• 한국정보과학회:학술대회논문집
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• 한국정보과학회 2002년도 가을 학술발표논문집 Vol.29 No.2 (1)
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• pp.226-228
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• 2002

현재 유전자 서열 분석이 완료된 유전체들이 점점 늘어나고 있다. 따라서 이에 대한 방대한 정보가 생성됨에 따라 다양한 생물체들에 대하여 대사 네트웍을 통한 다차원적 분석이 가능하게 되었다. 대사 네트웍은 단백질 또는 효소들의 전체적인 상호작용을 표현하기 때문에 생물학적 메카니즘에 대하여 보다 풍부한 정보를 제공해 준다. 본 논문에서는 일차원적인 유전자 서열에 의한 종의 계통 분류가 아니라 메타 수준의 생리 구조적 비교를 통하여 계통분류학에 대하여 새로운 방법의 접근을 제안하고자 한다. 제안된 방법은 기존의 상동성 비교에 의한 계통 분류와 함께 좀 더 포괄적이고 거시적인 분석을 가능하게 한다.

• 한국동물학회지
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• 제38권3호
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• pp.417-425
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• 1995

적외선 온도 감응기를 장착한 기존의 마이크로파 고정기의 단점을 보완하기 위해서 주변 온도를 보상할 수 있는 고정기를 개발하였다. 이를 이용하여 흰쥐의 혀, 췌장 및 소장을 고정(물리고정)한 후 몇 가지 염색법을 적용하여 염색성을 관찰하였고, 췌장의 내, 외분비 세포의 미세구조를 전자현미경으로 검경하였으며 단백질의 양과 bands의 양상을 조사하였다. 또한 이 결과들을 통상적인 화학고정을 시행한 경우와 비교하여 마이크로파에 의한 생체물질의 고정효과를 검증하고 조직화학에 응용될 수 있는지를 조사하였다. 흰쥐 혀의 횡단면을 H-E 염색하였을 경우, 두 고정법에서 염색성은 유사하였으나 물리고정에 비해 화학고정에 의한 관찰된 조직은 근육층의 분리가 관찰되었다. 췌장조직을 Feulgen 반응을 이용하여 염색하였을 경우, 물리고정한 군에서 반응산물이 보다 명확하게 관찰되었으며, 십이지장 융모에서 PAS 반응에 의한 염색성도 물리고정의 경우에서 배상세포에 특이적으로 강하게 나타났다. 물리고정을 한 후 짧은 시간동안 2차로 화학고정했을 경우, 췌장 내, 외 분비세포들의 전자현미경적 미세구조는 막 구조 및 세포기관이나 분비과립등의 보존상태 등에서 통상적인 화학고정법의 결과와 유사하게 관찰되었다. 물리고정한 시료의 질과 염색성이 우수하다는 사실에 근거하여 단백질 함량을 조사한 결과, 물리고정시 단백질의 추출이 비교적 적은 것으로 조사되었다. 이상과 같은 결과들은 마이크로파로 생체조직을 고정할 경우 대부분의 단백질들의 불용성화가 일어남으로써 미세구조의 고정 및 염색성이 증대되는 것으로 판단되었다. 현상에는 반드시 rosy transformant의 염색체 삽입에 의해서 만이 아니라 세포질내에서도 construct내의 rosy 유전자의 발현이 가능한 것으로 분석되었다. 또한 형질전환율에 있어서는 Pc[(ry+)B]와p[(ry+)$\Delta$SX9] construct 간에 유의한 차가 없는 것으로 나타났다. 이상의 결과로 볼 때, 실험 목적에 따라 자율적인 P element 또는 helper DNA를 이용한 비자율적인 P element를 효과적인 vector 로 선택 이용함으로써 특정 유전자를 곤충집단내로 침투 및 고정시킬 수 있다고 판단된다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권3호
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• pp.586-592
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• 1999

그루, 은파 및 탑동 등의 한국산 소맥분의 단백질 함량은 수입 소맥과 비교하여 상당히 많은 양 함유되어 있으나 탑동을 제외한 한국밀의 반죽 물성은 매우 약하여 단백질의 함량이 많음에도 불구하고 연질맥과 같은 반죽물성을 나타내었고, 특히 그루는 가장 많은 양의 단백질을 함유하지만 전형적인 sticky dough의 문제점을 나타내었다. 수입산과 국내산의 분류에 관계없이 단백질 함량이 많은 그루, 은파, 및 탑동 등의 한국 밀들은 DNS와 같이 acid insoluble protein의 함량이 상대적으로 많으며 water soluble과 salt soluble 단백질의 함량은 상대적으로 적었다. 특히 수입 DNS 밀은 전체 단백질의 함량에 대한 40% 이상이 acid insoluble protein이며 SDS insoluble protein 함량 또한 가장 많은 양 함유되어 있었다. 반면 한국산 소맥은 대부분 연질맥인 WW와 같이 SDS insoluble protein의 함량이 상대적으로 적었다. 또한 품종이나 제품성에 관계없이 밀가루의 단백질 함량이 높을 수록 단백질의 S-S와 SH 함량이 증가하였으며, 이러한 결과는 외국문헌에서 알려진 밀가루의 특성과 특별한 차이가 없었다. 그러나 탑동밀을 제외한 4종의 한국 밀에서 gluten의 특징적인 116 kD 이상의 high molecular weight protein subunit이 관찰되었으며, 이러한 subunit은 high molecular weight glutenin subunit에 해당되는 것으로 외국문헌의 경우 subunit 2.2로 분류하기도 한다. 또한 116 kD영역에 나타나는 triplet band는 탑동을 제외한 4 종의 우리밀은 doublet로 나타나므로 단백질의 high molecular weight subunit region에서 경질맥인 탑동밀의 구조가 가장 수입밀과 일치하는 것을 관찰할 수 있었다.

• 한국콘텐츠학회:학술대회논문집
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• 한국콘텐츠학회 2008년도 춘계 종합학술대회 논문집
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• pp.842-845
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• 2008

단백질 상호작용 네트워크는 허브(Hub)라 할 수 있는 상호작용 수가 많은 소수의 단백질과 상호작용 수가 적은 다수의 단백질들로 구성된다. 최근 들어 여러 연구들에서 허브 단백질이 비 허브(Non-hub) 단백질보다 상호작용 네트워크에 필수적인 단백질일 가능성이 높다고 설명하고 있다. 이러한 현상을 중심-치명 룰(Centrality-lethality Rule)이라 하는데, 이는 복잡계 네트워크에서 허브단백질의 중요성 및 네트워크 구조의 중요성을 설명하기 위한 방법으로 폭넓게 신뢰받고 있다. 이에 본 논문에서는 중심-치명 룰이 항상 옳게 적용되는지를 확인하기 위해 Uetz, Ito, MIPS, DIP, SGD, BioGRID와 같은 효모에 관한 공개된 모든 단백질 상호작용 데이터베이스들을 분석하였다. 흥미롭게도, 상호작용 데이터가 적은 데이터베이스들(Uetz, Ito, DIP)에서는 중심-치명 룰을 잘 나타냈지만 상호작용 데이터가 대용량인 데이터베이스들(SGD, BioGRID)에서는 중심-치명 룰이 잘 맞지 않음을 확인하였다. 이에 따라 SGD와 BioGRID 데이터베이스로 부터 얻은 상호작용 네트워크의 특징을 분석하고 DIP 데이터베이스의 상호작용 네트워크와 비교해보았다.

• 한국자원식물학회지
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• 제16권1호
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• pp.82-88
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• 2003

고추냉이에 모자이크 병징을 나타내는 이병주로부터 고추냉이 모자이크 바이러스를 분리하였다. 고추냉이 모자이크 바이러스의 genomic RNA를 추출하여 전체 유전자 구조를 결정하였다. 유전자 전체길이는 6,298 염기를 가지고 있었으며, 4개 ORF로 구성 되어 있었다. ORF 1은 180KD 단백질, ORF 2는 130KD 단백질 , ORF 3은 30KD 단백질, ORF4는 18KD로 외피단백질로 구성되어 있었다. ORF 유전자간에는 ORF4와 ORF 3 유전자간 130개의 염기, ORF 2와 ORF 3 유전자갈 20개 염기 그리고 ORF 1 과 ORF2 유전자간에는 40개의 염기로 overlaps되어 있었다 3'NCR부분은 238개 염기, 외피단백질은 537개 염기, 30KD 이동단백질은 825개 염기, 130KD 단백질은 1,896개 염기와 180k단백질의 2,958개의 염기로 구성되어 있었다. TMV-WTF전체 염기 서열의 유전자 상동성에서는 비교 유전자에서 미보고된 일본의 TMV-WSF와 러시아의 TMV-crucifer와 각각 98.6%와 82.4%로 매우 높았다.

• 정보처리학회논문지D
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• 제15D권5호
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• pp.681-690
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• 2008

단백질체학에서 특정 조건 하에서 단백질의 기능 이상 및 구조 변형 유무를 규명하고 질병 과정을 추적하는 것은 중요한 연구이다. 일반적으로 단백질의 발현량 변화 분석에는 통계적 방법이 많이 사용되고 있으며 단백질 상용 이미지 분석 소프트웨어에서 제공하는 그래픽을 이용한 방법들도 있으나, 이 방법들은 많은 조직 내에 존재하는 수많은 단백질을 수동으로 비교해야 하는 어려움이 있다. 본 논문에서는 데이터베이스와 데이터마이닝 기법을 이용하여 OLAP 데이터 큐브와 Discovery-driven 탐색의 응용 방법을 제안한다. 데이터 큐브의 특성을 이용함에 의해서, 질병에 의해 발현량이 변하는 단백질 뿐 아니라 임상적 특성과 단백질의 영향 관계를 분석하는 것이 가능하다. 데이터 큐브에서 단백질의 발현량 변화 분석에 적합한 데이터 큐브의 척도와Discovery-driven 탐색을 위한 예외 지표를 제안하고, 특히 In-exception을 계산하는데 있어서의 계산량 감소 방안을 제시한다. 실험을 통해 폐암 2-DE 데이터에서 데이터 큐브와 Discovery-driven 방법이 유용함을 보인다.

• 생명과학회지
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• 제26권2호
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• pp.253-258
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• 2016

본 연구에서는 울금의 주요 성분인 커큐민과 나노 마이셀링 기법을 적용한 신규 조성물인 염화 커큐민(NMC)의 트랜스타이레틴(TTR) 단백질 활성 부위에 대한 in silico 분자 결합 친화도를 비교 분석하였다. 우선 NMC신규 조성물의 결정학적 구조를 광학 및 전자현미경을 활용하여 관찰하였을 때, 나노 마이셀링 적용 NMC 결정은 일반 천일염에 비하여 색상 및 질감이 전체적으로 균일화 되었고, 천일염과 NMC성분이 강하게 일체화되어 기간이 상당히 경과 되더라도 쉽게 분리가 되지 않는 고기능성 안전성 구조물이 형성되었다. TTR단백질의 3차원 구조 활성 부위에 대한 in silico 분자 결합 친화도는 NMC가 일반 커큐민에 비하여 상대적으로 높은 결합 친화도를 나타나었고, pharmacophore 모델링 분석에서도 NMC가 일반 커큐민에 비하여 TTR 활성 부위에서 현저하게 pharmacophore 각도의 차이가 나타났었으며 패턴 또한 밀집된 특징을 나타내었다. 결론적으로, 나노 마이셀링 적용 NMC가 일반 커큐민에 비하여 상대적으로 우수하게 TTR 단백질의 활성 부위에 결합하는 것을 확인하였고, 이는 TTR 활성에 의해 유도되는 질병 조절 물질로의 적용 가능성이 있다고 판단된다. 결론적으로 일반 커큐민과 같은 생리 활성 효능 성분에 나노 마이셀링 기법을 적용하므로서 효율적인 결합 타깃 단백질 활발 조절 및 이러한 성분을 활용한 기능성 식품 산업에 나노 마이셀링 기법을 효율적으로 적용할 수 있음을 확인하였다.

• 미생물학회지
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• 제26권4호
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• pp.283-290
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• 1988

리보스에 대한 화학주성이 결핍되고 리보스 결합 단백칠의 수송 결핍으로 전구체 만백칠이 셔1포젤내에 축적된 rbsB 103 선호 배열 돌연변이에 대해서는 이미 보고한 바 있다(Iida et ai., 1985). 본고에서는 이 변이주로부터 리보스 화학주생이 정상인 복 귀변이주를 분리하여 분석한 결과를 보고하는 바, 이 복귀변이주에서 분리한 mini cell에서 숙성 단백질이 합성되고 이 복귀변이가 리보스 결합 단백질의 구조유전자의 아미노말단을 코딩하는 부위에 일어났음을 보였다 DNA 염기서열 분석에 의해 원래 rbsB 103 선호애열 변이 이외에 또 하냐의 변이가 일어나서 원래 돌연변이형을 상쇄한 pseudorevertant임을 확인하였다. 나아가 삼투압 충격분석으로 복귀변이주에서 합성된 숙성 리보스 결합 단백질이 페라플러슴으로 수송되었음을 보였다. 야생형에서 합성된 전구체, 숙성 리보스 결합 단백질과 복귀변이주에서 합성된 29, 32 kd 단백질의 펩티드 패턴을 H. P. L. C . 로 조사하여 그 관련성을 확인하였으며, 전구체에 고유한 두 펩티드가 돌연변이주의 경우와 비교하여 복귀변이주에서 소수성이 더 큰 것을 확인하였다. 야생형과 복귀변이주에서 합성된 전구체 단백질의 생체내 신호배열 절단속도플 비교한 결과 복귀변이주에서 그 속도가 더 느림을 알 수 있었다. 그러나 야생형과 복귀변이주에서 숙성단백질을 순수 분리정제하여 아미노산말단 아미노산 배열을 분석한 결과 복귀변이주의 신호배열내에 야생형과 다른 두 아미노산의 존재에도 불구하고 절단부위에는 변화가 오지 않음을 보였다.

• 생명과학회지
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• 제28권2호
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• pp.195-200
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• 2018

베타아사론은 널리 알려진 석창포의 주요 효능 성분이다. 본 연구에서는 모기의 oviposition 페로몬 성분인 MOP와 석창포 효능성분 베타아사론의 열대집모기 후각 단백질 CquiOBP1 활성 부위에 대한 친화도 분석 실험을 컴퓨터 분자결합 분석 방법을 통해 비교하였다. CquiOBP1 후각 단백질의 3차원 구조 정보는 PDB database (PDB ID: 3OGN)를 활용하였다. In silico 결합 분석을 수행하기 위해 PyRx, Autodock Vina, Discovery Studio Version 4.5, and NX-QuickPharm 프로그램을 각 분석 조건에 따라 활용하였다. CquiOBP1 후각단백질 활성 부위에 대한 베타아사론의 결합친화도는 -6.40 kcal/mol으로 나왔으며 이는 -6.00 kcal/mol으로 나온 MOP의 결합친화도 보다 훨씬 더 높고 효율적인 것으로 분석되었다. 리간드와 상호작용 하는 CquiOBP1단백질 활성 부위의 아미노산들 가운데 TRP114가 공히 MOP와 베타아사론과 결합 하였다. CquiOBP1 단백질 활성부위의 아미노산들을 전혀 다른 전기적 성질을 지닌 아미노산으로 치환 시킨 후 분자결합 분석을 해 본 결과 리간드들의 X,Y,Z Grid 값에 현격한 변화가 유도되었으며 결합 친화도 또한 감소되었다. 이러한 결과를 통하여 베타아사론은 CquiOBP1 단백질 활성을 조절하는 리간드로서 효과적으로 작용할 것으로 보인다. 결론적으로 석창포 추출물 또는 베타아사론은 곤충기피제 신물질 연구 개발 분야에 효율적으로 활용할 수 있을 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제28권4호
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• pp.408-414
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• 2018

Actein은 널리 알려진 승마 추출물의 주요 생리 활성 효능 성분이다. 본 연구에서는 acetylcholine 수용체의 활성을 억제하는 것으로 활용된 AchBP 단백질 길항제(antagonist) tubocurarine과 승마 추출물의 효능 성분 actein 및 actein 유도체(27-deoxyactin, (26S)-actein, (26R)-actein)들의 AchBP 단백질 B와 C domain 활성 부위에 대한 친화도 분석 실험을 컴퓨터 분자결합 분석 방법을 통해 비교하였다. AchBP 단백질 B와 C domain의 3차원 구조정보는 PDB database (PDB ID: 2XYT)를 활용하였다. In silico 결합 분석을 수행하기 위해 PyRx, Autodock Vina, Discovery Studio Version 4.5, and NX-QuickPharm 프로그램을 각 분석 조건에 따라 활용하였다. AchBP 단백질 B와 C domain 활성 부위에 대한 actein의 최대 결합친화도는 -10.50 kcal/mol으로 나왔으며 이는 -9.80 kcal/mol으로 분석된 tubocurarine의 결합 친화도 보다 훨씬 더 높고 효율적인 것으로 분석되었다. Tubocurarine에 비하여 결합친화도 값이 높게 분석된actein, 27-deoxyactein, (26R)-actein 유도체 성분들과 상호작용 하는 AchBP 단백질 활성 부위의 아미노산들 가운데 tryptophan 84와 tyrosine 147이 높은 결합친화도를 형성하는데 매우 중요한 역할을 하는 아미노산으로 예상이 되었다. Tubocurarine의 AchBP 단백질 활성 부위에 대한 X,Y,Z Grid 값은 X=38.300689, Y=112.053467, Z=51.991022으로 나왔으나 actein과 actein 유도체들은 대부분 X=26.4, Y=127.3, Z=43.7 값 주변에 centroid grid를 형성하였다. 즉, tubocurarine이 결합하는 부위와는 다른 부위에 결합하여 AchBP의 활성에 영향을 주는 것으로 사료되었다. 이상의 연구 결과들을 분석해 볼 때, 아세틸콜린 수용체 길항제 tubocurarine보다 승마 추출물 생리 활성 물질인 actein과 그 유도체들이 보다 더 효율적인 아세틸콜린 수용체 길항제로 작용할 수 있음을 확인하였다. 결론적으로 승마 추출물 또는 actein 성분은 피부 주름 개선 효능을 지닌 보톡스를 대체하거나 또는 주름 개선용 화장품 신물질 연구 개발 분야에 효율적으로 활용할 수 있을 것으로 사료된다.