성 제어를 통한 기능성 단백질 추출성의 향상으로 인해 신선육의 품질향상뿐만 아니라 가열 처리 후 단백질 겔의 수율과 조직감 모두 증진되었으며, 특히 나트륨을 저감화한 조건($2%{\rightarrow}1%$)에서도 기존의 대조구와 유사한 특성을 보여 나트륨 저감화를 위한 기술로 제안될 수 있었다.

• 한국막학회:학술대회논문집
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• 한국막학회 1997년도 춘계 총회 및 학술발표회
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• pp.45-47
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• 1997

정밀여과 및 한외여과에 의해 단백질 등과 같은 거대분자 물질을 분리정제할 경우 피할 수 없는 문제점은 막에 의해 분리된 거대부자들이 막표면에 쌓이는 농도분극(concentration polarization)현상과 이 누적된 거대분자가 막과의 상호작용에 의해 막표면 또는 막세공 내에 비가역적으로 침적되는 막오염(membrane fouling)현상이 일어난다는 점이다. 특히 막표면 또는 막세공 내에 분리대상 물질이 비가역적으로 침적되어 발생되는 막오염은 상대적으로 가역적 침적 과정인 농도분극보다 제어 또는 억제가 어려워 최근의 막분리 분야 연구의 상당 부분이 막오염 유발요인의 해석, 막오염을 효율적으로 제어 또는 억제하기 위한 방법의 연구에 집중되고 있다. 본 연구에서는 단백질 용액의 정밀여과시 단백질 변성이 막오염에 미치는 영향을 체계적으로 규명하기 위한 연구의 일환으로서 BSA를 분리대상 물질로하여, BSA용액을 미리 기계적 Shear(펌프 및 sonification), 열, 화학적 방법(pH 및 변성제)으로 변성시킨 후, 이 용액을 대상으로 회분식 정밀여과 실험을 수행하여 단백질 응집체 형성이 막투과량 감소에 미치는 영향을 실험적으로 검토하였으며, 각각의 막투과량 감소 특성을 아래의 4가지 blocking filtration law로서 해석하였다: complete blocking law, intermediate blocking law, standard blocking law, cake filtration law.

• 한국식품과학회지
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• 제19권2호
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• pp.89-96
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• 1987

방어와 갈색띠 매물고둥에서 myosin과 paramyosin 을 추출하고, 이들 단백질의 가열중에 일어나는 변성기구를 아미노산 잔기와 SH기의 변화 및 단백질간의 상호작용 등을 측정하므로서 분석하였다. 각 단백질을 이루는 구성아미노산의 측쇄중 소수성 잔기의 유리정도는 가열온도 $65^{\circ}C$까지는 증가하였으나, 그 이상의 가열온도에서는 감소하는 경향을 보였다. 유리 소수성 잔기가 증가하여 감에 따라, 단백질간 상호작용도 활발하여 갔으며, 소수성 잔기의 유리정도가 감소하는 가열온도$65^{\circ}C$부터는 단백질의 응집이 일어나기 시작 하였다. 단백질간의 상호작용을 탁도로써 분석하여 Arrhenius식으로 해석한 결과, 방어 myosin은 3단계이상의 변성과정으로 구분할 수 있었으며, 갈색띠 매물고둥 paramyos은 2단계의 변성과정으로 구분할 수 있었다. 이들 두 단백질 소수성, 용해도, 유리 SH기의 수 및 단백질간의 상호작용 등은 온도함수와 밀접한 상관관계를 보였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.160-165
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• 1997

오징어의 actomyosin과 myosin은 3$0^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35$^{\circ}C$에서, HMM은 $25^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.

• 한국안광학회지
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• 제12권1호
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• pp.9-15
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• 2007

본 연구는 UV-A 노출에 의해 유발된 안구 내에 존재하는 단백질 효소 중의 하나인 ribonuclease A(RNase A)의 변성을 차단할 수 있는 안경렌즈의 적절한 UV-A 차단율을 알아보기 위해 수행하였다. RNase A를 1, 3, 6, 24, 48, 72, 96시간 동안 365 nm의 UV-A에 노출시켜 노출시간에 따른 단백질의 변성 정도를 아크릴 아미드 겔 전기영동법으로 확인하였다. 또한, 20%, 50%, 80%, 99% UV 차단 효과를 가진 안경렌즈로 UV-A를 차단하였을 때 RNase A의 변성이 억제될 수 있는 지를 알아보았다. RNase의 변성은 1시간 동안의 UV 노출에 의해서도 유발되었으며, UV-A 노출시간이 길어질수록 그 정도는 심해졌다. 1시간의 UV-A 노출에 의해 유발된 미세한 RNase A의 변성은 20% 정도의 UV-A 차단으로 충분히 예방될 수 있었다. UV-A를 3시간 동안 노출하였을 때는 50%이상의 UV-A 차단율을 가진 렌즈가 RNase A의 변성을 막을 수 있었다. 6시간 동안 UV-A에 노출되었을 때에는 99%의 렌즈로 차단하였을 때조차도 RNase A의 변성이 완벽하게 차단되지 못했다. 그러나 96시간 동안 UV-A에 노출되었을 때 나타나는 심각한 단백질의 변성이 99%의 UV-A 차단 렌즈를 사용하였을 경우 크게 감소하였다.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2004년도 제34차 추계 국제 학술대회
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• pp.150-153
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• 2004

EM과 천연항생물질을 정기적으로 급여한 돼지 사양에 대한 육질개선 효과를 알아보기 위해 일반 돈육과 EM Pork의 일반성분, 육질 개선 및 육질 보존성에 관한 실험을 실시하였다. 콜레스테롤 함량 측정 결과 일반돼지는 평균적으로 83mg/100g인데 반해 EM Pork는 71mg/100g을 나타냈는데 EM Pork가 일반돼지보다 콜레스테롤 함량이 15% 정도 감소한 효과를 보였다. 또한 TBA가는 저장기간 14일에 일반돼지가 0.184 MDAmg/kg를 나타낸 반면, EM Pork는 0.165 MDAmg/kg를 나타내 EM Pork가 일반돼지보다 11% 정도 강한 항산화 효과를 나타냈다. 단백질변성에 관한 실험결과 일반 돈육을 5일간 냉장 저장한 것은 4.9mg%을 나타냈으나 EM Pork는 3.19mg%를 나타내 일반 돈육 보다 35% 단백질 변성 억제 효과를 보였다. 결론적으로 EM Pork는 일반 돼지에 비해 콜레스테롤 함량 감소, 항산화 효과 증가 및 단백질변성 억제효과가 우수한 것으로 사료된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제22권2호
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• pp.161-164
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• 1993

본 연구에서는 Kjeldahl 방법으로 시유의 질소분획물의 함량과 유청단백질 변성정도를 측정함으로써 이들이 시유의 열처리 정도를 비교할 수 있는 검색의 지표로서 타당하는지 알아보았다. 각 열처리법에 따른 질소분획물들의 함량을 보면, 원유에서는 시료 100g당 총질소가 431.3mg, 케이신질소가 341.0mg, 비케이신질소가 90.3mg, 이 중에서 비단백태질소가 31.6mg그리고 유청단백질소는 58.8mg을 보인 반면, 시유인 저온살균유, 고온순간살균유, 초고온처 리유의 질소분획물들의 함량이 다르게 나타났다. 유청단백질 변성정도는 저온살균유가 26.7%, 고온순간살균유가 32.9%, 초고온살균유가 60.7%, 그리고 초고온멸균유가 38.4%를 보여 열처리 정도가 높아질수록 변성정도도 높게 나타남으로써 열처리법에 따라 유청단백질의 변성정도의 구분이 뚜렷하였다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1993년도 제2회 신약개발 연구발표회 초록집
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• pp.57-57
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• 1993

단백질 분해효소는 염증주변에 축적된 파괴조직이나 변성단백질등을 분해하여 염증, 특히 만성염증의 순환을 정상화함으로써 소염제로서 사용되어 왔으며 현재, Chymotrypsin, Trypsin, Promelain, Papain, Serrathiopeptidase, Pronase 등이 소염효소제로써 사용되고 있다. 이들은 주로 미생물 배양액에서 통상적인 방법으로 정제하여 사용하며, 유전자 재조합기술을 사용하여 재조합 균주에서 생산할 경우 그 생산성을 증대시킬수 있을 것이라 기대된다.