• Title/Summary/Keyword: 단백질

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Data Analysis Methods for Quantitative Proteomics Research

  • Gwon Kyeong-Hun
    • Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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    • 2006.02a
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    • pp.38-44
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    • 2006
  • 프로테오믹스는 생물체 안에 포함되어 있는 단백질을 통합적으로 연구하는 학문이다. 단백질을 동정(Protein identification)하고, 단백질의 상태를 분석(Protein characterization)하며, 단백질의 양적 변화를 관찰(Protein quantitation)한다. 유전자로부터 mRNA 로 복제되고 codon 의 규칙에 따라 합성되는 단백질이 세포 내에 얼만큼 존재하는가라는 단백질의 양적인 변화는 세포 내의 환경에 따라 시시각각 변화할 수 있으며, 이러한 변화의 추적은 단백질의 기능을 밝히는 기초자료로서 중요성을 가진다. 특히 질병의 조기 진단을 위한 바이오마커를 발굴하기 위한 스크리닝 역할로서, 단백질의 발현 양상을 비교하는 프로테오믹스는 기대를 모으고 있다. 단백질에 대한 분석, 특히 질량분석기에 의해 초고속으로 대량의 단백질 데이터를 생산하는 프로테오믹스의 연구는 정량적인 단백질 발현양상 분석의 정확도를 높이기 위해 다양한 실험기법과 데이터 분석기법을 동원하고 있다. 이번 발표에서는 프로테오믹스에서 단백질의 양을 측정하기 위한 실험 방법들과 그에 따른 데이터 분석 방법들을 소개하고자 한다. 프로테오믹스 연구의 초창기부터 사용되어온 2차원 전기영동법에 의해 생성되는 2D-gel image 에서의 spot 분석법으로부터, 탄뎀 질량분석기를 사용하는 ICAT, iTRAQ 등의 labeling 방법에 의한 정량분석, 그리고 질량분석기의 정확도를 최대한으로 활용하는 label-free 방법에 대한 기본 개념을 살펴보고 데이터 분석 기술의 적용 방법을 알아본다.

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A Web-Based Information System for the Integrated Search for Protein Structure Classifications (단백질 구조 분류의 통합 검색을 위한 웹 정보시스템)

  • 신원준;황의윤;김진홍;안건태;이명준
    • Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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    • 2004.04b
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    • pp.274-276
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    • 2004
  • 단백질은 대부분 공간상의 특징을 고려할 때 유사한 부분을 기준으로 분류되는 경우가 많다 단백질 구조 분류 데이터베이스는 단백질이 가지는 다양한 구조 정보를 바탕으로 단백질 구조 분류 정보를 제공하고 있다. 대표적인 단백질 구조 분류 데이터베이스에는 CATH와 SCOP 데이터베이스가 있다. 이들 데이터베이스는 서로 다른 구조 분류 기준으로 단백질 구조를 분류하고 있으며, 단백질 구조 분류 정보를 검색하는 웹 서비스를 개별적으로 제공하고 있다. 따라서 여러 종류의 단백질 구조 분류 정보를 하나의 웹 사이트에서 검색할 수 있으면 유용할 것이다. 본 논문에서는 CATH와 SCOP에서 정의한 단백질 구조 분류 정보의 통합적인 검색 기능 일 통계 정보를 체계적으로 제공하는 웹 정보시스템에 관하여 기술한다. 제안된 시스템은 CATH와 SCOP에서 제공하는 각각의 데이터를 가공하여 효과적인 구조 분류 검색을 지원하는 구조화된 데이터베이스를 구축하였다. 개발된 시스템은 PDB 식별자, CAT터 식별자. 그리고 SCOP 식별자 또는 단백질 분류 이름으로 한번의 검색으로 두 데이터베이스에서 제공하는 계층적 구조 분류 정보를 제공한다. 또한, 단백질 구조에 대한 유용한 통계 정보를 제공한다.

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Prediction of Protein Function using Pattern Mining in Protein-Protein Interaction Network (단백질 상호작용 네트워크에서의 단백질 기능예측을 위한 패턴 마이닝)

  • Kim, Taewook;Li, Meijing;Li, Peipei;Ryu, Keun Ho
    • Proceedings of the Korea Information Processing Society Conference
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    • 2011.11a
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    • pp.1115-1118
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    • 2011
  • 단백질 사이의 상호작용 네트워크(PPI network: Protein-Protein Interaction network)를 이용하여 단백질 기능을 예측 하는 것은 단백질 기능 예측 기법들 중에서 중요한 작용을 한다. 하지만 PPI를 이용한 단백질 기능 예측은 기능의 복잡도와 다양성으로 인해 제한적인 결과를 나타내 왔다. 따라서 본 논문에서는 기존의 연구들 보다 높은 정확도로 단백질 기능을 예측하기 위해 기능 예측을 하려는 단백질과 상호작용 하는 단백질들에 그래프 마이닝 기법을 적용하여 빈발 2-노드 상호작용 패턴을 찾고, 그 패턴을 이용하여 단백질 기능을 예측하는 접근법을 제안하였다. 실험데이터로 DIP(Database of Interacting Proteins)에서 제공하는 단백질 상호작용 데이터를 사용하였으며, 다른 기존의 단백질 기능 예측 기법들보다 높은 정확도를 보여주었다.

단백질 (II)

  • 최진호
    • KOREAN POULTRY JOURNAL
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    • v.23 no.12 s.266
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    • pp.116-119
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    • 1991
  • -단백질의 품질- 사료 중에 함유되어 있는 단백질은 모두 동일한 가치를 가지는 것이 아니다. 어떤 단백질은 다른 단백질보다 우수하다. 단백질의 품질은 공급원에 따라 다르며 같은 종류의 사료라 하더라도 생산지, 생산자, 생산공정상의 조건, 저장기간 등에 따라 많은 차이를 보인다. 단백질의 궁극적인 가치는 이것을 닭이 먹었을 때 얼마만큼이나 효율적으로 체단백질 합성에 이용되는가에 달려 있다.

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Analysis of the Proteins Accumulated During Cold Treatment in Intermolecular Space of Barley (저온에서 세포밖 공간에 축적되는 보리 단백질)

  • 황철호
    • Korean Journal of Plant Tissue Culture
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    • v.22 no.1
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    • pp.15-28
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    • 1995
  • In order to identify an antifreeze proteins responsible for freeze-tolerance in barley the proteins accumulated in extracellular space during cold acclimination were extracted and analyzed. After 42 days cold treatment there were several proteins sized of 70, 21, 16, 14 KDa increased in their amount accumulated in extracellular space. In addition, continuously sized polypeptides smaller than 10 KDa were found to be increased in their amount as cold treatment prolongs. Since these proteins were not detectable in total leaf protein extract it appears that the procedure used to isolate extracellular extract was valid. A similarity in profile of the extracellular proteins isolated from barley and rye may indicate a possibility for these proteins to be an antifreeze proteins since the same extract from rye was reported to show an antifreezing activity.

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A Performance Comparison of Protein Profiles for the Prediction of Protein Secondary Structures (단백질 이차 구조 예측을 위한 단백질 프로파일의 성능 비교)

  • Chi, Sang-Mun
    • Journal of the Korea Institute of Information and Communication Engineering
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    • v.22 no.1
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    • pp.26-32
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    • 2018
  • The protein secondary structures are important information for studying the evolution, structure and function of proteins. Recently, deep learning methods have been actively applied to predict the secondary structure of proteins using only protein sequence information. In these methods, widely used input features are protein profiles transformed from protein sequences. In this paper, to obtain an effective protein profiles, protein profiles were constructed using protein sequence search methods such as PSI-BLAST and HHblits. We adjust the similarity threshold for determining the homologous protein sequence used in constructing the protein profile and the number of iterations of the profile construction using the homologous sequence information. We used the protein profiles as inputs to convolutional neural networks and recurrent neural networks to predict the secondary structures. The protein profile that was created by adding evolutionary information only once was effective.

Signal transduction pathway extraction by information of protein-protein interaction and location (단백질 상호작용 정보와 위치정보를 활용한 신호 전달 경로추출)

  • Kim, Min-Kyung;Park, Hyun-Seok;Kim, Eun-Ha
    • Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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    • 2004.11a
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    • pp.64-73
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    • 2004
  • 세포 내에서 일어나는 신호 전달 과정은 단백질간의 상호작용을 통해 수행되고 조절된다. 단백질 상호작용 데이터를 활용하여 수행된 연구로는 단백질의 기능을 유추하거나 전체 네트워크 중 다른 지역보다 더 조밀한 상호작용을 추출하여 complex 혹은 pathway를 발견하고 진화 과정을 이해하는 바탕이 되고 있다. 본 연구에서는 신호 전달 경로에 대한 사전 정보 없이 yeast 상호작용 정보와 녹색형광단백질(GFP)을 이용하여 밝혀진 4000여 개의 yeast 단백질 위치 분포 data를 이용하여 신호전달경로를 찾는 방법을 시도했다. 기존 연구에 의해 밝혀진 yeast 내의 단백질 위치 분포 결과를 보면 21개의 category에 대해 각 단백질 상호작용 분포가 다양하게 나타나고, 특정 위치에서 상호작용 빈도수가 현저히 크다는 것을 알 수 있다. 특히 두 단백질이 같은 장소에 있을 경우 상호작용 확률이 높으며, 세포 내 소기관 사이에도 상호작용의 정도가 다양함이 알려져 있다. 따라서 이러한 분포상의 특성을 고려하여 상호작용을 기반으로 하여 세포막 단백질을 출발점으로, 핵에 있는 단백질을 도착점으로 잡고, 그 사이에 존재하는 다양한 가능 경로 중에서 단백질의 위치 정보를 가중치로 사용하여 그 중 최대 가능 경로를 찾도록 구현하였다. 이와 같은 pathway 모델링은 기존에 밝혀진 pathway와의 비교를 통해 알려지지 않은 새로운 경로를 발견하고, 이전에 경로에 참여하지 않은 단백질들을 발견할 수 있고, 이미 알려진 단백질들의 새로운 기능들에 대해서도 추론할 수 있을 것이라 기대한다.

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FIRI연구동향 - 조단백질 분석방법 비교연구(켈달법과 듀마스법)

  • Gwak, Seong-Sik
    • 사료
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    • s.63
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    • pp.70-76
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    • 2013
  • 사료에 있어서 가장 중요한 영양소 중에 하나는 단백질이다. 단백질은 가축의 성장, 유지, 생산근육, 효소, 호르몬, 우유, 털 등)에 필수적인 영양소이다. 가축의 단백질 요구량은 가축의 성장단계, 개체크기, 유전적인 능력 등에 따라 달라진다. 그러므로 가축에게 공급되는 단백질의 양은 정확하게 평가되어야한다. 너무 과도한 단백질 공급은 동물이 불필요한 에너지를 생산하게 만들고 너무 적은 단백질 공급은 아미노산 결핍이 일어나게 할 수 있다. 가축이 요구하는 정확한 양의 단백질을 공급하는 것이 중요하고 이를 위해서는 사료내 단백질의 양을 정확하게 분석하는 것이 선행되어야 한다. 사료에 있어 단백질 함량은 사료 내 질소의 양을 정량해서 간접적으로 환산하고 추정한 조단백질(Crude Protein)로 표현한다. 샘플내의 질소가 모두 아미노산에서 온 것이라고 가정하고, 단백질이 평균적으로 16%의 질소를 가지고 있기 때문에 (1/0.16=6.25) 정량한 질소수치에 단백질 환산 계수 6.25를 곱해서 표현한다. 그러나 사료원료마다 아미노산 조성이 다르기 때문에 사료원료마다 다른 단백질 환산 계수를 사용해야 한다는 주장도 있다. 단백질 환산 계수에 관한 리뷰논문을 보면 대두의 경우 5.71에5서부터 유제품의 경우 6.38에 이르기까지 다양하다. 그러나 논란의 여지가 있기 때문에 이렇게 매트릭스마다 다른 단백질 환산 계수를 사용할 경우 계산식 옆에 사용한 환산계수를 적어 주어야 한다. 사료 내 조단백질을 정량하는 방법은 켈달법(Kjeldahl method), 듀마스법(combustion method), 근적외선분광분석법(NIR, Near Infrared) 등이 있는데 여기서는 주로 사료분석기관과 사료업계에서 조단백질 분석에 많이 사용하고 있는 켈달법과 듀마스법을 비교해 보고자 한다.

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A Method for Protein Structure Alignment based on Protein Secondary Structure (단백질 이차 구조에 기반을 둔 단백질 구조 정렬 방법)

  • 김진홍;안건태;윤형석;이수현;이명준
    • Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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    • 2002.04a
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    • pp.700-702
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    • 2002
  • 단백질 구조를 정렬하는 방법은 단백질의 모티프 또는 폴드를 찾는데 사용되고 있으며, 기능적 또는 구조적으로 연관된 단백질을 분류하는데 유용하게 사용되고 있다. 본 논문에서는 단백질 이차 구조($\alpha$-나선 구조와 $\beta$-병풍구조)를 기반으로 하는 단백질 구조 정렬 방법에 대하여 기술한다. 제안된 단백질 이차 구조 요소 기반의 정렬방법은 단백질 구조를 단백질 이차 구조 요소와 그들 사이의 관계(수소결합, 상대적 위치)를 이용하여 표현하고, 표현된 두 개의 구조를 단백질 이차 구조 요소와 그들 사이의 관계만을 이용하여 비교하는 방법으로 기존의 방법보다 빨리 정렬할 수 있다.

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Pairwise Protein Structure comparison based on Protein Secondary Structure (단백질 이차 구조 기반의 단백질간 구조 비교)

  • 김진홍;안건태;이수현;이명준
    • Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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    • 2002.10e
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    • pp.613-615
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    • 2002
  • 단백질의 3차원 공간상의 구조는 단백질 기능을 파악하는데 중요한 정보를 제공하고 있다. 단백질간 구조 비교 방법은 기능적 또는 구조적으로 연관된 단백질 분류 및 단백질 모티프(motif)를 찾는데 유용하게 사용되고 있다. 본 논문에서는 단백질 이차 구조($\alpha$-나선구조와 $\beta$-병풍구조)와 그들 사이의 관계(각도, 거리, 길이, 수소결합)를 기반으로 표현된 두 단백질 구조에서 유사한 부분 구조를 찾는 방법에 대하여 기술한다. 제안된 단백질간 구조 사이의 유사한 부분구조를 찾는 방법은 두 단백질 구조론 이차 구조와 그들 사이의 관계를 이용하여 그래프를 형성한 후, 최대 유사 서브 그래프를 찾는 방법을 이용하여 유사한 부분구조를 찾을 수 있다.

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