• The Korean Journal of Physiology
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• 제6권1호
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• pp.27-31
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• 1972

The activity of Mg and Na-K activated ATPase of homogenate from rat brain cortex was measured in vitro under the variety of conditions. The effects of various hypnotic and tranquilizer such as phenobarbital, amobarbital, diazepam, promazine and chlorpromazine on the activities of both ATPase was investigated and the results was summarized as follows. 1. Na-K ATPase was slightly inhibited by phenobarbital and amobarbital while Mg ATPase was moderately activated by these drugs. 2. Both Mg and Na-K ATPase activities were markedly inhibited by diazepam. 3. Promazine and chlorpromazine markedly inhibited both Mg and Na-K ATPase activities. These findings indicate that remarkable correlation between hypnotic or tranquilizing potency and ATPase inhibition could be observed.

• 한국식품영양과학회지
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• 제14권1호
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• pp.82-87
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• 1985

닭의 가슴부위 및 다리부위의 골격근(骨格筋)에서 myofibril, actomyosin 및 myosin을 추출하고 ATPase activity(${\mu}mole$ pi/mg protein/min)로서 나타낸 몇가지 생물학적(生物學的) 활성(活性)을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin, myofibril 그리고 myosin의 $Mg^{+2}$-ATPase 활성(活性)은 0.05M KCl에서 0.80, 0.42, 0.40으로서 다리부위에서 추출한 단백질(蛋白質)의 활성(活性)인 0.69, 0.33, 0.28 보다 높았다. 가슴부위와 다리부위의 myosin의 ATPase 활성(活性)은 EDTA 농도보다 $Mg^{+2}$농도가 높아지면서 ATPase 활성(活性)을 1/10정도 저해(沮害)시켰고, $Ca^{+2}$ 농도는 $10^{-3}M$에서 400%까지 활성(活性)을 증가시켰다. 가슴부위와 다리부위에서 추출한 actomyosin의 용해되는 시점(始點)은 각각 0.1M KCl 및 0.15 M KCl이었고 myosin인 경우는 각각 0.25 M KCi 및 0.30 M KCl이었다.

• 한국동물학회지
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• 제28권1호
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• pp.31-43
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• 1985

$(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 쥐의 근소포체로부터 sucrose density gradient centrifugation의 방법을 사용하여 분리 정제하였다. 정제된 효소를 폴리아크릴 아마이드 젤에서 전기영동한 결과, 토끼와 닭의 경우에서와 같이 분자량 115,000인 단일 단백질 띠로 나타났다. 정제된 이 효소의 활설도는 50 $\\muM$의 $Mg^{2+}, Ca^{2+}, Co^{2+}, Fe^{2+}, Min^{2+}$에 의해서는 증가되었고, 같은 농도의 $Zn^{2+}, Cu^{2+}, Hg^{2+}$에 의해서는 감소되었다. Quinine와 quinacrine 같은 antimalarial drug는 이 효소의 활성도에 큰 영향을 주지 않았으나, p-hydroxymercuric benzoate와 phenylmethylsulfonylfluoride는 이 효소의 활성을 억제하였다. 이 효소는 pH 6과 7 사이에서 가장 높은 활성을 나타내었고, ATP를 기질로 사용하였을 때 Km 값은 98 $\\muM$이었다. $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase는 microsomal fraction에서 선택적으로 분해되었다. $^{3}H-casein$ 이나 ^{125}I-insulin같은 방사성 동위원소로 표지된 기질을 사용하여 단백질 분해에 대한 활성도를 조사해 본 결과, microsomal preparation에 metalloendoprotease가 존재하였다. 그러나 아직까지는 그 효소가 $(Ca^{2+}+Mg^{2+})$-ATPase를 분해하는지는 확실하지 않다.

• 한국동물학회지
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• 제14권2호
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• pp.43-56
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• 1971

筋小胞體의 Ca 吸收能과 ATPase 活性을 各種 濃度의 K, Mg, caffeine, procaine, 및 quinine 존재하에서 측정하였다. ATP不在下에서 Ca吸收能은 K 또는 Mg의 농도가 증가함에 따라 低下된다. 그러나 ATP 존재하에서의 Ca吸收能은 K의 농도에는 거의 영향을 받지 않고, Mg의 농도가 증가함에 따라 현저히 증가한다. Caffeine과 procaine은 ATP 존재하의 Ca吸收能을 阻害하지만 quinine은 阻害하지 않는다. ATPase 活性은 K의 농도에는 영향을 받지 않으나 Mg의 존재에 의하여 증가된다. Caffeine, procaine 및 quinine은 이 活性에 거의 영향을 미치지 않는다.

• 생약학회지
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• 제16권2호
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• pp.93-98
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• 1985

This investigation was performed to study the effect of Ginseng water extract on the cardiac sarcolemma $Na^+,\;K^+-ATPase$ activity of rat hearts. The Ginseng water extract (100mg/kg/day) was administered orally to Sprague-Dawley rats for one, four and seven days. The fragment of sarcolemma was prepared by the method of Matsui and Erdmann and the $Na^+,\;K^+-ATPase$ and $Mg^{++}-ATPase$ activity were measured by the method of Martins and Doty. $Na^+,\;K^+-ATPase$ activity in the rat heart treated with Ginseng water extract for 1 day was not significantly different from control value, but the activity was decreased by 13.4% in the rat heart treated for 4 days and was decreased by 20.4% in the 7 days treated group. $Mg^{++}-ATPase$ activity in the rat treated with ginseng water extract was similar to control value. It may be concluded that chronic administration of Ginseng may inhibit the $Na^+,\;K^+-ATPase$ enzyme activity, but single administration may not inhibit the activity.

• 한국식품영양과학회지
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• 제14권1호
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• pp.77-81
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• 1985

사양기간(飼養期間)이 서로 다른 닭의 골격근에서 actomyosin 을 추출하여 추출성과 생물 활성을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin의 추출성은 사양기간(飼養期間)이 3,4,5,6,7주(週)의 순으로 각각 184.5, 364.0, 784.8, 926.1, 985.2, 1020.1 mg/100g 이었고 다리부위는 각각 28.6, 70.8, 137.9, 139.5, 608.3 그리고 646.2mg/100g 이었다. 사양기간(飼養期間)이 3,6,8주(週)인 경우 24시간 추출한 actomyosin의 EDTA-ATPpase활성은 각각 0.68, 0.59, 0.50${\mu}M$ Pi/mg protein min. 이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, 0.75 $0.50\;{\mu}M$ Pi/mg protein min.이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, $0.75\;{\mu}moles$ Pi-mg protein/min.이었다. 사양기간(飼養期間)에 관계없이 actomyosin 의 3, 6, 8 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 저(低) ion 강도에서 높은 활성과 rh(高) ion 강도에서 낮은 biphasic response를 나타내었고 $125\;{\mu}mole$ EGTA로서 Mg^{+2}$-ATPase 활성을 $0.1\;{\mu}mole/mg$ protein/min 이하로 저해시켰다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권4호
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• pp.545-552
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• 1998

생선회의 육질을 향상시키는 연구의 일환으로 어육에 있어서 전기자극에 의한 근수축의 증대원인을 밝히고자 전기자극처리가 근소포체의 특성에 미치는 영향을 살펴보았다. 넙치 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 $50^{\circ}C$ 이상의 온도에서 실활되었으며, 전기자극시킨 경우 즉살한 것에 비하여 낮은 $Ca^{2+}$-ATPase활성을 나타내었다. 근육을 $5^{\circ}C$에 저장하였을때 시간이 길어질수록 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 치사직후에 비하여 저하되는 경향을 보였으며, 전기자극 시간이 길어질수록 빠르게 저하되었고. 35초와 60초간 전기 자극시킨 것은 비슷한 저하속도를 나타내었다. SDS-PAGE 결과, 97kDa과 68kDa의 성분이 주된 구성단백질이었으며. 전기자극 시킨것은 즉살시킨 것에 비하여 97kDa의 성분이 감소되었고 전기자극 시간이 길어질수록 현저하였다. LSR은 $27\~32\%$ sucrose 농도에서, HSR은 $38\~45\%$의 농도에서 얻을 수 있었다. LSR의 $Ca^{2+}$-ATPase는 전기자극에 의하여 실활되었으며, HSR은 큰 영향을 받지 않았다 근원섬유의 $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 전기자극처리에 의하여 증가되었으며 자극시간이 길어질수록 저장 중 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 저하는 즉살한 것에 비하여 빠르게 진행되었다. $Mg^{2+}(-Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 변화는 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성과 비슷한 경향을 나타내었으며, 전기자극한 것은 저장 중 저하되었으나 즉살한 것은 치사 직후와 비교하여 큰 차이를 나타내지 않았다. 근원섬유의 $Ca^{2+}$-감수성은 즉살과 전기자극한 것 사이에 차이를 나타내지 않았으며, 저장 중에도 변화를 보이지 않았다.

• 동아시아식생활학회지
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• 제16권4호
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• pp.453-457
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• 2006

This study investigated the extractability, solubility, Mg$^{2+}$-, Ca$^{2+}$- and EDTA-ATPase activity of actomyosin prepared from leg and breast muscle of dog meat. The actomyosin extractability of breast muscle(2,100.6 mg/l00 g) was higher than that of leg muscle(500.8 mg/l00 g). The Mg$^{2+}$-ATPase activity of actomyosin had a high ionic strength of 0.02$\sim$0.05 M KCI and did not differ between leg and breast muscle. The Ca$^{2+}$-ATPase activity of actomyosin had a high ionic strength of 0.02$\sim$0.10 M KCI and leg muscle had a higher level of Ca$^{2+}$-ATPase activity than breast muscle did. The EDTA-ATPase activity was lower in low ionic strength and showed higher in high ionic strength, and increased sharply with increasing ionic strength up to 0.3 M KCI. The solubility of actomyosin did not differ between leg and breast muscle, and the solubility started and ended at KCI concentrations of 0.35 M and 0.4 M, respectively.

• 한국식품영양과학회지
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• 제9권1호
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• pp.45-50
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• 1980

우리나라에서 사육되는 오리고기로 부터 Myofibrillar protein 을 추출하여 생채 촉매인 ATPase의 활성을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. Mg- activated ATPase 활성은 이온 강도가 낮을때 활성은 증가하고 이온농도가 높으면 활성은 감소되었으며 바다오리와 사육장오리고기 사이에 차이가 있었다. 2. Myofibrillar protein 의 ATPase 활성에 EDTA의 영향은 $4.6{\mu}g$ 을 넣었을때 ATPase 활성은 오히려 증가 되었으나 $6.9{\mu}g$ 이상인때 활성이 감소되었다. 3. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Ca^{++}$ 의 영향은 $3{\mu}g$ 이상을 첨가할때 활성이 현저히 감소되었다. 4. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Mg^{++}$의 영향은$3.6{\mu}g$ 을 첨가하면서 활성은 현저히 감소되었다. 사사: 본 실험을 수행하는데 수고한 조교 임경애의 노고에 감사한다.

• 한국균학회지
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• 제22권2호
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• pp.122-129
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• 1994

표고버섯의 mitochondria에 금속 chelating agent인 10 mM EDTA 및 10 mM o-Phe을 포함하는 10 mM Tris-HCl 완충용액(pH 7.5)으로 48시간 동안 각각 투석처리 하였을 때 mitochondria 내의 철 이온 함량이 투석처리를 하지 않은 대조구에 비하여 각각 74% 및 68% 감소되며, mitochondrial $F_1-ATPase$의 활성도는 대조구에 비하여 각각 56% 및 49%의 활성을 상실하였다. EDTA 투석에 의하여 활성을 상실한 metal-free mitochondrial $F_1-ATPase$는 $0.5\;mM\;Fe^{3+}$과 $0.05\;mM\;Mg^{2+}$에 의하여 각각 81% 및 70%의 활성이 회복되었으며, $Fe^{2+}$에 의해서는 활성이 회복되지 않았다. 또한 이 효소는 $0.5\;mM\;Fe^{3+}$와 $0.05\;mM\;Mg^{2+}$이 공존할 때 95%의 재활성화를 나타내었으며, $Fe^{2+}$와 $Mg^{2+}$의 공존 효과는 없었다. o-Phe으로 투석한 효소도 각 이온에 대하여 EDTA로 투석한 효소와 유사한 결과를 나타내었다. 그러므로, 표고버섯 내의 mitochondrial $F_1-ATPase$는 그 활성을 나타내는 데 있어서 $Fe^{3+}$ 및 $Mg^{2+}$을 필요로 함을 알았다. 기질 ATP에 대한 효소의 Km값은 1.67 mM이나, 효소를 가장 크게 활성화시키는 $0.5\;mM\;Fe^{3+}$와 $0.05\;mM\;Mg^{2+}$이 존재할 때의 Km값은 0.65 mM로서 기질 친화성이 증가되었다.