• Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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• 2004.05a
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• pp.131-134
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• 2004

EM이 돼지 사양에서 육질개선에 미치는 효과를 알아보기 위해 사양실험을 하였다. 일반적으로 사양한 돼지와 EM 축산사료첨가제와 EM 활성액을 정기적으로 급이하여 사양한 EM Pork를 도축한 후 각각의 돈육을 $4^{\circ}C$ 냉장온도와 $-18^{\circ}C$ 냉동온도에서 저장하였다. 그후 일반 돈육과 EM Pork의 일반성분 및 육질의 보존성에 관한 실험을 실시하였다. 단백질 변성에 관한 실험결과 일반 돈육을 5일간 냉동저장한 것은 3.72 mg%를 보였고 EM Pork는 3.2 mg%를 나타내 일반 돈육보다 15% 정도 단백질 변성을 지연시켰다. 또한, 일반 돈육을 5일간 냉장저장한 것은 4.9 mg%를 나타냈으나 EM Pork는 3.19 mg%를 나타내 일반 돈육보다 35% 단백질 변성 억제 효과를 보였다. 또한, 냉동 및 냉장 처리한 일반 돈육의 조단백질 함량은 각각 21.41%와 19.73%인데 비해 냉동 및 냉장 처리한 EM Pork는 각각 22.21%와 21.41%를 나타냈다. 이러한 결과는 단백질 변성과 관련된 것이라 볼 수 있다. 결론적으로 EM Pork육은 일반 돈육에 비해 단백질 변성 억제 효과가 15${\sim}$35% 정도 우수한 것으로 사료된다.

• The Korean Journal of Pharmacology
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• v.32 no.3
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• pp.433-444
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• 1996

We describe a novel approach to evaluate quantitatively the amounts of denatured proteins in cells upon heat exposure. A thiol compound, diamide [azodicarboxylic acid bis (dimethylamide)] causes protein cross-linking with exposed sulfyhydryl residues of denatured proteins. Since denatured proteins expose normally well-hidden sulfhydryl groups, these will be preferentially cross-linked by diamide. Thus diamide acts to 'trap' denatured proteins. We observed that protein aggregates (high molecular weight protein aggregates, HMA) appeared on SDS-polyacrylamide gels run under non-reducing conditions and that the amount of HMA can be quantified by scanning the gels using a gas flow counter. Heating cells followed by a fixed dose of diamide exposure resulted in HMA increases in a heat-dose dependent manner, demonstrating that the quantitation of HMA could serve as a measure of heat-denatured proteins. We compared thermotolerant and nontolerant cells and found decreased HMA in tolerant cells upon heat treatment. As an attempt to examine the kinetics of protein renaturation (or 'repair'), we measured the amounts of aggregates formed by the addition of diamide at various times after heat shock. Such experiments demonstrate an equally rapid disappearance of HMA in previously unheated and in thermotolerant cells. Levels of HMA in tolerant cells increased significantly after electroporation of HSP70 specific mAbs, suggesting an involvement of HSP70 in reducing HMA levels in thermotolerant cells upon heat exposure. Immunoprecipitation studies using anti-HSP70 antibody indicated an association of HSP70 with heat-denatured proteins. Our results suggest that heat induces protein denaturation, and that elevated level of HSP70 present in thermotolerant cells protects them by reducing the level of protein denaturation rather than by facilitating the 'repair' (or degradation) process.

• 축산식품과학과 산업
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• v.5 no.2
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• pp.58-69
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• 2016

건강지향의 식육, 육제품에 대한 사회적 요구에 부응하기 위해 기능성 첨가물 대체 연구로부터 원재료인 신선육과 가공공정 중 식육 단백질의 변성을 제어하고 최적화하기 위한 연구과제로써 온도체 가공/급속동결송풍냉각/저온 세절혼합 조합 기술(처리구)에 대한 유효성이 평가되었다. 그 결과 새로 제안된 조합 공정기술은 기존의 냉도체/수침냉각/세절혼합 조합(대조구)과 비교했을 때 단백질 변성 제어를 통한 기능성 단백질 추출성의 향상으로 인해 신선육의 품질향상뿐만 아니라 가열 처리 후 단백질 겔의 수율과 조직감 모두 증진되었으며, 특히 나트륨을 저감화한 조건($2%{\rightarrow}1%$)에서도 기존의 대조구와 유사한 특성을 보여 나트륨 저감화를 위한 기술로 제안될 수 있었다.

• Proceedings of the Membrane Society of Korea Conference
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• 1997.04b
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• pp.45-47
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• 1997

정밀여과 및 한외여과에 의해 단백질 등과 같은 거대분자 물질을 분리정제할 경우 피할 수 없는 문제점은 막에 의해 분리된 거대부자들이 막표면에 쌓이는 농도분극(concentration polarization)현상과 이 누적된 거대분자가 막과의 상호작용에 의해 막표면 또는 막세공 내에 비가역적으로 침적되는 막오염(membrane fouling)현상이 일어난다는 점이다. 특히 막표면 또는 막세공 내에 분리대상 물질이 비가역적으로 침적되어 발생되는 막오염은 상대적으로 가역적 침적 과정인 농도분극보다 제어 또는 억제가 어려워 최근의 막분리 분야 연구의 상당 부분이 막오염 유발요인의 해석, 막오염을 효율적으로 제어 또는 억제하기 위한 방법의 연구에 집중되고 있다. 본 연구에서는 단백질 용액의 정밀여과시 단백질 변성이 막오염에 미치는 영향을 체계적으로 규명하기 위한 연구의 일환으로서 BSA를 분리대상 물질로하여, BSA용액을 미리 기계적 Shear(펌프 및 sonification), 열, 화학적 방법(pH 및 변성제)으로 변성시킨 후, 이 용액을 대상으로 회분식 정밀여과 실험을 수행하여 단백질 응집체 형성이 막투과량 감소에 미치는 영향을 실험적으로 검토하였으며, 각각의 막투과량 감소 특성을 아래의 4가지 blocking filtration law로서 해석하였다: complete blocking law, intermediate blocking law, standard blocking law, cake filtration law.

• Korean Journal of Food Science and Technology
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• v.19 no.2
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• pp.89-96
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• 1987

The denaturation mechanism of the protein during heating of myosin and paramyosin extracted from the ordinary muscle of yellowtail (Seriola qrinqueradits) and the adductor muscle of whelk (Neptunea arthritica cuming) were investigated by analyzing the hydrophobicity, solubility, SH group and protein-protein interaction. The free hydrophobic residue of the two proteins were increased by increase of heating temperature up to $65^{\circ}C$ and then decreased for further temperature raise. The protein-protein interaction was proportional to the increment of the free hydrophobic residue. The aggregation of protein was begun from $65^{\circ}C$ with the decrease of the free hydrophobic residues. The results of Arrhenius equation for the data on proteinprotein interaction showed that the denaturation course was made up with multi-steps in the myosin and two-steps in the paramyosin. The number of free hydrophobic residue and SH group, solubility and protein-protein interaction were significantly differed with the denaturation temperature (p<0.01).

• The Korean Journal of Food And Nutrition
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• v.10 no.2
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• pp.160-165
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• 1997

The actomyosin and myosin of the squid at 3$0^{\circ}C$ showed the highest Vmax and the actomyosin and myosin of the clam at 35$^{\circ}C$ and HMM at $25^{\circ}C$ showed the highest Vmax the thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the clam showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that there was a difference between animals in the denaturation velocity.

• Journal of Korean Ophthalmic Optics Society
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• v.12 no.1
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• pp.9-15
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• 2007

The aim of this study was to find the proper UV-A blocking percentage that could protect the denaturation of ribonuclease A (RNase A), one of protein enzymes in eye, induced by UV-A. RNase A was irradiated at 365 nm for 1, 3, 6, 24, 48, 72, 96 hr and the extent of denaturation was monitored by polyacrylamide gel electrophoresis. Furthermore, it was investigated whether blocking of UV-A by 20, 50, 80 and 99% eyeglass lens could protect the denaturation of RNase A or not. The denaturation of RNase A was induced by only 1 hr UV-A irradiation and the extent of denaturation became severe depending on UV-A irradiation time. The mild denaturation of RNase A induced by irradiation for 1 hr could be sufficiently protected by 20% UV-A blocking lens. When RNase A was irradiated for 3 hr, more that 50% blocking of UV-A needed to prevent the denaturation. Even though 99% UV-A blocking lens was used, the denaturation of RNase A induced by 6 hr irradiation could not be prevented perfectly. However, 99% UV-A blocking lens could dramatically decrease the severe denaturation of RNase A induced by irradiation for 96 hr.

• Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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• 2004.10a
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• pp.150-153
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• 2004

EM과 천연항생물질을 정기적으로 급여한 돼지 사양에 대한 육질개선 효과를 알아보기 위해 일반 돈육과 EM Pork의 일반성분, 육질 개선 및 육질 보존성에 관한 실험을 실시하였다. 콜레스테롤 함량 측정 결과 일반돼지는 평균적으로 83mg/100g인데 반해 EM Pork는 71mg/100g을 나타냈는데 EM Pork가 일반돼지보다 콜레스테롤 함량이 15% 정도 감소한 효과를 보였다. 또한 TBA가는 저장기간 14일에 일반돼지가 0.184 MDAmg/kg를 나타낸 반면, EM Pork는 0.165 MDAmg/kg를 나타내 EM Pork가 일반돼지보다 11% 정도 강한 항산화 효과를 나타냈다. 단백질변성에 관한 실험결과 일반 돈육을 5일간 냉장 저장한 것은 4.9mg%을 나타냈으나 EM Pork는 3.19mg%를 나타내 일반 돈육 보다 35% 단백질 변성 억제 효과를 보였다. 결론적으로 EM Pork는 일반 돼지에 비해 콜레스테롤 함량 감소, 항산화 효과 증가 및 단백질변성 억제효과가 우수한 것으로 사료된다.

• Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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• v.22 no.2
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• pp.161-164
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• 1993

To find out the effective indicators for identification and classification of different heat treatment, the contents of nitrogen fractions and the degrees of whey protein denaturation in market milks were investigated by Kjeldahl method. The contents of nitrogen fractions per 100ml raw milk were total nitrogen (431.3mg), casein nitrogen (341.0mg) and non-casein nitrogen(90.3mg), in which non-protein nitrogen (31.6mg) and denatured whey protein nitrogen (58.8mg), while those of LTLT, HTST, UHT pasteurized and UHT sterilized showed different values. The degrees of whey protein denaturation were 26.7%(LTLT), 32.9%(HTST), 60.7%(UHT pasteurized) and 38.4%(UHT sterilized), respectively. As the higher temperature was applied for the treatment of milk, the degree of the whey protein denaturation was higher. Remarkable differences in the degree of whey protein denaturation according to the heating methods were observed.

• Proceedings of the Korean Society of Applied Pharmacology
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• 1993.04a
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• pp.57-57
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• 1993

단백질 분해효소는 염증주변에 축적된 파괴조직이나 변성단백질등을 분해하여 염증, 특히 만성염증의 순환을 정상화함으로써 소염제로서 사용되어 왔으며 현재, Chymotrypsin, Trypsin, Promelain, Papain, Serrathiopeptidase, Pronase 등이 소염효소제로써 사용되고 있다. 이들은 주로 미생물 배양액에서 통상적인 방법으로 정제하여 사용하며, 유전자 재조합기술을 사용하여 재조합 균주에서 생산할 경우 그 생산성을 증대시킬수 있을 것이라 기대된다.