• 한국식물병리학회:학술대회논문집
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• 한국식물병리학회 1998년도 Proceedings of International symposium on Recent Technology of Chemical Control of Plant Diseases
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• pp.164-165
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• 1998

• 생명과학회지
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• 제8권2호
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• pp.119-125
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• 1998

dsRNA결합인자인 RBF단백질을 정제하여 이의 단일 또는 이중선의 RNA 또는 DNA 와의 결합도를 측정하였다ㅓ. RBF단백질은 이들과 각각 반응시켜 그 결합도는 SDS-PAGE에 의하여 비교관찰하였다. RBF단백질은 dsRNA와은 강한 결합력을 나타낸 반면 기타의 핵산구조에 대해서는 이러한 결과를 나타내지 못하였다. 인산화 실험의 결과, RBF단백질은 poly(I) : poly(C)의 존재하에서 사람 도는 쥐 모두로 부터의 PKR 효소의 자가인산화를 유사한 방식으로 억제하였다. 이는 다른 종류의 진핵세포생물에서 단백질합성조절을 위한 PKR과 RBF가 유사한 경쟁적 관련성을 유지하면서 존재함을 시사하고 있다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권5호
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• pp.379-383
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• 1996

조생종 쌀인 오대벼 품종을 대상으로 종자의 배유세포에 있는 전분복합체와 단백질체의 외부형태 및 미세 구조의 특징을 광학현미경과 전자현미경으로 관찰하였다. 배유세포는 긴 막대모양으로 세로 단면이 장방형 또는 마름모형을 하고 있고, 세포벽은 $0.5\;{\mu}m$의 두께로 균질한 막상 구조물로 이루어져 있다. 또한, 세포내에는 구형 또는 타원형의 전분복합체가 치밀하게 채워져 있으며, 직경이 $18{\sim}25\;{\mu}m$로 다양한 크기로 존재하였다. 전분복합체는 12면체 또는 14면체의 중앙 전분과립을 중심으로 약 $5\;{\mu}m$ 크기의 전분과립들이 동심원상으로 2 내지 3층으로 형성되어 있다. 배유세포에서 단백질체는 호분층에서 보다 아주 드물게 관찰되었지만, 전분복합체의 주변에 인립하여 산재하고 있다. 단백질체는 직경이 약 $3\;{\mu}m$로 구형 또는 난원형의 형태를 하고 있으며 미세구조적으로 중심부는 전자밀도가 높게, 한계막의 주변부는 비교적 전자밀도가 낮게 관찰되었다.

• 한국컴퓨터정보학회논문지
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• 제14권1호
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• pp.73-80
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• 2009

GPCR(Gprotein-coupled receptors) 패밀리(family)는 세포막 단백질로서, 외부 신호를 세포막을 경유하여 세포 내로 전달하는 신호전달 기전에서 중요한 역할을 담당한다. 그러나 GPCR마다 다양하고 복잡한 조절기전을 보이며 매우 특이적인 신호전달 기전을 가지는 것으로 알려져 있다. GPCR의 구조적인 특징과 패밀리 및 서브패밀리 등은 기능별로 잘 알려져 있는데 과거 GPCR을 찾아내는 연구 중에 가장 기본이 되는 일이 주어진 단백질 서열로부터 GPCR을 분류하는 일이다. 이미 발견된 GPCR들을 가지고 수학적인 모델을 이용하여 보다 정확하게 분류하는 연구가 주로 진행되어 왔다. 본 논문에서는 단백질의 기능이 입체적 구조에 의해 결정되는 점에 착안하여 두 GPCR의 아미노산 서열의 유사도가 낮은 경우에 그 2차 구조의 서열을 비교함으로써 기존의 발견된 GPCR의 데이터베이스에서 동일한 기능을 가졌을 것으로 추정되는 미지의 GPCR을 검출하는 방법을 제안한다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제20권4호
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• pp.396-402
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• 2004

증편의 sponge상의 망상구조에 쌀 단백질의 영향을 조사하기 위하여 증편제조시 주원료인 쌀 단백질을 분리하고 증편 발효시 그 변화를 살펴보았으며 protease 첨가가 증편의 점도 및 부피에 미치는 영향을 살펴보았다. 또한 쌀 전분에 단백질을 첨가하여 증편의 점도 및 부피에 미치는 영향을 살펴본 결과 쌀 단백질이 증편의 부피 팽창에 영향을 주는 것으로 생각되었다. 쌀 및 증편 반죽에서는 SDS 가용성 단백질 함량이 밀가루와 비교해 높게 나타났으며 발효시간에 따른 단백질 추출량은 큰 변화가 없었다. 그러나 증편반죽의 시간별 FPLC패턴은 발효시간에 따라 저분자 peak가 감소하여 고분자화함을 알 수 있었다. 단백질 분해효소 protease를 첨가하여 본 결과 증편의 점도 및 부피는 현저히 감소하였고 쌀 전분에 단백질을 첨가하여 증편을 재구성한 결과, 점도, 부피는 증가하는 것으로 나타나 증편내에서 쌀 단백질이 증편의 부피 내지는 조직감 형성에 크게 영향을 미치는 것으로 생각되어진다.

• 한국전산구조공학회논문집
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• 제20권3호
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• pp.365-370
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• 2007

공학 및 과학문제 해석을 위해 적용되는 전산 시뮬레이션은 다양한 변수 혹은 데이터의 변화를 통해 다수의 작업을 생성하고 계산함과 동시에, 생성된 결과를 비교 분석하기 위한 필수적인 기법이다. 본 연구에서는 그리드 컴퓨팅을 활용하여 웹상에서 대용량의 전산 시뮬레이션이 가능한 시스템을 개발하고, 이를 이용한 2가지 실제 응용사례를 제시한다. 첫 번째 응용사례는 e-AIRS(Aerospace Integrated Research Environment)라 명명된 연구포탈이다 e-AIRS는 수치해석 연구자가 대규모의 전산 해석을 실시하고, 실험 연구자가 원격지에서 실험을 요청하고 그 결과를 모니터링 할 수 있는 e-Science 연구환경을 제공한다. 두 번째 응용사례는 대규모 계산환경을 이용한 단백질 구조설계를 제시한다. 제안된 계산환경을 이용하여 생성된 단백질 전산 예측구조와 자연상태 구조를 비교하고, 제안된 계산환경의 유용성을 검토한다.

• 한국어병학회지
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• 제11권1호
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• pp.43-50
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• 1998

우리 나라의 양식 해산어에서 분리된 종양을 유발하는 iridovirus가 폐사를 유발하는 iridovirus와 같은 종류인지를 확인하기 위하여 면역학적 특성을 비교하여 보았다. SDS-PAGE를 통하여 이들 바이러스의 구조단백질을 비교한 결과 종양을 유발하는 iridovirus와 폐사를 유발하는 iridovirus는 서로 다른 크기의 단백질을 소유하는 것으로 확인되었다. 종양을 유발하는 iridovirus에 대한 단일클론항체를 사용한 Western blotting실험을 통하여 구조 단백질의 항원성을 조사한 결과 종양을 유발하는 iridovirus 의 경우 분자량 150 kDa의 구조단백질이 면역 유도 특성이 있음이 확인되었다. 반면에 폐사를 유발하는 iridovirus는 종양을 유발하는 iridovirus에 대한 단일클론항체들과는 전혀 반응을 하지 않았다. 이 결과로부터 종양을 유발하는 iridovirus와 폐사를 유발하는 iridovirus의 구조단백질들은 서로 다른 항원성을 지님을 알 수 있었으며 이는 두 iridovirus들이 서로 다른 type일 가능성이 높음은 나타내고 있다.

• 생명과학회지
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• 제31권2호
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• pp.219-222
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• 2021

본 연구에서는 저분자펩타이드로부터 유래되는 단백질을 확인하기 위해 갈색거저리의 유충, 번데기, 성충의 저분자 단백질체 분석을 수행하였다. 저분자 펩타이드 분석으로부터 유래된 54 단백질이 최종적으로 확인되었다. 확인된 단백질 중 성체에만 존재하는 단백질이 가장 높은 빈도로 존재하였고, 그 다음은 성체와 유충에 동시 존재하는 단백질이 높은 빈도로 탐색되었다. 그러나 번데기를 포함하는 그룹들은 모두 낮은 빈도로 감지되었다. 분석된 단백질에 orthologous classification의 결과에서 일반적 기능 예견만(general function prediction only) 보이는 단백질이 가장 높은 빈도로 조사되었다. 크로마틴 구조와 동적상태(chromatin structure and dynamics)에 연관된 단백질은 비교적 높은 빈도로 탐색되었다. 또한, 아미노산 수송과 물질대사(amino acid transport and metabolism) 및 탄수화물 수송 및 물질대사(carbohydrate transport and metabolism)와 연관된 단백질도 높은 빈도로 분석되었다. 그러나 뉴클레오타이드 수송 물질대사, 코엔자임 수송 및 물질대사, 세포외 구조, 모빌로좀(mobilome), 및 핵 구조와 연관된 단백질은 전혀 탐지되지 않았다. 따라서 크로마틴, 아미노산, 탄수화물 물질대사와 연관된 단백질들이 보다 쉽게 저분자 펩타이드로 전환되어 체액 중에 잔존될 수 있는 것으로 보이며, 이들 펩타이드들이 생리활성물질로써 기능을 수행할 수 있을 가능성이 높은 것으로 추정된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제33권10호
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• pp.1668-1675
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• 2004

근원섬유단백질과 알칼리 용액으로 처리하여 회수한 단백질의 가열 중 ANS 소수성의 변화, IR스펙트럼의 변화, SH기의 변화, 전기영동상의 변화 및 엔탈피의 변화로 비교하여 회수 단백질의 가열 변성기구를 조사하였다. 갈고등어와 냉동 꼬마민어의 근원섬유단백질은 가열 온도의 상승과 더불어 소수성 잔기가 외부로 노출되고 소수성 상호작용은 6$0^{\circ}C$ 부근에서 최대로 일어나지만, 근형질 단백질을 포함하는 회수단백질은 근원섬유 단백질과 ANS 소수성에서 차이를 보였다. pH가 증가함에 따라 1636 $cm^{-1}$ /에 해당하는 peak가 증가하였다. 반응성 SH기와 총 SH기 수의 차이는 pH 7.0과 pH 10에서 비교적 큰 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 pH가 상승함에 따라 myosin heavy chain의 중합체가 확인되었다. 알칼리 공정으로 제조한 회수 단백질을 시차주사열량계로 분석한 결과, 회수 단백질은 33.1,44.3 및 65.5$^{\circ}C$에서 전이 온도가 나타나며, myosin의 변성 에 해당하는 온도인 51.7$^{\circ}C$의 peak는 보이지 않았다. 회수 단백질의 가열 젤은 극단적 인 pH 처리에 의한 $\alpha$-helix 구조의 $\beta$-sheet 구조 전환, 가열에 의한 S-S 결합의 형성과, myosin heavy chain 중합체 형성에 의한 것으로 보인다.

• 한국식품과학회지
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• 제16권3호
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• pp.279-284
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• 1984

분유와 분유로 제조된 cheese의 미세구조(微細構造)가 전자 현미경(顯微鏡)에 의해서 관찰되었다. 동결건조 분유는 사과모양을 나타내었다. 동결건조 분유로 제조된 cheese는 전형적인 용융 cheese와 비교하여 표면의 구조가 비교적 편편하고 백색의 균일한 침적물을 나타내었다. 도입 분유 역시 동결건조 분유와 거의 유사한 모앙을 나타내었고, 도입분유로 제조된 cheese는 균일한 분산을 나타내나 표면이 약간 거칠고 caseins matrix와 침적물 사이에 공간이 있다. 시판 분유는 건조중 변성된 것으로 불규칙한 변성 응고물의 모양을 나타내었다. 시판분유로 제조된 cheese의 모양은 불규칙하고 작은 침적물과 세공성이 큰 것으로 나타나 분유의 열변성도는 cheese의 세공성을 증가시키는 것으로 보인다. 변성된 단백질은 변성되지 않은 단백질보다 polyphosphate에 의한 단백질 분산성이 덜 효과적인 것으로 보인다. 분유로 제조한 cheese의 내부구조에서 지방구막과 casein micelle이 전형적인 용융 cheese에 비해 아주 근접해있고 casein micelle이 아주 치밀한 양상을 나타내었다. 분유의 용융 기작도 전형 적인 cheese의 용융과는 다른 것으로 보인다.