• 제목/요약/키워드: 단백질

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Saccharomyces Cervisiae의 분비성 단백질의 합성 효율에 관여하는 이황이성질화 효소의 활성 도메인 (The a Domain of Protein Disulfide Isomerase is critical for synthesis of secretory proteins in Saccharomyces Cervisiae)

  • 김성환;김태윤;강하라
    • 한국산학기술학회:학술대회논문집
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    • 한국산학기술학회 2012년도 춘계학술논문집 1부
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    • pp.239-242
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    • 2012
  • 효모 (Saccharomyces Cervisiae)는 단일 세포의 형태로 존재하는 진핵 세포로써 동물세포와 유사한 기작으로 분비성 단백질을 생성한다. 따라서 박테리아와 달리 효모를 이용하면 당단백질이나 이황결합을 포함하는 분비성 단백질을 경제적으로 대량 합성할 수 있다. 효모의 필수 단백질 중 하나인 단백질 이황이성질화 효소는 소포체에 위치하며 분비성 단백질에 구조적으로 안정한 이황결합을 제공하는 효소이다. 본 연구는 단백질 이황이성질화 효소 (protein disulfide isomerase)가 지니고 있는 두 개의 활성도메인 중 분비성 단백질들의 합성 효율에 직접적으로 관여하는 부위를 찾는 연구이다. 효모 유전체로부터 단백질 이황이성질화 효소의 유전자 (PDI1)을 제거하고 효소의 변이 유전자를 주입한 후 효모의 성장 속도를 측정하였다. 또한 효모의 대표적 분비성 단백질을 각 변이 효소를 지니는 효모에 과발현시켜 합성 및 이황결합 형성 효율을 측정하였다. 단백질 이황이성질화 효소내 두 개의 활성 부위 중 아미노 말단쪽에 위치한 a 도메인에 있는 활성 부위가 분비성 단백질의 활성에 중요한 역할을 한다는 것을 알 수 있었다. 이 결과는 이황결합이나 당을 포함하는 외래 단백질의 고효율 합성을 위한 새로운 효모종 개발에 중요한 정보를 제공할 것으로 기대 된다.

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한국성인 여성의 단백질 섭취수준과 동.식물성 급원이 칼슘 및 인대사에 미치는 영향 (Effects of Dietary Protein Levels and Sources on Calcium and Phosphorus Metabolism in Young Korean Women)

  • 구재옥
    • Journal of Nutrition and Health
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    • 제24권2호
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    • pp.124-131
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    • 1991
  • 식이 단백질 섭취수준 및 동·식물성 단백질 급원이 칼슘 및 인대사에 미치는 영향을 검토하기 위하여 10명의 한국성인 연성을 대상으로 26일간의 통제 식이실험을 실시하였다. 대사실험 연구는 6일간의 적응기간과 10일간의 중단백식이(60g 단백질 545mg Ca)와 10일간의 고단백질 식이(90g 단백질 575mg Ca)로 구성되었다 중·고단백 식이기간 동안 동물성 단백질(75% 동물성 단백질)과 식물성 단백질(75% 식물성 단백질) 식이군으로 나누어 같은 식이에서 중단백식이 후 고단백식이를 섭취토록 하였고 실험식이 마지막 4일간은 각 2명에게 300mg 칼슘을 보충시켰다. 칼슘 흡수율은 단백질 섭취량의 증가시 동물성 단백질 식이군에서 유의적으로 증가하였다, 칼슘 보충은 급원에 관계없이 칼슘 흡수를 증가시켰다. 중단백 식이기간 동안 동물성과 단백질 식이에서 칼슘흡수율은 약 30% 이었으며 고단백질식이 기간 동안 동물성 단백질에서 46% 식물성 단백질에서 37% 이었다. 칼슘을 보충시켰을 때 중단백 식이기간동안 칼슘 흡수율은 약 46% 이었으며 고단백 식이군에서 53%이었다 뇨중 칼슘배설은 단백질 섭취수준에는 영향을 받지 않았으나 동물성 단백질 식이에서 식물성 단백질 식이보다 칼슘배설양이 많았다. 칼슘 균형을 단백질 섭취증가와 칼슘 보충으로 호전되었다. 인의 흡수는 단백질 섭취수준에는 영향을 받지않았으며 인 섭취량에 따라 증가하였다. 인 흡수율은 동물성 단백질 식이군에서 약 77∼81% 로 식물성 단백질 식이군에서의 55∼65% 보다 높았다. 이상의 결과로 보아 단백질 섭취수준 60g에서 90g으로의 증가와 칼슘보충은 뇨중 칼슘 배설에는 영향을 주지않으며 칼슘 흡수를 증진시켜 칼슘균형을 호전시키는 것으로 나타났다.

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돌둠사료의 적정 단백질 및 지질 함량 (Optimum Dietary Protein and Lipid Levels on Growth in Parrot Fish (Oplegnathus fasciatus))

  • 강용진;이상민;황형규;배승철
    • 한국양식학회지
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    • 제11권1호
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    • pp.1-10
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    • 1998
  • 돌돔 사료의 적정 단백질 및 지질 함량을 구하기 위해 북양어분과 카제인을 단백원으로 하여 사료의 단백질 함량이 30, 40, 50 및 60%가 되도록 하고, 각 단백질 함량에 지질 함량이 8 및 16%가 되는 8종의 실험사료로 평균체중 7 g의 돌돔을 대상으로 8주간 사육 실험하였다. 사료의 단백질 함량에 따른 증체율 및 사료효율은 사료지질 8% 수준에서 사료단백질이 40% 이상인 사료구에서는 사료단백질 함량이 증가함에 따라 유의차 있게 증가하였으며(P<0.05), 사료지질 16% 수준에서는 사료단백질이 증가함에 따라 증가하다가, 사료단백질 50% 이상에서는 유의적인 차이가 없었다(P>0.05). 사료지질 16% 수준에서 broken line model을 이용하여 증체율을 지표로 하여 돌돔의 적정 단백질 요구량을 구한 결과 46%로 추정되었다. 사료의 지질 함량에 따른 증체율은 사료단백질 40 및 50% 수준에서 고지질 사료구(16%)가 유의하게 높았으며, 사료효율은 모든 사료단백질 수준에서 고지질 사료구(16%)가 유의하게 높았다(P<0.05). 단백질 효율 및 단백질 축적율은 모든 사료단백질 수준에서 고지질 사료구가 높았다. 따라서 성장과 사료효율을 기준으로 볼 때 돌돔 사료의 적정 지질 함량은 16% 전후로 추정되었다. 전어체 및 등근육의 성분에서 단백질은 사료의 단백질 함량이 증가함에 따라 증가하다가 사료 단백질 40% 이상에서는 유의차가 없었으며, 지질은 모든 사료단백질 수준에서 고지질 사료구가 높았다. 간 및 내장의 성분에서 단백질은 사료의 단백질 함량에 따라 뚜렷한 경향이 없었지만, 지질은 모든 사료단백질 수준에서 고지질 사료구(16%)가 높았다.

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Saccharomyces cerevisiae에서 산화환원에 의한 In Vitro 단백질합성의 Thioredoxin에 중재된 조절 (Thioredoxin-Mediated Regulation of Protein Synthesis by Redox in Saccharomyces cerevisiae)

  • 최상기
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제35권1호
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    • pp.36-40
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    • 2007
  • Redox signaling은 단백질을 산화환원 시키는 세포의 중요 신호가 전달되어, 그 단백질의 기능이 변화함으로써 세포의 성장 및 사멸을 조절하게 되는 과정이다. 단백질 합성 구성원의 산화, 환원 과정에 의한 단백질 합성 조절을 알아보기 위해 환원제인 DTT 존재 하에 단백질 합성 활성을 관찰한 결과 DTT가 존재하지 않는 것에 비해 단백질합성이 1.4배 정도 증가됨이 관찰되어 redox potential을 보이는 것으로 보아 환원제가 단백질 합성을 좀 더 증진시키는 것으로 사료된다. DTT에 의한 이러한 현상은 산화환원 조절 단백질인 thioredoxin를 첨가한다면 thiol기에 환원력이 전달되어 단백질합성이 더욱 촉진되기 때문에 효모에서 thioredoxin유전자를 cloning하고 이로부터 효모에서 GST-thioredoxin을 분리하였다. DTT 존재 하에 산화환원 조절 단백질인 thioredoxin을 농도별로 첨가하였을 때의 단백질 합성이 어떻게 조절되는지 알아보았다. 반응 액에 DTT를 넣은 것과 넣지 않은 것을 사용하여 thioredoxin을 0ng, 18ng, 90ng, 460ng, 2,300 ng의 농도로 각각 넣어서 반응시켜 보았다. 이렇게 반응시킨 반응물에서 만들어진 단백질 활성을 측정하였는데 thioredoxin의 농도가 높아질수록 그 활성이 높게 나타났으며, thioredoxin을 넣은 것이 넣지 않은 것에 비해 활성이 약 4배 이상 높게 나왔다 이 결과는 산화환원 조절 단백질인 thioredoxin이 환원력을 단백질합성구성원에 효율적으로 전달하는데 관여함을 보여주는 것이며, 산화환원이 단백질 합성 시 중요한 신호전달 과정임을 암시한다.

기능성 단백질 개량기술

  • 김길룡;함경수
    • 미생물과산업
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    • 제19권1호
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    • pp.41-43
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    • 1993
  • 최근 신기능을 가진 단백질의 설계와 창출에 가장 눈부신 기여를 한 기술로 유전자 재조합기술을 들 수 있다. 이 기술의 덕분으로 아미노산 잔기의 치환, 삭제, 혹은 삽입(insertion) 등과 같은 단백질의 아미노산 서열의 임의 변경은 물론, hybrid 단백질의 제조 및 새로운 단백질을 위한 유전자재조합까지도 가능케 되었다. 뿐만아미라 이와 같은 기술은 의학적, 산업적으로도 응용되어 여러 중요한 단백질 혹은 펩타이드의 대량생산에 기여하였다. 위에서 서술한 단백질공학기술은 의약품을 포함한 신기능성 단백질의 창제 및 생산에 가장 중요한 핵심기술이나 국내기술수준이 선진국과 비교할 때 상대적으로 매우 낮은 실정이고 선진국의 특허보호 등으로 기술이전 또한 용이치 않다. 따라서 범국가적 차원의 지원으로 국내에서의 독자적 개발이 절실한 상황이다. 단백질 공학기술개발과 응용의 모델로서 의약품 중에서도 국민보건 향상과 직접적인 상관관계가 있는 백신과 면역치료제의개발기술연구는 경제, 사회, 그리고 기술적 측면에서 매우 중요하며, 성공적으로 수행되어 간다면 매우 낮은 수준의 국내 단백질공학기술 자체의 발전은 물론 타의약품개발에 대한 기술적 파급효과도 매우 클 것으로 전망된다.

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저염 재구성 햄의 제조시 식염감소를 위한 Microbial Transglutaminase와 우유단백질의 이용

  • 이홍철;황지숙;진구복
    • 한국축산식품학회:학술대회논문집
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    • 한국축산식품학회 2005년도 정기총회 및 제35차 춘계 학술 발표대회
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    • pp.221-225
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    • 2005
  • 본 연구는 식염첨가의 감소를 MTGase와 우유단백질을 첨가하여 보완하기 위하여 저지방 저염 재구성 햄을 제조하여 이화학적 및 조직학적 성상을 평가하였고, 1.5%의 식염이 첨가된 대조구와 기능성, 조직감 및 관능성을 비교하였다. 제조한 재구성 햄의 pH, 그리고 수분, 지방 및 단백질 함량은 각각 6.07-6.22, 68-72%, 2-5%, 18-22%였다. 색도와 보수력은MTGase와 우유단백질 첨가에 의해 영향 받지 않았다 (p>0.05). 반면에 가열감량은 식염첨가량과 우유단백질에 의해 차이를 보여 식염함량이 증가할수록 가열감량은 낮았고 카제인 염이 유청 단백질에 비하여 가열감량을 줄일 수 있었다 (p<0.05). 조직검사에서는 MTGase에 우유단백질 1%를 첨가한 처리구가 대조구에 비교한 결과, 경도를 제외한 조직검사에서 높은 값을 나타내었다. 관능평가에서는 1.0% 식염에 0.3% MTGase와 1% 우유단백질을 첨가한 재구성 햄이 기능적에서 대조구와 유사하였다. 이러한 결과는 0.3% MTGase에 1% 우유단백질을 첨가하는 것이 식염감소에 의한 재구성 햄의 결점을 보완함을 시사하였고 카제인 염 단백질은 MTGase의 기질로써 유청 단백질보다 더 효율적이었다.

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자유 에너지를 고려한 고리 구조 예측 방법을 적용한 단백질 구조 모델 정밀화

  • 강범창;이규리;석차옥
    • EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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    • 제4회(2015년)
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    • pp.124-131
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    • 2015
  • 단백질의 구조를 예측하기 위해서 구조가 알려져 있는 단백질 중 진화적으로 유사한 단백질의 구조 정보를 이용하는 Template Based Modeling (TBM) 방법이 현재까지 가장 효과적으로 많이 사용되고 있다. 단백질의 삼차 구조를 이루는 단위 중에서도 고리 부분은 효소 활성 부위 또는 리간드 결합 부위 등으로 작용하여 단백질의 생물학적 기능에 연관되어 있다. 하지만 진화적으로 가까운 단백질이어도 고리 부분은 서열이 잘 보존되지 않아 충분한 구조 정보를 주지 못하고 TBM 방법으로 고리 구조까지 정확히 예측을 할 수 없다. 따라서 TBM 방법으로 예측한 구조의 고리 부분을 주형 정보에 의존하지 않고 다시 예측하여 전체 구조를 정밀화하는 과정이 중요하다. 이번 연구에서는 이를 위해 자유 에너지를 고려한 고리 구조 예측 방법을 적용하여 그 효과를 검증해보았다.

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Prevotella intermedia에서의 hemin 결합 단백질의 순수분리 및 특성분석 (Isolation and Characterization of a Putative Heminbinding Protein from Prevotella intermedia)

  • 김성조;정해영
    • Journal of Periodontal and Implant Science
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    • 제30권4호
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    • pp.737-746
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    • 2000
  • 본 연구는 hemin이 치주질환 주요 병인균주 중의 하나인 Prevotella intermedia의 성장 및 세포막 단백질의 발현에 미치는 영향을 규명하고, hemin 결합에 관여하는 것으로 추정되는 단백질의 순수분리 및 특성 분석을 위해 수행 되었다. 본 연구의 결과에 의하면, hemin은 P.intermedia의 성장 및 세포막 단백질의 발현에 영향을 미쳐, hemin이 고갈된 조건에서 균주의 성장이 현저히 억제되었으며, 약 50 kDa의 세포막 단백질이 현저히 강화되어 발현되었다. 본 연구에서는 hemin 결합에 관여하는 것으로 추정되는 이 50 kDa의 세포막 단백질을 순수분리하였으며, N'-terminal 아미노산 분석을 수행한 결과 이 단백질은 Streptococcus inter - medius의 Enolase와 아미노산 서열 및 분자량이 일치하였다. 한편, 이 단백질에는 disulfidebond가 존재하지 않았다. 본 연구는 P.intermedia에서의 porphyrin 생리 및 hemin 획득기전을 밝히는데 있어 중요한 의의가 있으리라 사료된다.

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단백질 서열과 텍스트 정보 기반 오토마타 종 분류기 (Automata Species Classifier based on Protein Sequences and Text Information)

  • 박준형;이현정;양지훈;김선호
    • 한국정보과학회:학술대회논문집
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    • 한국정보과학회 2007년도 한국컴퓨터종합학술대회논문집 Vol.34 No.1 (B)
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    • pp.9-14
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    • 2007
  • 단백질 분류는 현대 생물학의 큰 도전과제이다. 현재 여러 단체에 의해 잘 관리되는 상세한 주석이 달린 많은 양의 단백질 정보들이 존재한다. 이러한 데이터베이스의 덕분으로 다양한 물리 화학적 특성과 주석들에 기반하고 있는 분류 기법들이 연구되고 있다. 특히 아미노산들로 이루어진 단백질 서열이 해당 단백질의 분류에 중요한 역할을 하는 진화적 기록들의 단서가 되기 때문에 단백질 서열들에 대한 연구가 활성화되고 있다. 비록 단백질 서열이 단백질 분류 문제의 중요한 특징이 된다고 해도 단순한 단백질 서열만으론 해당 단백질에 대한 충분한 정보를 얻을 수 없으며, 타 종 간에도 기능상 유사성 때문에 서로 비슷하게 판별될 수 있다. 이러한 문제점에 착안해서 우리는 오토마타 종 분류기라고 부르는 새로운 시스템적인 종 분류 접근 방법을 제안한다. 이 시스템의 클러스터링과 종 분류 판별 성능에 대한 평가 실험을 수행해본 결과 상대적으로 좋은 성능을 얻을 수 있었다.

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Java3D를 이용한 PSAML 시각화 도구 (A Visualization of PSAML Data using Java3D)

  • 류기현;이명준;이수현
    • 한국정보과학회:학술대회논문집
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    • 한국정보과학회 2004년도 봄 학술발표논문집 Vol.31 No.1 (B)
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    • pp.319-321
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    • 2004
  • 단백질은 생명험상 유지에 필수기능을 담당하며 이러한 기능이 단백질의 3차 구조에 의해 결정되므로 단백질 3차 구조에 대한 연구가 활발히 진행되고 있다. 본 논문에서는 단백질의 3차구조를 파악할 수 있는 Java3D 기반의 단백질 구조 뷰어인 PSAML Viewer에 관해서 기술한다. PSAML은 단백질의 2차구조와 2차구조 사이에서 발견되는 상호적인 관계를 이용하여 단백질 구조를 표현하는 방법이다. PSAML에 정의되어 있는 단백질 2차구조 $\alpha$-나선과 $\beta$-판상조각의 정보(서열, 길이, 공간상의 좌표)를 분석하여, 단백질 구조를 시각화한다. 이는 단백질 구조 정보를 보다 쉽게 이해하는데 도움을 줄 수 있다.

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