식혜에 함유된 이소말토올리고당과 밥알에 30unit/ml의 $\alpha$-아밀라아제, 글루코아밀라아제, $\alpha$-글루코시다아제, $\beta$-아밀라아제를 가하여 작용시킨 결과 글루코아밀라아제 외에는 일부밖에 가수분해하지 못하였다. 그리고, 인체의 효소인 $\alpha$-아밀라아제와 $\alpha$-글루코시다아제를 함께 작용시켜도 25% 이상 가수분해하지 못하므로 비피두스균의 활성인자로 작용할 것으로 보인다. 밥알은 물에 녹지 않기 때문에 식이섬유로도 작용할 것으로 보인다.
Typical characteristics of Mejus must be understood to get the basic data for setting up mass production system of traditional fermented soybean products. One hundred and twenty one Mejus were collected from various places and analyed. Most of shapes were rectangular and some were spherical, conical, cylindrical and doughnut types. The weight of Mejus was 0.4~4.2kg. Chemical analysis showed: moisture content, 9.73~58.22% ; pH, 4.95~8.15; acidity, 0.6~3.8% ; soluble protein content, 4.45~12.31%; soluble sugar content, 0.82~10.95%. Enzyme assay showed: $\alpha$-amylase activity, 5.0~874.2 units/g; $\beta$-amylase activity, 0.02~27.74units/g; acidic protease activity, 31.3~225.1unts/g; lipase activity 1.0~53.0units/g. Total viable cells were 3.72$\times$107~1.35$\times$1010cfu/g, and yeast and mold count 6.46$\times$104~8.91$\times$106cfu/g. respectively. $\alpha$-Amylase activity of a traditional Meju from Incheon showed the highest activity of 732.8 units/g(interior section) and 823.2units/g (exterior section). $\beta$-Amylase activity was the highest{3.57 units/g (interior sectin) and 4.25units/g (exterior section)} in Meju from Chunbuk. Acidic protease activity was the highest in sample from Seoul, whereas traditional Meju from Kyongnam showed the highest activity of 21.5units/g(interior section) and 37.5units/g(exterior sectin).
탄수화물 형태의 당뇨치료제인 acarbose 및 그 대사체를 LC/MS를 사용하는 간편하고 감도 좋은 분석방법을 개발하였다. 혈장시료를 주사기 필터로 거른후 다른 시료전처리과정 없이 LC/MS에 직접 주입하여 분석하였다. Acarbose에 대한 검정곡선은 $0.1{\sim}10{\mu}g/m{\ell}$ 농도범위에서 $r^2=0.9963$의 선형성을 나타내었다. ${\alpha}$-Amylase와 ${\beta}$-amylase를 사용한 in vitro 배양 시험을 통해서 생성된 대사체 component-I과 component-II도 정성적으로 확인 가능하였다. 이러한 LC/MS 분석법은 acarbose의 약동력학적 연구는 물론이며 다른 탄수화물 형태 약물의 연구에도 활용이 가능할 것이다.
The expression of Bacillus subtilis $\alpha$-amylase from the phoA-amyE fusion gene in recombinant E. coli was investigated under various environmental conditions. The overexpression of cloned $\alpha$-amylase caused retardations in cell growth and synthesis of alkaline phosphatase (AP) from the chromosomal phoA gene. The change of culture temperature from $37^\circ{C}$ to $30^\circ{C}$ increased the specific activities of both $\alpha$-amylase and $\beta$-lactamase by six and two times, respectively, whereas the AP activity remained unchanged. The experiments with chlorampenicol (a translation inhibitor) suggested the enhancement of $\alpha$-amylase activity at $30^\circ{C}$, and this was partly due to the stability of $\alpha$-amylase itself. The further decrease of the temperature to $25^\circ{C}$ slowed down both the cell growth and cloned-gene expression rate. The $\alpha$-amylase activity showed a maximum at pH of 7.4 while alkaline phosphatase was most effectively produced at pH of 8.3.
A bacterium, isolated from rabbit's waste and identified as Cellulomonas sp., had cellulase and thermostable $\alpha$-amylase activity when grown on wheat bran. Maximum activity of thermostable $\alpha$-amylase was obtained by adding $3\%$ soluble starch. However, soybean oil (1 ml $1^{-1}$) could increase the production of $\alpha$-amylase and cellulase in 'wheat bran. The $\alpha$-amylase was characterized by making a . demonstration of optimum activity at $90^{\circ}C$ and pH 6- 9, with soluble starch as a substrate. The effect of ions on the activity and the stability of this enzyme were investigated. This strain secreted carboxymethyl cellulase (CMCase), cellobiase ($\beta$glucosidase), and filter paperase (Fpase) during growth on wheat bran. Carboxymethy1cellulase, cellobiase, and Fpase activities had pH optima of 6, 5.5, and 6, respectively. CMCase and cellobiase activities both had an optimum temperature of $50^{\circ}C$, whereas Fpase had an optimum temperature of $45^{\circ}C$.
한국의 전통 한국의 전통적인 식품 중, 대표적인 장류로서 반가 식품에 해당하는 수조육류와 어패류를 첨가하여 제조한 어육장(규합총서의 방법)을 발효시키되, 2달 간격으로 발효기간에 따라 ${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase, lipase, lipoxygenase 및 protease의 활성을 각각 측정하여 경시적 변화를 관찰하였다. 어육장을 액체와 고체시료로 나누어 이상에서 열거한 효소들의 활성을 측정한 결과, lipase 및 lipoxygenase의 비활성도는 모두 0.05unit/mg protein 이하로서 효소 활성도가 낮은 수준이었으며, 1년동안의 발효·숙성기간 중 비활성 증감변화도 미미하였다. 반면,${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase 및 protease는 숙성기간에 따라 효소의 활성이 증가하는 것을 확인할 수 있었고, 특히 10개월째에는 액체시료의 경우 4종류 효소의 비활성이 급격히 증가하였다가 감소하는 것을 확인할 수 있었다. 전반적으로 고체시료의 단백질 함량은 액체시료보다 높았지만, 액체시료의 비활성이 고체시료보다 2-5배 이상 높은 결과를 확인하였다.
Jo, Woo-Sik;Park, Ha-Na;Cho, Doo-Hyun;Yoo, Young-Bok;Park, Seung-Chun
Mycobiology
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제39권2호
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pp.118-120
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2011
The ability of Ganoderma to produce extracellular enzymes, including ${\beta}$-glucosidase, cellulase, avicelase, pectinase, xylanase, protease, amylase, and ligninase was tested in chromogenic media. ${\beta}$-glucosidase showed the highest activity, among the eight tested enzymes. In particular, Ganoderma neo-japonicum showed significantly stronger activity for ${\beta}$-glucosidase than that of the other enzymes. Two Ganoderma lucidum isolates showed moderate activity for avicelase; however, Ganoderma neojaponicum showed the strongest activity. Moderate ligninase activity was only observed in Ganoderma neo-japonicum. In contrast, pectinase, amylase, protease, and cellulase were not present in Ganoderma. The results show that the degree of activity of the tested enzymes varied depending on the Ganoderma species tested.
Streptomyces sp. DMCJ-49 균주의 배양액으로부터 분리된 $\alpha$-amylase 저해물질 MB4-03은 구조상 질소원자와 methyl기를 포함하는 일종의 직선형 Alpha(1-4) 결합으로 연결된 glucose의 변형된 oligomer 형태로서 구성 단당류는 12 정도로 추정된다.
겉보리와 쌀보리의 전분 및 이들의 구성성분인 아밀로오스와 아밀로펙틴의 분자 구조적 성질을 비교 검토하였다. 쌀보리의 전분 및 아밀로오스와 아밀로펙틴의 ${\beta}-amylosis\;limit(%)$는 각각 56.3, 87 및 52% 이었고, 겉보리 58.6, 77.7 및 57.6%이었다. 쌀보리 아밀로펙틴의 outer chain length${\overline{OCL})$과 inner chain length ${\overline{ICL}}$을 각각 15.8 및 7.8 이었고 겉보리는 각각 17.0 및 7.8이었고, 두 chain 길이의 비는 각각 약 2.1:1 및 2.0:1이었다. 두 시료 전분 모두 pullulanase 로 debranching 한 후의 Sephadex G-75에 의한 용출곡선의 양상은 ${\overline{dp}}55$ 이상의 아밀로오스 성분을 나타내는 분획과 아밀로펙틴 성분으로 볼 수 있는 ${\overline{dp}}35-45$ 및 ${\overline{dp}}10-20$의 bimodal 분포를 갖는 분획 특징을 나타내었다. 또 debranching과 동시에 ${\beta}-amylase$로 처리한 경우는 가수분해 되지 않는 ${\overline{dp}}55$ 이상의 분획성분이 $0.3{\sim}1.5%$ 존재하였다. 아울러 ${\beta}-amylase$로만 가수분해한 경우도 시료차이 없이 ${\overline{dp}}\;55$ 이상의 ${\beta}-limit\;dextrin$ 성분과 ${\overline{dp}}\;10$ 이하의 과당성분으로 분획되는 비슷한 분획양상을 보였으나 분획성분의 분자량 분포사이에는 현저한 시료 차이를 나타내었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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