배추흰나비의 조직과 발생시기에 따른 발생 특이 큐티클단백질의 질적 분포를 조사하기 위해 전기영동법, western blotting 및 autoradiography 법을 사용하였다. SDS-PAGE에서 유충기에는 4개, 용기에는 3개의 단백질이 발생 특이 큐티클단백질로 확인되었다. 전기영동적 이동도로 보아 유충기의 62 Kd 큐티클단백질은 지방체 표피, 혈림프에 모두 분포하며. 22 Kd, 16 Kd 단백질은 지방체와 표피, 그리고 19 Kd 단백질은 지방체에서 확인되고 있으며, 용기의 37 Kd 단백질은 표피에서. 28 Kd, 27 Kd 단백질은 표피와 지방체에 분포하는 양상을 보이고 있다 면역학적 방법으로 발생 특이 큐티클단백질의 동질성을 조사한 결과 용기의 27 Kd 단백질은 표피와 지방체에서 반응을 나타내며, 유충기의 22 Kd 단백질은 단지 표피에서만 미약하게 이의 동질성을 보여주고 있다 즉, 27 Kd 단백질은 지방체 22 Kd 단백질은 표피에서 기원하고 있어 발생 특이 큐티클단백질의 합성부위는 한 조직에서 기원하는 것이 아니라 각기 상이한 조직으로 부터 생성되는 것으로 사료된다.
단백질의 1차 구조를 통하여 생성되는 단백질 2차 구조는 3가지 타입 E, H, L을 가지고 있다. 단백질 2차 구조는 선형적인 단백질 1차 구조를 공간적으로 형성한 것이며 단백질 2차 구조에 관한 연구는 단백질 기능 예측에 중요한 부분이다. 단백질 2차 구조는 3가지 타입이 각각 그룹을 이루어 나타나는 특징이 있다. 단백질 2차 구조의 이러한 특징을 이용하면 효과적인 검색이 가능하다. 기존의 연구에서는 시퀀스 전체와 질의를 스트링 기반으로 비교하는 방법과 단백질 2차 구조의 세그먼트 테이블을 이용하는 방법을 사용하였다. 하지만 이러한 방법은 검색 비용이 많이 드는 단점이 있다. 본 논문에서는 효과적인 단백질 2차 구조의 검색을 위하여 고정된 패턴을 정 의하고 고정된 패턴을 사용하는 방안을 제시한다.
프로테오믹스는 세포 안 또는 개체 안의 모든 단백질을 총체적으로 연구하는 분야이다. 단백질 동정은 단백질이 어떤 아미노산의 서열로 구성되었는지를 확인하는 것이다. 하지만 Post-translational modification과 같은 단백질 변형을 고려하게 되면 단백질 동정은 매우 어렵게 된다. $MOD^i$ 알고리즘은 단백질 동정을 할 때 Post-translational modification의 종류나 개수에 제한 없이 단백질 동정을 정확하게 수행한다. 하지만, 대용량 단백질 서열 데이터베이스를 사용하면 수행시간이 많이 걸리는 단점이 있다. 본 논문에서는 $MOD^i$를 보완하기 위해 대용량 데이터베이스에서 후보 단백질을 선정하는 알고리즘을 통해서 개선된 $MOD^f$ 알고리즘을 제안하고 Target-decoy search strategy를 적용하여 정확성을 분석한다. 후보 단백질 선정 알고리즘과 Target-decoy search strategy 적용 결과 $MOD^f$는 $MOD^i$에 비해 정확도를 희생하지 않으면서 수행속도는 약 2배 향상되었다.
과실의 연화중에 단백질과 polygalacturonase의 변화에 대해 연구하고자 감과 대추에서 용해성 에 따라 추출한수용성 단백질, 염가용성 단백질 및 세포벽 단백질중의 polygalacturonase 활성 변화와 polygalacturonase pattern 변화를 조사하였다. 감과 대추의 연화 동안에 polygalacturonase 활성은 수용성 단백질과 염가용성 단백질분획에서는 증가하였고, 세포벽 단백질분획에서는 다소 감소하는 경향을 보였다. 완숙감의 수용성 단백질과 염가용성 단백질을 gel filtration한 경우 polygalacturonase는 두 단백질 모두 fraction No. $30{\sim}40$, $40{\sim}50$ 사이 2개의 활성 peak를 나타내었고, 연시의 경우에도fraction No. $35{\sim}50$ 사이 1개의 peak로 근 변화가 없었다. 또한 대추의 수용성 단백질과 염가용성 단백질을 gel filtration한 경우 완숙대추, 연화대추 모두 유사한 1개의 활성 Peak를 나타내었다. 한편 감과 대추의 세포벽 단백질을 gel filtration한 경우 연화에 따른 활성 peak는 수용성 단백질과 염가용성 단백질의 활성 peak와 거의 동일한 fraction에서 존재하였다. 이상의 연구결과로 보아서 감과 대추의 연화동안에 나타나는 polygalacturonase의 활성 증가는 과실의 성숙·연화에 따른 새로운 효소 단백질의 합성 및 두 과실의 세포벽에 결합된 비활성 형의 Polygalacturonase가 세포벽 단백질의 유리에 따라 활성 형으로 전환됨 에 따른 것으로 생각된다.
본 연구는 한국인에게 적합한 단백질 바를 개발하기 위하여 한국과 미국의 시판되고 있는 단백질 바의 라벨 분석을 하였다. 또한 조사한 단백질 바의 단백질 함량과 일일단백질섭취량, 단백질 권장섭취량(DRI), 그리고 단백질 에너지섭취분율(AMDR)과 비교 분석하였다. 단백질 바는 두 나라의 오프라인과 온라인 마켓을 통해 한국의 17개 제품과 미국의 113개 제품을 수집하였고, 영양소 함량과 원재료를 조사하였다. 그 결과, 미국의 단백질 바가 한국의 것에 비해 1회 제공량이 더 많기 때문에 전체적인 영양소의 함량도 높았는데, 특히 100g으로 환산하였을 때 단백질과 나트륨의 함량은 큰 차이로 높았다. 원재료를 통한 단백질 소재를 분석하였을 때, 한국은 분리대두단백(SPI)이, 미국은 분리유청단백(WPI)이 가장 많이 이용되었다. 이는 나라별 식품의 선호와 친숙함에 영향을 받은 것으로 보인다. 결론적으로, 두 나라의 식습관과 단백질 급원에 대한 섭취 및 선호가 다르기 때문에 한국인에게 적합한 단백질 바의 개발이 필요할 것으로 사료되며, 본 연구의 결과는 소비자들이 단백질 바를 선택하는 데 도움을 줄 것이다.
본 논문에서는 두 단백질의 구조적 유사성을 기반으로 한 단백질 비교를 위해서 전처리 기법으로서의 주성분분석기법을 소개한다. 기존의 백본 및 알파탄소 간의 거리행렬(distance matrix), 2차 구조 비교기법, 구역(segment)단위의 비교 기법과 같은 단백질 비교 기법들은 위치이동(translation)와 회전(rotation)에 불변한(invariant) 차이를 구하기 위하여 거리행렬을 이용하였다. 그리고, 난 다음 이들의 최적화 과정을 거쳤다. 그러나, 본 논문에서 제시하는 전처리 기법으로서의 주성분분석기법은 단백질 구조를 전체적인 구조 관점에서 위치를 정렬시킨 후에 단백질 간의 구조를 비교하는 방식이다. 단백질의 구조의 방향성(Orientation)을 맞춘 다음에는 다양한 단백질 표현으로 구를 비교할 수 있다. 본 논문에서는 두 단백질의 구조의 유사성을 측정하기 위한 간결한 단백질 표현(representation)으로 3 차원 에지 히스토그램을 사용하였다. 이 기법은 방향성을 정렬하기 위하여 기존의 방법에서 사용되었던 반복적인 거리계산을 통한 최적화하는 과정을 없앰으로써 단백질 구조 비교 시간을 단축할 수 있는 새로운 단백질 구조 비교 패러다임을 가능하게 한다. 따라서, 이 패러다임을 통하여 적절한 단백질 구조 방향성 정렬과 단백질 구조 표현을 이용한 단백질 구조 비교 검색 시스템은 많은 양의 단백질 구조 정보로부터 원하는 형태의 단백질 구조를 빠른 시간에 검색할 수 있는 장점을 가질 수 있다.
지난 10여년간에 걸쳐 급속히 발전한 유전공학 기술로 인해서 자연계에 존재하는 단백질이면 어느 단백질이나 그 유전자를 clone할 수 있게 되었으며, 그 유전자의 정확한 조작으로 원하는 단백질을 박테리아 등에서 대량 생산할 수 있게 되었을 뿐 아니라 최근 DNA 합성기술의 발달로 거의 무제한으로 유전자를 변형시킬 수 있게 되었다. 따라서 자연계에 존재하지 않는 새로운 단백질을 창제하고자 하는 기술인 단백질공학기술의 개발이 가능해진 것이다. 단백질공학기술은 실제로 무한한 응용성을 갖고 있는 기술로서 단백질의 구조및 기능을 연구하는 기본적인 문제점을 해결하는데 이용될 수 있을뿐 아니라 새로운 세대의 의약품이나 산업용 효소등을 비롯한 보다 경제적이고 생산성 높은 유용단백질의 설계에도 응용될 수 있다.
단백질 구조의 표현 방법을 정형화하고 호환성 및 상호작용성을 향상하기 위하여 단백질의 이차구조 구성요소와 그들 사이의 관계를 이용하여 단백질 구조를 기술하는 PSA가 제안되었다. 본 논문에서는 PSA에서 정의된 단백질의 이차구조 사이에 정의된 요소 중에서 네 가지의 각도관계와 다섯 가지의 거리관계를 계산하는 방법에 대하여 기술하였으며, 이를 자바로 구현하여 그 결과를 확인하였다. 본 논문에서 제안한 방법은 단백질의 이차구조 사이의 상관관계를 포함하는 PSAML 데이터로부터 단백질의 구조 및 유사성을 비교하기 위한 단백질 구조비교 시스템에서 사용할 수 있다.
단백질간 구조 비교는 기능적 또는 구조적으로 연관된 단백질을 분류하거나 모티프(motif)를 찾는데 유용하게 사용되고 있다. 여러 가지 단백질간 구조 비교 방법 중에서 단백질 2차구조를 이용하는 방법은 실행속도의 측면에서 장점이 있다. 본 논문에서는 단백질 2차 구조와 그들 사이의 관계를 기반으로 한 단백질 구조 비교에서 사용될 유사성 그래프를 생성하는 방법을 기술하였다. 유사성 그래프는 단백질의 2차구조 사이의 관계를 노드로 하여 생성되는데, 그 시간복잡도가 O(n$^4$)이다. 이에 본 논문에서는 유사성 그래프의 생성을 효율적으로 할 수 있는 알고리즘을 개발하였다.
Autographa californica 핵다각체병 바이러스(AcNPV)의 다각체 단백질과 Bacillus thuringiensis(Bt) cryIA(c) 내독소 단백질의 융합단백질을 생산하는 새로운 재조합 바이러스를 제작하고, 곤충세포주(Spodoptera frugiperda 9)에서 발현된 융합단백질의 특성을 분석하였다. Bt kurstaki HD-73의 cryIA(c) 내독소 단백질 유전자의 N-발단 AcNPV의 완전한 다각체 단백질 유전자의 앞쪽에 융합함에 의하여 또는 다닥체 단백질 유전자내의 제한효소 HindII부위에 삽입함에 의하여 다각체 단백질 유전자의 프로모터 조절하에 도입하였다. 이렇게 작성된 재조합 바이러스를 각각 Btrusl 또는 BtrusII라고 명명하였다. BtrusI은 분명히 단일 전사체를 보임에도 92kDa의 융합 단백질과 다각체 단백질의 두 단백질을 생산하였다. 또한 Btrusl에 의해 만들어진 융합 단백질은 다각체를 형성하지 않았다. 한편, BtrusII에 의해 감염된 곤충세포주에서는 33kDa의 다각체 단백질은 보이지 않았고 단지 융합 단백질만 생산하였으나 다각체는 형성하지 않았다. 따라서 Btrusl에 의해 생산된 융합 단백질의 독성을 조사하기 위하여, Btrusl으로 감염된 곤충세포주를 2령 누에(Bombyx mori)에 접종한 결과 융합 단백질에 의한 독성이 관찰되었다. 결론적으로 다각체 단백질과 Bt cryIA(c) 내독소 단백질에 의한 융합 단백질이 독성을 가지고 있음을 확인하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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